Universidad Central de Venezuela

Facultad de Medicina
Escuela de Medicina Jos Mara Vargas

Estructura y Propiedades de
Aminocidos y Protenas
Fabin Rodrguez
Mdico Cirujano - UCV

Caracas, Julio 2011

1.

Aminocidos

2.

Estructura de un aminocido
Clasificacin de los aminocidos
Aminocidos modificados
Estereoqumica de los aminocidos
Zwitterion
Curvas de titulacin de aminocidos

Pptidos

3.

Enlace peptdico
Estructura del enlace peptdico

Protenas

Propiedades de las protenas

Clasificacin de las protenas
Estructura Primaria
Estructura Secundaria

-Hlice.
Conformacin
Giros
Estructuras Suprasecuendarias

Estructura terciaria

Dominios
Reglas de Plegado
Termodinmica del Plegado
Factores que afectan el plegado
Chaperonas moleculares

Estructura Cuaternaria
Protenas de Importancia Fisiolgica

4.

Contenido

Queratinas
Colgeno
Protenas plasmticas

Mtodos de estudio de las Protenas

AMINOCIDOS

Aminocidos

Estructura de un Aminocido
Un aminocido es una molcula
orgnica con un grupo amino y un grupo
carboxilo.

Al Carbono se unen:
Un grupo amino (NH2)
Un grupo carboxilo (COOH)
Un hidrgeno (H+)
Una cadena lateral o grupo R

Los -aminocidos son los monmeros

que conforman las protenas

En los genes de todos los organismos

estn codificados los mismo 20
aminocidos diferentes.

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

De acuerdo a su Obtencin por el Organismo
Esenciales

No Esenciales

Valina (Val, V)

Alanina (Ala, A)

Leucina (Leu, L)

Prolina (Pro, P)

Treonina (Thr, T)

Glicina (Gly, G)

Lisina (Lys, K)

Serina (Ser, S)

Triptfano (Trp, W)

Cistena (Cys,C)

Histidina (His, H)

Asparagina (Asn, N)

Fenilalanina (Phe, F)

Glutamina (Gln, Q)

Isoleucina (Ile, I)

Tirosina (Tyr, Y)

Arginina (Arg, R)

Aspartato (Asp, D)

Metionina (Met, M)

Glutamato (Glu, E)

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Aminocidos Esenciales: Mnemotecnia

Fer HIzo un Lo Tremendo y Valentina Le Meti un Triptfano

Metionina

Triptfano

Leucina
Valina

Treonina
Lisina
Isoleucina
Histidina
Fenilalanina

Arginina

Arginina e Histidina solo son

esenciales en periodos de
crecimiento
celular,
la
infancia, la lactancia y la
enfermedad

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Alifticos

Polares
con Carga
Negativa

Polares
con Carga
Positiva

Aromticos
De
acuerdo a
sus
Grupos R

Polares sin
Carga

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Alifticos
Fuerte carcter hidrofbico

La glicina es el aminocido
ms pequeo

La Glicina y la Prolina
dificultan
el
plegado
proteico.

La Metionina
azufre.

contiene

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Aromticos

Absorben fuertemente la
luz UV

La Tirosina contiene un
grupo
OH,
es
un
aminocido hidroxilado.

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Polares sin carga
La Serina y la Treonina
aminocidos hidroxilados

son

La Asparagina y la Glutamina son las

amidas del Aspartato y el Glutamato.
La Cistena contiene azufre.
Dos Cistenas pueden oxidarse y
formar un enlace disulfuro o el
nuevo aminocido Cistina.

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Polares con carga positiva

La cadena lateral de la Histidina

puede estar protonada (carga
positiva) o desprotonarse (carga
0) a pH fisiolgico, por lo que
puede participar en la catlisis
enzimtica

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Polares con carga negativa

Aminocidos

Aminocidos modificados
Cumplen funciones especiales o son
intermediarios importantes.

4-Hidroxiprolina e 5-Hidroxilisina:
forman parte del colgeno.
6-N-metil lisina: constituyente de la
miosina.
-carboxiglutamato: se encuentra en
varias protenas de la cascada de
coagulacin.
Desmosina: integra la elastina.
Ornitina y Citrulina: intermediarios
de la biosntesis de Arginina y el
Ciclo de la Urea.

Aminocidos

Estereoqumica de los Aminocidos

Los Ismeros son compuestos que
tienen la misma frmula
molecular pero diferente frmula
estructural y, por tanto, diferentes
propiedades
Los Estereoismeros
son ismeros que tienen la
misma frmula molecular y la misma
secuencia de tomos enlazados, pero
difieren en la orientacin
tridimensional de sus tomos en el
espacio.
Los Enantimeros son
estereoismeros que se relacionan
entre s por una reflexin: son
imgenes especulares entre s, y no
son superponibles
Los Diasteroismeros son
estereoismeros que NO son
imgenes especulares entre s.

Aminocidos

Estereoqumica de los Aminocidos

H
H

Un compuesto puede tener solo UN Enantimero pero varios Diasteroismeros

Aminocidos

Estereoqumica de los Aminocidos

La existencia de Enantimeros se explica
por la presencia de centros quirales
(Carbono
que
posee
unidos
4
sustituyentes DISTINTOS )
El Carbono de los aminocidos es un
Carbono quiral. La glicina no tiene
carbono quiral
El nmero de estereoismeros de un
compuesto quiral depender del nmero
de centros quirales, segn la frmula 2n
n= nmero de centros quirales
Si el grupo amino se encuentra a la
derecha son D aminocidos si esta a la
izquierda son L aminocidos. Esta es la
proyeccin de Fischer.
La proyeccin de Fischer es una
disposicin arbitraria en base a un grupo
funcional especfico.

Aminocidos

Estereoqumica de los Aminocidos

Los enantimeros se diferencian
solo en su capacidad para rotar
el plano de luz polarizada.
Si rotan la luz a la derecha son
dextrgiros (d o +); si lo
rotan a la izquierda son
levgiros (l o -)
No todos los D aminocidos son
dextrgiros, ni todos los L
aminocidos son levgiros.
La Proyeccin de Fischer NO
hace referencia a la rotacin de
la luz polarizada.
Todos
los
aminocidos
incorporados a las protenas son
L aminocidos

Aminocidos

Zwitterion
In dipolar de un aminocidos
que se forma al disolverse en
agua.

La forma zwitterionica puede

actuar como cido o como base
Los aminocidos son Anfteros;
especficamente Anfolitos
El pKa del grupo carboxlo es de
aproximadamente 2 y el del
grupo
amino
de
aproximadamente 10.

Un aminocido tiene carga positiva a un pH por

debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH
por encima de su pI.

El punto isoelctrico (pI) de un

aminocido es el pH al cual el aa
tiene carga neta 0.

Aminocidos

Zwitterion
El punto isoelctrico (pI) de un aminocido es el pH al cual el aa tiene carga neta 0.

Escala de pH
0

10

11

12

13

14

Punto Isoelctrico

H+
H+
H+

H+

H+

H+ H+

H+

H+
H+

H+

H+

H+
H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+ H+
H+

H+
H+

H+
H+

H+
H+

H+

H+
H+

H+

H+
H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+
H+

H+ H +
H+

H+

H+

H+

H+

H+
H+

H+
H+

H+
H+

H+
H+ H+

H+

H+

H+

H+
H+

Un AA tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH por encima de su pI.

Aminocidos

Zwitterion
El punto isoelctrico (pI) de un aminocido es el pH al cual el aa tiene carga neta 0.

Un AA tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH por encima de su pI.

Aminocidos

Zwitterion
El punto isoelctrico (pI) de un aminocido es el pH al cual el aa tiene carga neta 0.
Se coloca una molcula de Glicina cuyo pI es 5,97 en un medio acuoso a pH 7. La molcula migrar
hacia el nodo (electrodo positivo) o al ctodo (electrodo negativo)?
R= La molcula migrar hacia el nodo

Un AA tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH por encima de su pI.

Aminocidos

Curvas de Titulacin de un Aminocido

Monoamino y Monocarboxilo
pKa= pH en el cual existe igual
concentracin de la especie dadora
de electrones como de la especie
aceptora de electrones. En este caso
igual concentracin de la forma
protonada y desprotonada.
Un compuesto tiene capacidad
amortiguadora en el intervalo de
pH que rodea su pKa
En un aminocido los grupos
capaces de ionizarse y por tanto con
capacidad amortiguadora son el
grupo amino, el grupo carboxilo y el
grupo R
Un AA monoamino-monocarboxilo
posee 2 regiones con capacidad
amortiguadora.

Aminocidos

Curvas de Titulacin de un Aminocido

Monoamino y Dicarboxilo
pKa= pH en el cual existe igual
concentracin de la especie dadora
de electrones como de la especie
aceptora de electrones. En este caso
igual concentracin de la forma
protonada y desprotonada.
Un compuesto tiene capacidad
amortiguadora en el intervalo de
pH que rodea su pKa
En un aminocido los grupos
capaces de ionizarse y por tanto con
capacidad amortiguadora son el
grupo amino, el grupo carboxilo y el
grupo R
Un
AA
monoamino-dicarboxilo
posee 3 regiones con capacidad
amortiguadora.

Aminocidos

Curvas de Titulacin de un Aminocido

Diamino y Monocarboxilo
pKa= pH en el cual existe igual
concentracin de la especie dadora
de electrones como de la especie
aceptora de electrones. En este caso
igual concentracin de la forma
protonada y desprotonada.
Un compuesto tiene capacidad
amortiguadora en el intervalo de
pH que rodea su pKa
En un aminocido los grupos
capaces de ionizarse y por tanto con
capacidad amortiguadora son el
grupo amino, el grupo carboxilo y el
grupo R
Un
AA
diamino-monocarboxilo
posee 3 regiones con capacidad
amortiguadora.

Aminocidos

Zwitterion

Los puntos isoelectricos reflejan la naturaleza de los grupos R ionizables

Aminocidos

Clculo del pI de un aminocido

En cualquier aminocido el punto isoelctrico se calcula con los pKa
vecinos al zwitterion (carga elctrica = cero) y es el resultado de la
semisuma de estos.

Por ejemplo:

pKa vecinos al Zwitterion

pI=

2,34 + 9,60
2

= 5,97

Aminocidos

Clculo del pI de un aminocido

En cualquier aminocido el punto isoelctrico se calcula con los pKa
vecinos al zwitterion (carga elctrica = cero) y es el resultado de la
semisuma de estos.

Por ejemplo:
pKa vecinos al Zwitterion

pI=

2,19 + 4,25
2

= 3,22

PPTIDOS

Pptidos

Enlace Peptdico

Un pptido es el producto de unin de

dos o ms aminocidos

El enlace peptdico es el enlace covalente tipo

amida que se forma entre el grupo -carboxilo
de un aminocido y el -amino de otro.

La reaccin es una condensacin con

eliminacin de una molcula de agua

Los aminocidos que conforman el pptido

pasan a denominarse residuos de
aminocidos.

Pptidos

Enlace Peptdico

Los pptidos presentan en un extremo un grupo amino sin reaccionar

(amino terminal o N-terminal) y en el otro un carboxilo sin reaccionar
(carboxilo terminal o C-terminal)

Pptidos

Estructura del Enlace Pptidico

Tiene carcter parcial de doble
enlace, por lo que es muy rgido.
Se comporta como un hbrido de
resonancia.

La configuracin trans est mas

favorecida; la cis esta impedida
estricamente.

El Oxgeno carbonlico tiene

carga parcial negativa y el
Nitrgeno amida carga parcial
positiva, por tanto el enlace tiene
carcter polar

Pptidos

Estructura del Enlace Pptidico

Solo es posible la rotacin alrededor

de los enlaces N-C y C-C, por tanto
tiene limitada capacidad de rotacin

El ngulo de giro del enlace N-C se

denomina y el del C-C

Pptidos

Caractersticas del Enlace Pptidico

Es un enlace covalente

Es un enlace amida
Tiene carcter parcial de doble
enlace
Predomina la configuracin
trans

Tiene carcter polar

Tiene limitada capacidad de
rotacin

PROTENAS

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

Propiedades de las Protenas

Macromolculas ms abundantes

Presentes en todas las clulas

Polmeros compuestos por monmeros (aminocidos)
Estructuras y Funciones diversas
Organizacin jerrquica

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Clasificacin

Clasificacin de las Protenas

Segn su Composicin qumica:

Simples Albmina

Conjugadas
Nucleoprotenas Ribosomas
Lipoprotenas HDL
Hemoprotenas Hemoglobina
Flavoprotenas Succinato Deshidrogenasa
Glicoprotenas Inmunoglobulinas
Metaloprotenas Ceruloplasmina
Fosfoprotenas Caseina

Clasificacin

Clasificacin de las Protenas

Segn su Forma:

Fibrosas Colgeno

Globulares Enzimas Quimotripsina

Clasificacin

Clasificacin de las Protenas

Segn el Nmero de subunidades:
Monomricas Mioglobina

Oligomricas Hemoglobina

Clasificacin

Clasificacin de las Protenas

Segn su Funcin:

Estructural Queratina, Elastina

Enzimtica DNA polimerasa III

Defensa Inmunoglobulinas
Hormonal Insulina

Transporte Transferrina
Reserva Ferritina

ESTRUCTURA PRIMARIA

Estructura Primaria

Estructura Primaria
Sucesin de residuos de aminocidos en la
cadena polipeptdica, que a su vez esta
determinada por la secuencia de bases en el gen

Incluye la ubicacin de los Puntes disulfuro

La secuencia es nica para cada protena

Determina la estructura tridimensional de las
protenas y por lo tanto su funcin

La estructura es estabilizada por:

Enlace Peptdico

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Estructura Secundaria

Estructura Secundaria
Conformacin de los residuos de
aminocidos adyacentes en la cadena
polipeptdica, es decir el plegado
regular local de la estructura
primaria

Corresponde al arreglo espacial de

los residuos de AA adyacentes en
una cadena polipeptdica que se
repite de forma regular dando
origen a una estructura peridica

Estructura Secundaria

- Hlice
Hlice Dextrgira

Grupos R externos

Estructura Secundaria

- Hlice
La estructura es estabilizada por:
Puentes de hidrgeno
intracatenarios cada 4 residuos

La estructura es desestabilizada por:

1. Tendencia de cada residuo a formar hlice (V,
T, I, S, D, N, G, F, T, W)
2. Interacciones entre grupos R (residuos con carga
consecutivos)
3. Volumen de los grupos R (N, S, T, C muy
prximos)
4. Presencia de Prolina y Glicina
5. Interaccin entre los residuos de los extremos y el
dipolo inherente a la hlice

Estructura Secundaria

Conformacin (Lmina )
Cadenas Extendidas en zig-zag,
formando pliegues

Las cadenas adyacentes a una hoja

pueden ser paralelas o antiparalelas

Grupos R adyacentes sobresalen

en direcciones opuestas (180)

La estructura es estabiliazada por

puentes de hidrgeno intercatenarios

Dificultan el plegado grupos R adyacentes muy grandes en hojas empaquetadas

Estructura Secundaria

Giros
Conectan tramos sucesivos de
hlices o conformaciones

Usualmente se encuentran
residuos de Glicina y Prolina

Integrados por 4 residuos que

forman un giro de 180

La estructura es estabilizada por

puentes de hidrgeno intracatenarios

Estructura Secundaria

Estructuras Suprasecundarias o Motivos

Patrn de Plegamiento reconocible que incluye dos o ms elementos de
estructura secundaria y las conexiones entre ellos

No es un elemento jerrquico, es un patrn de plegado

ESTRUCTURA TERCIARIA

Estructura Terciaria

Estructura Terciaria

Plegamiento tridimensional de la cadena polipeptdica en una

forma compacta y globular, describiendo las relaciones espaciales
entre los AA de la cadena
Acerca residuos distantes en la estructura primaria

Estructura Terciaria

Dominios
Parte de una cadena polipeptdica que es estable de manera independiente y que
puede moverse como una entidad nica con respecto al resto de la protena.

Forman parte de una Misma Cadena

Estructurales y/o funcionales

Habitualmente 40 400 AA

Pueden separarse por protelisis

Estructura Terciaria

Fuerzas que estabilizan la Estructura Terciaria

La estructura es estabilizada por interacciones no covalentes como las interacciones

electrostticas, los interacciones hidrfobas, los puentes de hidrgeno, las fuerzas de van
der Waals y por interacciones covalentes como los enlaces disulfuro

Estructura Terciaria

Reglas de Plegado
En medio acuoso, los aminocidos
hidrofbicos se disponen en el interior y
los hidroflicos en el exterior

Las protenas que atraviesan la membrana

y actan como canales tienen el exterior
cubierto de aminocidos hidrofbicos.

Estructura Terciaria

Reglas de Plegado
Varios tipos de estructura secundaria
(hlices y conformaciones ) y
estructuras al azar unidos por varios giros.

Lminas
dextrgiro.

torsionadas

en

sentido

Estructura Terciaria

Reglas de Plegado
Hlices y Lminas separadas en
capas estructurales diferentes

Limitadas a la capacidad y exactitud de la

traduccin

Estructura Terciaria

Termodinmica del Plegado

G= H TS
Un proceso termodinmicamente favorable requiere un G negativo

Sin embargo en un Estructura ordenada la entropa disminuye (S-)

Por tanto para que G sea negativo la entalpia debe disminuir (H ) y/o la entropa
aumentar S+

Interacciones carga-carga

Enlaces de hidrgeno

Estructura Estable

Interacciones de van der Waals

S+

Efecto Hidrofbico
Los enlaces disulfuro estabilizan aun ms la estructura tridimensional
La estructura nativa de una protena es aquella en la que es ms
estable y en la cual es biolgicamente activa.

Estructura Terciaria

Factores que afectan el plegado

Desnaturalizacin: proceso por el cual se pierde
la estructura nativa de una protena junto con
la mayora de sus propiedades especficas

pH

Temperatura
Molculas orgnicas

Alcohol, acetona
Urea
Cloruro de Guanidino
Dtergentes
Agentes reductores (mercaptoetanol)

Los enlaces peptidicos y puentes disulfuro

no suelen ser afectados (a menos que se use
un agente reductor en el caso de los
puentes disulfuro)

Estructura Terciaria

Rutas de Plegado

No ocurre por ensayo y error

1. Proceso Jerarquizado
2. Colapso Espontneo
Existen varias rutas posibles de plegado
con diferentes niveles de energa

Estructura Terciaria

Chaperonas Moleculares
Protenas que interaccionan con polipptidos parcial o incorrectamente plegados, facilitando
rutas de plegado correctas o aportando microentornos donde pueda ocurrir el plegado

Protenas de Choque Trmico (Heat shock proteins) Hsp 70

Protegen a las protenas desnaturalizadas por el calor y los pptidos que se estn sintetizando

Estructura Terciaria

Chaperonas Moleculares
Chaperoninas GroEL/GroEs

Complejos proteicos necesarios para el plegamiento de muchas protenas

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Estructura Cuaternaria

Estructura Cuaternaria

Arreglo espacial de las subunidades de protenas formadas por dos o

ms cadenas polipeptdicas.
La estructura es estabilizada por Interacciones no covalentes

ALGUNAS PROTENAS DE
IMPORTANCIA FISIOLGICA

Protenas de Importancia Fisiolgica

Queratinas
- queratinas
AA Principales

Estructura
Secundaria

Pequeos sin
carga
Cisteina

-hlice

Estructura
Suprasecundaria
Protofilameneto
Protofibrilla
Filamneto Intermedio

Funciones
Estructura de piel,
pelo, lana, uas,
plumas, pinzas, etc

- queratinas
AA Principales

Estructura
Secundaria

Estructura
Suprasecundaria

Funciones

Muy pequeos
sin carga
No hay
Cisteina

Conformacin

Lmina plegada
antiparalela

Estructura de seda
e hilos de araa

Protenas de Importancia Fisiolgica

Colgeno
Glicina = 35%
Alanina = 11%
Gly X Y
Prolina e Hidroxiprolina (Hyp) = 21%
Hyp es sintetizada por la Prolil 4-hidroxilasa
que requiere A. ascrbico. Deficiencia Escorbuto

Hlice levgira 3,3 residuos/vuelta

Unin de 3 hlices Tropocolgeno
Tropocolgeno ordenado Fibrilla
Varias Fibrillas Fibras

Entrecruzamiento por enlaces covalentes

Formados por Lisina o Hidroxilisina
Defecto en la sntesis Sndrome de Ehlers-Danlos

Protenas de Importancia Fisiolgica

Elastina
La unidad bsica se llama tropoelastina, rica en
glicina y alanina.

La tropoelastina consiste en segmentos de hlices

(no ) ricos en glicina separado por cortas regiones
de lisina y alanina.

Se forman entrecruzamiento covalentes de 2 tipos:

Desmosina (entre 4 lys)
Lisilnorleucina (entre 2 lys)
Una fibra elstica esta formada por un centro de
elastina
rodeado
de
microfibrillas,
formadas
fundamentalmente por fibrilina.
Deficiencia en la fibrilina Sndrome de Marfan

Protenas de Importancia Fisiolgica

Protenas Plasmticas

Fracciones

Principales Protenas

Funciones

Albmina

55

HDL
Transcobalamina
Protrombina

Transporte reverso de
colesterol
Transporte de Vit B12
Factor de Coagulacin

Haptoglobina
Ceruloplasmina
VLDL

Fijadora de hemoglobina
Transporte de cobre
Transporte de Lpidos (TG)

13

Transferrina
Hemopexina
LDL

Transporte de hierro
Unin con grupo hemo
Transporte de Lpidos (CE)

Fibringeno

11

Nutritiva, transporte, presin

coloidosmtica

Coagulacin sangunea
A, D, E, G, M

Anticuerpos

Protenas de Importancia Fisiolgica

Otras Protenas
Mioglobina Hemoprotena
oxgeno en los msculos

fijadora

de

Hemoglobina Hemoprotena transportadora

de oxgeno
Citocromo C Hemoprotena de la cadena
transportadora de electrones
Lisozima Enzima presente en la clara de
huevo y las lagrimas capaz de hidrolizar
polisacridos de las paredes bacterianas

Ribonucleasa enzima digestiva secretada por

el pncreas que hidroliza cidos nucleicos

MTODOS DE ESTUDIO DE LAS

PROTENAS

Mtodos de Estudio de las Protenas

Centrifugacin
Separa las protenas por masa o densidad
utilizando la fuera centrfuga.
Se forma un sedimento y un sobrenadante.

Uso de detergentes
Permite solubilizar las protenas

Salting Out
Precipita las protenas utilizando altas
concentraciones de sales.

Dilisis
Separa las protenas de otras molculas
como sales utilizando una membrana
semipermeable.

Mtodos de Estudio de las Protenas

Electroforesis
Separa las protenas por masa y carga.
La velocidad de desplazamiento aumentar a mayor
carga y menor masa.
Se realizan en papel o en gel (poliacrilamida,
agarosa)
Se sumerge el soporte en un Buffer y se corre la
corriente electrica.
Se tien las fracciones
Se cuantifica por densitometra o elucin.
El uso de SDS (Duodecil Sulfato Sdico)permite
separar protenas solo por su masa al
desnaturalizarlas y darles carga negativa.
En el Enfoque Isoelectrico se establece un gradiente
de pH usando una mezcla de polianfolitos.
Las protenas se desplazan hasta el pH igual a su pI.

En la electroforesis bidimensional se realizan dos

pasos, primero se separa por carga y luego por masa.

Mtodos de Estudio de las Protenas

Cromatografa

Utiliza una fase slida (fase estacionaria o lecho), con la cual

interactuan las protenas.
Entre ms interactuen con el lecho ms tardarn en moverse.

Cromatografa de filtracin en gel

Separa las protenas por masa
Utiliza un lecho poroso (poliacrilamida, agarosa)
Las protenas pequeas tardan mas en salir.

Cromatografa de intercambio inico

Separa las protenas por carga
Utiliza un lecho cubierto con grupos amino o carboxilo

Cromatografa de afinidad
Separa protenas por su unin selectiva
Utiliza lechos especiales como sustratos, enzimas, etc.

Cromatografa lquida de alta presin (HPLC)

Utiliza material ms fino y altas presiones.
Alta resolucin y rpida separacin.

ESTRUCTURA BIOQUMICA
DE LA CLASE

Aminocidos

Glicina, Serina y Prolina

Cmo reconocerlas?

Estructura bsica de
un aminocido

Estructura bsica de
un aminocido

Grupo R H

Grupo R CH2OH

(1 solo C en el grupo R)

Estructura bsica de
un aminocido
Grupo R Unido al
grupo amino

Bibliografa
Alemn, I (2010). Estructura de las Protenas. Presentacin en Power Point.
Ctedra de Bioqumica, Escuela de Medicina Jos Mara Vargas UCV
Campos, Y (2007). Protenas. Presentacin en Power Point. Ctedra de
Bioqumica, Escuela de Medicina Jos Mara Vargas UCV
Ciarletta, E (2004). Las Protenas. Gua de Estudio Ctedra de Bioqumica,
Escuela de Medicina Jos Mara Vargas UCV pp 5- 48
Mathews, C; van Holde, K y Ahern, K (2003). Bioqumica, 3a Edicin, Pearson
Educacin; Madrid, Espaa

Murray, R; Granner, D; Mayes, P y Rodwell, V (1997). Harper: Bioqumica

ilustrada 14 Edicin, Manual Moderno; Ciudad de Mxico; Mxico; pp 29 38
Nelson, D y Cox, M (2009). Lehninger Principios de Bioqumica, 5a Edicin,
Ediciones Omega; Barcelona, Espaa; pp 71 117

Puesto que las protenas participan de un modo u otro

en todos los procesos qumicos de un organismo vivo,
se podra esperar que la elucidacin de sus estructuras
y de sus transformaciones permitiera obtener
informacin altamente significativa para el mbito
de la qumica biolgica
Emil Fischer, 1906

Estudiar los fenmenos patolgicos sin libros es como

navegar por el mar sin cartas de navegacin
Sir William Osler

Gracias