ENZIMAS

Aspectos gerais e sua importncia na tecnologia de alimentos.

ENZIMAS
ndice geral:
Introduo
Histrico Conceito de enzima Atividade Enzimtica

Especificidade
Classificao Nomenclatura Fatores que Influenciam a Ao Enzimtica

Concluso

Introduo

Introduo
O homem observou durante a sua evoluo cientifica que em todas as clulas vivas ocorrem ininterruptamente reaes que deveriam ser lentas, mas as mesmas ocorrem rapidamente com a ajuda de catalisadores que foram denominadas de ENZIMAS.

Introduo
Esses catalisadores so encontrados somente em clulas vivas. Com algumas excees as enzimas so solveis em gua e lcool. So inativadas pelo calor.

Possuem um (apoenzima).

centro

ativo

denominado

de

Enzimas intracelulares: dentro da clula.

protenas

sintetizadas

Introduo
Quase todas enzimas preparadas em escala industrial at hoje so extracelulares, porque seu isolamento dos meios ou caldos de cultivo geralmente mais simples. Porm a maior parte das enzimas intracelular, porque l so continuamente sintetizadas metabolicamente.

Introduo
O mecanismo celular dos sistemas vivos, animais, vegetais e microrganismos, depende das enzimas, a fonte primria destas so tecidos animais (glndulas, principalmente), tecidos vegetais (sementes, frutas, exsudaes) e culturas de microrganismos.

Introduo
As enzimas produzidas industrialmente tem a finalidade de imitar tecnologicamente o que feito na natureza. As enzimas proteolticas sozinhas respondem por aproximadamente 60% das enzimas comercializadas, incluindo proteases microbianas; mas a papana tem a supremacia no mercado.

Introduo
A lipoxidase uma enzima extrada a partir da farinha de soja. J o malte a enzima vegetal mais difundida. Enzimas microbianas, produzidas atravs do cultivo dirigido de microrganismos em substratos apropriados, so de produo ilimitadas.

Histrico

Histrico
Dentre muitos pontos histricos que podem ser destacados na literatura sobre as enzimas evidenciamos os que so utilizados hoje em dia, dentre os quais as enzimas que so utilizadas na fermentao do suco de uva para obteno do vinho, fabricao de queijo e po.

Histrico
No sculo XVII, Van Helmont, considerava a transformao dos alimentos um processo qumico mediado por fermentos. Em 1814, Kirchoff demonstrou a converso do amido em acar por um extrato de trigo. Quase vinte anos depois (1833), Payen e Persoz nomearam de diastase o fenmeno da converso do amido em acar.

Histrico
Pasteur, em 1860, demonstrou que a fermentao alcolica s ocorria em presena de clulas vivas de levedura. Enquanto Liebig defendia que os processos fermentativos eram reaes qumicas. Da originou-se a denominao ENZIMA que vem do grego e significa na levedura. Essa polemica s foi resolvida em 1897 pelo trabalho dos irmos Buchner, que maceraram a levedura para obter um extrato.

Histrico
A evoluo no estudo das enzimas (por volta de 1960), acompanhado por avanos tecnolgicos, possibilitou o isolamento e a identificao de propriedades das enzimas. Desde ento, vem sendo feita a caracterizao e o estudo cintico de milhares de enzimas de diferentes fontes: animais, vegetais e de microrganismos. Em 1956 criada a Comisso Internacional de Enzima, pelos componentes da Unio Internacional de Bioqumica

Conceito de enzima

Conceito de enzima
As enzimas so catalisadores muito potentes e eficazes, quimicamente so definidas como protenas. Um catalisador uma substncia que acelera uma reao qumica. Como catalisadores, as enzimas atuam em pequena quantidade e se recuperam indefinidamente.

Conceito de enzima

Algumas enzimas so capazes de aumentar a taxa de certas reaes cerca de 101 4vezes, sem requerer condies extremas de temperatura, presso e pH.

Conceito de enzima
A determinao da atividade enzimtica envolve a medida da velocidade de reao.

A atividade enzimtica pode ser medida com a enzima pura e em condies tais que permita que a velocidade de reao seja mxima, o que significa que o substrato [S] deve estar em concentrao elevada, de modo a permitir que toda a enzima [E] esteja transformada em um complexo ativado [ES]. Neste caso a velocidade [V] da reao, proporcional concentrao enzimtica, ser tambm proporcional ao complexo ES.

Conceito de enzima

A velocidade das reaes enzimticas varia com fatores diversos como concentrao de enzima ou de substrato, temperatura e pH.

Especificidade

Especificidade
Existe uma correlao entre a estrutura das protenas ou peptdeos que fazem parte da molcula enzimtica e suas propriedades biolgicas, e esta propriedade leva a uma especificidade extraordinariamente alta e reproduzvel. O composto sobre o qual a enzima atua chama-se substrato. O substrato se une a uma regio concreta da enzima, chamada stio ativo. Uma vez formados os produtos, a enzima pode iniciar um novo ciclo de reao.

Especificidade
Emil Fischer, enunciou a sua teoria na qual a especificidade enzimtica comparada a um conjunto de chave e fechadura onde a chave, neste caso o substrato, deve se ajustar fechadura, neste caso a enzima

A especificidade das enzimas varia muito de uma enzima para outra, sendo muito baixa para algumas enzimas e muito alta para outras.

Especificidade
Outro aspecto importante da especificidade das enzimas a sua estreoespecificidade com relao ao substrato. A maioria das enzimas hidrolisa apenas ligaes peptdicas de L-aminocidos, o que deveria ser esperado, j que as protenas enzimticas so constitudas por L-aminocidos e tem conformaes determinadas.

Especificidade
A classificao das enzimas foi uniformizada pela Comisso de Enzima da Unio Internacional de Bioqumica que dividiu as enzimas em seis grandes grupos, de acordo com o tipo de reao em que atuam: Oxidorredutases , Transferases , Hidrolases , Liases , Isomerases , Ligases .

Especificidade
Oxidorredutases: catalisam as reaes de xidoreduo em sistemas biolgicos e esto relacionadas com os processos de respirao e fermentao. Transferases : so enzimas que catalisam, como o nome indica, a transferncia de grupos de um composto para outro, como a metilao em sistemas biolgicos.

Especificidade
Hidrolases: catalisam reaes hidrolticas, estando entre elas as enzimas proteolticas e amilolticas. Liases: atuam nas reaes de eliminao, modificam o substrato cindindo compostos ou removendo grupos da molcula de substrato, dando lugar a formao de uma dupla ligao. Pertencem a esta classe as descarboxilases. Isomerases: so enzimas que catalisam reaes de isomerizao, ou seja, transformam ismeros entre si (cis em trans).

Especificidade
Ligases: (tambm conhecidas como sintetases) so enzimas que atuam na reao de sntese de novos compostos, nas quais duas molculas so ligadas as custas da energia liberada na degradao da molcula de ATP.

Nomenclatura

Nomenclatura
Antigamente, as enzimas recebiam nomes particulares, de acordo com seu descobridor. Conforme foi aumentando o nmero de enzimas conhecidas, se fez necessria uma nomenclatura sistemtica que informasse sobre a ao especfica de cada enzima e os substratos sobre os quais atuava.

Nomenclatura
O nome sistemtico de uma enzima consta de trs partes: - o substrato preferente - o tipo de reao catalisada - terminao ase

Nomenclatura
Um exemplo seria a glucose fosfato isomerase que catalisa a isomerizao da glucose-6-fosfato em frutose-6-fosfato. No h uma maneira nica para fixar qual dos sentidos se utiliza para nomear a enzima. Quando a reao tpica da enzima a hidrlise do substrato, o segundo componente do nome se omite e, por exemplo, a lactose hidrolase chamase simplesmente lactase.

Nomenclatura

Atualmente a nomenclatura mais aceita a recomendada pela Enzyme Commission, segundo a qual, o nome de cada enzima pode ser identificado iniciado-se pelas letras EC, seguida por um cdigo numrico composto de quatro nmeros separados por pontos.

Nomenclatura
Ph: Ao comprovar experimentalmente a influncia do pH na velocidade das reaes enzimticas se obtm curvas que indicam que as enzimas apresentam um pH timo de atividade. O pH pode afetar de vrias maneiras: O stio ativo pode conter aminocidos com grupos ionizados que podem variar com o pH. A ionizao de aminocidos que no esto no stio ativo pode provocar modificaes na conformao da enzima. O substrato pode ver-se afetado pelas variaes do pH.

Nomenclatura
Temperatura: A temperatura influi na atividade e o ponto timo representa o mximo de atividade.

A temperaturas baixas, as enzimas encontram-se muito rgidas e quando se supera um valor considervel (maior que 50C) a atividade cai bruscamente porque, como protena, a enzima se desnatura. Em geral, os aumentos de temperatura aceleram as reaes qumicas: a cada 10C de aumento, a velocidade de reao se duplica.
A temperatura na qual a atividade cataltica mxima chama-se temperatura tima.

Fatores que Influenciam a Ao Enzimtica

Fatores que Influenciam a Ao Enzimtica

Enzimas tal como a quimotripsina (enzima que hidrolisa protena) ou triosefosfato isomerase so ativas sem necessitar a presena de outro fator. No entanto, quase um tero das enzimas conhecidas requerem um componente no protico para sua atividade, denominado cofator. Os cofatores podem ser ons metlicos como o Fe++, Mg++, Mn++, Zn++, ou molculas orgnicas, muitas delas derivadas de vitaminas do complexo B.

Fatores que Influenciam a Ao Enzimtica

Certas molculas podem inibir a ao cataltica de uma enzima: so os inibidores. Estes podem ocupar temporariamente o centro ativo por semelhana estrutural com o substrato original (inibidor competitivo) ou alterar a conformao espacial da enzima, impedindo sua unio ao substrato (inibidor no competitivo).

Concluso
Atravs do controle das enzimas pode-se interferir desde a matria prima at o uso em mtodos analticos. Hoje conhecemos por volta de 2000 enzimas, mas poucas so utilizadas industrialmente, por isso a necessidade de um estudo avanado das enzimas Em vista do exposto pode-se concluir que a estrutura qumica ntegra das protenas com atividade cataltica determinante para a atuao delas. No entanto, fatores externos que alteram a conformao protica, e, portanto, a velocidade das reaes enzimticas so as ferramentas empregadas nos processos naturais ou no para modular as reaes metablicas dos seres vivos.

Agradecemos a ateno!!
Monalyza Cavalcante Francisco Silvan Joana Darc Marcio Douglas Juliana Francelina