INSTITUTO MEXICANO DEL SEGURO SOCIAL DELEGACIN ESTATAL EN LEN GUANAJUATO COORDINACIN DE EDUCACIN EN SALUD UNIDAD MDICA DE ALTA

ESPECIALIDAD No. 1 CURSO POSTCNICO DE ENFERMERA EN CUIDADOS INTENSIVOS 2013 TEMA: E N Z I M A S PROFESOR: CIRO CHAVEZ

ENZIMAS

ENZIMAS

Son

protenas de

que gran

actan

como de

catalizadores reacciones

biolgicos posibles.

cantidad

metablicas, siempre que sean termodinmicamente Las enzimas actan sobre unas molculas

denominadas sustratos, las cuales se convierten en

molculas diferentes denominadas productos.

Casi todos los procesos en las clulas necesitan enzimas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimticas.

Caractersticas de las enzimas

Las

enzimas son catalizadores orgnicos Un catalizador aumenta la velocidad de reaccin qumica Las reacciones qumicas requieren de energa externa para ocurrir Esta energa externa, se llama ENERGIA ACTIVACION

 La energa de activacin de la hidrolisis de la urea, baja de 30 a 11 Kcal/mol con la accin de las enzimas, acelerando la reaccin. El aumento de temperatura necesario para producir la reaccin no catalizada seria de 529C

Enzima Vs Catalizador
Tanto

la enzima como el catalizador aceleran la velocidad de una reaccin qumica Una enzima puede transformar 1 000 molculas de sustrato/ segundo Las enzimas tienen tres propiedades que los catalizadores no tienen Especificidad por el sustrato Se inactivan por desnaturalizacin Pueden ser reguladas

CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

El

Comit de Enzimas (EC) de la Unin

Internacional

de

Bioqumica

Biologa

Molecular clasifica a las enzimas en 6 clases, de acuerdo con del tipo de reaccin que catalizan
Comprende

4 digitos y un nombre complejo

Nombre sistemtico:

ATP: hexosa fosfotransferasa

Donador Aceptor Grupo transferido tipo de reaccin catalizada

NMERO

CLASIFICACIN

PROPIEDADES BIOQUMICAS

Oxidorreductasas

Actan sobre muchos grupos qumicos para agregar o remover tomos de hidrgeno

Transferasas

Transfieren grupos funcionales entre molculas donantes y aceptoras. Las quinasas son transferasas

especializadas que regulan el metabolismo transfiriendo fosfatos desde el ATP a otras molculas 3 4 Hidrolasas Liasas Agregan agua a una ligadura hidrolizndola Agregan agua, amonaco o dixido de carbono actuando sobre las dobles ligaduras o los remueven para producir enlaces dobles. 5 6 Isomerasas Ligasas Transforman ciertas sustancias en sus ismerass Permiten la unin de dos molculas con la degradacin del ATP que provee la energa necesaria para que la reaccin tenga lugar.

1. oxidorreductasas
Catalizan

reacciones de oxido reduccin, en los que tomos de hidrogeno u oxigeno son trasladados entre molculas

ARED + BOX

AOX + BRED

En las reacciones REDOX siempre tienen que estar presentes a la vez, el aceptor y el dador electrnico

REACCIONES REDOX
Reduccin:

reaccin en que una sustancia que acepta electrones Oxidacin: reaccin en que una sustancia pierde electrones

oxidorreductasas

SUBGRUPO DE OXIDORREDUCTASAS
Deshidrogenasas Oxidasas Peroxidasas

Oxigenasas
Hidroxilasas Reductasas

2. Transferasas
Catalizan

reacciones de transferencia de tomos o grupo de tomos entre molculas.

A- X + B

A+BX

Dador: Aceptor Grupo transferido Transferasa

ATP: D- Hexosa Fosfotransferasa siguiente: Hexosa + ATP HEXOQUINASA Hexosa 6 Fosfato+ ADP

Clasificacin de subgrupo de transferasas

Grupos

monocarbonados Grupos Aldehido o ceto Aciltransferasas Glicosiltransferasas Alquil Ariltransferasas Grupos nitrogenados Grupos fosfato Grupos sulfatos Grupos selenio

Transferasas
catalizan la transferencia de grupos que contienen C, N, o P

THF: tetrahidrofolato

3. Hidrolasas
Catalizan

reacciones de Hidrolisis y tambin su reverso. Son las mas comunes en el dominio de la tecnologa enzimtica. A B + H2O A OH + H B

No suelen utilizar nombres sistemticos en las hidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombre primitivo (ejemplo: quimosina)

Clasificacin de las hidrolasas

Esterasas Glicosidasas Eter hidrolasas Peptido hidrolasas Acil Anhidrido hidrolasas

Aplicaciones: Lipasas: Sntesis de tensioactivos Proteasas: Fabrica de quesos Glicosidasas: Clarificacin de jugos, liberacin de aromas en los vinos, aplicacin en la industria textil

HIDROLASAS:
catalizan la ruptura de enlaces por la adicin de una molcula de agua

4. Liasas
Catalizan reacciones reversibles de remocin de grupo de tomos del sustrato (este grupo no incluye las hidrolasas) AB A+B

CLASIFICACION: Actan sobre los enlaces C C Actan sobre los enlaces C O Actan sobre los enlaces C N Actan sobre los enlaces C S Actan sobre los enlaces C Haluro Actan sobre los enlaces P O Otras liases Aplicaciones: Pectoliasas (remueve compuestos como ceras, pectinas, protenas)

LIASAS:

catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-S y algunos enlaces C-N:

5. Isomerasas
Catalizan

reacciones de isomerizacion moleculares A B

CLASIFICACION: Rasemasas y Epimerasas Cis trans isomerasas Oxidoreductasas intramolecular Transferasas intramoleculares (mutasas) Liasas intramoleculares Otras isomerasas

ISOMERASAS:

catalizan la racemizacin de ismeros pticos o geomtricos

6. LIGASAS
Catalizan

la unin de dos grupos qumicos a expensas de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.) A + B+ ATP A B + ADP + P1

CLASIFICACION: Forman enlaces C O Forman enlaces C S Forman enlaces C N Forman enlaces C C Forman enlaces steres fosfricos Actan sobre enlaces N - Metal

LIGASAS
Catalizan la formacin de enlaces entre C y O, S, N. Esta reaccin slo es posible mediante la energa derivada de fosfatos ricos en energa como el del fosfato de la molcula de ATP:

Cintica enzimtica

Cintica enzimtica
Es el anlisis cuantitativo del efecto de cada uno de los factores que intervienen en la actividad enzimtica, que se evala a travs de la reaccin catalizada. Las variables mas importantes son: Concentracin de enzimas, sustratos y productos (incluyendo inhibidores y/o activadores) pH Temperatura

Formacin de un complejo enzima-sustrato:

Las

enzimas controlan las reacciones bioqumicas ofreciendo un entorno tridimensional a los reactivos sobre los que actan. Toda molcula de enzima posee un sitio, denominado sitio activo, donde tiene lugar su accin cataltica.

 Las

enzimas se unen a los reactivos(sustratos) Cada enzima tiene una forma nica con un sitio o un centro activo en el que se une al sustrato. Despus de la reaccin enzimas y productos, se separan. Las molculas enzimticas no han cambiado despus de haber participado en la reaccin

La unin del sustrato es muy especifica Complementariedad geomtrica Complementariedad de cargas, uniones inicas

MODELOS: Llave cerradura Encaje inducido

pH:

Las enzimas tienen un pH ptimo o un intervalo de pH en el que su actividad es mxima; a valores inferiores o superiores de pH la actividad disminuye. Esto no es sorprendente dado que algunas cadenas laterales de aminocidos pueden actuar como cido o bases dbiles que desarrollan funciones crticas en el sitio activo de la enzima, que dependen de su mantenimiento en un cierto estado de ionizacin. Por otra parte las cadenas laterales ionizadas de la protena pueden jugar un papel esencial en las interacciones que mantiene la estructura de la protena

Temperatura:

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas: por cada 10C de incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser protenas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad cataltica es mxima se llama temperatura ptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reaccin debido a la temperatura es contrarrestado por la prdida de actividad cataltica debida a la desnaturalizacin trmica, y la actividad enzimtica decrece rpidamente hasta anularse.

COENZIMAS

Coenzimas - cofactores
Las

coenzimas son pequeas molculas orgnicas que se unen a la enzima. Las coenzimas colaboran en la reaccin enzimtica, recibiendo transitoriamente algn grupo qumico: H+, OH, CH3. La enzima sin la coenzima recibe el nombre de APOENZIMA

Algunas enzimas requieren metales para mejorar su actividad

COFACTOR Zn2+
Ni2+ Mo Se K+, Mg2+

Fe2+ Fe 3+ Cu

2+

ENZIMA Anhidrasa carbnica Alcohol deshidrogenasa Ureasa Nitrogenasa Glutation peroxidasa Piruvato quinasa Citocromo oxidasa

Isoenzimas Isozimas
Son formas moleculares diferentes de una misma enzima Catalizan la misma reaccin Ejemplo: Lactato deshidrogenasa Lactato + NAD ----------- Piruvato + NAD

Se diferencian por su movilidad electrofortica Usadas en la clnica: Sueros normales y suero con alguna patologa

INHIBICIN ENZIMATICA

INHIBIDOR:
Efector

que hace disminuir la actividad enzimtica a travs de interacciones con el centro activo u otros centros especficos . Esta definicin excluye todos aquellos agentes que inactivan a la enzima a travs de desnaturalizacin de la molcula enzimtica.
De esta forma habr dos tipos de inhibidores: 1. Isostericos: ejercen su accin sobre el centro activo 2. Alostericos: Ejercen su accin sobre la otra parte de la molcula, causando un cambio conformacional con repercusin negativa en la actividad enzimtica