O

D
I
C

O
N
I
M
A
S

Los aminocidos son

compuestos
orgnicos
fundamentales en la
conformacin de las
protenas.
Son
hidrosolubles y estn
conformados por un
grupo amino en un
extremo
y
otro
llamado carboxilo en
el extremo opuesto.

Aminocidos

Propiedades de los Aminocidos

NH2

Comportamiento Anftero

Punto isoelctrico

Clasificacin de Aminocidos
Los aminocidos que un organismo no puede sintetizar
y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se
denominan aminocidos esenciales; y aquellos que el
organismo puede sintetizar se llaman aminocidos no
esenciales.
Para la especie humana son esenciales ocho
aminocidos: Treo, Met, Lis, Val, Trp, Leu, Ile y Fen
(adems puede aadirse la histidina como esencial
durante el crecimiento, pero no para el adulto)

Clasificacin de Aminocidos

Enlaces Peptdicos y Pptidos

a) Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.
Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.
b) Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor 10

SEGN LAS PROPIEDADES DE SU CADENA

Los aminocidos se clasifican
propiedades de su cadena lateral:

habitualmente

segn

las

Neutros polares, polares o hidrfilos : (Ser, S), (Thr, T), (Cys, C),
(Gln, Q), (Asn, N) , (Tyr, Y) y (Gly, G).
Neutros no polares, apolares o hidrfobos: (Ala, A), (Val, V),
(Leu, L), (Ile, I), (Met, M), (Pro, P), (Phe, F) y (Trp, W).
Con carga negativa, o cidos: (Asp, D) y (Glu, E).
Con carga positiva, o bsicos: (Lys, K), (Arg, R) e (His, H).
Aromticos: (Phe, F), (Tyr, Y) y (Trp, W)

SEGN SU OBTENCIN
A los aminocidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se les llama
esenciales
la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo,
ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear
tejidos nuevos, en el caso del crecimiento.
Para el ser humano, los aminocidos esenciales son:
Valina (Val, V)

Leucina (Leu, L)

Lisina (Lys, K)

Triptfano (Trp, W) Histidina (His, H) *

Fenilalanina (Phe, F) Isoleucina (Ile, I)

Metionina (Met, M)

Treonina (Thr, T)

Arginina (Arg, R) *

A los aminocidos que pueden sintetizarse o producirse mediante la

sntesis de aminocidos en el organismo se los conoce como no
esenciales y son:
Alanina (Ala, A)

Prolina (Pro, P)

Glicina (Gly, G)

Serina (Ser, S)

Cistena (Cys, C) ** Asparagina (Asn, N)

Glutamina (Gln, Q) Tirosina (Tyr, Y) ** cido asprtico (Asp, D)

cido glutmico (Glu, E)
Estas clasificaciones varan segn la especie. Se han aislado cepas de
bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminocido.

PROPIEDADES

ACIDO - BASICA
Comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza.
Cualquier aminocido puede comportarse como cido y como
base, por lo que se denominan sustancias anfteras.
Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su
punto isoelctrico.
Si un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga
neta ser cero cuando el pH sea 6,1.
Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias
tampn.

PTICAS.
Todos los aminocidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimtrico,
lo que les confiere actividad ptica;
esto es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de
luz polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la
derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrgiro,
mientras que si se desva a la izquierda (sentido antihorario) se denomina
levgiro.
Un aminocido puede en principio existir en sus dos formas enantiomricas
(una dextrgira y otra levgira), pero en la naturaleza lo habitual es
encontrar slo una de ellas..

 Estructuralmente,

las
dos
posibles
formas
enantiomricas de cada aminocido se denominan
configuracin D o L dependiendo de la orientacin
relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos
al carbono alfa.
Todos los aminoacidos proteicos son L-aminocidos,
pero ello no significa que sean levgiros.

QUMICAS.
Las

que afectan al grupo carboxilo, como la

descarboxilacin, etc
Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin.
Las que afectan al grupo R.

REACCIONES QUIMICAS
TRANSAMINACION
La primera es la reaccin entre un aminocido y un alfacetocido, en la que el grupo amino es transferido de aquel a
ste, con la consiguiente conversin del aminocido en su
correspondiente alfa-cetocido.
Despus de la formacin de glutamato, ste transfiere su
grupo amino directamente a una variedad de alfa-cetocidos
por varias reacciones reversibles de transaminacin:
donacin libremente reversible de un grupo amino alfa de un
aminocido al grupo ceto alfa de un alfa-cetocido,
acompaado de la formacin de un nuevo aminocido y un nuevo
alfa-cetocido.

DESCARBOXILACIN

La descarboxilacin es una reaccin qumica en la cual un grupo

carboxilo es eliminado de un compuesto en forma de dixido de
carbono (CO2).
El inters sinttico de esta reaccin es suprimir el grupo carboxilo (
COOH) del producto tras haber sido til en un intermedio de la
sntesis.
Esto puede ser ms o menos fcil, ms o menos temperatura para
lograrlo, en funcin del grupo R unido al carboxilo. En el caso de cetocidos se consigue relativamente fcil a travs de un estado de
transicin cclico:

Los aminocidos tienen amplias aplicaciones industriales.

Aproximadamente el 66% de los aminocidos producidos se utlizan en la
industria de alimentos,
el 30% como aditivos de piensos y
el 4% restante en medicina y cosmtica as como material de partida en la
industria qumica.
En la industria de alimentos los aminocidos se utilizan slos o en combinacin
para aumentar el sabor.

Muchos aminocidos se utilizan en medicina como

ingredientes de soluciones de infusiones en el tratamiento
post-operatorio (nutricin enteral).

En la industria qumica los aminocidos son utlizados como

material de partida para la produccin de copolmeros, como
son las fibras de polialanina o las resinas de isocianato de
lisina.

El cido urnico, utilizado como agente bronceador, se

produce por biotransformacin de la histidina. Otro
aminocido, la glicocola, se utiliza como material de partida
para la produccin del herbicida glifoxato

GENERALIDADES DE AMINOACIDOS

Casi todos son alfa aminocidos.

Se clasifican de acuerdo al grupo R
Exceptuando la glicina y a la alanina los Aa poseen al
menos un tomo de carbono asimtrico y son por lo
tanto activos
Todos los Aa aislados de protenas vegetales y animales
son L aminocidos.

Algunos D aminocidos se hallan en antibiticos de

naturaleza polipeptidica tales como las gramicidina y
las bacitracinas
El acido D glutmico y la D alanina se hallan en las
paredes celulares bacterianas
La carnosina y la anserina se hallan en los msculos
esquelticos.

 La

treonina, cistina, isoleucina, 3 y 4

hidroxiprolina y la hidroxilisina poseen dos
tomos de carbono asimtrico y por tanto
existen en cuatro formas ismeras.

Los

Aa coexisten como electrolitos

Los

Aa se comportan como anfolitos, es decir,

que tienen grupos cidos y bsicos (donadores
y aceptores de protones)

valores de PH fisiolgico existen como iones

dipolares (comportamiento anftero)

Otros Aminocidos de importancia

Homocisteina

Homoserina

Acido cisteinsulfonico

Acido Cisteico

Homocitrulina

5 Hidroxitriptofano

Monoyodotirosina

3,5 diyodotirosina

3,5,3 triyodotironina

Tiroxina

Azaserina

T3 invertida ( RT3 3,3,5 triyodotironina )

Acido 2 pirrolidona 5- Carboxlico

Hipoglicina A

LAISOLEUCINA
Es
de
los
aminocidos
naturales
ms
comunes,
adems
es esencialpara el
ser humano ( ya que
el organismo no lo
puede sintetizar).

LALEUCINA
Es
Uno
De

VeinteAminocidosQue

Los
Utilizan
LasClulasPara SintetizarProtenas.
Est Codificada En ElARNMensajero
Como UUA, UUG, CUU, CUC, CUA O
CUG.

LALISINA
es
unaminocidocompon
ente de las protenas
sintetizadas
por
los
seres vivos. Es uno de
los
10aminocidos
esencialespara
los
seres humanos.

LAMETIONINA
En
las
semillas
de
ssamo
podemos
encontrar
niveles
bastante
altos
de
metionina, al igual que
en nueces brasileas,
pescado , carne y otras
semillas de plantas.

LAFENILALANIN
Es A
unaminocido.
Se
encuentra
en
lasprotenascomo
L-fenilalanina (LFA),

siendo
uno
de
los
ochoaminocidos
esencialesparahumanos. La fenilalanina es parte
tambin de muchos psicoactivos.

LATREONI
se
casi
NA obtiene

preferentemente
mediante un proceso de
fermentacin por parte
de los microrganismos
(por ejemplo levaduras
modificadas
genticamente), aunque
tambin
puede
obtenerse
por
aislamiento a partir de
hidrolizados de protenas

ELTRIPTFANO
es
unaminocido
esencialen
lanutricinhumana. Es uno de los
20aminocidosincluidos
en
elcdigo gentico(codnUGG). Se
clasifica
entre
los aminocidos
apolares,
tambin
llamadoshidrfobos.

LAVALINA

es uno de los 20aminocidosnaturales ms

comunes en laTierra. Nutricionalmente, en
humanos, es uno de losaminocidos esenciales.
Forma parte integral del tejido muscular,
puede ser usado para conseguir energa por los
msculos en ejercitacin, posibilita un balance
de nitrgeno positivo e interviene en el
metabolismo muscular y en la reparacin de
tejidos).

LAHISTIDINA
es unaminocido esencial(no puede
ser fabricado por el propio organismo
y debe ser ingerido en la dieta). Es
uno de los 22 aminocidos que forman
parte de las protenascodificadas
genticamente

LATIROSINA
Es Uno De Los 20AminocidosQue
Forman LasProtenas. Se Clasifica
Como Un Aminocido No Esencial En
Los Mamferos Ya Que Su Sntesis
Se Produce A Partir De La
Hidroxilacin De Otro Aminocido:
LaFenilalanina.

AMINOCIDOS
NO ESENCIALES
A los aminocidos que pueden
ser sintetizados o producidos
mediante
lasntesis
de
aminocidospor el cuerpo se
los
conoce
como
NO
ESENCIALES

L. ANINA
Es uno
de los
aminocidos
que
forman lasprotenasde
los seres vivos.
Es
codificada
por
loscodonesGCU, GCC,
GCA y GCG. Es el
aminocido ms pequeo
despus de laglicinay
se
clasifica
como
hidrfobico.

LAARGININA

es uno de los
20aminocidos
que se
encuentran
formando parte
de lasprotenas

ELCIDO ASPRTICO
es
uno
de
los
veinteaminocidoscon
los
que
lasclulasforman
lasprotenas. En elARNse
encuentra
codificado
por
loscodonesGAU o GAC.

LACISTENA
Se trata de unaminocidono
esencial, lo que significa que
puede ser sintetizado por los
humanos.
Loscodonesque
codifican a la cistena son
UGU y UGC

es
uno
de
los
20aminocidosque
forman
parte de lasprotenas. El
cido glutmico es crtico para
la funcin celular y no
esnutriente
esencialporque
en
el
hombre
puede
sintetizarse a partir de otros
compuestos

ELCIDO
GLUTMICO

LAGLUTAMINA

es
uno
de
los
20aminocidosque intervienen
en
la
composicin
de
lasprotenasy
que
tienencodonesreferentes en
elcdigo
gentico;
es
unacadena
lateralde
unaamidadel cido glutmico

LAGLICINA O
GLICOCOLA

es
uno
de
losaminocidosque forman
lasprotenasde los seres
vivos.
En
elcdigo
genticoest
codificada
como GGT, GGC, GGA o
GGG.

LAPROLINA

es
uno
de
losaminocidosque
forman
lasprotenasde
los
seres
vivos.
En
elARNmensajero est codificada como CCU,
CCC, CCA o CCG.

LASERINA
Es
uno
de
los
veinteaminocido
scomponentes de
las
protenas
codificado en el
genoma.

LAASPARAGINA
es uno de los
20aminocidoscodifica
dos en elcdigo
gentico. Tiene un
grupocarboxamidacom
o sucadena
lateralogrupo
funcional

AMINOCIDOS CODIFICADOS EN EL GENOMA

Los

Aas

proteicos,

cannicosonaturalesson

aquellos

que estn codificados en el genoma;

para la mayora de los seres vivos
son

20:

alanina,arginina,asparagina,aspa
rtato,cistena,fenilalanina,glicina,
glutamato,glutamina,histidina,isol
eucina,leucina,lisina,metionina,pr
olina,serina,tirosina,treonina,tri
ptfanoyValina.

REACCIONES QUIMICAS
DE LOS AMINOCIDOS

Pptidos enlace

PROPIEDADES DEL
GRUPO CARBOXILO
1.
Formacin
de steres:

2. Formacin de
amidas al
reaccionar con el
amoniaco.

3. Formacin de sales.

En el grupo carboxilo En el grupo amino

4. Formacin de haluro de acilo

Formacin de aminas, por descarboxilac

PROPIEDADES DEL GRUPO

AMINO
7. Reaccin de adici
6. Desaminacin:
con formol

8. Formacin de betan

9. Reaccin con
el
dinitrofluoroben
ceno:
Reaccin
de Sanger:

10. Reaccin
con el
fenilisotiocian
ato: Reaccin
de Edman:

11. Reaccin con la

ninhidrina:

REACCIONES ESPESIFICAS
DE ALGUNOS
AMINOACIDOS

PROTENA
Las protenas son biomolculas formadas
bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno
y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y
en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro,
magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden
considerarse polmeros de unas pequeas
molculas que reciben el nombre de aminocidos
y seran por tanto los monmeros unidad.
La unin de un bajo nmero de aminocidos da
lugar a un pptido; si el numero de aminocidos
que forma la molcula no es mayor de 10, se
denomina oligopptido, si es superior a 10 se
llama polipptido y si es superior a 50 se habla de
protena.

METABOLISMO DE LAS PROTENAS

METABOLISMO DE LAS PROTENAS

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

SEGN SU FORMA
FIBROSAS

presentan cadenas polipptidas largas y una atpica

estructura secundaria. Son insolubles en agua y en
soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la
queratina, colgeno y elastina.

GLOBULARES

se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica

apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro
de la protenas y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que
produce que sean solubles en solventes polares como el
agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas, protenas de transporte, son ejemplo de protenas
globulares

MIXTAS

posee una parte fibrilar (en el centro de la protena) y

otra parte globular (en los extremos). Como por
ejemplo, albmina, queratina.

SEGN SU COMPOSICIN

HOLOPROTENAS Formadas solamente por aminocidos

Globulares

Prolaminas: Zena (maz),gliadina (trigo), hordena (cebada)

Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albminas: Seroalbmina, ovoalbmina, lactoalbmina
Hormonas: Insulina, prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Transferasas...etc.

Fibrosas

Colgenos: tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Queratinas: epidermis: pelos, uas, plumas, cuernos.
Elastinas: tendones y vasos sanguneos
Fibronas: hilos de seda, (araas, insectos)

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

SEGN SU COMPOSICIN
HETEROPROTENAS Formadas por una fraccin proteica y un grupo prosttico

Glucoprotenas

Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormonas

Lipoprotenas

De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en

la sangre.

Nucleoprotenas

Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas

Cromoprotenas

Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, transportan oxgeno

Citocromos, que transportan electrones

CLASIFICACION SEGN SU FUNCIN

Estructural

Enzimtica
Hormonal
Defensiva
Transporte
Reserva

Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas.

Las histonas que forman parte de los cromosomas
El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.
Son las ms numerosas y especializadas. Actan como
biocatalizadores de las reacciones qumicas.
Insulina y glucagn
Hormona del crecimiento
Calcitonina
Inmunoglobulina
Trombina y fibringeno
Hemoglobina
Hemocianina
Citocromos
Ovoalbmina, de la clara de huevo
Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbmina, de la leche

SEGN SU ESTRUCTURA
Estructura de las Protenas

La estructura primaria es la
secuencia de aminocidos de
la protena.
Nos indica qu aminocidos
componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos
aminocidos se encuentran.
La funcin de una protena
depende de su secuencia y de
la forma que sta adopte.

Estructura Secundaria: alfa hlice

La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el
espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la
sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren
una disposicin espacial estable, la estructura secundaria.
1.

alfa-hlice: se forma
al enrollarse
helicoidalmente
sobre s misma la
estructura primaria.
Se debe a la
formacin de enlaces
de hidrgeno entre el
-C=O de un
aminocido y el -NHdel cuarto
aminocido que le
sigue.

Estructura Secundaria: Beta planar

2.

Beta planar: En esta disposicin se

forma una cadena en forma de zigzag
llamada disposicin en lmina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la
queratina de la seda o fibrona.

Estructura Terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un
polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular.
Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de
transporte, enzimticas, hormonales, etc. Se mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos.
Aparecen varios tipos de
enlaces:

Puentes de H2

1.

puente disulfuro.

2.

puentes de
hidrgeno

3.

puentes elctricos

4.

interacciones
hidrfobas.

Estructura Cuaternaria

Esta estructura informa de la unin ,

mediante enlaces dbiles (no covalentes)
de varias cadenas polipeptdicas con
estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas
cadenas polipeptdicas recibe el nombre
de protmero.
El nmero de protmeros vara desde
dos como en la hexoquinasa, cuatro
como en la hemoglobina, o muchos
como la cpsida del virus de la
poliomielitis, que consta de 60 unidades
proteicas.

SNTESIS DE PROTENA

Aminocidos como precursores de otras

molculas
AMINOCIDOS

PROTENAS

AMINOCIDOS

Biosntesis de Aminocidos y Protenas

DESNATURALIZACION PROTEICA

QUIMICOS
FISICOS
SALES

PH

TEMP. 40
80C A 1 ATM.

Disolventes
Orgnicos
Disolventes Orgnicos

PRESION HIDROSTATICA
25C 1-12 Kbar

Detergente
SDS

NaSO4
NaF
NaSCN
NaClO4

MODIFICACIONES DE LAS PROTEINAS

QUIMICAS
-Alquilacion
-Acilacion
-Fosforilacin
-Sulfitolisis
-Aminoacidos
-Esterificacion

ENZIMATICAS

-Hidrlisis
-Reaccin plasteina
-Entrecruzamiento