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biologiques des
Acides Amins
Plan du cours
I-Introduction
II-Dfinition
III-Origine
IV-Structure:
1-forme ionise et non ionise
2-les 20 acides amins standards
3-Strochimie
4-nomenclature
V-Classification des acides amins
communs des protines
VI-Rles biologiques des acides amins
VII-Conclusion
I-Introduction:
Les acides amins composs organiques universels
trs important vue quils participent la structuration et
fonctionnement des protines ,interviennent dans le
mtabolisme intermdiaire comme source dnergie ou
dintermdiaires ,transmetteurs ou prcurseurs de
transmetteur.etc.
Cette variation de rle est due essentiellement a la
structure et proprits physico-chimiques de ces Acides
amins do limportance de connaitre.
II-Dfinition:
Les acides amins sont une classe de composs
organique possdant un squelette hydrocarbon avec deux
groupements fonctionnels: la fois un groupe acide
carboxyle
COOH et un groupe amine NH2.
Parmi ceux-ci, les acides -amins se dfinissent
par le fait que leur groupe amine est li l'atome de carbone
adjacent au groupe acide carboxylique (le carbone ), ce qui
leur confre la structure gnrique H2NCHRCOOH, o R
reprsente la chane latrale, qui identifie l'acide -amin.
Acide Amin:
fonction acide: COOH
fonction amine: NH2
carbone Alpha: C
radical: R (variable
dun acide amin
lautre)
*Numrotation de la chaine
hydrocarbone des A.A:
NH2 CH
COOH
2
1
CH2
3
CH2
4
CH2
CH3
III-Origine:
Les acides amins ont deux origines:
Alimentaire: lalimentation fourni le besoin en
acides amins Protines animal et vgtale.
Synthse endogne: notre organisme est capable
de synthtiser les acides amins mais pas tous do la
notion dacides amins essentiels qui ne sont pas
synthtiser par notre organisme est doivent tre
apporter par lalimentation ; et sont en nombre de 8.
IVStructure
: et non ionise:
1-Forme ionise
Les acides amins naturels sont essentiellement des acides amins rpondant la structure gnrale suivante:
Donc:
NH3+
NH3+
NH2
H C COOH
H C COOH C COOpKa
pKa
1
2
R
R
R
50/50
50/50
Forme
majeure
pH 1
Forme
majeure
pH 7
Forme
majeure
pH 11
*Caractre amphotre:
1- La
Glycine:
Chaine latrale la plus simple :
Un Hydrogne
Pas de carbone asymtrique
Neuromdiateur I, Prcurseur de la porphyrine ,de la cratine, l A. Urique et le glutathion .
Elle entre dans la composition des acides biliaires primaires
Ajoute au succinyl-CoA elle forme l'hme, de l'hmoglobine .
Non essentiel.
2- Alanine:
Chaine latrale aliphatique:
Mthyle
Prcurseur du pyruvate
On trouve galement dans la nature l'nantiomre
D-alanine, qui participe en particulier la construction du
peptidoglycane, le constituant principal de la paroi
des bactries
Non essentiel
3-Valine:
Chaine latrale aliphatique sature, ramifie et symtrique:
isopropyle.
Acide amin gnralement
lintrieur des protines soluble
dans leau ou dans les hlices
membranaires en contact avec les lipides
Elle participe au bon fonctionnement du systme nerveux, la vivacit
mentale et la coordination musculaire.
Essentiel
4-Leucine:
Chaine latrale aliphatique ramifie:
Isobutyl
Acide amin gnralement
lintrieur des protines soluble
dans leau ou dans les hlices membranaires
en contact avec les lipides
Essentiel
5-Isoleucine:
Chaine latrale aliphatique
ramifie: Isobutyl
Isomre de leucine
Existence dun 2me carbone
asymtrique sur la chaine latrale
Acide amin gnralement lintrieur des protines soluble dans leau ou dans les hlices membranaires
en contact avec les lipides
Essentiel
6-srine:
Chaine latrale avec un groupement:
Hydroxyle
Site de phosphorylation de nombreuses
protines
Gnralement retrouv dans les protines en contact
catalytique des enzymes
Non essentiel
7-Thronine:
Chaine latrale avec un groupement
hydroxyle
Site de phosphorylation de
nombreuse protine
Lhydroxyle de la thronine peut tre la cible de
modifications post-traductionnelles , comme des O-glycosylations
8-Cystine:
Non essentiel
9-Mthionine:
9-Mthionine:
Chaine latrale avec un groupement
Thiother
Prcurseur mtabolique de la
S- adnosyl mthionine donneur de mthyle
Importance comme premier acide amin incorporer dans la synthse des
protine (Nter)
Elle joue un rle critique dans la mthylation des protines et de l'ADN.
Essentiel
10-Asparagine:
10-Asparagine:
Chaine latrale avec un groupement
Amide
Dans les protines, l'asparagine
participe la formation de liaisons
hydrognes par son groupe amide.
Sur l'asparagine se branchent des oligosaccharides lors de la Nglycosylation
Non essentiel
11-Glutamine:
Chaine latrale avec un groupement
Amide
Acide amin le plus abondant dans
le sang
La glutamine peut tre utilise
comme donneur d'azote dans les biosynthses de nombreux composs, y
compris d'autres acides amins, les purines et les pyrimidines .
Non essentiel
12-Proline:
12-Proline:
Chaine latrale cyclise:
Pyrolidine
Peu frquent dans les protines
La proline participe essentiellement la synthse du collagne et
la cicatrisation.
Dstabilise donc l'hlice
La proline possde une fonction amine secondaire
Non essentiel
13-Phnylalanine:
13-Phnylalanine:
Chaine latrale aromatique :
Phnyl
Acide amin gnralement lintrieur des protines soluble dans leau ou
dans les hlices membranaires
en contact avec les lipides
Prcurseur de la tyrosine ,l adrnaline et la Noradrnaline
Absorbe la lumire dans lUV 260 nm
Essentiel
14-Tyrosine:
14-Tyrosine:
Chaine latrale aromatique:
Phnol
Site de phosphorylation de nombreuses enzymes
Prcurseur des catcholamine ,la mlanine et les hormones
thyrodiennes
Acide amin gnralement lintrieur des protines soluble dans
leau ou dans les hlices membranaires en contact avec les lipides
Absorbe la lumire dans lUV vers 270 nm
Non essentiel
15-Tryptophane:
15-Tryptophane:
Chaine latrale aromatique:
Indol
Prcurseur dans le mtabolisme de la srotonine et mlatonine
Acide amin gnralement lintrieur des protines soluble dans
leau ou dans les hlices membranaires en contact avec les lipides
Absorbe la lumire UV 280 nm
Essentiel
16-Histidine:
16-Histidine:
Essentiel
17-Lysine:
17-Lysine:
Essentiel
18-Arginine:
18-Arginine:
Non essentiel
Non essentiel
Non essentiel
!! 21Slnocystine:
21- Slnocystine:
Acide amin rare
Une structure semblable cystine,
mais avec un atome de slnium remplace l'habituel
soufre
Prsent dans plusieurs enzymes (par exemple
peroxydases de glutathion)
3-Strochimie des A. A:
A l'exception de la glycine, tous les acides amins possdent un carbone asymtrique (ou chiral).
Il existe donc pour chacun d'entre eux deux isomres strochimiques, images en miroir, appels nantiomres
La convention pour dfinir la strochimie du carbone s'appuie sur celle des nantiomres du glycraldehyde selon la reprsentation de Fisher.
*Remarque:
A quelques rares exceptions prs, les acides amins constitutifs des protines sont tous de
configuration L.
Comme pour les oses, aucune prdiction du pouvoir rotatoire ne peut tre faite : un
aminoacide de la srie L peut tre lvogyre ou dextrogyre.
Le carbone 3 () de la
thronine et de l'isoleucine
est aussi un centre chiral :
leur nantiomre (L) existera
sous deux formes pimres.
On affecte le prfixe "allo"
l'pimre que l'on ne trouve
pas dans les protines .
V-Classification des
acides amins:
1-a: Linaires:
1-b: Ramifies:
1-c: Hydroxyles:
1-d: Soufres:
2- A.A Cycliques:
2-a: Aromatiques:
4- glucoformateur ou ctogne:
1-Glucoformateurs stricts:
Glycine, Alanine, Isoleucine, Phnylalanine, Tryptophane,
Arginine, Glutamine, Asparagine, Thronine, A.aspartique,
A.glutamique, Cystine, Histidine, Proline.
2- Ctognes stricts:
Leucine, Lysine.
3-Glucoformateurs et ctognes:
Pro 4-hydroxy-Pro
Lys 5-hydroxy-Lys
Mthylation:
Azote de l'histidine 3-Methylhistidine (Protines
Homocystine:
Ornithine/citrulline:
Acide -aminobutyrique(GABA):
S-adnosyl mthionine
est un mtabolite prsent dans les
cellules qui est implique de manire
centrale dans les ractions de
transfert de mthyle.
L'acide pantothnique
Appel galement vit B5 intervient dans la synthse
du coenzyme A qui agit sur le systme nerveux;
ce qui explique qu'on le surnomme parfois la
vitamine anti-stress.
*Prcurseurs biosynthtiques:
Glycine est le prcurseur majeur de la synthse des porphyrines.
Cratine phosphate qui est un rserve important dnergie du muscle
synthtise a partir de la glycine, arginine et mthionine.
Glutathion puissant rducteur provient de la glycine ,glutamate et de
la cystine.
Les catcholamines produit de dcarboxylation de la dopa qui
rsulte de lhydroxylation de la tyrosine.
8-Conclusion:
La connaissance des acides amins est
importante car ils sont la base de la
construction des protines, classe majeure
parmi les macrocromolcules du vivant.
Cependant, les proprits individuelles peuvent
tre plus ou moins fortement modifies en
fonction de leur environnement.
S'il est donc essentiel de connatre le
rpertoire du mtabolisme des acides amins
pour comprendre la biochimie, cette
connaissance ne saurait dispenser de l'tude
des A.A standard et non standard.