Protenas:

Q.F. Gustavo Perdomo Vela

CONCEPTO DE PROTENA
Las protenas son biomleculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de aminocidos y seran por tanto los monmeros o unidad estructural. Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos. La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el n: de aa. que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama polipptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de protena.

 La protena es cualquiera de los numerosos compuestos orgnicos constituidos por aminocidos unidos por enlaces peptdicos que intervienen en diversas funciones vitales esenciales:metabolismo, la contraccin muscular o la respuesta inmunolgica. Son los componentes principales de las clulas. El trmino protena deriva del griego proteios, que significa primero. Sirven para construir y mantener las clulas Su descomposicin qumica proporciona energa, con un rendimiento de 4 kilocaloras por gramo, similar al de los hidratos de carbono.

 LOS AMINOCIDOS Los aminocidos poseen un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (-NH2). Las otras dos valencias del carbono se saturan con un tomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Segn ste se distinguen 20 tipos de aminocidos. COMPORTAMIENTO QUMICO En disolucin acuosa, los aminocidos muestran un comportamiento anftero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un cido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como cido y base a la vez. En este caso los aminocidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar inica llamada zwitterion.

Los Aminocidos

Protenas: Enlace Peptdico

EL ENLACE PEPTDICO

Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aa. y el grupo amino (-NH2) del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

ENLACE PEPTDICO

Los aminocidos son las unidades que forman a las protenas y estn constituidos por los cuatro elementos necesarios para la vida: carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno; algunos adems poseen azufre, fsforo, cobre y otros elementos inorgnicos. Un aminocido es una molcula que contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) libres. Son aproximadamente 20 aminocidos (AA) diferentes que se encuentran componiendo las protenas.

Los Aminocidos

El grupo carboxilo
Un grupo amino Un tomo de hidrgeno Una cadena lateral R, (que es caracterstica de cada AA).

Sus principales propiedades son el ser cido-base, dado que todos los aminocidos poseen un grupo cido (-COOH) y un grupo bsico (-NH2), podemos decir que todos los aminocidos libres presentan caractersticas cido-base.

En general se clasifican en 2 tipos:

Aminocidos esenciales

Aminocidos no esenciales

Son aminocidos que deben ser incorporados por medio de la dieta, especficamente de alimentos que contengan protenas, ya que nuestro organismo es incapaz de sintetizarlos. Son, por tanto, estructuras necesarias para la configuracin de nuestra organizacin estructural y funcional sin que tengamos mecanismos para su sntesis, de ah su denominacin de esencial, puesto que el aporte tiene que ser externo.

AMINOCIDOS ESENCIALES
Triptfano: Fenilalanina: Valina: Leucina: Isoleucina: Treonina: Arginina: Histidina: Metionina: Lisina:

Son los aminocidos que nuestro organismo sintetiza a partir de diferentes productos del metabolismo intermediario, fundamentalmente, lipdico y glucdico.

AMINOCIDOS NO ESENCIALES
Alanina: considerado como glucognica, que interviene en el metabolismo de la glucosa y que forma piruvato a partir de su esqueleto carbonado. cido asprtico: est relacionado con el correcto funcionamiento del hgado ya que colabora en su desintoxicacin. Se combina con otros aminocidos formando molculas capaces de absorber toxinas de la corriente sangunea. Asparagina: Es un aminocido de tipo Glucognico. Interviene en los procesos metablicos del sistema nervioso central. Cistina: Da lugar a cistena interviene en la desintoxicacin de hgado junto con la citrulina (que elimina el amoniaco) y el cido asprtico. Tambin interviene en la sntesis de insulina y en las reacciones de ciertos compuestos a sta. Cistena: es un aminocido azufrado que puede oxidarse y dar cistina; va a formar parte de protenas de gran importancia biolgica como son la taurina y el glutatin. Junto con la cistina, realiza una funcin de desintoxicacin, en concreto acta como antagonista de los radicales libres. Como contiene una elevada cantidad de azufre, se considera que es apropiado para el cabello. Glutmico: tiene gran importancia a nivel del sistema nervioso central y acta como estimulante del sistema inmunolgico

es un nutriente cerebral que interviene especficamente en la utilizacin de la glucosa por las clulas del cerebro. Sirve de sustrato energtico para clulas que se dividen rpidamente, como enterocitos, linfocitos, reticulocitos, fibroblastos y clulas tumorales. Como sistema de transporte de aminocidos y de nitrgeno desde tejidos perifricos hacia el hgado. Como donador de nitrgeno del grupo amida en el rin. En este sentido, se ha visto que la glutamina cumple un papel muy importante en la regulacin del equilibrio cido-base. es un aminocido neutro, participa en la neurotransmisin donde tiene una funcin inhibitoria.

Glutamina:

Glicina:

Prolina: Est involucrada en la produccin del

colgeno. Est tambin relacionada con la reparacin y mantenimiento de los msculos y huesos. Interviene en la desintoxicacin del organismo, en el crecimiento de tejido muscular, en el metabolismo de las grasas y de los cidos grasos Tirosina:. Est relacionado con la sntesis de las catecolaminas en el cerebro, clulas cromafines (de la glndula suprarrenal) y en los nervios y ganglios del sistema simptico.

Serina:

AMINOCIDO c. Asprtico

Abrev Asp

Smb D

FRMULA

g/mol 133

pKa1 2.0

pKa2 9.9

pKaR 3.9

RADICAL b-carboxilo

c. Glutmico Alanina Arginina Asparagina Cistena Fenilalanina Glicina Glutamina Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Prolina Serina Tirosina Treonina Triptofano Valina

Glu Ala Arg Asn Cys Phe Gly Gln His Ile Leu Lys Met Pro Ser Tyr Thr Trp Val

E A R N C F G Q H I L K M P S Y T W V

147 89 174 132 121 165 75 146 155 131 131 146 149 115 105 181 119 204 117

2.1 2.4 1.8 2.1 1.9 2.2 2.4 2.2 1.8 2.3 2.3 2.2 2.1 2.0 2.2 2.2 2.1 2.5 2.3

9.5 9.9 9.0 8.7 10.5 9.3 9.8 9.1 9.3 9.8 9.7 9.1 9.3 10.6 9.1 9.2 9.1 9.4 9.7

4.1

g-carboxilo Metilo

12.5

Guanidina Etilamida

8.4

Metiltiol Fenilo Hidrgeno Propilamida

6.0

Imidazol Secbutilo Terbutilo

10.5

Butilamina Metiletiltioter Pirrolidina Hidroximetilo

10.5

Fenol Sec-hidroxietilo Indol Isopropilo

Nombre
Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina Prolina Fenilalanina Triptofano

Carcter de la cadena lateral

aliftica aliftica aliftica aliftica aliftica aliftica aromtica heterocclo aromtico aromtica aliftica

Grupo reactivo
Nitrgeno armatico -OH fenlico tioeter

polaridad
apolar apolar apolar apolar apolar apolar apolar apolar apolar ionizable apolar

Forma puentes de H
no no no no no no no acepta acepta y dona acepta

Tirosina Metionina

Nombre

Carcter de la cadena lateral

aliftica aliftica aliftica aliftica aliftica aliftica heterocclo aliftico aliftica aliftica

Grupo reactivo

polaridad

Forma puentes de H
acepta y dona acepta y dona acepta y dona acepta y dona acepta y dona acepta y dona acepta y dona acepta y dona acepta y d.

Serina Treonina Asparagina Glutamina Asprtico Glutmico Histidina Lisina Arginina

alcohprimario alcohol secundario amida amida cido carboxlco cido carboxlco imidazol amino guanidio

polar sin carga polar sin carga polar sin carga polar sin carga polar ionizable polar ionizable polar ionizable polar ionizable Polar ion.

NOTA IMPORTANTE
Uno de los aminocidos ms activos metablicamente El glutamato es uno de los aminocidos ms abundantes del organismo y un comodn para el intercambio de energa entre los tejidos. Se considera un aminocido no esencial porque se puede sintetizar en muchos tejidos, teniendo un papel fundamental en el mantenimiento y el crecimiento celular. Es un sustrato para la sntesis de protenas y un precursor del metabolismo anablico en el msculo mientras que regula el equilibrio cido/bsico en el rin y la produccin de urea en el hgado. Tambin interviene en el transporte de nitrgeno entre los diferentes rganos. Las clulas de la mucosa intestinal son voraces consumidoras de este amino cido al igual que lo requieren como fuente de energa las clulas del sistema inmunitario. Finalmente, el glutamato es un precursor para la sntesis de cidos nucleicos (sntesis del ADN) y otras molculas con alto potencial antioxidante como es la produccin del glutatin.

 Varios estudios cientficos han demostrado que el estmago, intestino, pncreas y bazo consumen un 95% del glutamato ingerido en la dieta, con lo que es importante tomar una dieta rica en protenas para no alterar el equilibrio de amino cidos con acceso al resto del organismo despus de este paso inicial de nutrientes por el sistema digestivo. En su forma libre produce un sabor especfico y peculiar que se conoce con el nombre de umami. Igual que es un amino cido bsico en nuestro organismo, lo es tambin para otros seres vivos, tanto de origen animal como de origen vegetal, con lo que hay muchos alimentos ricos en glutamato que al combinarlos con una dieta sana y equilibrada producen un sabor agradable. En la industria alimentaria, se utiliza como potenciador del sabor en sazones y condimentos (E621, glutamato monosdico).

Cuando comemos alimentos que nos proporcionan protenas, como las leguminosas, los cereales, la carne, la leche y el huevo, durante la digestin las protenas se separan y se desintegran en sus aminocidos componentes.. De esta manera, los aminocidos llegan al intestino, son absorbidos por las vellosidades intestinales y transportados al hgado, donde se degradan en molculas ms pequeas, para despus llegar a travs de la circulacin sangunea a las diferentes clulas, rganos y tejidos del organismo y cumplir con su funcin especfica.

.
Es

por eso que, indiscutiblemente, la mejor fuente de aminocidos son las protenas que se encuentran en los alimentos naturales, pues proporcionan en funcin de su calidad el balance adecuado y se pueden mejorar mediante la combinacin con otras protenas. Aunque los aminocidos estn clasificados como esenciales (es decir, deben ingerirse diariamente a travs de los alimentos) y no esenciales (los que no necesariamente deben ser aportados por la dieta porque nuestro cuerpo puede generarlos a partir de otras sustancias), todos son necesarios para el ser humano durante las diferentes etapas de la vida, aun cuando ya haya concluido su crecimiento, pues las protenas estn en constante proceso de intercambio, destruccin y renovacin.

Aminocidos con funcin antiestrs y antidepresiva. -ISOLEUCINA -LEUCINA -VALINA -TRIPTFANO -MELATONINA -FENILALANINA Aminocidos promotores del mantenimiento / curacin. -LISINA -METIONINA -TREONINA Aminocidos esenciales en los recin nacidos -HISTIDINA -TAURINA

Aminocidos que son substratos energticos:

-ALANINA -GLUTMICO -GLUTAMINA

-CISTENA
-GLUTATIN

Aminocidos con funcin detoxificante

-ARGININA -ORTININA

Aminocidos con efecto antidepresivo

-ASPRTICO -GLICINA -TIROSINA

 1. Especificidad. La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin. Adems, no todas las protenas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee protenas especficas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de rganos transplantados. La semejanza entre protenas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construccin de "rboles filogenticos"

PROPIEDADES DE PROTEINAS

 2. Desnaturalizacin. Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin.

Protenas: Estructura
ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTENA

 La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: 1. la a(alfa)-hlice 2. la conformacin beta Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue. En esta disposicin los aas. no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.(ver los siguientes esquemas) :

ESTRUCTURA SECUNDARIA

1. la a(alfa)-hlice

2. HOJA PLEGADA

ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin fibrosa y globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformacin fibrosa y globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales, etc. Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 1. el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre. 2. los puentes de hidrgeno 3. los puentes elctricos 4. las interacciones hifrfobas. (ver esquemas) :

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas son subunidades que reciben el nombre de protmero.
El nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades protecas. (ver esquema):

CUATRO SUBUNUDADES

PROTMERO1

PROTMERO 2

PROTMERO 3

PROTMERO 4

Protenas: Clasificacin
HOLOPROTENAS: Formadas solamente por aminocidos Globulares Prolaminas: Zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada) Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albminas: Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. Fibrosas Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos).

HETEROPROTENAS: Formadas por una fraccin protenica y por un grupo no protenico, que se

denomina "grupo prosttico:

Glucoprotenas Ribonucleasa Mucoprotenas Anticuerpos Hormona luteinizante Lipoprotenas De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre. Nucleoprotenas Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Cromoprotenas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno Citocromos, que transportan electrones

 ESTRUCTURAL Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de los cromosomas El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis. ENZIMTICA Son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aqu. HORMONAL Insulina y glucagn Hormona del crecimiento Calcitonina Hormonas tropas

Protenas:Funciones y Ejemplos

DEFENSIVA Inmunoglobulina Trombina y fibringeno TRANSPORTE Hemoglobina Hemocianina Citocromos RESERVA Ovoalbmina, de la clara de huevo Gliadina, del grano de trigo Lactoalbmina, de la leche

PROTENAS HISTONAS
Son responsables del empaquetamiento del ADN y forman parte del alrededor de la mitad de la masa de la cromatina. Forman la cromatina junto con el ADN, en base a unas unidades conocidas como nucleosomas. Los nucleosomas constituyen las unidades bsicas de la cromatina. Y las histonas se clasifican segn el peso molecular de 11000 a 23000 daltons y el contenido de los aminocidos lisina y arginina, y son cinco : - H1. - H2A, - H2B. - H3. - H4.