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CLASIFICAICION DE AMINOACIDOS
PROPIEDADES FISICOQUIMICAS
PROPIEDADES QUIMICAS
Tienen puntos isoelctrico distintos a diferentes pH (igual numero de cargas + y -) Son anfteros ya que en una disolucin acuosa los aminocidos pueden ceder o captar protones al medio dependiendo del pH Son susceptibles a cambios de pH debido a la presencia de hidrogeno por ello el pH en la clula esta ionizada Los AA a pH celular se comportan como iones bipolares El grupo NH2 acepta un protn hasta convertirlos en NH3+ y el -COOH dona un protn hasta convertirse en -COO- disociado Estos grupos funcionales al estar en una solucin resisten cambios de
Estructura Secundaria
El Alfa Helice
Es una configuracin enrollada hacia la derecha. Los planos peptdicos estn girados Estabilidad: Puentes de H intracatenarios lineales que se establecen: grupo C=O (dirig hacia abajo) y los grupos N-H (dirig.hacia arriba ) Los R estn orientados hacia el exterior de la hlice.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la disposicin tridimensional de todos los tomos que componen la protena al plegarse la cadena peptidica sobre si misma.
Conjunto de todas las interacciones, covalentes y de otro tipo; que gobiernan el plegamiento. Dos tipos de estructura terciaria: Fibroso y Globular
FIBROSO Alargadas, insolubles, resistentes, funcin estructural Colgeno, queratina, fibroina seda
GLOBULAR
Forma esfrica, flexibles, dinmicas y tiene mltiples funciones Fcil de solubilizar. Hemoglobina, globulinas, mioglobina
estabilizan
TIPOS DE PROTEINAS
HOLOPROTENAS Globulares
DESNATURALIZACION PROTEICA
Estado desnaturalizado
Estado Nativo
Secuencia de Aminocido de Ribonucleasa bovina. Los cuatro enlaces disulfuro son mostradas en color. [Segun C. H. W. Hirs, S. Moore, and W. H. Stein, J. Biol. Chem. 235 (1960):633.]
El Reestablecimiento del Apareamiento correcto de enlaces Disulfuro . La Ribonucleasa nativa puede ser reformado de ribonucleasa revuelto en la presencia de trazas de b-mercaptoetanol.
Transicin desde el Estado Doblado al Desplegado. La mayor parte de las protenas muestran una transicin aguda de la forma doblada a la desplegada en el tratamiento con concentraciones crecientes de agentes desnaturalizantes.
SOLUBILIDAD
DISPERSIBILIDAD
HINCHAMIENTO
POLIMERIZACION
FLOCULACION
COAGULACION
EMULSIFICACION
GELIFICACION
FIJACION DE AROMAS
RETENCION DE GRASAS
VISCOSIDAD
Desnaturalizacin proteica
Transicin abrupta de un estado nativo Reduccin de enlaces no covalentes La entropa confor. de la cadena polipeptidica aumenta a medida que se eleva la T, lo que favorece el desplegamiento. La estabilidad neta de una protena es la suma total de estas interacciones.
Temperatura de desnaturalizacin
Protena Tripsingeno Carboxipeptidasa Lizosima Ovoalbmina Mioglobina Proteina 11S de la haba Td 55 63 72 76 79 83 94 Hidrofobia media Kcal/mol 0.89 -0.90 0.97 1.05 1.06 --
Globulina de avena
108
--
PROTEINAS EN ALIMENTOS
La desnaturalizacin y el agua
PR secas son mas estables Agua facilita el aumento de S
En estado seco estructura esttica . Movilidad muy limitada
DESNAT CALOR
El hinchamiento de las PR aumenta la movilidad y la flexibilidad de la cadena La sacarosa, lactosa, gluc, glicerol estabilizan las PR por este efecto
El pH y la desnaturalizacin
Las PR son mas estables en su PI que a ningn otro pH Neutro: La mayor parte de PR tienen carga Unas pocas son +, asi son estables a pHs cercanos a la neutralidad Extremos: Aumenta la fza de repulsiones electrostticas causada por la > carga neta, >> hinchamiento y desplegamiento. El grado de desplegamiento es mayor a pHs extremos alcalinos se hidrolizan, se desaminan los restos Asn y Gln, destruccin de S-S, es irreversible, A pHs extremos cidos es < efecto.