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Aminocidos Alfa
So substncias em que possuem um grupo amina (NH2, bsico) e um grupo carboxila (CO2H, cido) ligados ao mesmo carbono (carbono alfa)
arranjo tetradrico
tomo de carbono alfa de todos os aminocidos (exceto glicina) so centros de quiralidade e apresentam configurao relativa ao L-gliceraldedo
Classificao Qumica
1) Apenas 20 aminocidos contribuem para a composio qumica das protenas
glicina (Gly)
alanina (Ala)
prolina (Pro)
valina (Val)
leucina (Leu)
isoleucina (Iso)
metionina (Met)
Aminocidos Aromticos
fenilalanina (Phe)
tirosina (Tyr)
triptofano (Trp)
serina (Ser)
treonina (Thr)
cistena (Cys)
glutamina (Gln)
lisina (Lys)
Aminocidos Bsicos
aspartato (Asp)
Aminocidos cidos
glutamato (Glu)
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Propriedades Anfotricas
Todos os aminocidos alfa podem agir com cidos e bases em solues aquosas so anfteros (ou anfteros)
forma no-inica
forma zwitterinica
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Ponto Isoeltrico
12
2,17
1,82 1,88
9,13
9,17 9,60
5,65
7,59 2,77
13
Peptdeos
So dois ou mais aminocidos unidos covalentemente por uma ligao peptdica (ligao amida)
So consideradas polipeptdeos, as cadeias polipeptdicas que apresentarem massa molecular inferiores 10.000 Da (10 kDa)
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Cadeias Polipeptdicas
+ NH 3 Lys O (CH 2) 4 H +
OH O N CH 3 O H H H CH 2
Ser
H 3N
Gly H
N H
Cys
N O
Ala
O N
HN
Arg (CH2 )3 N
NH 2 H
SH CH 2 N H N
Asp
-O C 2
H N H O
N H Gly
Gly
CH2 CO2 -
(Aminoterminal)-Gly-Lys-Ala-Ser-Arg-Gly-Asp-Cys-Gly-(Carboxiterminal)
So consideradas polipeptdeos, as cadeias polipeptdicas que apresentarem massa molecular inferiores 10.000 Da (10 kDa ou 10 u). Polipeptdeos com massas superiores a 10 kDa so consideradas PROTENAS 15
Parte 2 Protenas
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PROTENAS
Macromolcula composta por uma ou mais cadeias polipetdicas, cada uma com uma sequncia caracterstica de aminocidos unidos por ligaes peptdicas
PROTENA citocromo c (humano) mioglobina (corao de equinos) hemoglobina (humana) MASSA MOLECULAR (kDa) 12,4 16,7 64,5 NMERO DE CADEIAS POLIPEPTDICAS 1 1 4 NMERO DE RESDUOS 104 153 574
619
2.993
12
1
5.628
26.926
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HORMONAL
PROTETORA REGULATRIA ARMAZENAMENTO CATALTICA
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estrutura primria
estrutura secundria
estrutura terciria
estrutura quaternria
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Estrutura Primria
Descreve todas as ligaes covalentes que conectam os resduos de aminocidos em uma cadeia polipeptdica (ligao peptdica) SEQUNCIA LINEAR DE RESDUOS DE AMINOCIDOS
(NH3+)-Gly-Lys-Ala-Ser-Arg-Gly-Asp-Cys-Gly-(CO2-)
apresenta elevado carter de ligao dupla, conferindo planaridade ae rigidez cadeia polipeptdica
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Insulina
Origem
8 Humana Thr
(51 aminocidos)
Cadeia B
10 Ile 30 Thr
Cadeia A
9 Ser
Bovina
Suna Ovina
Ala
Thr Ala
Ser
Ser Gly
Val
Ile Val
Ala
Ala Ala
Hemoglobina
5 Hemoglobina A (normal) Hemoglobina S (falciforme) Pro Pro 6
(574 aminocidos)
7 Glu Glu
21
Glu Val
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GRUPO PROSTTICO
lipdeos carboidratos fosfato heme (porfirina frrica) nucleotdeos de flavina Metais (Fe, Zn, Ca, Mo, Cu)
Exemplo
1-lipoprotena sangunea imunoglobulina G casena do leite hemoglobina succinato-desidrogenase ferritina
grupo heme
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Estrutura Secundria
Descreve os arranjos estveis de segmentos de aminocidos Resultado de ligaes de hidrognio entre grupos peptdicos prximos Exemplos: hlice , conformao (folha pregueada), voltas , hlice tripla de colgeno, etc.
Gly
Asp
Ala Ser
volta
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Hlice Alfa
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albumina srica
Homo sapiens
PDB ID 1AO6
citocromo b1
glicoamilase
Escherichia coli
PDB ID 1BCF
Aspergillus awamori
PDB ID 1GAI
26
0,70 nm
0,65 nm
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UDP-N-acetilglicosaminaaciltransferase
colagenase-3
CD8
Escherichia coli
PDB ID 1LXA
Homo sapiens
PDB ID 1PEX
Homo sapiens
PDB ID 1CD8
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PROTENA
quimotripsina
15
45
60
ribonuclease
carboxipeptidase citocromo c lisozima mioglobina
124
307 104 129 153
26
38 39 40 78
35
17 zero 12 zero
61
55 39 62 78
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Motivos Estruturais
Estruturas Supersecundrias
Trata-se de um padro de dobramento identificvel envolvendo dois ou mais elementos de estrutura secundria (geralmente hlice e folha ) e suas conexes (volta )
ala --
barril
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Domnios
uma parte da cadeia polipeptdica, a qual independentemente estvel
Pode se movimentar como uma identidade isolada em relao ao restante da cadeia polipeptdica
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Estrutura Terciria
Descreve todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptdeo Engloba o arranjo tridimensional de todos os tomos da protena, incluindo as cadeias laterais dos aminocidos e os grupos prostticos (se houver)
grupo heme
OO
NH3 +
Zn2+ OO
Phe
Cys
hlice A (5-11) C
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Estrutura Quaternria
Descreve a organizao espacial de subunidades polipeptdicas em uma protena multissubunidades
grupo heme
hemoglobina Apresenta quatro subunidades polipeptdicas: Duas Subunidades Alfa 141 resduos de aminocidos + grupo heme Duas Subunidades Beta 146 resduos de aminocidos + grupo heme
Subunidades esto unidas por interaes fracas
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HO CO2 N+ H H
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hidroxiprolina (Hyp)
B- PROTENAS GLOBULARES Cadeias polipeptdicas dobradas em uma forma esfrica ou globular Geralmente contm inmeros tipos de estrutura secundria Ex. enzimas em geral
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Desnaturao
Perda da estrutura secundria, terciria e quaternria de uma protena, sendo ocasionada por um agente qumico ou fsico No ocorrem alteraes na estrutura primria
nativa
desnaturada
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AGENTE DESNATURANTE
calor urea (6,0 mol.L-1) substncias anfiflicas cidos ou bases sais agentes redutores (ex. mercaptoetanol)
ligaes dissulfeto
camadas de hidratao
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