Especificidad de accin

(absoluta)
1. XIDOREDUCTASAS
2. TRANSFERASAS
3. HIDROLASAS
4. LIASAS
5. ISOMERASAS
6. LIGASAS

Clasificacin de las enzimas de acuerdo a la

Unin Internacional de Bioqumica (UIB)
Clase I. Oxidorreductasas:
Catalizan reacciones de oxido-reduccin al adicionar o
sustraer hidrgeno.

NAD+

NADH

H+

O
CH3 CH CH2 C OH
OH

O
CH3 C CH2 C OH
O

Ejemplos: deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas, reductasas, peroxidasas

Clasificacin de las enzimas

Clase II. Transferasas:

Catalizan reacciones en las que hay una transferencia de
grupos de una molcula a otra.

COOH

COOH
NH2 CH

COOH
O=C

CH3

CH2
CH2

O=C

COOH
NH2 CH

CH3

COOH

Ejemplos: transaminasas, transcarboxilasas, transmetilasas

CH2
CH2
COOH

Clasificacin de las enzimas

CLASE III. Hidrolasas:

Catalizan reacciones en las que se produce la ruptura de

enlaces por la adicin de agua.

COOH

COOH
NH2 CH
CH2

CH2
O = C NH2

HOH

NH2 CH
CH2
CH2
COOH

Ejemplos: esterasas, fosfatasas y peptidasas

H NH2

Clasificacin de las enzimas

Clase IV. Liasas:

Catalizan reacciones de eliminacin no hidroltica de
grupos (H2O, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o se
aaden grupos para romper un doble enlace.

COOH
O=C
CH3

H
O=C

CO2

CH3

Ejemplos: descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas, desaminasa y sintasas

Clasificacin de las enzimas

Clase V. Isomerasas:
Catalizan varios tipos de reacciones en las que hay un
reordenamiento intramolecular.

C OH

HO C
CH

HC
HC

HC
C OH

C OH

Ejemplos: isomerasas, epimerasas y mutasas

Clasificacin de las enzimas

Clase VI. Ligasas:

Catalizan la formacin de un enlace entre dos molculas
de sustrato. La energa para estas reacciones es aportada
por la hidrlisis del ATP.

ATP

H O

ADP Pi

H O

H O

H2N C C OH + H2N C C OH
H

H O

H2N C C N C C OH

CH3

H
HOH

Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

CH3

Nomenclatura
Las enzimas se identifican con un c digo de cuatro dgitos, as como
un nombre sistemtico que consta del nombre de los sustratos,
seguido por el tipo de reaccin que cataliza, terminado en asa.
Ejemplo:
El nombre formal de la enzima que cataliza la reaccin de transferencia de un
grupo fosfato del ATP a la glucosa

ATP + D-Glucosa
Clase II, Transferasa.

ADP + D-Glucosa 6-fosfato

Sub-subclase, Sustrato con grupo
hidroxilo como aceptor del fosfato
transferido.

E.C. 2. 7. 1. 1. ATP : Glucosa 6-fosfotransferasa

Subclase fosfotransferasa,
enzimas que transfieren
grupo fosfato.

Nmero de la enzima

Factores que intervienen en la catlisis enzimtica

Las enzimas son catalizadores eficaces, capaces de acelerar las
reacciones en que participan hasta 1020 veces. Esta capacidad
cataltica se explica por la suma de varios factores:
Efectos de proximidad y Tensin
El sustrato es atrado a los grupos funcionales catalticos
ubicados en el sitio activo, una vez colocado correctamente,
se produce un cambio conformacional de la enzima que
genera un complejo E-S tensado muy prximo al estado de
transicin.
Efectos electrostticos
La distribucin de carga en el sitio activo por lo general
anhdrido puede influir sobre la reactividad qumica del
sustrato, haciendo su unin ms eficaz, lo cual disminuye la
energa libre del estado de transicin lo que provoca un
aumento en la velocidad de la reaccin.

Factores que intervienen en la catlisis enzimtica

Catlisis cido-bsica
Los grupos qumicos pueden hacerse ms reactivos
aadiendo o eliminando un protn. Los grupos qumicos de
las cadenas laterales presentes en el sitio activo pueden
actuar como donadores o aceptores de protones que ayudan
a estabilizar la carga del estado de transicin.

Catlisis covalente
Un grupo qumico ubicado en el sitio activo de la enzima
ataca al sustrato formando un intermediario covalente
inestable, el cual es una forma transitoria muy reactiva que
evoluciona rpidamente hasta producto, liberando la forma
inicial de la enzima

Mecanismos que utilizan las enzimas para

aumentar la velocidad de las reacciones
Disminuyen la energa de activacin
Acercan a los reactantes

CMO LO HACEN?
A travs de la formacin del
Complejo Enzima -Sustrato