Estructura y funcines de las Protenas.

Aminocidos.

Estructuras

primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria.
Funciones de las Protenas

INTRODUCCIN
Las Protenas desempean funciones fundamentales
en el organismo
Regulacin de procesos bioqumicos (forman parte de
hormonas, vitaminas y enzimas)
Defensa (formacin de anticuerpos)
Transporte (por ejemplo, transporte de oxgeno en la sangre
por
medio de la hemoglobina)
Aporte energtico (4 kcal/g de protena).
Catlisis (aceleran la velocidad de las reacciones qumicas)
Contraccin muscular (a travs de la miosina y la actina).
Estructura y sostn del organismo (tejido conjuntivo).

Importancia de las protenas

COMPOSICIN QUMICA

Son molculas de gran tamao constituidas por

carbono, hidrgeno, nitrgeno y oxgeno.
Algunas poseen adems azufre y fsforo y, en
menor proporcin, hierro, cobre y magnesio.

ESTRUCTURA
Los aminocidos son los principales constituyentes
de las protenas

De acuerdo al nmero de Aa en la cadena se les denomina:

Dipptido: a la unin de dos aminocidos.
Oligopptido: si el nmero de aminocidos que forma la molcula no es mayor
de 10.
Polipptido: cuando es superior a 10.
Protena: Si el nmero es superior a 50 aminocidos.

Clasificacin
de los
Aminocidos
por su
estructura
qumica

Clasificacin: segn sean o no sintetizados por el

hombre
Esenciales
(No son sintetizados por el hombre)
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptfano (Trp)
Histidina (His)
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Metionina (Met)

No esenciales
(El hombre puede sintetizarlos)
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cistena (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
cido asprtico (Asp)
cido glutmico (Glu)
Tirosina (Tyr)

Propiedades de los aminocidos

Ph cido

Ph neutro

Ph bsico

Punto Isoelctrico
El pH caracterstico en el que la carga elctrica neta
es cero y se designa como pI. (Punto Isoelctrico)

Pk

Es el pH en el cual las concentraciones del donador de

protones (cidos) y el aceptor de protones (bases) son
iguales.

pKa COOH = pK1

pKa NH3 = pK2
pK R = pK3

La cadena R de
algunos
aminocidos
contiene grupos
ionizables
Carboxlico (COO-): Acido
glutaminico y aspartico
Amino (NH3+): Lisina, arginina
e histidina
Sulfidrilo (SH): Cistena
Fenol (OH): Tirosina

Isomera de los alfa-aminocidos

El cdigo gentico especifica 20 L-aaminocidos.

De los mas de 300 aminocidos que
existen de manera natural, 20 constituyen
las unidades monmero de protenas .

Uniones qumicas entre Aminocidos

Los aminocidos se unen entre s a travs de enlaces
peptdicos que son enlaces covalentes entre el grupo COOH
de un aminocido y el grupo NH2 de otro.

Estructuras primaria, secundaria, terciaria y

cuaternaria de las protenas.

Estructura primaria: es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos

indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en
que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena
depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

Estructura secundaria: organizacin en el espacio de la cadena

polipeptdica estabilizada por puentes de hidrgeno entre los elementos
C=O y NH de los enlaces peptdicos

Estructuras secundarias
Estructura en alfa hlice

Hay 3.6
vuelta, y
ngstrom.
propuesta
1951

aminocidos por cada

cada vuelta tiene 5.4
Esta estructura fue
por Linus Pauling en

Hoja plegada o estructura beta.

En
esta
disposicin
los
aminocidos no
forman una
hlice sino una cadena en forma
de
zigzag,
denominada
disposicin en lamina plegada

Estructura terciaria: se refiere a los plegamientos que tienen la cadena

proteica, por encima de la estructura secundaria, que determinan la forma
tridimensional total de la protena.
Estos plegamientos se originan por interacciones particulares entre los
grupos R de los aminocidos que los forman, por ejemplo el puente
disulfuro que se origina por interaccin entre los azufres de los grupos
R de la cistena, o los puentes de hidrgeno.

Estructura cuaternaria: solo la tienen las protenas formadas por varias

cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, unidas mediante
enlaces dbiles (no covalentes), para formar un complejo proteico. Cada
cadena polipeptdica recibe el nombre de protmero.

Fuerzas de atraccin en las protenas.

Tipo de enlace
Covalente

Inico o salino

Puentes de Hidrgeno

Van der Waals

Hidrofbico

Fuerza (kcal/mol)
-50 a 100

-1 a 80

-3 a 6

-0,5 a 1

-0,5 a 3

En resmen

Las protenas son biopolmeros (llamados polipptidos) de L-amino cidos.

Los aminocidos en las protenas se unen entre s mediante enlaces peptdicos.
Solo los L-aminocidos se utilizan para hacer protenas (salvo raras
excepciones de las protenas de la pared celular de las bacterias que contienen
D-aminocidos.
El orden o secuencia de aminocidos de las protenas las distingue unas de
otras.
La secuencia de aminocidos determina la forma tridimensional de la protena.
Alteraciones de la secuencia de aminocidos de una protena cambia su forma
tridimensional.
La diferencia entre los trminos polipptido y protena es que el primero hace
referencia a una cadena de aminocidos. Por otra parte, una protena es una
cadena de aminocidos despus de su plegamiento y otras modificaciones. Las
protenas pueden consistir en mas de una cadena de polipptidos.
Las protenas tienen una gran cantidad de funciones en el cuerpo, como son la
de catalizar reacciones, proporcionar integridad estructural, participar en el
transporte de molculas, facilitar el movimiento, la unin de molculas y otras.