Las enzimas

Las enzimas son protenas que incrementan la velocidad de una

reaccin qumica [bajo condiciones ptimas de temperatura y
pH] y no se consumen durante la misma (catalizador).
Algunos tipos de RNA pueden actuar como enzimas,
usualmente rompen y sintetizan enlaces fosfodister; a estas
molculas se les denomina ribozimas y se encuentran en muy
baja proporcin en la naturaleza.

Las enzimas son muy especficas por el substrato de la

reaccin que catalizan.
En algunos casos, protenas diferentes actan sobre el mismo
sustrato provocando una misma reaccin, por lo que se les
llama isoenzimas.

Isoenzimas de Peroxidasa
(Catalasa)

Interactan con una o muy pocas molculas y catalizan

nicamente un tipo de reaccin, por lo que las molculas con
las que interactan deben ser muy parecidas, tanto en
composicin, como en estructura tridimensional.

La mayora de las reacciones catalizadas por enzimas son muy

eficientes y transcurren ms rpido que la misma reaccin no
catalizada.
Tpicamente, cada molcula de enzima es capaz de transformar cada
segundo de 100 a 1000 molculas de substrato en producto.
El nmero de estas molculas transformadas a producto por
molcula de enzima en cada segundo, se conoce como el nmero de
recambio.

Algunas enzimas se asocian con molculas de carcter no

proteico que son necesarias para el funcionamiento de la
enzima, estas molculas se denominan cofactores.
Comnmente, los factores encontrados en las enzimas
incluyen iones metlicos como el Zn 2+, el Fe 2+ o el Mg 2+.

Tambin pueden ser molculas orgnicas que se denomina

coenzimas, como el NAD+, FAD, la coenzima A y la C.
Generalmente las coenzimas son vitaminas o sus derivados.

A la enzima en ausencia de su cofactor, se le denomina apoenzima,

en presencia de su cofactor, se le denomina haloenzima. (cuando lo
tiene)
La apoenzima generalmente carece de actividad biolgica.
La diferencia entre un cofactor y un grupo prosttico, como el
grupo hemo, es que este ltimo est unido de manera covalente a la
enzima, mientras que el cofactor puede ser removido de la misma
con relativa facilidad.

E + S ES E + P
Las molculas de enzimas contienen una cavidad llamada sitio
activo y est formado por las cadenas laterales de residuos
especficos, lo que ocasiona que tenga un arreglo tridimensional
particular, diferente al resto de la protena.
Este sitio es afn por la estructura tridimensional del sustrato.

Los enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya

que disminuyen la energa de activacin Ea, an ms que
los catalizadores inorgnicos.

Por ejemplo, la descomposicin del agua oxigenada:

H2O2 H2O + O2
puede ocurrir
sin catalizador 18 Kcal /mol,
con un catalizador inorgnico (platino) 12 Kcal /mol,
con un enzima especfico (catalasa) 6 Kcal /mol.
As,
se puede calcular que el platino acelera la reaccin 20.000
veces, mientras que la catalasa la acelera 370.000 veces.

El modelo de llave-cerradura supone que la estructura del

sustrato y la del centro activo son complementarias, de la
misma forma que una llave encaja en una cerradura.
Este modelo es vlido en muchos casos, pero no es siempre
correcto.

En algunos casos, el centro activo adopta la conformacin

idnea slo en presencia del sustrato.
La unin del sustrato al centro activo del enzima
desencadena un cambio conformacional que da lugar a la
formacin del producto.
Este es el modelo del ajuste inducido.

Nombre sugerido
Muchas de las enzimas poseen en su nombre el sufijo asa
unido al nombre del substrato de la reaccin que cataliza,
por ejemplo:
Ureasa, protena cuyo sustrato es la urea.
Lactasa, protena cuyo sustrato es la lactosa.
Tambin suele utilizarse este sufijo a la descripcin de la
reaccin que la enzima cataliza:
Lactato deshidrogenasa: deshidrogena al lactato;
Adenilato ciclasa: hace un ciclo en la adenina.
Algunas enzimas poseen nombres que no representan su
actividad o sustrato: Por ejemplo: lisozima, tripsina.

Nombre sistemtico
La Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular
(IUBMB), desarroll un sistema de nomenclatura en el cual
las enzimas se dividen en 6 clases principales, cada una con
numerosos subgrupos:
1. OXIDORREDUCTASAS:
catalizan reacciones de oxidacin-reduccin:
2. TRANSFERASAS:
catalizan la transferencia de grupos que contienen C, N, o P.
3. HIDROLASAS:
catalizan la ruptura de enlaces por la adicin de una molcula
de agua:

4. LIASAS:
catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-S y algunos enlaces C-N.
5. ISOMERASAS:
catalizan la racemizacin de ismeros pticos o geomtricos.
6. LIGASAS:
catalizan la formacin de enlaces entre C y O, S, N. Esta
reaccin slo es posible mediante la energa derivada de
fosfatos ricos en energa como el del fosfato de la molcula de
ATP.

Las enzimas y la digestin

Se produce en

Condiciones para
que acte

Mono y
Los almidones.
disacridos.

Las Glndulas
Salivares.

Medio
moderadamente
alcalino.

Amilasa P

Los almidones
y los azcares.

Glucosa.

El estmago y el
pncreas.

Medio
moderadamente
cido.

Pepsina

Las protenas.

Pptidos y
aminocidos.

El estmago.

Medio muy cido.

Las grasas.

cidos
grasos y
glicerina.

Pncreas e
intestino.

Medio alcalino y
previa accin de
las sales biliares.

Glucosa y
galactosa.

Intestino (su
produccin
disminuye con el
crecimiento).

Medio cido.

Enzima

Acta sobre

Ptialina (o
Amilasa
salival)

Lipasa

Lactasa

La lactosa de
la leche.

Proporciona

Fin