ENZIMAS

Sin las reacciones en los organismos vivos en sus condiciones fisiolgicas normales o de estrs podran no ocurrir, a la velocidad necesaria para que generen y mantengan procesos vitales, es decir seria incompatibles con la dinmica de los seres vivos, Generalmente cada reaccin en la clula tiene una enzima asociada E. coli : potencial 4288 protenas 2656 estn caracterizadas (62%) 1701 (64%) son enzimas 1632 son hipotticas, funcin desconocida

Las enzimas son polmeros biolgicos que catalizan las reacciones qumicas, haciendo que la vida que conocemos sea posible.

Un catalizador es una sustancia que entra en una reaccin, aportando la energa necesaria para que una reaccin pueda ocurrir, pero esta no se desgasta, es decir, tan como entra en la reaccin sale.

Definicin: Enzimas = catalizador (no se consume y no se modifica a si mismo en la reaccin)

Definicin: Enzimas = catalizador (no se consume y no se modifica a si mismo en la reaccin)

CARACTERSTICAS DE LA ACCIN ENZIMTICA

La caracterstica ms sobresaliente de las enzimas es su

elevada especificidad. Esta es doble y explica que no se

formen subproductos: Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada por un enzima especfico.

La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que representa el estado de transicin.

E+S

ES

EP

E+P

El sustrato se une al enzima a travs de numerosas interacciones dbiles como son: puentes de hidrgeno, electrostticas, hidrfobas, etc, en un lugar especfico , el centro activo. Este centro es una pequea porcin del enzima, constitudo por una serie de aminocidos que interaccionan con el sustrato.

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

NOMBRES PARTICULARES NOMBRE SISTEMTICO asignados por su descubridor. NOMENCLATURA DE LA COMISIN ENZIMTICA

Consta actualmente de 3 partes: El sustrato preferente El tipo de reaccin realizado Terminacin "asa" Cdigo numrico nombre de cada enzima Encabezado por las letras EC seguidas de cuatro nmeros separados por puntos

(enzyme commission),: El primer nmero indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos qumicos especficos que intervienen en la reaccin.

Si una molcula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

1. Oxido-reductasas ( Reacciones de oxido-reduccisn).

grupos aldehidos gupos acilos grupos glucosilos grupos fosfatos (kinasas)

2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)

3. Hidrolasas (Reacciones de hidrslisis)

Transforman polmmeros en monsmeros. Actuan sobre: enlace ister enlace glucosmdico enlace peptmdico enlace C-N

4. Liasas (Adicin a los dobles enlaces)

Entre C y C Entre C y O
Entre C y N

5. Isomerasas (Reacciones de isomerizacin)

Entre C y O
Entre C y S Entre C y N Entre C y C

6. Ligasas (Formacin de enlaces, con aporte de ATP)

Ejemplo de nomenclatura
As, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El nmero 2 indica que es una transferasa, El 7 que es una fosfotransferasa

El 1 indica que el aceptor es un grupo OH,

El ltimo 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato

Enzimas digestivas
Las enzimas y la digestin
Enzima Acta sobre Proporciona Se produce en

Condiciones para que acte

Medio moderadamente alcalino. Medio moderadamente cido. Medio muy cido. Medio alcalino y previa accin de las sales biliares. Medio cido.

Ptialina

Los almidones.

Mono y disacridos.

La boca (glndulas salivares).

Amilasa

Los almidones y los azcares. Las protenas.

Glucosa. Pptidos y aminocidos. Acidos grasos y glicerina.

El estmago y pncreas.

Pepsina

El estmago.

Lipasa

Las grasas.

Pncreas e intestino. Intestino (su produccin disminuye con el crecimiento).

Lactasa

La lactosa de la leche.

Glucosa y galactosa.

EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA

Efecto del pH Al comprobar experimentalmente la

influencia del pH en la velocidad de las reacciones

enzimticas se obtienen curvas que indican que los enzimas presentan un pH ptimo de actividad. El pH puede afectar de varias maneras: El centro activo puede contener aminocidos con grupos ionizados que pueden variar con el pH. La ionizacin de aminocidos que no estn en el centro activo puede provocar modificaciones en la conformacin de la enzima. El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.

FACTORES QUE MODIFICAN LAS ENZIMAS

Estructura globular Tripsina Temperatura elevada pH extremo Inactiva

Funcionalidad

El Nmero de Recambio de una Enzima

Es el no. de molculas de S transformadas / unidad de tiempo, por una molcula de enzima (o por un slo sitio cataltico, cuando la E, es el limitante). Enzima.
Anhidrasa carbnica b-Amilasa b-Galactosidasa Fosfoglucomutasa

Moles de S, transf./ min.

a 20-38 oC. 36 000 000 1 000 000 12 000 1 240

Inhibicin Enzimtica
La actividad enzimtica puede ser disminuida o

eliminada por la accin de ciertas sustancias a las

cuales se les conoce con el nombre de inhibidores

enzimticos.

La caracterstica principal de los lpidos de membrana es que tienen una alta fluidez que les permite mucho movimiento

INHIB. COMPETITIVA El inhibidor compite con el substrato por la unin con el centro

activo de la enzima.
Este tipo de inhibicin puede reducirse si se aumenta la concentracin de substrato. Un ejemplo clsico lo constituye la inhibicin del malonato sobre la enzima succinato deshidrogenasa quecataliza la

eliminacin de dos tomos de hidrgeno de los tomos de

carbono metilnico del succinato.

INHIB. NO COMPETITIVA

El inhibidor forma un enlace covalente con las enzimas cerca del centro activo sin modificarla irreversiblemente. Un ejemplo son los gases nerviosos, como el fluorofosfato de di isopropilo (DFP) que forma un complejo con la enzima acetilcolinesterasa. Los animales envenenados con este gas quedan paralizados, debido a la imposibilidad de transmitir adecuadamente los impulsos nerviosos.

EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Inhibidor competitivo

Inhibidor no competitivo

EFECTO DE LA MODIFICACIN COVALENTE SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Elementos de la reaccin El enzima no fosforilado es inactivo

El enzima fosforilado es activo

Enfermedades por deficiencia de coenzimas

VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades carenciales

C (acido ascsrbico)
B1 (tiamina)

Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la sntesis de colgeno

Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehidos Constituyente de los coenzimas FAD y FMN

Escorbuto

Beriberi Dermatitis y lesiones en las mucosas Fatiga y trastornos del sueo

B2 (riboflavina) B3 (acido pantotinico) B5 (niacina) B6 ( piridoxina) B12 (cobalamina)

Constituyente de la CoA

Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.

Pelagra Depresin, anemia

Coenzima en la transferencia de grupos metilo.

Anemia perniciosa

Biotina

Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoacidos.

Fatiga, dermatitis...

Por la grfica de Lineweaver Burk observamos que, como la inhibicin competitiva no afecta la Vmax: el intercepto en "y" (1/Vmax) es identico para todas las posibles concentraciones del inhibidor competitivo; todas la lneas intersectan el el mismo punto en el eje de "y":

Inhibicin no competitiva Esta inhibici n disminuye la Vmax segn aumenta [ I ],

pero no afecta Km (la enzima puede unirse al sustrato): Esto implica que se afecta la pendiente Km/Vmax y el intercepto en "y" en la grfica de Lineweaver Burk:

Las lneas de diferentes [ I ] intersectan en puntos distintos en "y". Sus pendientes son diferentes, pero es el mismo Km en todos los casos (intersectan el mismo punto en "x").

Michaelis y Menten En este modelo la enzima se combina reversiblemente con su substrato para formar el complejo enzima-sustrato (ES) que subsecuentemente se rompe para formar el producto, hecho que regenera a la enzima. El modelo para una molcula de sustrato se muestra a continuacin:

S es el substrato E es la enzima ES es el complejo enzima substrato o complejo de Michaelis y Menten k1,k-1 y k2 son las constantes de velocidad de la reaccin. TRANSPORTE : Pasivo o tambin llamado a favor del gradiente, este ocurre en diferentes concentraciones, es decir si tienen una concentracin mayor dentro... el transporte se realizara de adentro hacia afuera... estabilizando el sistema. Por otro lado esta el transporte activo que va encontra de la concentracin, este se lleba a cabo con Bombas (La bomba sodio-Potasio la ms famosa) que permiten la entrada a el interior de la celula. En el primer caso no se realiza gasto de ATP mierntras que el es segundo si... espero te sirva de algo, adios.

en donde:

uniporte, un soluto en particular se mueve directamente a travs de la membrana en una direccin. En el tipo de cotransporte conocido como simporte dos solutos diferentes se mueven a travs de la membrana, simultneamente y en el mismo sentido. Frecuentemente, un gradiente de concentracin, que involucra a uno de los solutos transportados, impulsa el transporte del otro; por ejemplo, un gradiente de concentracin de iones Na+ frecuentemente impulsa el cotransporte de molculas de glucosa. En otro tipo de sistema de cotransporte, conocido como antiporte, dos solutos diferentes se mueven a travs de la membrana, simultnea o secuencialmente en sentidos opuestos. La bomba Na+ - K+ es un ejemplo de sistema de cotransporte que implica un antiporte.

Principales constituyentes de las membranas celulares

las membranas celulares estn formadas por lpidos, principalmente fosfolpidos y colesterol; y por distintos tipos de protenas. cada una de esas macromolculas son compuestos orgnicos. si lo que necesitas son los elementos qumicos que los forman; son carbono (C) e hidrgeno (H), fundamentalmente; tambin oxgeno (O), azufre (S), fsforo (P) y nitrgeno (N).