UNIVERSIDAD NACIONAL FEDERICO VILLARREAL FACULTAD DE MEDICINA HIPLITO UNANUE DEPARTAMENTO DE CIENCIAS FISIOLOGICAS ESCUELA DE MEDICINA CURSO.

BIOQUIMICA Y NUTRICIN

ENZIMAS I y II
Mg. Mirtha Yarlequ

Las enzimas son protenas

Catalizan reacciones qumicas necesarias para la sobrevivencia celular Sin las enzimas los procesos biolgicos seran tan lentos que las clulas no podran existir. Las enzimas pueden actuar dentro de la clula , fuera de sta, y en el tubo de ensayo.

E + S ESEP E + P
E E E E

Enzima - Catalizador
Tanto la enzima como el catalizador aceleran la velocidad de una reaccin qumica. Una enzima puede transformar 1000 molculas de sustrato/ segundo Las enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores NO tienen
Especificidad por el sustrato Se inactivan por desnaturacin Pueden ser reguladas

CARACTERSTICAS GENERALES

a) Son termolbiles y su actividad depende del pH del medio. b) El reconocimiento de la enzima con el sustrato a procesar es altamente especfico. c) Tienen gran eficiencia, es decir, transforman un gran nmero de molculas de sustrato por unidad de tiempo. d) Estn sujetas a una gran variedad de controles celulares, genticos y alostrico.

..
e) Como todos los catalizadores las enzimas aceleran notablemente la velocidad de una reaccin qumica ; 1) Son efectivas en pequeas cantidades 2) No sufren modificaciones qumicas irreversibles durante la catlisis. 3) No afectan la posicin de equilibrio de la reaccin que catalizan. El estado inicial y final de la reaccin es el mismo, solo que se llega al equilibrio mucho ms rpidamente.

La enzima disminuye la energa de activacin

Sin enzima Con enzima

E+S

La Ea de la hidrlisis de la urea baja de 30 a 11 kcal/mol con la accin de las enzimas, acelerando la reaccin.
E+P
Tiempo de la reaccin

El aumento de temperatura necesario para producir la reaccin no catalizada seria de 529C

 Las enzimas se unen a los sustratos reduciendo la energa de activacin

Cada enzima tiene una forma nica con un sitio o centro activo en el que se une al sustrato Despus de la reaccin, enzimas y productos se separan. Las molculas enzimticas no han cambiado despus de participar en la reaccin

Las enzimas cumplen su papel cataltico gracias a: Fijacin estereoqumicamente complementaria del sustrato Transformacin cataltica del mismo

En ambas funciones participan:

Cadenas laterales de los aminocidos Grupos o molculas no proteicas: Grupos prostticos Iones metlicos Coenzimas

Reaccin Enzimtica
Reaccin catalizada por una enzima: 1. sustrato la sustancia sobre la que acta la enzima. El sustrato se une a una regin concreta del enzima, llamada centro activo. 2. El centro activo comprende (1) un sitio de unin formado por los aminocidos que estn en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio cataltico, formado por los aminocidos directamente implicados en el mecanismo de la reaccin 3.Una vez formados el (los) producto(s )la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin

Enzima

Sustrato
Sitio activo

Centro Cataltico

La unin del sustrato es muy especfica

Complementariedad geomtrica Complementariedad de cargas, uniones inicas Modelos: Encaje inducido

Llave cerradura

Teoras de la accin enzimtica, 1

Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
Sustrato y enzima se acoplan de forma estereospecfica, de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.
Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenmenos de la inhibicin enzimtica

Teoras de la accin enzimtica, 2

Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)
Tanto la enzima como el substrato sufren una alteracin en su estructura por el hecho fsico de la unin. Est mucho ms de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta el momento.

TEORAS PROPUESTAS PARA EXPLICAR LA UNION E-S

1894 Fischer propuso la hiptesis de la llave-cerradura

1958 Koshland propuso el modelo del ajuste inducido

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio activo

ENZIMA
Protena aislada que es inactiva se la denomina apoenzima.
Holoenzima = Apoenzima + Coenzima o cofactor

Enzima

Reaccin Enzimtica

Cofactores
Metlicos: Son componente no proteico, termoestable y tienen bajo PM ,son iones . Participan como: 1.Centro cataltico primario 2.Grupo puente para reunir el sustrato y la enzima, formando un complejo de coordinacin 3.Agente estabilizante de la enzima activa

Algunas enzimas requieren Cofactores Metlicos

Cofactores Orgnicos
Coenzimas, son molculas no proteicas, termoestables. Tienen en general baja masa molecular y son claves en el mecanismo de catlisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales , que transportan de un enzima a otro. se modifican y consumen durante la reaccin qumica , por ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones y un protn.

Piruvato COOC O CH3 NADH + H+ NAD+

L-Lactato

LDH

COOHO C H CH3

LDH: Lactato deshidrogenasa Utiliza como coenzima NADH, el cual sale de la reaccin oxidado a NAD+. La regeneracin a NADH requerira otra enzima.

El NAD es una coenzima aceptora de H

Sustrato oxidado

Principales coenzimas:
FAD transferencia de e- y p+. FMN transferencia de e- y p+ NAD+ : transferencia de e-y p+. NADP+ : transferencia de e-y p+. Coenzima A: transferencia de grupos acetilo ( descarboxilacin del cido pirvico). Coenzima Q: transferencia de electrones en la cadena respiratoria. Coenzima B12: transferencia de grupos metilo o hidrgenos entre molculas.

 Un es el componente no aminoacdico que forma parte de la estructura de algunas protenas y que se halla fuertemente unido al resto de la molcula. Las protenas con grupo prosttico reciben el nombre de protenas conjugadas. Hay enzimas que requieren in metlico u molcula orgnica y ste se halla ligado con fuerza de manera permanente en la estructura molecular.

Grupo prosttico

Aminocido R CH COO- + O2 + H2O NH3+

LAO

Cetocido R CO COO- + H2O2 + NH4+

LAO: L-aminocido oxidasa: es una flavoprotena Las flavoprotenas tienen un grupo prosttico flavnico, que interviene en el proceso cataltico sin salir modificado del mismo
O H3C H3C N NH N NH O

Isoenzimas o Isozimas
Ejemplo: Lactato deshidrogenasa Lactato + NAD ==== Piruvato + NADH M4, M3H1, M2H2, M1H3 y H4 Se diferencian por su movilidad electrofortica Usadas en clnica: sueros normales y sueros con alguna patologa

1. OXIDORREDUCTASAS
catalizan reacciones de oxidacin reduccin:

2.TRANSFERASAS
Una transferasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo funcional, de una molcula donadora a otra aceptora. Los grupos son: C, N, o P.

3. HIDROLASAS
catalizan la ruptura de enlaces por la adicin de una molcula de agua:

4. LIASAS
Se eliminan grupos mediante la escisin de un enlace a nivel de C-C, C-O, C-N Pudiendo dar lugar a la formacin de dobles enlaces.

5.ISOMERASAS
isomerasa en una enzima que transforma un ismero de un compuesto qumico en otro

6.LIGASAS
Una ligasa es una enzima capaz de catalizar la unin entre dos molculas , dando lugar a un nuevo enlace qumico; utiliza energa del ATP, para que dicha reaccin tenga lugar.

Enzimas:
No.
1

Clase
Oxidorreductasas

Tipo de reaccin que catalizan

De xido reduccin (transferencia de e-)

Ejemplo
Deshidrogenasas Peroxidasa Oxidasas Oxigenasas Reductasas Cinasas Transaminasas Pirofosfatasa Tripsina Aldolasa (Sintasas) Descarboxilasa pirvica

2 3

Transferasas Hidrolasas

Transferencia de grupos Hidrlisis, con transferencia de grupos funcionales del agua Lisis de un substrato, generando un doble enlace, o Adicin de un substrato a un doble enlace de un 2o. substrato (Sintasa)

Liasas

Isomerasas

Transferencia de grupos en el interior de las molculas para dar formas isomricas

Formacin de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N. Mediante reacciones de condensacin, acopladas a la ruptura del ATP

Mutasas Epimerasas Racemasas Sintetasas

Ligasas