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SESIN V

ENZIMAS.-
Estructura de la Glucosa
isomerasa
Describe los Enzimas, explica, analiza
su participacin en el metabolismo las de
las clulas, y reconoce su papel en las
reacciones bioqumicas, en la dinmica y
funcionalidad de los organismos, y valora
su presencia en el mantenimiento de la
homeostasis.
COMPETENCIA
Los organismos vivos son entidades de una
enorme cantidad de molculas complejas que
participan en procesos cuidadosamente
controlados, que van desde la transmisin del
impulso nervioso, la digestin de un alimento o
la coagulacin sangunea. Estos procesos
consisten en series de reacciones qumicas
altamente ordenadas, ejecutadas a velocidades
vertiginosas. El motor de estas reacciones es un
grupo de "micromquinas" llamadas enzimas.
Las enzimas, sintetizadas por clulas, son un
grupo especial de protenas que controlan miles
de procesos bioqumicos en el mundo vivo. Se
dice que la especializacin de rganos y
sistemas en microbios, animales y plantas est
ntimamente ligada a lo ms exquisito de las
enzimas, su especificidad. Esta caracterstica
se refiere a la capacidad que tienen de
interactuar en forma ntima con una molcula
determinada y generar el producto deseado.
Son catalizadores biolgicos de constitucin
qumica generalmente proteica de estructura
ternaria globular. Catalizan casi todas las
reacciones en el organismo vivo
fundamentalmente para romper o formar
enlaces covalentes.
Catalizador.- Son sustancias qumicas que
intervienen en las reacciones qumicas sin
sufrir cambios durante el proceso
CONCEPTO.-
Para armar y construir una molcula
hacen falta muchos elementos:
1.- Materia prima con la cual construir
2.- Operarios especializados: las enzimas
3.- Transferencia de electrones y de materiales
preelaborados (dentro o fuera de la clula)
4.- Energa para unir los tomos en las combinaciones
deseadas.
Las enzimas son las molculas responsables de "elegir"
las reacciones posibles, cules de ellas van a ocurrir y
cules no.
Cmo se maneja la energa con las enzimas?
Las enzimas, en su calidad de catalizadores
biolgicos, disminuyen la energa de activacin de
determinadas reacciones qumicas. Esto quiere
decir: logran que sea necesaria una menor
cantidad de energa inicial para que una cierta
reaccin se produzca, y esto lo hacen al
combinarse con ciertas molculas biolgicas,
seleccionando as, entre varias alternativas, cul
ser la va que se seguir.
Caractersticas de las enzimas:
Actan en baja concentracin
No sufren modificaciones durante la reaccin
Se recupera intacta
No afecta el equilibrio de la reaccin, pero si su
velocidad
Son especficas
Su actividad est regulada
Es una protena
Modelo Cintico de MICHAELIS-MENTEN
Para explicar la relacin observada entre la
velocidad inicial (v0) y la concentracin inicial
de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten
propusieron que las reacciones catalizadas
enzimticamente ocurren en dos etapas:
En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato
En la segunda etapa, el complejo enzima-sustrato da lugar
a la formacin del producto, liberando el enzima libre:
TEORA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA:
Cmo actan las enzimas?
Sirio activo
+
+
+
+
ENZIMA
ENZIMA
SUSTRATO
SUSTRATO
COMPLEJO LLAVE
CERRADURA
COMPLEJO AJUSTE
INDUCIDO
ENZIMA
ENZIMA
PRODUCTO
PRODUCTO
FORMACION DE COMPLEJOS ENZIMA-SUSTRATO
Cmo se establece la unin especfica
entre la enzima y su sustrato?
El sitio Activo:
En las enzimas existe una zona o surco que
comparte cierta complementariedad
tridimensional con el sustrato. En este surco
existe complementariedad de cargas o de
densidades de carga, con el sustrato; lo cual
depende de los aminocidos que queden en esa
zona que, a su vez corresponder, en ltimas
instancia, a la estructura primaria de la
protena.
CARACTERSTICAS DEL SITIO ACTIVO
1.Responde a una porcin relativamente
pequea del volumen total de la enzima.
2.Es una entidad tridimensional.
3.Los sustratos se unen a las enzimas por
numerosas fuerzas dbiles.
4.Presentan forma de surco o hendidura
5. La especificidad depende de la disposicin
exactamente definida de los tomos del centro
activo.
REACCIONES CON CATALIZADORES.-
A. Efectos de la temperatura
B. Efectos del pH
C. Efectos de la concentracin del sustrato
D. Efectos de la concentracin de cofactores
E. Interaccin con los activadores e
inhibidores F. La afinidad qumica
G. La energa de activacin.
En todo proceso qumico, la velocidad de
reaccin est determinada por:
Existen otros niveles de regulacin:
Interconversin de formas enzimticas
1.- Control gentico
Enzimas induscibles.
Enzimas constitutivas.
2.- Control Hormonal
Energa de Activacin.- Es la cantidad
mnima necesaria de energa para que se
desencadene una reaccin qumica.
Actividad
Enzimtico
A Mayor T (de la ptima), mayor
desestabilizacin de las estructuras
(desnaturalizacin).
A Menor T ( de la ptima), mayor rigidez de las
uniones dbiles (menor flexibilidad
conformacional).
Efectos del pH
Actividad
Enzimtico
Cmo influye el pH en una enzima?
Se altera la estructura, por ionizacin de su grupos R en
los aa.
Alteracin de las cargas, de los sitios activos
Se pueden alterar los grupos funcionales responsables
de la accin cataltica.
El pH, puede levar a la desnaturalizacin parcial o total.
Algunas enzimas muestran rangos de trabajo a
temperaturas especficas y otras le es indiferente.
Actividad
Enzimtico
Concentracin de Cofactores:
La enzima que precisan de cofactores se vern limitada
su actividad a la presencia de estos cofactores en
concentraciones adecuadas.
A Menor cantidad de cofactores, Menor es la cantidad de
productos.
Km de una enzima es: "La concentracin de sustrato
para la cual la velocidad de reaccin corresponde a la
mitad del valor de la velocidad mxima".
Efectos de la Concentracin de sustratos:
Concentracin de Saturacin
Velocidad mxima
Velocidad inicial
CARACTERSTICAS DE LA
ACCIN ENZIMTICA
La caracterstica ms sobresaliente de los enzimas es su
elevada especificidad. Esta es doble y explica que no se
formen subproductos
a.- Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molcula
sobre la que el enzima ejerce su accin cataltica.
b.- Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada
por un enzima especfico.
El sustrato se une al enzima a travs de numerosas
interacciones dbiles como son: puentes de hidrgeno,
electrostticas, hidrfobas, etc, en un lugar especfico , el centro
activo. Este centro es una pequea porcin del enzima,
constitudo por una serie de aminocidos que interaccionan con
el sustrato
Algunas enzimas actan con la ayuda de estructuras
no protecas. En funcin de su naturaleza
La accin enzimtica se caracteriza por la formacin
de un complejo que representa el estado de transicin
La cintica enzimtica estudia la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios
proporcionan informacin directa acerca del
mecanismo de la reaccin cataltica y de la
especifidad del enzima. La velocidad de una reaccin
catalizada por un enzima puede medirse con relativa
facilidad, ya que en muchos casos no es necesario
purificar o aislar el enzima.
Enzima inactiva
sustrato
Enzima
productos
Coenzima
Centro activo
1) Se forma un complejo: enzima-
substrato o substratos.

2) Se une la coenzima a este complejo.

3) Los restos de los aminocidos que
configuran el centro activo catalizan el
proceso. Para ello debilitan los enlaces para
que la reaccin qumica se lleve a cabo a
baja temperatura segn su energa de
activacin.

4) Los productos de la reaccin se separan
del centro activo y la enzima se recupera.

5) Las coenzimas colaboran en el proceso;
bien aportando energa (ATP), electrones
(NADH/NADPH) o en otras funciones
relacionadas con la catlisis enzimtica
Mecanismo de actuacin enzimtico:
Modelo macroscpico que permite visualizar la accin
de una enzima sobre un sustrato en procesos de
degradacin o de sntesis, el grfico representen el
progreso de una reaccin qumica catalizada o no
catalizada por una enzima, y la lectura y el anlisis de
informacin sobre los distintos tipos de enzimas y las
reacciones que catalizan.
1.- Cofactor.
Son sustancias de caractersticas no proteicas
que, actan junto con la enzima y el sustrato,
en algunas reacciones.
Estas sustancias:
No se modifican al finalizar la reaccin, si
sufren alguna modificacin durante la reaccin,
pero se regenera en una reaccin acoplada.
Tipos de cofactores:
Iones: manejan las cargas de los sitios
activos. Ej.: Mg es cofactor de las
enzimas que transfieren grupos
fosfato.
2.- Coenzimas: produce interacciones dbiles y
colaboran con los procesos anexos a las funciones
catalticas en s. Ej.: NAD, NADH y ATP.
Coenzima. Cuando es una molcula orgnica,
se puede sealar, que muchas vitaminas
funcionan como coenzimas; y realmente las
deficiencias producidas por la falta de
vitaminas responde ms bien a que no se
puede sintetizar una determinada enzima en el
que la vitamina es el coenzima.
Grupos prostticos: Son sustancias que se unen en
forma covalente con la enzima siendo imposible
separarlas
Haloenzima = Apoenzima + Grupo prosttico
Ej.: En las catalasas y peroxidasas
de los peroxisomas, es el Hemo.
Las flavinas (FAD, FMN).
VITAMINAS FUNCIONES
Enfermedades
carenciales
C (cido ascrbico)
Coenzima de algunas peptidasas.
Interviene en la sntesis de colgeno
Escorbuto
B1 (tiamina)
Coenzima de las descarboxilasas;
enzimas que transfieren grupos
aldehdos
Beriberi
B2 (riboflavina)
Constituyente de los coenzimas FAD y
FMN
Dermatitis y lesiones
en las mucosas
B3 (cido
pantotinico)
Constituyente de la CoA
Fatiga y trastornos del
sueo
B5 (niacina)
Constituyente de las coenzimas
NAD y NADP
Pelagra
B6 ( piridoxina)
Interviene en las reacciones de
transferencia de grupos aminos.
Depresin, anemia
B12
(cobalamina)
Coenzima en la transferencia de
grupos metilo.
Anemia perniciosa
Biotina

Coenzima de las enzimas que
transfieren grupos carboxilo, en
metabolismo de aminocidos.
Fatiga, dermatitis...
CLASIFICACIN
DE LAS ENZIMAS
Oxido-
reductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Ligasas
Isomerasas
1. xido-reductasas
(Reacciones de oxido-reduccin)
Si una molcula se reduce, tiene que haber otra que se
oxide
2. Transferasas
(Transferencia de grupos
funcionales)
Grupos aldehdos
Grupos acilos
Grupos glucsidos
Grupos fosfatos (kinasas)
3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrlisis)
enlace ster
enlace glucosidico
enlace peptdico
enlace C-N
4. Liasas (Adicin a los dobles enlaces)
Entre C y C
Entre C y O
Entre C y N
Transforman polmeros en monmeros. Actan sobre:
5. Isomerasas
(Reacciones de isomerizacin)
6. Ligasas
(Formacin de enlaces, con aporte de ATP)
Entre C y O
Entre C y S
Entre C y N
Entre C y C

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