Aminocidos y protenas

Aminocidos
Son estructuras qumicas con un grupo amino y otro carboxilo como mnimo. Son estructuras cuaternarias con C, H, O y N. Pueden poseer adems azufre. Existen ms de 300 de ellos en la naturaleza, pero las protenas se generan a partir de nicamente 22 de ellos. Diez de los aminocidos deben estar contenidos en la alimentacin por cuanto no se sintetizan en el organismo y se les denomina esenciales.

Aminocidos esenciales
La clasificacin vigente, disminuye importancia nutricional de aa. no esenciales Esencialidad otorgada a 8-10 aminocidos, adems a algunos cidos grasos, minerales y vitaminas, recayendo toda su presencia en la dieta diaria. El hombre posee la habilidad necesaria para transformar aa y c. grasos esenciales en otros no esenciales pero igualmente necesarios.

aminocidos esenciales y no esenciales

Metionina Valina Leucina Isoleucina Fenilalanina Triptofano Treonina Lisina
Glicina Alanina Tirosina Aspartico Asparragina Glutmico Glutamina Histidina Prolina Hidroxiprolina Cistina Cisteina

Importancia especial de los aa no esenciales

Sntesis de protenas y aminocidos no esenciales. Metabolismo intermediario. Ciclos de Krebs y de la rea. Proceso gluconeogentico. Formacin de heme, colina, etanolamina, ATP, ADN-ARN, aminas bigenas y otros metabolitos. Por ello deben obligatoriamente sintetizarse.

Ej.ac.Glutmico,aa.no esencial
Sintetiza prolina: aa. que con la hidroxiprolina (prolina hidro (en 30%) y la elastina (en 11%) del tejido conjuntivo, el mayor en el cuerpo humano, en tendones, articulaciones, bajo los epitelios,etc.

Sintetiza alanina y asprtico por transaminacin de cetocidos, pirvico y oxalacetato respectivamente. Alanina : importante aa. Glucognico. c. Asprtico, proveedor del 2 nitrgeno del ciclo de la Urea.

Clasificacin de aminocidos
Cadenas laterales alifticas
H-CH-COOH NH3
CH3-CH-COOH NH3

Glicina Alanina Valina Leucina

CH3 CH-CH-COOH CH3 NH3

CH3 CH-CH2-CH-COOH CH3

CH3 CH2 CH-CH-COOH CH3 NH3

NH3

Isoleucina

Aminocidos hidrofbicos. Se ubican en el interior de las protenas. La glicina por ser pequea se acomoda a todas la curvas proteicas. Glicina rica en el colgeno.

Clasificacin de aminocidos
Los hidroxilados son hidroflicos, fosforilables y ocupan la superficie proteica. La serina se encuentra en el sitio activo de muchas enzimas, no as la treonina Los aminocidos azufrados, participan frecuentemente de los enlaces interprotenas que mantienen estructuras terciarias y cuaternarias. La metionina inicia la sntesis de las protenas.

Aminocidos hidroxilados
CH2-CH-COOH OH NH3

Serina Treonina

CH3-CH-CH-COOH OH NH3

Aminocidos azufrados
CH2-CH-COOH SH NH3

Cisteina Metionina

CH2- CH2-CH-COOH S-CH3 NH3

Clasificacin de aminocidos
Con grupos cidos o sus amidas
COOH-CH2-CH-COOH NH3
NH2-CO-CH2-CH-COOH NH3

Ac.asprtico Asparragina

COOH-CH2-CH2-CH-COOH NH3

Ac.glutmico Glutamina

NH2-CO-CH2-CH2-CH-COOH NH3

Al ser dicarboxlicos proporcionan cargas elctricas negativas a las protenas en solucin. Adems generan proteinatos al reaccionar con cationes. Sostienen, por participar de los enlaces, la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de la protena. El glutamato y la glutamina son neurotrasmisores abundantes.

Clasificacin de aminocidos
Con grupos bsicos
NH-CH2-CH2-CH2-CH-COOH C=NH2 NH2 NH3

Arginina

NH3-CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH NH3

Lisina

-CH2-CH-COOH NH N NH3

Histidina

Proporcionan cargas positivas a las protenas. Participan de los enlaces de hidrgeno y mantienen la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de la protena. La Histidina se encuentra en los sitios activos de las enzimas. La arginina es necesaria en la sntesis de rea.

Clasificacin de aminocidos
Con anillos aromticos Contienen grupo aromticos, que le Fenilalanina confieren carcter CH2-CH-COOH NH3 hidrofbico. Se sitan en el interior CH2-CH-COOH Tirosina de la protena. NH3 Estos aminocidos dan CH2-CH-COOH color a las protenas. Triptofano NH3 El triptofano es precursor de la niacina. La prolina es rica en el Prolina COOH NH colgeno.

OH-

Iminocidos

pH isoelctrico de un aminocido
Es el pH en el cual el aminocido presenta cargas positivas y negativas iguales. Desde un punto de vista prctico resulta de obtener la media entre las constantes de disociacin del carboxilo y del grupo amonio.
CH3-CH-COONH3+
pK1 pK2 R-COOR-NH3+ 2,35 9,69

pI

pK 1 pK 2 2

2 , 35 9 , 69 2

6,02

Protenas
Estructura qumica formada por la unin de aminocidos mediante diversas formas de enlace.

Se considera : oligopptidos: de 2 a 10 aminocidos. polipptidos de 10 a 100 aminocidos. protenas : ms de 100 aminocidos. Clasificacin: Por su forma: globulares y fibrosas. Por su solubilidad: albminas (solubles en agua) y globulinas
(solubles en soluciones salinas diluidas).

Por su composicin: simples (slo aminocidos), compuestas.

(glucoprotenas, lipoprotenas, metaloprotenas ).

Por su densidad: lipoprotenas: LDL,HDL,VLDL . Por su carga: a pH fisiolgico cidas y bsicas.

Enlaces covalentes
Peptdicos y disulfuro El peptdico es el ms importantes de la estructura polipeptdica. An el ms simple tiene carcter de doble y mantiene la rigidez y adems la solidez de la protena. Genranse entre el alfa carboxilo de un aminocido y el alfa amino de otro con eliminacin de molcula de agua. La reaccin qumica ms importante en el campo clnico - la de Biuretradica en la presencia del enlace peptdico. El enlace disulfuro se genera por la presencia de radicales -SH de la cistena, formando uniones disulfuro entre porciones de una misma cadena y entre dos cadenas. Participa de la solidez de la estructura y an permite la unin de dos polipptidos como en el caso de la insulina.

Enlaces no covalentes e interacciones

Como su nombre indica no son enlaces reales sino fuerzas de atraccin entre grupos de tomos. El enlace de H se genera por atraccin entre el ncleo de H+ (positivo) y el par de electrones no compartidos de otro tomo. En el caso de una protena es un oxgeno de otro aminocido. El enlace hidrofbico se genera por la semejanza estructural entre dos aminocidos (aromticos, alifticos ?). El enlace inico se genera entre carboxilos libres y amonios libres de aminocidos dicarboxlicos y diamnicos.

Estructura proteica: estructura primaria

La conformacin nativa de una protena se define como la estructura tridimensional que es biolgicamente activa. Se mantiene sobre la base de los enlaces covalentes y no covalentes anteriormente explicados. La estructura primaria est definida por la secuencia de aminocidos unidos por los enlaces peptdicos. Su carcter de doble enlace fija una estructura rgida, incapaz de girar sobre su eje, y el movimiento se trasmite a los enlaces del carbono alfa. Esto mantiene una estructura fija coplanar (en un mismo plano).

Rgido
R CO CH R NH Libre CH CO NH CH R CO NH

Secuencia de aa. en las protenas

Cadena A Cadena B

insulina
Aminocidos de la insulina

La estructura primaria de una protena est dada por la secuencia de aminocidos. Los pasos del estudio de esta secuencia son: Composicin de polipptidos por hidrlisis y cromatografa. Aminocido N terminal, con DNPB y aa. C terminal con Hidrazina. Ruptura en pequeos fragmentos con tripsina, quimo tripsina, bromuro de ciangeno. Reconstruccin de la secuencia.

Estructura secundaria
Las rotaciones permitidas en el esqueleto del polipptido generan una estructura repetitiva denominada secundaria, la cual puede ser: alfa helicoidal estructura beta u hoja plegada Esta estructura es mantenida por los puentes de hidrgeno de la protena. En el alfa hlix los puentes son intracatenarios y en la estructura beta intercatenarios.

Alfa hlice de las protenas

La doble ligadura virtual, del enlace peptdico limita las conformaciones de una cadena obligando al giro alrededor de un eje (alfa hlice).

Sus medidas son:

3,6 residuos / giro 0,54 nm / giro 0,15 nm /tomo equivalente

Estructura secundaria de las protenas

La hlice alfa es la posicin ms estable para los aminocidos. Se estabiliza por puentes de hidrgeno entre el H+ de un NH3+ y el O= de un COOdel cuarto residuo anterior.

Hoja plegada de las protenas

La conformacin beta o de hoja plegada se presenta en algunas protenas o en alguna porcin de ellas. La estructura es estabilizada por puentes de hidrgeno entre varias cadenas. Puede ser paralela y antiparalela.

Estructura terciaria y cuaternaria

La estructura terciaria se refiere a la disposicin tridimensional de la cadena polipeptdica en una protena, permitiendo la disposicin globular o fibrosa de la misma. La mantienen todos los enlaces no covalentes y an el enlace disulfuro. La interaccin proviene de aminocidos que pueden estar alejados en la secuencia pero cerca en la disposicin tridimensional. La protena est plegada de forma tal que los grupos hidroflicos ocupan el exterior de la misma y los hidrofbicos el interior. La estructura cuaternaria se produce en aquellas protenas que tienen dos o ms cadenas polipeptdicas, las que se estabilizan por enlaces no covalentes.

Estructura terciaria de la Hemoglobina

Tanto la Hys F8 como la Hys E7 sostienen el grupo Hem de la Hemoglobina se a su vez sostiene al Fe

Estructura cuaternaria de la Hemoglobina

Las cuatro cadenas (dos alfa y dos beta) se acomodan, creando una estructura globular con cuatro bolsillos.

Otras protenas ..

PROTEINA G TRANSDUCTINA

PORINA ESPECIFICA PARA LA SUCROSA

APOLIPOPROTEINA HUMANA A1