AMINOACIDOS

REALIZADO POR: JORGE BARRIOLA Y MONICA DIB

CATEDRA DE QUIMICA
CARRERA DE MEDICINA- IUCS-SEDE LA RIOJA
FUNDACION BARCELO
 PROPIEDADES DE LOS
AMINOACIDOS
• CAPACIDAD DE POLIMERIZAR
• PROPIEDADES ACIDO-BASE
• ESTRUCTURA QUIMICA
VARIADA
• ISOMERIA OPTICA
 Basic Amino Acid Structure
carboxyl group

 EL CARBONO
AL-FA ES amino group
ASIMETRICO
 A PH IGUAL AL
PI ESTA
DOBLEMEN-TE -carbon
CARGADOS side chain
(ZWITERIONES)
 LOS AMINOACI-
DOS TIENEN ES-
TRUCTURA TE-
TRAHEDRICA
Amino Acid Enantiomers

•Steroisomers / enantiomers
•Biological system only
synthesize and use L-amino-
acids
 CLASIFICACION
PROTEINOGENICOS
FUNCION
NO PROTEINOGENICOS

ESENCIALES
SINTESIS
NO ESENCIALES
 Amino Acid Classification
• ALIFATICOS
• AROMATICOS HIDROFOBICOS
• CON S
• POLAR SIN CARGA
HIDROFILICO
• POLAR ACIDO O
S
BASICO
 CON RESTO R HIDROFOBICO
O ALIFATICOS
•Proline (pro, P)- cyclic “imino acid”
Hydrophobicity

•Glycine(gly, G)-only non-chiral amino acid, not hydrophobic

•Alanine (ala, A) – R-group = methyl-group

•Valine (Val, V) –Think V!

•Leucine (Leu, L) –

•Isoleucine (Ile, I) -2 chiral carbons

 AROMATICOS
• TODOS CON RESTOS R HIDROFOBICOS EXCEPTO LA
TIROSINA QUE TENDRIAN UN RESTO R POLAR SIN
CARGA.
• LA FENIL ALANINA SIRVE PARA SINTETIZAR LAS CATECOL
AMINAS (ADRENALINA Y NOR ADRENALINA), MELANINA Y
HORMONAS TIROIDEAS
• EL TRIPTOFANO SIRVE PARA SINTETIZAR SEROTONINA.

FENIL ALANINA TIROSINA

TRIPTOFANO
 CON AZUFRE (S)
• METIONINA PERTENECE A LOS QUE
TIENEN RESTO R NO POLAR.

• CISTEINA PERTENECE A LOS QUE

TIENEN RESTO R POLAR SIN CARGA,
ADEMAS PUEDE FORMAR PUENTES
DISULFURO POR OXIDACION Y
TAMBIEN PUENTE HIDROGENO.
POLARES ACIDOS O POLARES
CON CARGA NEGATIVA
• CONTIENEN UN GRUPO CARBOXILO EN EL RESTO R LO
QUE LE CONFIERE CARGA NEGATIVA A pH
FISIOLOGICO
• EL GLUTAMATO SIRVE COMO TRANSPORTADOR DEL
GRUPO AMINO
• AMBOS ACTUAN COMO NEUROTRASMISORES EXCITA-
TORIOS EN SNC
ASPARTATO GLUTAMATO
 POLARES BASICOS O POLARES
CON CARGA POSITIVA
• TODOS LOS INTEGRANTES DE ESTE GRUPO POSEEN GRU-POS
BASICOS EN SU RESTOS R.
• LA HISTIDINA PRESENTA UN ANILLO IMIDAZOLICO Y SIRVE
PARA SINTETIZAR HISTAMINA.
• LA ARGININA SIRVE PARA PRODUCIR OXIDO NITRICO (NO)
HISTIDINA LISINA
ARGININA
 POLARES SIN CARGA
• PRESENTAN GRUPOS POLAR COMO HIDROXILO O UNA
AMIDA EN EL RESTO R.
• PUEDEN FORMAR PUENTES HIDROGENO
• LA ASPARAGINA Y GLUTAMINA SON LAS AMIDAS DE LOS
ACI-DOS ASPARTICO Y GLUTAMICO

SERINA TREONINA ASPARAGINA

GLUTAMINA
ESENCIALES/NO ESENCIALES

• ESENCIALES
– DEBEN SER INGERIDOS CON LA DIETA
– histidine, isoleucine, leucine, lysine, methionine,
phenylalanine, threonine, tryptophan, valine

• NO ESENCIALES
– NO DEBEN SER INGERIDOS CON LA DIETA YA
QUE SE PUEDEN SINTETIZAR EN EL
ORGANIS-MO.
– alanine, arginine*, aspartate, asparagine,
cysteine*, glutamate, glutamine, glycine*, proline*,
serine, tyrosine*
 CURVA DE TITULACION

A MEDIDA QUE A LA SOLUCION DE AMINOACIDO SE LE VAN

AGREGANDO PROTONES O OXHIDRILOS (SACANDO PROTONES) EL
AMINOACIDO LOS CAPTA O LOS CEDE POR LO QUE SE COMPORTA
COMO BASE O COMO ACIDO RESPECTIVAMENTE Y PARALELAMENTE
CAMBIA SU CARGA NETA
 NOMENCLATURA DE PROTEINAS

• Peptides 2 -10
• Polipeptides 10– 50 amino acids
• Proteins >50 amino acids

• TODOS LOS PEPTIDOS O PROTEINASTIENEN

UN EXTREMO AMINO Y OTRO CARBOXILO
TERMINAL
• LOS AMINOACIDOS SE PUEDEN IDENTIFICAR
POR UN CODIGO DE 3 O DE 1 LETRA
• 3 LETRAS – Met-Gly-Glu-Thr-Arg-His
• 1 LETRA – M-G-E-T-R-H
FORMACION DE LA UNION
PEOTIDICA
CARACTERISTICA DE LA UNIO
PEPTIDICA
 FORMACION Y RUPTURA DEL ENLACE
PEPTIDICO

• LA FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO SE

EFECTUA EN LOS RIBOSOMAS CUANDO SE
SINTETIZA LA PROTEINA
• LA MISMA SE SINTETIZA DESDE EL EXTREMO
AMINO HA-CIA EL CARBOXILO TERMINAS
• LA HIDROLISIS DEL ENLACE PEPTIDICO ESTA
FAVORECI-ENERGETICAMENTE PERO SIN
CATALIZADORES OCURRE MUY LENTAMENTE
RUPTURA ENZIMATICA
DEL ENLACE PEPTIDICO