X

CONCEPTO
Son Biomolculas cuaternarias (C-H-O-N), pero a veces
presentan S, P, Fe, Zn, Cu, etc.
Son las Biomolculas orgnicas ms abundantes en las
clulas y son fundamentales para la vida.
Son especficas.
A travs de ella se expresa la informacin gentica.
Ejemplos: enzimas, hormonas, etc.
Las protenas se pueden definir como polmeros
formados por la unin mediante Enlaces Peptdicos,
de unidades de menor masa molecular llamadas
Aminocidos.

UNDAC

Unin Peptdica entre Aminocidos

Unin Peptdica

O
OH

+ H2O

CONDENSACIN

Los aminocidos se unen entre s mediante uniones peptdicas

para formar cadenas lineales no ramificadas.
UNDAC

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS:

1. Estructural
2. Enzimtica
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Funcin
homeosttica
8. Anticongelante
9. Actividad contrctil

UNDAC

Estructural
Es una de las funciones ms caractersticas:
1. Algunas glucoprotenas forman parte de las membranas celulares.
Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
2. Otras protenas forman el citoesqueleto de las clulas, las fibras del
huso, de los cilios y flagelos.
3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
eucariotas.
4. El colgeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los
tendones y la matriz de los huesos y cartlagos.
5. La elastina, en el tejido conjuntivo elstico (ligamentos paredes de
vasos sanguneos).
6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos,
uas, escamas de reptiles, plumas, etc.
7. La fibrona, que forma la seda y las telas de araas. Es una
disolucin viscosa que solidifica rpidamente al contacto con el aire.

UNDAC

Enzimtica

Es la funcin ms importante.

Las enzimas son las protenas ms numerosas y especializadas y actan

como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el metabolismo
celular.

Se diferencian de los catalizadores no biolgicos porque las enzimas son

especficas de la reaccin que catalizan y de los sustratos que intervienen
en ellas.

Hormonal
Insulina y glucagn
Hormona del crecimiento segregada por la hipfisis
Calcitonina
Adrenocorticotrpica

Defensiva
Inmunoglobulina, trombina y fibringeno

UNDAC

Transporte

Adems de las protenas transportadoras de las

membranas, existen otras extracelulares que transportan
sustancias a lugares diferentes del organismo.
Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del
msculo estriado.
Los citocromos transportan electrones en la cadena
respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la
fotosntesis (cloroplastos).
La seroalbmina transporta cidos grasos, frmacos y
productos txicos por la sangre.
Las lipoprotenas transportan el colesterol y los
triacilglicridos por la sangre.
UNDAC

Reserva
En general, las protenas no se utilizan para la obtencin de energa. No
obstante, algunas como la ovoalbmina de la clara de huevo, la casena
de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas por el
embrin en desarrollo como nutrientes.

Funcin homeosttica
Las protenas intracelulares y del medio interno intervienen en el
mantenimiento del equilibrio osmtico en coordinacin con los
tampones.

UNDAC

Funcin contrctil
El movimiento y la locomocin en los organismos unicelulares y pluricelulares
dependen de las protenas contrctiles:
la dinena, en cilios y flagelos,
la actina y miosina, responsables de la contraccin muscular.

Anticongelante
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antrticos.

UNDAC

AMINOCIDOS
Son unidades estructurales que constituyen las protenas.
Todos los aminocidos que se encuentran en las protenas,
salvo la prolina, responden a la formula general.
Los aminocidos son slidos; incoloros; cristalizables; de
elevado punto de fusin (200 C); solubles en agua; con
actividad ptica y un comportamiento anftero.

UNDAC

AMINOCIDOS
AMINOCIDOS NO ESENCIALES
Son aquellos que podemos sintetizar, por lo que no
es necesario obtenerlos a travs de la dieta.
Aminocidos no esenciales

Representacin

1.- cido asprtico

Asp

2.- cido glutmico

Glu

3.- Alanina

Ala

4.- Asparagina

Asn

5.- Cisteina

Cis

6.- Glicina

Gli

7.- Glutamina

Gln

8.- Prolina

Pro

9.- Serina

Ser

10.- Tirosina

Tir

UNDAC

AMINOCIDOS ESENCIALES
Son aquellos que no podemos sintetizar, por lo que
es necesario obtenerlos a travs de la dieta.
Aminocidos esenciales

Representacin

1.- Fenilalanina

Fen

2.- Isoleucina

Ile

3.- Leucina

Leu

4.- Lisina

Lis

5.- Metionina

Met

6.- Treonina

Tre

7.- Triptfano

Trp

8.- Valina

Val

Aminocidos semiesenciales

Representacin

9.- Arginina

Arg

10.- Histidina

His

UNDAC

AMINOCIDOS
o La actividad ptica.- Se manifiesta por la capacidad
de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una
disolucin de aminocidos, y es debida a la asimetra del
carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a
cuatro radicales diferentes. Esta propiedad clasifica a
los aminocidos en Dextrgiros (+), y Levgiros (-).
o El comportamiento anftero.- Se refiere a que, en
disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de
ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (el pH es
bsico), como una base (el pH es cido) o como un cido y
una base a la vez (pH es neutro). En este caso adoptan
un estado dipolar inico conocido como zwitterin.

UNDAC

UNDAC

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

Dependen sobre todo de los radicales R libres y de que stos sobresalgan de
la molcula y, por tanto, tengan la posibilidad de reaccionar con otras
molculas.
El conjunto de aminocidos de una protena cuyos radicales poseen la
capacidad de unirse a otras molculas y de reaccionar con stas se denomina
centro activo de la protena.

UNDAC

Solubilidad
Las protenas globulares poseen un elevado tamao molecular,
por lo que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
La solubilidad de estas molculas se debe a los radicales R que,
al ionizarse, establecen puentes de hidrgeno con las molculas
de agua. As, la protena queda recubierta de una capa de
molculas de agua que impide que se pueda unir a otras
protenas, lo que provocara su precipitacin.
La solubilidad depende del pH,
temperatura,
concentracin
inica... A pesar de ser
solubles, la mayora de las
membranas biolgicas son
impermeables al paso de
protenas.
Capa de molculas de agua

UNDAC

Desnaturalizacin y renaturalizacin
Consiste en la prdida de las estructuras de orden superior (secundaria,
terciaria y cuaternaria) quedando la protena reducida a un polmero con
estructura primaria.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminucin drstica de la solubilidad de la protena, acompaada
frecuentemente de precipitacin
- Prdida de todas sus funciones biolgicas
- Alteracin de sus propiedades hidrodinmicas
I. Fsicos
1. Calor. calientan 50 y 60 C; enfran por debajo de los 10 a 15 C.
2. Radiaciones
II. Qumicos: se rompen los enlaces presentes en la estructura de la protena:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH

UNDAC

Especificidad
La especificidad es doble:
de especie
de funcin.
Especificidad de especie:
En su secuencia de aminocidos, las protenas presentan dos tipos de
sectores:
Sectores estables
Sectores variables: Algunos aminocidos pueden ser sustituidos por
otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molcula.
Ello ha dado lugar, durante la evolucin, a una gran variabilidad de protenas,
lo que permite que cada especie tenga sus protenas especficas y que,
incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo
en trasplantes de tejidos).
Especificidad de funcin.
La especificidad tambin se refiere a la funcin.
Cada protena realiza una determinada funcin exclusivamente, por ejemplo,
catalizar cierta reaccin qumica sobre cierto substrato y no sobre otro.

UNDAC

Capacidad amortiguadora

Las protenas, al estar constituidas por aminocidos, tienen

un comportamiento anftero. Tienden a neutralizar las
variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse
como un cido o una base y, por tanto, liberar o retirar
protones (H+) del medio

UNDAC

El punto isoelctrico es el valor de

pH al que el aminocido presenta una
carga neta igual al cero

UNDAC

Clasificacin de
aminocidos

UNDAC

Clasificacin de aminocidos
1. Aminocidos alifticos. Son los aminocidos en los que el
radical R es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede
tener, adems, grupos COOH y NH2. Los aminocidos
alifticos se clasifican en neutros, cidos y bsicos.
1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni
amino.
2. cidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no
amino.
3. Bsicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no
grupos carboxilo
2. Aminocidos aromticos. Son aquellos cuyo radical R es una
cadena cerrada, generalmente relacionada con el benceno.
3. Aminocidos heterocclicos. Aquellos cuyo radical R es una
cadena cerrada, generalmente compleja y con algunos tomos
distintos del carbono y del hidrgeno.
UNDAC

UNDAC

UNDAC

UNDAC

UNDAC

PPTIDOS

UNDAC

La insulina
es un
pptido formado por
dos cadenas de 21 y 30
aminocidos unidas por
puentes disulfuro.

El glucagn
es una
pequeo
pptido
de
funcin similar a la
insulina
y
segregado
tambin por el pncreas.

Oxitocina (9 aa), esta

sustancia
produce
las
contradicciones del tero
durante el parto.

UNDAC

UNDAC

UNDAC

Estructura terciaria
La conformacin terciaria de una protena
globular es la conformacin tridimensional
del polipptido plegado.
Las interacciones que intervienen en el
plegamiento de la estructura secundaria
son:
Interacciones hidrofbicas entre restos
laterales no polares.
Uniones de Van der Waals.
Puentes de Hidrgeno.
Interacciones salinas.
Puentes Disulfuro.
Las funciones de las protenas dependen
del plegamiento particular que adopten.
Esta estructura est altamente influenciada
por la estructura primaria.

UNDAC

Estructura cuaternaria
1. La estructura cuaternaria es la unin mediante
enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptdicas con estructura terciana, idnticas o
no, para formar un complejo proteico.
2. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe
el nombre de protmero (subunidad o monmero)
3. Segn el nmero de protmeros que se asocian.
las protenas que tienen estructura cuaternaria se
denominan:
Dmeros, como la hexoquinasa.
tetrmero como la hemoglobina.
Pentmeros, como la ARN-polimerasa.
Polmeros, cuando en su composicin
intervienen gran nmero de protmeros.
(cpsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 subunidades proteicas, los
filamentos de actina y miosina de las clulas
musculares, etc).

UNDAC

Estructura cuaternaria
Las interacciones que estabilizan esta
estructura son en general uniones
dbiles:

Interacciones hidrofbicas.
Puentes de hidrgeno.
Interacciones salinas.
Fuerza de Van der Waals.
En algunas ocasiones puede haber
enlaces fuertes tipo puentes disulfuro,
en el caso de las inmunoglobulinas .

UNDAC

El uso de subunidades menores para construir

Grandes estructuras presenta varias ventajas:

Reduce la cantidad de informacin gentica necesaria.

El ensamblaje y la disgregacin se controlan fcilmente, ya que

las subunidades se asocian por enlaces dbiles.

Los mecanismos de correccin pueden excluir durante el

ensamblaje las subunidades defectuosas, con lo que disminuyen
los errores en la sntesis de la estructura.

Se pueden distinguir dentro de las estructuras cuaternarias dos

tipos:
Homotpicas: Las cadenas polipeptdicas son idnticas o casi
idnticas.
Heterotpicas: Las subunidades poseen estructuras muy
diferentes.
UNDAC

En resumen, la estructura de una protena.

Primaria

Secundaria

Combinacin
ilimitada de
aminocidos.

Hlice

Globular

Subunidades iguales

Hoja Plegada

Fibrosa

Subunidades distintas

Puente de
Hidrgeno

Puente de Hidrgeno,
Interacciones hidrofbicas,
salinas, electrostticas.

Fuerzas diversas no
covalentes.

Unin
Peptdica

Secuencia

Terciaria

Conformacin

Cuaternaria

Asociacin

UNDAC

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Por su composicin:
Simples (Holoprotenas):
Formadas slo por aminocidos. Ejem: albmina,
insulina, miosina, fibrina, histonas, etc.
Conjugadas (Heteroprotenas):
Formadas por aminocidos unidos a algn
componente orgnico o inorgnico al que se llama
grupo prosttico. Ejem: hemoglobina, mioglobina,
casena, etc.

UNDAC

PROTENAS CONJUGADAS

UNDAC

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Por su forma:

UNDAC

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Por su forma:

UNDAC

UNDAC

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Por el nmero de aminocidos:

Dipptidos:
Formados por 2 aminocidos.
Oligopptidos:
Formados por hasta 10 aminocidos.
Polipptidos:
Formados por ms de 10 aminocidos, hasta cientos
y miles de aa.

UNDAC

PROTENAS DEL CUERPO HUMANO

La Piel presenta principalmente 3 tipos de protenas:

Colgeno, Elastina y Queratina.

Colgeno: Es el ms abundante en la piel. Sus fibras

son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la
traccin. Da firmeza.

Elastina: Son fibras delgadas, largas y ramificadas. Da

elasticidad a la piel.

Queratina: Es el componente de las capas externas de

la piel (queratinocitos), pelos y uas. Da dureza y
resistencia a la piel.
UNDAC

PROTENAS DEL CUERPO HUMANO

Actina y Miosina: Protenas presentes en los msculos,

participan en la contraccin muscular.
Albmina: principal protena de la sangre. Presente en el
plasma sanguneo.
Hemoglobina y Mioglobina: participan en el transporte
de Oxgeno.
Ciclinas: regulan el ciclo celular (divisin celular).
Fibrina y Trombina: participan en la coagulacin.
Histonas: protenas asociadas al ADN.

UNDAC

PATOLOGIAS RELACIONADAS A LAS PROTENAS

Alteraciones del sistema renal.

Desnutricin.
Ciertas alergias de origen alimentario (al huevo, al
pescado, a la protena de la leche de vaca) y la
intolerancia al gluten, entre otras.
Un exceso de protenas animales en la
alimentacin, por su contenido de fsforo y grasas
saturadas asociadas, se relaciona con un mayor
riesgo de osteoporosis (el fsforo compite con el
calcio disminuyendo su absorcin) y de
enfermedades cardiovasculares.
UNDAC

PATOLOGIAS RELACIONADAS A LAS PROTENAS

Priones
Los priones no son seres vivos, son protenas con la
propiedad de desnaturalizar otras protenas.
Su accin patgena deriva de que son una forma
modificada de una protena natural existente en el
organismo que al entrar en contacto con las protenas
originales las induce a adoptar la forma del prin, que
suele ser una forma anormal y disfuncional, todo ello en
una accin en cadena que acaba por destruir la
operatividad de todas las protenas sensibles al prin.
Se caracterizan por producir enfermedades que afectan
el sistema nervioso central (SNC) denominadas
encefalopatas espongiformes transmisibles (EET)
UNDAC

RESERVA ENERGTICA
MATERIAL ESTRUCTURAL
REGULACIN DE PROCESOS
ANTICUERPOS
CATALIZADORES
FUNCIONAN COMO

4 CALORAS POR GRAMO

DE PROTENA
PRODUCEN

NUTRIENTES

FUENTES

SON
EN NUESTRA DIETA

DEBEN REPRESENTAR EL 15%

DE LAS CALORAS INGERIDAS

EL CONSUMO

ELEVADO O
DEFICIENTE

PROTENAS
MATERIA PRIMA
PARA
ESTO ES

REQUISITOS DIARIOS
PARA
SE RELACIONA
CON

CARNES
LACTEOS
LEGUMINOSAS
HUEVO
SEMILLAS

375 CAL.

OBTENER AMINOCIDOS ESENCIALES

SNTESIS DE AMINOCIDOS NO ESENCIALES

DIFERENTES PROBLEMAS DE SALUD

En la formacin de estructuras
En el control del metabolismo

Son esenciales

De primer orden
Significa

Representan

Proteios

El 50% del peso

seco de los organismos
Fuentes

Carnes, lcteos.
Semillas, frijoles
Granos, guisantes

Deriva de

Como materia prima para el desarrollo.

En el control de los procesos qumicos

PROTENAS
Las utilizamos

Funcin

Almacenadoras: Reserva
Transporte: Transportan tomos
Contrctiles: Contraccin muscular
Conectivas: Unin
Hormonas: Control
Enzimas: Catalizadores biolgicos
Estructurales: Estructura
Toxinas: Venenos

ACTIVIDAD DE LOS ENZIMAS.

La actividad de los enzimas se regula:
Por cambios de pH y temperatura.
Por las concentraciones de los sustratos y de los cofactores que
intervienen en la reaccin.
Por la sntesis de formas primarias no activas (proenzimas). Ej:
la tripsina se simplifica en forma de tripsingeno, y slo en
determinadas circunstancias se vuelve activa (tripsina).
Por la inhibicin del producto final de la reaccin, que puede
inactivar el enzima.
Mediante un control fisiolgico. Ej: sntesis de la lactosa por la
glndula mamaria; la galactosa en condiciones normales
produce glucoproteinas, y al producirse el parto hay un cambio
fisiolgico que cambia la galactosa a lactosa.
Por determinadas formas de energa. Ej: en las plantas, la
fotosntesis transforma la energa lumnica en qumica gracias a
los enzimas. En los seres vivos, la energa de los alimentos se
trtansforma en ATP.

PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS

Son reutilizables, pues luego de culminada la

reaccin su arquitectura molecular no se altera.
Son especficas, pues actan slo sobre un
determinado sustrato o conjunto de ellos, de estructura
molecular complementaria.
Son lbiles o sensibles, ya que cambios bruscos de
temperatura o pH les hacen perder su actividad.
Son activas en pequeas cantidades, y reducen la
cantidad de energa de activacin necesaria para
iniciar una reaccin bioqumica.

Enzimas y Medicina
Enzima

Alteracin

Patologa

Lactasa

Inhibicin de su
sntesis

Intolerancia a la lactosa

Glucosa 6PDeshidrogenasa

Diversas mutaciones

Favismo (Destruccin
eritrocitaria)

ALT, GPT

Aumento en los niveles Indicio de ataque cardaco

plasmticos
o falla heptica

Tirosinasa

Deficiencia en la
sntesis de Melanina a
partir de tirosina

Albinismo

Fenilalanina
hidroxilasa

Conversin de
fenilalanina a tirosina

Fenilcetonuria

1897: Eduard Buchner demuestra que el extracto de levadura

puede fermentar azcar a alcohol

1926: James Sumner aisl y cristaliz la enzima ureasa

encontrando que era una protena. Postula que todas las
enzimas son protenas.

1930: J.B.S Haldane sugiere en su tratado Enzimas que

interacciones dbiles entre la enzima y el sustrato podran
ser usadas para distorsionar a ste ltimo e inducir la
catlisis.

Clasificacin
Enzimas simples: Son aquellas que para su funcin
cataltica no necesitan cofactor o coenzima.

Enzimas conjugadas: Enzimas que necesitan para

su catlisis una coenzima o cofactor.

Una enzima junto a su coenzima y/o cofactor se

designa como holoenzima. La regin proteca de tal
enzima se denomina apoenzima o apoprotena.
Cuando la coenzima o in metlico se unen
covalentemente a la enzima, constituye un grupo
prosttico.

Isoenzima: Distinta estructura, misma funcin

Enzimas

Enzimas

Enzimas
Estructura Qumica:
Como es una protena, est
conformado por aminocidos,
con dos porciones bien
definidas:
Cuerpo de la enzima:
Lo constituye los
aminocidos estructurales.
Sitio o Centro Activo:
Es la zona donde ocurre la
actividad cataltica. Tiene dos
porciones: de Fijacin y
Catalticos

Enzimas
Estructura Qumica:
Como toda enzima es una protena conjugada, presenta
dos fracciones:
Apoenzima: Es la parte compuesta por aminocidos.
Coenzima: Es grupo prosttico, se denomina coenzima si
es orgnico (vitaminas como las del complejo B) o
cofactor si es inorgnico (Zn2+, K+).
Holoenzima: Es la enzima activa Apoenzima + Cofactor

Enzimas
Mecanismo de Accin Enzimtica:

La sustancia sobre la que acta la enzima se llama

sustrato, mientras que la sustancia o sustancias
producidas por la accin enzimtica se denominan
productos de la reaccin.
Hay dos teoras para explicar la accin enzimtica:
1.- Llave Cerradura
2.- Acoplamiento Inducido

Enzimas
Modelo Llave - Cerradura:
Toda enzima tiene un sitio activo en donde encaja el
sustrato
Al unirse el sustrato con la enzima se forma un complejo
de corta duracin, con enlaces de tipo puente de H.
Realizada la catlisis se separan la enzima y los
productos.

Modelo Acoplamiento Inducido:

Difiere del anterior porque el sitio activo no encaja
perfectamente con el sustrato, sino que se acopla a l
por una modificacin estructural espacial debido a la
presencia y reconocimiento del sustrato.

Enzimas

Enzimas
Accin Enzimtica:

Podemos reconocer los siguientes pasos o etapas:

Identificacin:
consiste en el reconocimiento del sustrato.
Formacin del Complejo:
es el acoplamiento de la enzima con el sustrato.
Catlisis:
es la ruptura molecular del sustrato por la accin
cataltica de la enzima.
Liberacin de Productos:
terminada la reaccin, los productos se separan de la
enzima, y sta regresa a su forma original.

Enzimas

Enzimas
Inhibicin Enzimtica:
La accin de las enzimas puede ser alterada o detenida por
los siguientes mecanismos:
Por Inhibidor Enzimtico:
cuando una sustancia inhibidora compite con el sustrato por
ligarse
a la enzima en su punto de fijacin.
Por Inhibicin Alostrica (Regulacin):
cuando una sustancia inhibidora (ligando) altera la estructura
de la
enzima y no permite la unin con el sustrato.
Por Saturacin (FeedBack):
cuando la cantidad de sustrato supera el lmite metablico
necesario.

Enzimas

Enzimas

Enzimas
Clasificacin:

Las enzimas se clasifican en 6 grupos:

Oxirreductasas:
regulan la oxidacin o reduccin del sustrato.
Intervienen en la cadena respiratoria
Transferasas:
transfieren radicales de un sustrato a otro, sin que en
ningn momento quede libre el radical.
Hidrolasas:
actan rompiendo enlaces por medio de molculas de
agua, (H+) y (OH-).

Enzimas
Clasificacin:
Liasas:
encargadas de romper enlaces C-C, C-N, C-O,
formando enlaces dobles
Isomerasas:
son las enzimas que transforman a la molcula sustrato
en su molcula ismera.
Ligasas (Sintetasas):
intervienen en la unin de diferentes grupos qumicos o
de molculas.

Mecanismo de actuacin
enzimtica:
1) Se forma un complejo: enzimasubstrato o substratos.
2) Se une la coenzima a este
complejo.
3) Los restos de los aminocidos
que configuran el centro
activo catalizan el proceso.
Para ello debilitan los enlaces
necesarios para que la
reaccin qumica se lleve a
cabo a baja temperatura y no
se necesite una elevada
energa de activacin.

productos

sustrato

Enzima
Enzima inactiva
Centro activo

4) Los productos de la reaccin

se separan del centro activo y
la enzima se recupera intacta
para nuevas catlisis.
Coenzima
5) Las coenzimas colaboran en
el proceso; bien aportando
energa (ATP), electrones
(NADH/NADPH) o en otras
funciones relacionadas con la
catlisis enzimtica

Inhibicin no competitiva o alostrica

sustrato

Enzima activa

Los inhibidores
alostricos se unen
al centro regulador,
cambian la
configuracin del
centro activo, e
impiden que el
sustrato se pueda
unir a la enzima.

Enzima inactiva

inhibidor

productos

sustrato

Enzima inactiva
Enzima activa

activador

Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuracin del

centro activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la
catlisis enzimtica.

LA VELOCIDAD DE LAS REAC

CIONES QUE OCURREN EN
LAS CLULAS
YA QUE REGULAN

ANHIDRASA CARBNICA
AMILASA

EJEMPLO

SON ESPECFICAS
SE REQUIEREN EN PEQUEAS CANTIDADES
NO ALTERAN EL EQUILIBRIO DE REACCIN
NO SE TRANSFORMAN EN PRODUCTOS

CATALIZADORES
BIOLGICOS

TIENEN COMO
CARACTERSTICAS

FUNCIONAN COMO

PROTENAS
ESPECIALIZADAS

SON

ENZIMAS

TIENEN UN

SITIO ACTIVO

ENTRE ELLAS
LA

ALGUNAS
REQUIEREN DE

A ESTE

COENZIMAS
O
COFACTORES

SE UNE EL SUSTRATO
FORMANDO EL

COMPLEJO
ENZIMA-SUSTRATO

EL CUAL

DISMINUYE LA ENERGA DE
ACTIVACIN
AUMENTA LA VELOCIDAD DE
REACCIN

DERIVADAS DE AMINAS
INDISPENSABLES PARA EL ORGANISMO
YA QUE SE CONSIDERABAN

COMPUESTOS ORGNICOS
SE INGIEREN EN CANTIDAD TRAZA
NO SE SINTETIZAN EN CANTIDAD
SUFICIENTE
SON INDISPENSABLES EN LA DIETA
SU CARENCIA PROVOCA UNA ENFERMEDAD

VITAL AMINES

ACTUALMENTE SE APLICA A

CONCEPTO DERIVADO
DE

VITAMINAS

SUS PRECURSORES SON LOS

SE CLASIFICAN COMO

FUNCIONAN COMO

VITMEROS

COENZIMAS

EJEMPLOS

ERGOSTEROL ORIGINAN
-CAROTENO
26/09/07

VITAMINA D
VITAMINA A

RAL CARHUAPOMA NICOLS UNDAC

LIPOSOLUBLES
HIDROSOLUBLES

LAS VITAMINAS
Son compuestos orgnicos sencillos, se presentan en pequeas
cantidades, son imprescindibles para la vida. Los animales, en general,
no son capaces de sintetizarlas, por lo que deben obtenerlas a partir de
los alimentos a veces como provitaminas es decir, molculas que el
metabolismo del animal transforma posteriormente en vitaminas. Existen
algunas excepciones, como la vitamina C, que es necesaria en los
humanos, pero es sintetizada por la mayora de los animales a partir de
la glucosa.
El nombre vitamina hace referencia a que son molculas vitales. Las
vitaminas son coenzimas o componentes de coenzimas.
Estos trastornos pueden ser: avitaminosis, si hay una carencia total de
una vitamina; hipovitaminosis, si la carencia es parcial; e hipervitaminosis, si existe un exceso de una vitamina. Las vitaminas son
sustancias lbiles, ya que se alteran con facilidad o resisten mal los
cambios de temperatura y los almacenamientos prolongados.
Comprenden un gran nmero de molculas y se clasifican en dos
grupos: vitaminas liposolubles y vitaminas hidrosolubles.

NO PUEDEN SER SINTETIZADAS EN CANTIDAD SUFICIENTE

SE OBTIENEN A TRAVS DE
LA DIETA
SE DISUELVEN EN GRASAS
SE TRANSPORTAN COMO LIPOPROTENAS O SE FIJAN A
UNA PROTENA ESPECFICA

ANTIOXIDANTES
ANTICANCERGENOS
HORMONAS ESTEROIDES
PRODUCTORES DE PIGMENTOS VISUALES
REGULADORES DE PROCESOS METABLICOS
COFACTORES.
FUNCIONAN COMO

SON AQUELLAS QUE

VITAMINAS LIPOSOLUBLES
SON LAS SIGUIENTES

VITAMINA A
VITAMINA D
VITAMINA E
VITAMINA K
23/04/15

RAL CARHUAPOMA NICOLS UNDAC

VITAMINAS LIPOSOLUBLES
Son molculas lipdicas. Pertenecen las vitaminas A, D, E y K.
Vitamina A- Conocido como vitamina antixeroftlmica. Su molcula es un
diterpeno que se presenta en dos formas: vitamina A1 y A2
Fuentes. En vegetales que contengan carotenos (pigmentos de color rojo y
amarillo), molculas que actan como provitaminas, dando lugar a dos
molculas de vitamina A en el intestino. La vitamina A se almacena en el
hgado, por lo que este rgano es fuente de dicha vitamina, como el aceite de
hgado de bacalao. Tambin se encuentra en los huevos y en la leche de vaca.
Accin. Es conocida su accin protectora de tejidos epiteliales (mucosas,
piel.). Adems, es necesaria para la percepcin de la luz, ya que de esta
molcula deriva el retinal, que interviene en el ciclo visual en las clulas de la
retina.
Dficit. La carencia provoca debilitamiento de los tejidos epiteliales, que se
hacen sensibles a las infecciones. Otro trastorno es la xeroftalmia, debida a
un engrosamiento de la cantidad de retinal, con la consiguiente prdida de
agudeza visual y la ceguera nocturna.
Exceso. La ingestin de grandes cantidades de vitamina A da lugar a una serie
de alteraciones como descamacin de la piel, cada del pelo, debilidad, ahogo,
vmitos.

Vitamina D. Engloba una serie de esteroles: las vitaminas D2, D3, D4, D5 y
D6. Las ms importantes son la D2 o calciferol y la D3 o colecalciferol, que
se obtienen a partir de dos provitaminas, el ergosterol y el 7deshidrocolesterol, respectivamente. La sntesis de estas vitaminas es
inducida por la accin de los rayos ultravioletas en la piel.
Fuentes. En los seres humanos existen tres vas de obtencin de la vitamina
D, que son las siguientes:
1. Por ingestin de ergosterol, provitamina de origen vegetal, y transformacin
de sta en vitamina D2 a nivel de la piel.
2. A partir del 7-deshidrocolesterol, derivado del colesterol, que se transforma
sobre la piel en vitamina D3 y es reabsorbido.
3. Por la ingestin directa, al tomar alimentos ricos en vitamina D (arenque,
salmn, sardina, extractos de hgado, leche, huevos).
Accin. Regula la absorcin de calcio a travs de la pared intestinal, la
concentracin sangunea de calcio y la estabilidad y formacin sea.
Dficit. Su falta origina raquitismo en los nios y osteomalacia en los
adultos. Estas enfermedades producen una defectuosa calcificacin de los
huesos, los cuales se ablandan y deforman.
Exceso. Provoca trastornos digestivos, como vmitos y diarreas, y
calcificaciones en rganos como el rin, el hgado, el corazn, etc.

Vitamina E. Tambin conocida como tocoferol o vitamina

restauradora de la fertilidad, agrupa una serie de molculas muy
similares entre s, entre las que destaca, por su gran actividad, el
-tocoferol
Fuentes. Se encuentra en alimentos de origen vegetal, sobre todo
en los de hoja verde, en semillas, aceites vegetales y en la yema de
huevo.
Accin. No ha sido comprobada en el hombre. Su carencia provoca
en algunos animales la esterilidad. Se ha demostrado una cierta
actividad protectora de esta vitamina para ciertas molculas lipdicas
(vitaminas A, fosfoaminolpidos, cidos grasos y membranas
celulares), al impedir su oxidacin (autooxidacin).
Dficit. En los roedores, la hipovitaminosis produce esterilidad,
parlisis y distrofia muscular.
Exceso. El exceso no parece producir efectos nocivos.

Vitamina K. Recibe tambin el nombre de filoquinona. Pertenecen a

este grupo las vitaminas K1, K2, K3 y K4. Esta ltima se ha obtenido
sintticamente y es la ms activa del grupo
Fuentes. La vitamina K1 se obtiene a partir de alimentos vegetales de
hoja verde. La vitamina K2, de derivados de pescados, y la vitamina K3
es producida por nuestra flora intestinal.
Accin. Acta en la sntesis de la protrombina, proceso que tiene
lugar en el hgado. Esta molcula es precursora de la trombina,
enzima que transforma el fibringeno en fibrina La fibrina es una
sustancia necesaria para la coagulacin de la sangre.
Dficit. La carencia es rara y se debe a alteraciones en la absorcin
intestinal, generalmente causadas por dficit de cidos biliares, que
son los encargados de favorecer la absorcin de los lpidos en el
intestino. La hipovitaminosis favorece la aparicin de hemorragias.
Exceso. No es txica cuando se consume en exceso.

VITAMINAS HIDROSOLUBLES
Como indica su nombre, son vitaminas solubles en agua,
mviles y de gran capacidad de difusin. Su exceso no
provoca trastornos, ya que se disuelven en la sangre, la
cual las transporta hasta el rin, donde son filtradas y
eliminadas por la orina. Pertenecen a este grupo la
vitamina C y las vitaminas del complejo B (vitamina B1
o tiamina, B2 o riboflavina, PP o niacina, B6 o cido flico,
B12 o cobalamina, H o biotina y W o cido pantotnico).

Vitamina C. Tambin conocida como cido ascrbico

Fuentes. Los vegetales y casi todos los animales pueden
sintetizar vitamina C a partir de glucosa. Abunda en los ctricos,
en las hortalizas y en la leche de vaca.
Accin. Se ha comprobado su actividad en la sntesis de
colgeno, protena filamentosa que forma parte de los tejidos
reticulares, y en la formacin de la matriz intercelular, encargada
de mantener la cohesin de los tejidos. Tambin se conoce su
accin reguladora de las hormonas antiestrs.
Dficit. La carencia provoca un cuadro de sntomas denominado
escorbuto, que se caracteriza por abundantes hemorragias,
encas sangrantes, cada de los dientes y trastornos digestivos.
Todo ello favorece la aparicin de infecciones y, en casos
extremos, puede incluso provocar la muerte

Vitamina B1. Recibe tambin los nombres de tiamina, aneurina

o vitamina antiberibrica.
Fuentes. La producen muchas bacterias, hongos (levaduras) y
vegetales. Aparece en gran abundancia en las envolturas de
cereales y legumbres.
Accin. Interviene en el metabolismo de los glcidos y los lpidos.
Su forma activa, el pirofosfato de tiamina, es una coenzima de
enzimas que transfiere grupos aldehdo.
Dficit. La carencia de vitamina B1 produce un cuadro de
sntomas denominado beriberi, caracterizado por una
degeneracin de las neuronas (neuritis), que se manifiesta en una
debilidad muscular, hipersensibilidad prdida de reflejos,
insuficiencia cardiaca, falta de apetito, edemas y, en casos
extremos, la muerte.

Vitamina B2. Tambin llamada riboflavina o lactoflavina

Fuentes. Aparece en casi todos los alimentos. Es producida
por bacterias, levaduras y vegetales que contengan
pigmentos amarillos. Tambin se encuentra en la leche, los
huevos, el hgado, etc.
Accin. Forma parte de las coenzimas FAD (flavn-adenndinucletido) y FMN (flavn-mononucletido) Ambas actan
con deshidrogenasas que intervienen en la respiracin
celular.
Dficit. Su carencia origina dermatitis,
enrojecimiento e irritabilidad de los labios, lengua, mejillas y
ojos y fotofobia (molestias frente a la luz).

Niacina Tambin llamada cido nicotnico o vitamina PP (preventiva

de la pelagra).
Fuentes. La sintetizan los hongos, aparece en alimentos obtenidos por
fermentacin con levaduras. Los animales pueden sintetizarla a partir
del triptfano. Abunda en la leche y en la carne.
Accin. Forma parte de las coenzimas NAD (nicotn-adenndinucletido) y NADP (fosfato de NAD), que actan con enzimas
deshidrogenasas en los procesos de oxidacin de glcidos y prtidos.
Dficit. Su carencia provoca la pelagra, caracterizada por el
enrojecimiento de la cavidad bucal, trastornos del aparato digestivo
(vmitos, diarreas y nuseas), aparicin de piel spera y de color
oscuro en las zonas expuestas al sol. En casos graves, se producen
trastornos nerviosos y mentales (confusin, prdida de memoria,
depresin, alucinaciones, mana persecutoria) y, en casos extremos, la
muerte.
Exceso. Es la nica hidrosoluble que da lugar a trastornos por
ingerirse en exceso (enrojecimiento, quemazn y picores en la piel)

Vitamina B6. Tambin denominada piridoxina

Fuentes. Es sintetizada por los vegetales (se almacena en las
hojas verdes) y por las levaduras. Los animales la acumulan en
el hgado, por lo que este rgano es rico en dicha vitamina.
Accin. Acta en la formacin de la niacina a partir del
triptfano, por lo cual sus sntomas carenciales se confunden
con los de esta vitamina. El fosfato de piridoxina es una
coenzima de enzimas transferasas que intervienen en el
metabolismo de los aminocidos.
Dficit. Su carencia provoca anemia acompaada de trastornos
nerviosos, como alteraciones del sueo, irritabilidad,
depresiones.

Vitamina B9. Es conocida tambin como cido flico, folacina

o folato
Fuentes. Aparece en gran nmero de alimentos: hgado, rin,
alimentos obtenidos mediante fermentacin con levaduras,
huevos, leche, semillas y partes verdes de los vegetales.
Accin. Es una coenzima de enzimas transferasas de grupos
monocarbonados. Se ha comprobado su actividad en la
formacin de purinas y pirimidinas. Tambin se ha puesto de
manifiesto su relacin con el crecimiento y con la eritropoyesis
(formacin de glbulos rojos).
Dficit. Su carencia en adultos provoca anemia y, en nios,
detencin del crecimiento.

Vitamina B12. Denominada tambin cobalamina, est

constituida por un anillo porfirnico asociado a un tono de
cobalto. Se conocen varios derivados activos de la vitamina B12:
la cianocobalamina o vitamina B12a, la hidroxicobalamina o
vitamina B12b,la nitrocobalamina o vitamina B12c y la ccobalamina
Fuentes. Los animales obtienen esta vitamina gracias a las
bacterias simbiontes de su tracto digestivo.
Accin. Es una coenzima de gran nmero de enzimas
transferasas de grupos metilo que aparece en la sntesis de
prtidos y cidos nucleicos. Junto al cido flico, acta en la
eritropoyesis.
Dficit. La carencia de esta vitamina produce la anemia
perniciosa, debido a anormalidades en la formacin de glbulos
rojos.

Biotina. Conocida tambin con el nombre de vitamina H

Fuentes. Es producida por vegetales y bacterias. Los animales la
obtienen a travs de la pared del intestino, cuya flora bacteriana la
produce.
Accin. Es una coenzima de enzimas transferasas de grupos carboxilo.
Acta en el metabolismo de grasas, prtidos y glcidos.
Dficit. Su carencia produce dermatitis, dolores musculares, anemia,
depresin.
cido pantotnico. Tambin llamado vitamina W
Fuentes. Es sintetizado por bacterias, hongos y vegetales de hoja
verde. Aparece en todos los tejidos animales, donde se almacena.
Accin. Forma parte de la coenzima A, transportadora de grupos acilo
en la oxidacin de cidos grasos y cido pirvico Se conoce su
actividad en gran nmero de reacciones metablicas.
Dficit. Su carencia produce dermatitis, despigmentacin, anemia y
retraso en el crecimiento.

REQUERIMIENTOS NUTRICIONALES DE LAS

VITAMINAS
Personas afectadas por carencia de vitaminas
Nios en crecimiento:
Ancianos: su metabolismo se va alterando y la asimilacin de
vitaminas no es el adecuado. Se debe tomar una cantidad elevada de
vitaminas
Embarazadas: gran aporte de vitaminas para sintetizar coenzimas.
Las principales vitaminas que se recomienda su ingestin son: A, C,
B6, cido flico
Fumadores: poseen los niveles de vitamina C muy bajos, debe haber
un aporte extra de vitaminas. Cuando uno fuma va inyectando
radicales en el organismo, stos son lo encargados de la oxidacin,
por lo que las clulas tendrn un funcionamiento excesivo.
Alcohlicos: el hgado se queda muy alterado. El hgado es el
principal reservorio de vitaminas, y si somos alcohlicos no habr un
buen suministro de vitaminas.