HEMOGLOBINA

FUNCION BIOFISIOLOGICA

La
hemoglobina
es
una
metaloproteina de la sangre
de color rojo caracterstico
formada por cuatro cadenas
polipeptidicas y en cada una
de ellas hay un grupo hemo
con un ion de hierro.
Su funcin principal es el
transporte de oxigeno desde
los
rganos
respiratorios
hasta el lugar en que se
habr de utilizar en el interior
de las clulas musculares, el
CO2 desde los tejidos hasta
los pulmones que lo eliminan
y tambin participa en la
regulacin del pH de la
sangre.

Cuando la hemoglobina tiene

unido oxigeno se denomina
oxihemoglobina.
La
oxigenacin
de
la
hemoglobina
ayuda
al
transporte de oxigeno, ya
que asiste a la hemoglobina
a saturarse en los pulmones
y a desoxigenarse en los
capilares.
La
Hb
muestra
una
dependencia del pH, que se
conoce como efecto Bohr, el
resultado neto del cual es
incrementar la liberacin de
oxigeno a valores bajos de
pH.
La
protonacin
o
desprotonacion de los grupos
polares con cambios en el pH
es lo que contribuye al
efecto Bohr.

Como ya se ha mencionado la
hemoglobina es el transportador
de O2, CO2 y H+. Se sabe que
por cada litro de sangre hay 150
gramos de Hb, y que cada
gramo de Hb disuelve 1.34 ml
de O2, en total se transportan
200 ml de O2 por litro de sangre.

La molcula de oxgeno, O2, es

muy apolar y como el 79% de la
sangre es agua, la cantidad de
oxgeno
que
se
puede
transportar disuelto en la sangre
representa slo el 2% del
requerido. Para transportar el
98%restante del oxgeno, se
utiliza la hemoglobina, una
protena de peso molecular 68
000, que puede cargarse con 4
molculas de oxgeno.

La afinidad de la Hb por el O2
influenciada por:
Aumento de la
concentracin de H+
Aumento del CO2
Aumento de la temperatura
La disminucin del pH
Compuestos orgnicos con
fsforo provocando un
desplazamiento de la curva
de saturacin hacia la
derecha, facilitando la
cesin de O2.

ESTRUCTURA Y RELACION CON

LA QUIMICA INORGANICA

El tomo de hierro se encuentra en el centro del anillo de

porfirina y tiene seis valencias. El Fe2+ esta unido al N de los
cuatro anillos de pirol por cuatro de sus valencias, su quinta
valencia se une al N de la histidina proximal y la sexta esta
ocupada por la histidina distal o por oxigeno.

En
hemoglobina
y
la
mioglobina,
el
Fe
se
encuentra en estado de
oxidacin +2. El hemo se
encuentra
coordinado
al
tomo de N de un grupo
histidina
en
la
cadena
protenica.

En
la
hemoglobina
y
mioglobina se retarda la
funcin redox y hay espacio
para que la molcula de
Oxigeno se coordine sin que
tenga
lugar
transferencia
electrnica.

Cuando la Hb esta oxigenada se dice que esta relajada(R),

y cuando la Hb esta desoxigenada se dice que esta
tensa(T).

EL EFECTO BOHR

La oxigenacin de la Hb
aumenta la acidez, o dicho
de otra manera, la
desoxigenacin aumenta la
basicidad porque la unin
del oxigeno a la Hb implica
la participacin en el
equilibrio del ion hidrgeno.
Hb + 4O2-------> Hb(O)4+
H+
T

La ecuacin muestra como

la forma R es mas cida y
que se disocian H+ cuando
se pasa a la forma T.

Cuando el CO2 llega al eritrocito

se dan dos situaciones: la
primera es que el CO2 reacciona
con el H2O, reaccin catalizada
por la anhidrasa carbnica,
produciendo H2CO3 en un 90%.
La segunda es que el CO2en un
7%, se une a la Hb generando
carbaminoHb. El cido carbnico
pasa automticamente a HCO3- y
H+. El H+ generado se incorpora
a la desoxiHb, esto genera HbH+,
proceso facilitado por el efecto
Bohr. La Hb retiene 2H+por cada
molcula de O2que pierde. El
HCO3- por su parte, difunde a
travs
de
la
membrana
eritrocitaria y en parte se
intercambia con iones Cl- del
plasma, mecanismo denominado
desplazamiento del cloruro. As
se transporta la mayora del CO2.

El restante, se transporta
como CO2 disuelto (5%) y
como reaccin del CO2 con
los grupos amino de la Hb,
donde se generan entre 1 y
2 equivalentes de H+. En los
pulmones se da el proceso
inverso, el oxigeno se une a
la desoxiHb y los H+ se
liberan. El HCO3-que esta en
sangre entra al eritrocito, y
sale el Cl- El H+ reacciona
con el HCO3-y forma el cido
carbnico, este se desdobla
en CO2y H2O. El CO2 es
exhalado y el agua sale a
favor
de
gradiente,
a
medida que aumenta su
concentracin.
Este
fenmeno reversible que se
da en el eritrocito, entre
pulmn y tejidos es lo que
se conoce como efecto Bohr.