ENZIMAS

UNIVERSIDAD NACIONAL
SAN LUIS GONZAGA DE ICA
RETROINHIBICION
1.- INTRODUCCIN


1.1 CONCEPTO DE ENZIMA
1.2 CONCEPTO DE CATALIZADOR
1.3 NOMENCLATURA
1.4 CLASIFICACIN DE ENZIMAS

Los enzimas son protenas que catalizan
reacciones qumicas en los seres vivos . Como
catalizadores, los enzimas actan en pequea
cantidad y se recuperan indefinidamente.
No llevan a cabo reacciones que sean energ-
ticamente desfavorables, no modifican el sentido
de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su
consecucin.
1.1 CONCEPTO DE ENZIMA
Enzimas
No se consumen en las reacciones y no
se alteran
Pueden ser reusadas y no se necesitan en
grandes cantidades
Actan sobre un sustrato formando un
complejo enzima-sustrato al unirse en un
lugar especfico del sustrato el sitio
activo de la enzima
Las enzimas son selectivas, pocas
molculas pueden interactuar con el sitio
activo y formar el complejo
Reaccin con enzima

Un catalizador es una sustancia que
acelera una reaccin qumica, hasta hacerla
instantnea o casi instantnea. Un catalizador
acelera la reaccin al disminuir la energa de
activacin.
1.2 CATALIZADOR
Fig. 2: Energa de activacin necesaria
para iniciar la reaccin.
Cuando se forma esta interaccin baja la energa de activacin
necesaria para poder llevar a cabo la reaccin.
Energa de
activacin
Curso de la reaccin
Sin enzima
Con enzima
Los enzimas son catalizadores especficos.
En una reaccin catalizada por un enzima:
1.La sustancia sobre la que acta el enzima se
llama sustrato
2. El sustrato se une a una regin concreta del
enzima, llamada centro activo
3. Se forman los productos y el enzima ya
puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin

ASPECTOS GENERALES SOBRE
LOS ENZIMAS
1.- El enzima
y su sustrato

2.- Unin al
centro activo

3.- Formacin
de productos

REACCIN CATALIZADA
1.3 NOMENCLATURA
Hay varias formas mediante las cuales
se asigna un nombre a un enzima:
nombres particulares
nombre sistemtico
cdigo de la comisin enzimtica (enzyme
comission)

CLASIFICACIN INTERNACIONAL DE ENZIMAS
1. Oxidoreductasas: transferencia de electrones
2. Transferasas: reacciones de transferencia de grupo (no agua)
3. Hidrolasas: reacciones de hidrlisis
4. Liasas: adicin de grupos a dobles enlaces o formacin
de dobles enlaces por eliminacin de grupos
5. Isomerasas: transferencia de grupos dentro de la misma
molcula para dar ismeros
6. Ligasas: formacin de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N por
reacciones de condensacin acopladas a hidrlisis de ATP
NOMENCLATURA DE LA COMISIN ENZIMTICA
El nombre de cada enzima puede ser identificado por:

un cdigo numrico, encabezado por las letras EC
(enzyme commission)

cuatro nmeros separados por puntos. El primer
nmero indica a cual de las seis clases pertenece la
enzima, el segundo se refiere a distintas subclases
dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren
a los grupos qumicos especficos que intervienen en
la reaccin.
EL NOMBRE SISTEMTICO DE UN ENZIMA:

Consta actualmente de 3 partes:

el sustrato preferente

el tipo de reaccin realizada

terminacin "asa"

Ejemplo: Identificacin EC 5.3.1.1.
Nombre sistemtico Triosa fosfato isomerasa

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
BASES DE LA ACCIN ENZIMTICA: ENERGA DE ACTIVACIN
Para que se de una reaccin qumica tienen que verificarse 3 condiciones
1.- Los reactivos, llamados sustratos en enzimologa, deben colisionar
2.- La colisin molecular tiene que ocurrir con una orientacin adecuada (las
enzimas aumentan la probabilidad)
3.- Los reactivos deben poseer suficiente energa para alcanzar el estado de
transicin. Esta energa se llama energa de activacin
Las enzimas hacen que la reaccin vaya ms rpida
1.4 CLASIFICACIN DE LOS
ENZIMAS
En funcin de su accin cataltica especfica,
dintiguimos 6 grandes grupos o clases:
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Clase 2: TRANSFERASAS
Clase 3: HIDROLASAS
Clase 4: LIASAS
Clase 5: ISOMERASAS
Clase 6: LIGASAS
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidorreduccin, es
decir, transferencia de hidrgeno (H) o
electrones (e
-
) de un sustrato a otro, segn la
reaccin general:
AH
2
+ B A + BH
2

A
red
+ B
ox
A
ox
+ B
red

Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la
citocromo c oxidasa.
Esquema de oxidorreductasas
Clase 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupo
qumico (distinto del hidrgeno) de un sustrato
a otro, segn la reaccin:
A-B + C A + C-B
Un ejemplo es la glucoquinasa, que
cataliza la reaccin siguiente:
glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato

Ejemplo de la glucoquinasa
Clase 3: HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrlisis:
A-B + H
2
O AH + B-OH
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la
reaccin:
lactosa + agua glucosa + galactosa

Clase 4: LIASAS
Catalizan reacciones de ruptura o
soldadura de sustratos:
A-B A + B
Un ejemplo es la acetacetato
descarboxilasa, que cataliza la reaccin:
cido acetactico CO
2
+ acetona

Clase 5: ISOMERASAS
Catalizan la interconversin de ismeros:
A B
Un ejemplo, la fosfotriosa isomerasa que
cataliza las reaccin representada:
gliceraldehdo-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato
Representacin
Clase 6: LIGASAS
Catalizan la unin de dos sustratos con
hidrlisis simultnea de un nucletido
trifosfato (ATP, GTP, etc.):
A + B + XTP A-B + XDP + P
i

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa
2.- PRODUCCIN DE ENZIMAS
2.0 Uso de enzimas

2.1 Caractersticas de la accin
enzimtica

2.2 Factores que influyen en las
reacciones enzimticas
2.0 USO DE ENZIMAS
La aplicacin de la catlisis enzimtica es un
negocio de grandes proporciones.
Los enzimas se utilizan en cuatro campos
bien diferenciados:
como agentes teraputicos,
como herramienta para la manipulacin de
materiales biolgicos,
como reactivos analticos
y como catalizadores industriales.

Continuacin...
El mayor crecimiento futuro de la
produccin de enzimas se registra en
procedimientos no comunes, como son
reactivos altos, en aparatos automatizados para
uso clnico y seguimiento de procesos y
tambin como catalizadores industriales para
producir productos qumicos de gran pureza
que hoy en da solo se obtienen por medios
qumicos.
La produccin de un determinado enzima
se basar en la seleccin de la fuente, la
extraccin y la purificacin.



2.1 CARACTERSTICAS DE LA
ACCIN ENZIMTICA
La accin enzimtica se caracteriza por la
formacin de un complejo que representa el
estado de transicin del sustrato al producto.
E + S ES E + P
El sustrato se une al enzima a travs de
numerosas interacciones dbiles como son:
puentes de hidrgeno, electrostticas, hidrfobas,
etc, en un lugar especfico , el centro activo.



Animacin sobre la accin
enzimtica

Algunas enzimas actan con la ayuda
de estructuras no protecas. En funcin de su
naturaleza se denominan:
1.Cofactor. Cuando se trata de iones o
molculas inorgnicas.
2.Coenzima. Cuando es una molcula
orgnica. Se puede sealar, que muchas
vitaminas funcionan como coenzimas.

Continuacin...
34
COENZIMAS Y COFACTORES
Cofactores: Sustancias que aumentan
especficamente la actividad de una enzima.
La anhidrasa carbnica, requiere de iones zinc
(Zn
++
) como cofactor.
La amilasa requiere de iones cloro como
cofactor (Cl
-
)
Coenzimas: Son molculas que participan
en las reacciones de xido-reduccin que
ocurren en el organismo. Su funcin es
aceptar tomos o grupos de tomos de un
sustrato y transferirlos a otro.
Como ejemplo de coenzimas tenemos: NAD
(nicotinamida- adenina-dinucletido), FAD
(flavn-adenina-dinucletido), Vitamina B
12
.


COFACTOR
COENZIMA
2.2 FACTORES QUE INFLUYEN
EN REACCIONES ENZIMATICAS
2.2.1 Cambios en el pH
2.2.2 Cambios en la temperatura
2.2.3 Presencia de cofactores
2.2.4 Las concentraciones del sustrato y de los
productos finales
2.2.5 Activacin / Presencia de
Inhibidores
2.2.6 Costes
2.2.7 Disponibilidad
2.2.8 Etc...
Continuacin....
2.2.1 EFECTO DEL pH SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMTICA
Los enzimas poseen grupos qumicos
ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH
2
; tiol -
SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de
sus aminocidos. Segn el pH del medio, estos
grupos pueden tener carga elctrica positiva,
negativa o neutra. Como la conformacin de las
protenas depende, en parte, de sus cargas
elctricas, habr un pH en el cual la
conformacin ser la ms adecuada para la
actividad cataltica. Este es el llamado pH
ptimo.
Representacin del efecto del pH
La mayora de los enzimas son muy
sensibles a los cambios de pH. Desviaciones
de pocas dcimas por encima o por debajo del
pH ptimo pueden afectar drsticamente su
actividad. As, la pepsina gstrica tiene un pH
ptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la
arginasa lo tiene a pH 10.
Ligeros cambios del pH pueden provocar
la desnaturalizacin de la protena, los seres
vivos han desarrollado sistemas ms o menos
complejos para mantener estable el pH
intracelular: Los amortiguadores fisiolgicos
Continuacin...
Grafica del pH con la actividad
enzimtica
2.2.2 EFECTO DE LA
TEMPERATURA SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMTICA
Los aumentos de temperatura por lo
general aceleran las reacciones qumicas.
Las reacciones catalizadas por enzimas
siguen esta ley, solo que al ser protenas a
partir de cierta temperatura se empiezan a
desnaturalizar.
Esa temperatura se llama temperatura
ptima y es aquella en la que la velocidad
enzimtica es mxima.
Representacin grfica de la
temperatura frente a la actividad
enzimtica
2.2.3 EFECTO DE LOS
COFACTORES SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMTICA
Los cofactores son sustancias no protecas
que colaboran en la catlisis con la enzima para
realizar su funcin.
Los cofactores pueden ser:
Iones inorgnicos: Fe
++
, Mg
++
, Mn
++
, Zn
++
,etc...
Molculas orgnicos: que son las coenzimas
Muchos de estos coenzimas se
sintetizan a partir de vitaminas. En la siguiente
figura podemos observar una molcula de
hemoglobina (protena que transporta
oxgeno) y su coenzima (el grupo hemo).
Cuando los cofactores y las coenzimas
se encuentran unidos covalentemente al
enzima se llaman grupos prostticos. La forma
catalticamente activa del enzima, es decir, el
enzima unida a su grupo prosttico, se llama
holoenzima. La parte proteica de un
holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de
forma que:

2.2.4 EFECTO DE LAS
CONCENTRACIONES SOBRE
LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
La velocidad de una reaccin enzimtica
depende de la concentracin de sustrato.
En la siguiente figura observamos la
velocidad de una reaccin enzimtica a 6
concentraciones distintas de sustrato.

Representacin concentracin-tiempo
Adems, la presencia de los productos
finales puede hacer que la reaccin sea ms
lenta, o incluso invertir su sentido.
Continuacin...
2.2.5 EFECTO DE LOS
INHIBIDORES SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMTICA
Ciertas molculas pueden inhibir la accin
cataltica de un enzima: estos son los
inhibidores. Estos inhibidores bien pueden
ocupar temporalmente el centro activo por
semejanza estructural con el sustrato original
(inhibidor competitivo) o bien alteran la
conformacin espacial del enzima, impidiendo
su unin al sustrato (inhibidor no competitivo)
Inhibidor
competitivo
Fig. 3: Inhibicin competitiva
Inhibidor no
competitivo
Fig. 4: Inhibicin no
competitiva
Catalasa
se encuentra en casi todas las clulas
aerbicas
acta rompiendo el perxido de hidrgeno
en agua y oxgeno que se produce en las
clulas
2 H
2
O
2

2 H
2
O + O
2

catalasa
Q
56
ENZIMAS
SON PROTENAS
ESPECIALIZADAS
CATALIZADORES
BIOLGICOS
FUNCIONAN COMO
YA QUE REGULAN
LA VELOCIDAD DE LAS REAC
CIONES QUE OCURREN EN
LAS CLULAS
TIENEN COMO
CARACTERSTICAS
SON ESPECFICAS
SE REQUIEREN EN PEQUEAS CANTIDADES
NO ALTERAN EL EQUILIBRIO DE REACCIN
NO SE TRANSFORMAN EN PRODUCTOS
EJEMPLO ANHIDRASA CARBNICA
AMILASA
TIENEN UN
SITIO ACTIVO
A ESTE
SE UNE EL SUSTRATO
FORMANDO EL
COMPLEJO
ENZIMA-SUSTRATO
EL CUAL
DISMINUYE LA ENERGA DE
ACTIVACIN
AUMENTA LA VELOCIDAD DE
REACCIN
COENZIMAS
O
COFACTORES
ALGUNAS
REQUIEREN DE
ENTRE ELLAS
LA
57
ANHIDRASA CARBNICA
Una reaccin esencial en los animales es la transferencia del bixido de
carbono que se produce en las clulas, al torrente circulatorio y de aqu a los
pulmones para su eliminacin.
Esta reaccin es unas 10
7
veces ms rpida que la no catalizada.
CO
2
+ H
2
O + anhidrasa carbnica H
2
CO
3

En este proceso interviene una de las enzimas ms veloces que se
conocen, la anhidrasa carbnica.
Cada molcula de enzima cataliza la produccin de 600,000 molculas
de cido carbnico por segundo.
58
MODELO DE LA LLAVE Y LA CERRADURA
Sitio activo: Lugar donde se efecta la catlisis enzimtica
Sustrato: Sustancia que ser convertida en productos
Energa de activacin: Cantidad de energa mnima necesaria para que
se efecte una reaccin.
Preguntas
1. Cul es la relacin entre el pH y la
actividad enzimtica?

2. Las enzimas del estmago funcionan mejor
con un pH de 2. Cmo afectara un pH
de 4 en el estmago a la digestin?
Preguntas para el
pensamiento
Cul es la relacin entre el pH y la actividad enzimtica?
Las enzimas del estmago funcionan mejor con un pH de
2. Cmo afectara un pH de 4 en el estmago a la
digestin?
De qu otras maneras se le ocurrira se podra probar el
funcionamiento o no funcionamiento de las enzimas
estudiadas en el laboratorio?
Puede mencionar ejemplos de otras enzimas que acten
en nuestro cuerpo?
Qu efecto podra tener una fiebre alta prolongada sobre
el funcionamiento de las enzimas?
Puede mencionar alguna condicin mdica que se deba al
malfuncionamiento o no funcionamiento de una enzima?
Preguntas para el
pensamiento
Qu sucede cuando se pone perxido
de hidrgeno en una herida? Qu
sugiere la evidencia?
Explique porque tantas especies
producen la enzima catalasa.
En qu otras maneras las enzimas son
importantes para nosotros?
Mencione ejemplos de cosas en nuestro
diario vivir que envuelven algn uso de
enzimas.