Unidad 4

Las protenas
del griego proteios que significa lo primero

1. 2. 3. 4. 5. 6.

Los aminocidos Los pptidos Las protenas: concepto y estructura Homoprotena y heteroprotenas Funciones y clasificacin de las protenas Propiedades de inters de las protenas

I.E.S. Los Boliches Biologa 2 Bachillerato

1.- Los aminocidos

Son los monmeros o unidades constituyentes de las protenas. Al hidrolizar una protena se obtienen aminocidos.

COOH H2N C H R

1.- Los aminocidos

Son los monmeros o unidades constituyentes de las protenas. Al hidrolizar una protena se obtienen aminocidos.

COOH H2N C H R

1.- Los aminocidos

Son los monmeros o unidades constituyentes de las protenas. Al hidrolizar una protena se obtienen aminocidos. Grupo CARBOXILO (CIDO) COOH H2N C H R Grupo AMINO

1.- Los aminocidos

Son los monmeros o unidades constituyentes de las protenas. Al hidrolizar una protena se obtienen aminocidos. Protena + (n-1)H2O COOH H2N C H R Carbono alfa Cadena lateral: variable Da lugar a los 20 aa Ejemplos n aminocidos

-Baja masa molecular -Solubles en agua -Al menos un grupo carboxilo y al menos un grupo amino, en el carbono alfa

COOH H2N C H CH3 Alanina

COOH

H2N C H
CH2

COOH
cido asprtico

1.- Los aminocidos

Son los monmeros o unidades constituyentes de las protenas. Al hidrolizar una protena se obtienen aminocidos. Protena + (n-1)H2O COOH H2N C H R Carbono alfa Cadena lateral: variable Da lugar a los 20 aa Ejemplos n aminocidos

-Baja masa molecular -Solubles en agua -Al menos un grupo carboxilo y al menos un grupo amino, en el carbono alfa

COOH H2N C H CH3 R Alanina

COOH

H2N C H
CH2

COOH
cido asprtico

Los 20 aa: Cmo clasificarlos?

[Aunque no se pedir que los sepas todos de memoria, es bueno que dediques un tiempo a estudiarlos y familiarizarte con sus nombres y frmulas. Intenta memorizar los ejemplos que puedas]

Thr

aa con R apolares alifticos

Los 20 aa:
Clasificacin de acuerdo con la naturaleza de las cadenas laterales (R)

aa con R aromticos

aa cidos (con R cargados negativamente a pH neutro)

aa con R polares sin carga

Thr

aa bsicos (con R cargados positivamente a pH neutro)

Los aminocidos en disolucin acuosa

La molcula de aa se ioniza
El grupo amino capta protones (H+) H+ El grupo carboxilo cede protones (H+) COOH+

H3N+ C H R

En conjunto, la molcula de aa es elctricamente neutra (al menos si no tenemos en cuenta que el R puede ionizarse en algunos aa)

Los aminocidos en disolucin acuosa

La molcula de aa se ioniza
El grupo amino capta protones (H+) H+ El grupo carboxilo cede protones (H+) COOH+ COO-

COOH3 N+ CH CH2 CH2 CH2 CH2 N+H3

H3N+ C H R

H3N+ C H
CH2 COO-

En este caso (lisina, un aa bsico), la molcula en conjunto tiene una carga positiva.

En conjunto, la molcula de aa es elctricamente neutra (al menos si no tenemos en cuenta que el R puede ionizarse en algunos aa)

En este caso (aspartato, un aa cido), la molcula en conjunto tiene una carga negativa.

Los aminocidos en disolucin acuosa

La molcula de aa se ioniza
El grupo amino capta protones (H+) H+ El grupo carboxilo cede protones (H+) COOH+ COO-

COOH3 N+ CH CH2 CH2 CH2 CH2 N+H3

H3N+ C H R

H3N+ C H
CH2 COO-

En este caso (lisina, un aa bsico), la molcula en conjunto tiene una carga positiva.

En conjunto, la molcula de aa es elctricamente neutra (al menos si no tenemos en cuenta que el R puede ionizarse en algunos aa)

En este caso (aspartato, un aa cido), la molcula en conjunto tiene una carga negativa.

Esta situacin se dara en una disolucin acuosa de pH = 7 (neutro) La [H+] (concentracin de protones), es decir el pH del medio altera esta situacin

Los aminocidos en disolucin acuosa:

Este sera el comportamiento de una sola molcula de aa en una disolucin acuosa:

H+ COOH H3N+ C H R
Forma predominante a pH 1

H+ COOH3N+ C H R COOH2N C H R H+
Forma predominante a pH 13

H+

Forma predominante a pH 7

(ph cido)

pH neutro

pH bsico

Pero cuando hay una elevada cantidad de ellas, existe un equilibrio entre las distintas formas ionizadas. Es decir, que habr un determinado % de molculas con carga positiva, otro % con carga negativa y otro % sin carga neta. Para todo aminocido, siempre habr un determinado valor de pH en el que la carga neta ser 0 (cero). Este valor de pH, caracterstico de cada aa, se denomina PUNTO ISOELCTRICO (P.I.).

P.ej. P.I. de la glicina o glicocola (Gly) = 5,97

Los aminocidos en disolucin acuosa:

Variacin de la carga neta en funcin del pH

P.ej. P.I. de la glicina o glicocola (Gly) = 5,97

Estereoisomera de los aa:

El Carbono alfa es asimtrico (salvo en el caso de la glicina o glicocola Gly)

Sin formas D ni L

Todos los aa proteicos son L aminocidos

(hay casos de D aminocidos, pero no son proteicos, como el cido D glutmico, de algunas bacterias) (hay casos de aminocidos no alfa, pero no son proteicos, como el cido gamma-aminobutrico, un neurotransmisor)

2.- Los pptidos

Los grupos -amino y -carboxilo de los aminocidos se unen por un enlace de tipo amida que llamamos enlace peptdico

2.- Los pptidos

Los grupos -amino y -carboxilo de los aminocidos se unen por un enlace de tipo amida que llamamos enlace peptdico

Extremo N terminal

Los planos de los enlaces peptdicos pueden realizar ciertos giros, aunque no libremente sino con restricciones Extremo C terminal

2.- Los pptidos

Los pptidos son molculas formadas por aminocidos unidos por enlace peptdico. El nmero de aminocidos puede oscilar entre dos y cien; ms de cien aminocidos se considera una protena. Incluso, si el nmero de aminocidos es menor que cien, pero el peso molecular es mayor que 5.000 Daltons, la molcula sera una protena. Ejemplos de pptidos metablicamente importantes son la insulina, el glucagn, la oxitocina o la vasopresina.

Insulina

3.- Las protenas: concepto y estructura

Esta secuencia depende de la secuencia de bases (A, T, C, G) del ADN

3.- Las protenas: concepto y estructura

3.- Las protenas: concepto y estructura

La alternancia entre los enlaces rgidos (enlaces peptdicos) y los enlaces mviles (enlaces intraaminocido) hace que estas molculas adquieran una estructura bastante compleja.

3.- Las protenas: concepto y estructura

Estructura primaria
La estructura primaria de las protenas hace referencia a la secuencia de aminocidos que la componen, ordenados desde el primer aminocido hasta el ltimo. El primer aminocido tiene siempre libre el grupo amina, por lo que se le da el nombre de aminocido n-terminal. El ltimo aminocido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se denomina aminocido c-terminal. Para determinar la secuencia no basta con saber los aminocidos que componen la molcula; hay que determinar la posicin exacta que ocupa cada aminocido. La estructura primaria determina las dems estructuras de la protena.

3.- Las protenas: concepto y estructura

Estructura secundaria
La estructura secundaria de una protena es un nivel de organizacin que adquiere la molcula, dependiendo de cmo sea la secuencia de aminocidos que la componen. La rigidez del enlace peptdico, la capacidad de giro de los enlaces establecidos con el carbono asimtrico y la interaccin de los radicales de los aminocidos con la disolucin en la que se encuentra, lleva a plegar la molcula sobre s misma. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura en a-hlice, la b-laminar y la hlice de colgeno. Beta-hoja plegada

Alfa-hlice

3.- Las protenas: concepto y estructura

Estructura secundaria
alfa-hlice Es una estructura helicoidal dextrgira, es decir, que las vueltas de la hlice giran hacia la derecha. Adquieren esta conformacin protenas que poseen elevado nmero de aminocidos con radicales grandes o hidrfilos, ya que las cargas interactan con las molculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrgeno que se establecen entre los aminocidos de la espiral.

levgira

dextrgira

3.- Las protenas: concepto y estructura

Estructura secundaria
alfa-hlice Es una estructura helicoidal dextrgira, es decir, que las vueltas de la hlice giran hacia la derecha. Adquieren esta conformacin protenas que poseen elevado nmero de aminocidos con radicales grandes o hidrfilos, ya que las cargas interactan con las molculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrgeno que se establecen entre los aminocidos de la espiral.

3.- Las protenas: concepto y estructura

Estructura secundaria
beta-laminar Tambin se denomina hoja plegada o lmina plegada. Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptdico y la apolaridad de los radicales de los aminocidos que componen la molcula. Se estabiliza creando puentes de Hidrgeno entre distintas zonas de la misma molcula, doblando su estructur, o bien con otras cadenas. De este modo adquiere esa forma plegada.

(No se han representado aqu las cadenas laterales , que quedaran alternando hacia arriba y hacia abajo)

Las cadenas laterales alternan hacia arriba y hacia abajo

3.- Las protenas: concepto y estructura

Estructura secundaria
Estructuras supersecundarias:
En algunas protenas pueden darse a la vez tramos con alfa hlice y tramos con beta hoja plegada

Triple hlice del colgeno

Hlice polipeptdica

Puentes de Hidrgeno

hlice

hoja plegada

3.- Las protenas: concepto y estructura

Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria.. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales, etc. Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre. los puentes de hidrgeno. las interacciones electrostticas o puentes elctricos. las interacciones hidrofbicas y fuerzas de Van der Waals

3.- Las protenas: concepto y estructura

Estructura cuaternaria
Esta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero. Ejemplo: hemoglobina Resumen:

2
1 Estructura primaria

Estructura secundaria

Estructura terciaria 1

Hemo Estructura cuaternaria

4.- Homoprotenas y heteroprotenas

( = protenas conjugadas)

Formadas nicamente por aa

Ejemplos:
Fibrona (seda) Queratina (pelo, uas) Colgeno

Cadena/a polipeptdica/s +
(= apoprotena)

otra/s sustancia
(= grupo prosttico)

Glicoprotenas Lipoprotenas Otras

Unin covalente o no

Por ejemplo

5.- Funciones de las protenas. Clasificacin funcional Otras clasificaciones:

-Solubles -Insolubles -Fibrilares -Globulares

-Protenas estructurales
Ej. colgeno

-Protenas de reserva
Ej. Albminas de semillas, leche, huevos

-Enzimas -Protenas reguladoras

(Ej. Receptores hormonales)

-Protenas activas
Interaccin especfica con otra sustancia (el LIGANDO)

-Protenas transportadoras
(Ej, Hemoglobina)

-Protenas contrctiles
(Ej. Miosina y actina de fibras musculares)

-Inmunoglobulinas
(Anticuerpos: se unen a los antgenos)

6.- Propiedades de inters de las protenas

La estructura tridimensional de una protena determina

Las propiedades de dicha protena

determina Las funciones biolgicas de dicha protena

-Especificidad
Especialmente en

Enzimas Inmunoglobulinas (=anticuerpos)

-Solubilidad
Prots. Fibrilares => insolubles Prots Globulares => solubles

R apolares hacia el interior R hidrfilos hacia el exterior influyen -La salinidad del medio -El pH del medio

-Comportamiento cido-base
Los COOH y los -NH2 del C alfa del aa no influyen (porque desaparecen cuando se forma el enlace peptdico) Influyen mucho los R de los aa cidos y de los aa bsicos

Tambin las protenas tienen un PUNTO ISOELCTRICO

-Desnaturalizacin
Por cambios de
Temperatura pH Sustancias

Puede ser

-Reversible -Irreversible