QUIMICA DE ALIMENTOS

PROTENAS

El

nombre protena deriva del griego

PROTEIOS
Compuesto nitrogenado natural de carcter
orgnico complejo.

Las

molculas de protenas estn compuestas

principalmente por carbono, hidrgeno,
oxgeno y nitrgeno.
Son

polmeros de alto peso molecular. Estn

formadas por unidades estructurales bsicas
llamadas aminocidos (aa).

Protenas

Son
polmeros
de
aminocidos,
(formados
por un grupo -COOH, un
grupo -NH2 y aun grupo -R
con distinto nmero de C.)

El grupo NH2 de un AA se
une con un grupo COOH
del AA vecino,
perdindose una molcula
de agua.( E. peptdico).

FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO

INTRODUCCION
Las

unidades monomricas son los aminocidos y el

tipo de unin que se establece entre ellos se conoce
como enlace peptdico.

Las

protenas se encuentran en plantas y animales y

son esenciales para toda vida.

Forman

estructuras de soporte y
proteccin, tales como el cartlago, la piel, las
uas, el pelo y el msculo.

Alimentos ricos en protenas son la carne,

las aves, el pescado, los huevos, la leche y el
queso .
Conservan

su
actividad
biolgica
solamente en un intervalo relativamente
limitado de pH y de temperatura.

Composicin
Todas

las protenas contiene C, H, O y N, y casi

todas poseen adems S.

El

contenido de N representa ~ el 16 % de la
masa total de la molcula c / 6,25 g protena
hay 1 g de N. Este factor de 6,25 se utiliza para
estimar la cantidad de protena existente en
una muestra a partir de la medicin del N de la
misma.

PROTEINAS
Las protenas son biomolculas de gran tamao, formadas por
carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrgeno. Su estructura est
formada por largas cadenas lineales: los aminocidos.
Constituyen el 20% del peso corporal en el adulto.

Funciones:

Estructura

Regulacin del
metabolismo

Detoxificacin

Inmunidad

Energa

AMINOCIDOS
Se

caracterizan por poseer un

grupo carboxilo (-COOH) y un grupo
amino (-NH2).

Se clasifican en:
Aminocidos esenciales: Fenilalanina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, treonina, triptfano, valina

Aminocidos no esenciales

Aminocidos semiesenciales: Alanina, acido aspartico, acido

glutamico, arginina, cisteina, cistina, citrulina, glicina,
hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, serina, tirosina.

Balance nitrogenado: Es la relacin entre el nitrgeno

proteico que perdemos y el que ingerimos. Un gramo de
nitrgeno procede de 6,25 gramos de protena. El nitrgeno se
elimina a travs de la orina (urea), por las heces y la piel.

Introduccin
De esos 20 22 aminocidos
existentes algunos pueden ser
sintetizados en los tejidos a partir
de otro A.A. y son llamados no
esenciales . Otros por el contrario,
no pueden ser sintetizados o no en
la calidad necesaria, por lo que
tienen que ser absorbidos ya
sintetizados y son denominados
aminocidos esenciales . A
continuacin se da una lista de los
aminocidos esenciales y no
esenciales en cerdos y pollos.

AMINOACIDOS
ESENCIALES

AMINOACIDOS
NO
ESENCIALES

Fenilalanina
Isoleucina
Lisina
Metionina
Treonina
Valina
Triptfano
Leucina
Arginina
Histidina

Glisina
Serina
Asparagina
Tirosina
Cistina
Acido asprtico
Acido glutmico
Citrulina
Ornitina
Prolina
Alanina

Fuentes de protenas
Carnes,hgado, pescados, leche y
sus derivados, los huevos, las
legumbres (las protenas de origen
animal poseen mayor predisposicin
que las vegetales)

Las protenas de la dieta se usan para la formacin de

nuevos tejidos o para el reemplazo (funcin plstica).
Cuando las protenas consumidas exceden las necesidades
del organismo, sus aminocidos producen amoniaco y las
aminas que se liberan en estas reacciones, son altamente
txicos, por lo que se transforman en urea en el hgado y
se elimina por la orina al filtrarse en los riones

2. LOS PPTIDOS Y EL ENLACE

PEPTDICO

Los

pptidos estn formados por la unin

de aminocidos mediante un enlace
peptdico.

El

enlace peptdico es la unin entre un

grupo -carboxilo de un aminocido (aa) y
un grupo -amino de otro aa.

Clasificacin de los Enlaces Peptdico segn el

numero de aminocidos.
1.Oligopptidos: si el n de aminocidos es menor de
10.
Dipptidos: si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos: si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos: si el n de aminocidos es 4.

2. Polipptidos o cadenas polipeptdicas: si el n de

aminocidos es mayor de 10.

4.- ESTRUCTURA DE LAS

PROTENAS

Primaria

Secundaria

Terciaria

Cuaternaria

Niveles de organizacin de las

protenas.
PRIMARIA: secuencia de AA. La sustitucin
de un solo AA altera su funcin.
Cambios en esta estructura origina una protena
diferente que puede ocasionar enfermedades. P.e.
(Anemia falciforme).

Estructura Primaria

Niveles de organizacin de las

protenas.
SECUNDARIA:

configuracin espacial de
la Protena, determinada
por la proximidad de los
AA Algunas poseen forma
de "hlice" (alfa), y otras
de "hoja plegada"(beta.)

Estructura Secundaria

Niveles de organizacin de las

protenas.
TERCIARIA: configuracin
tridimensional,
determinada
por
plegamientos entre regiones alfa y beta de
los polipptidos.

La estructura terciaria
Es

la forma que manifiesta en el espacio una

protena.
Puede redondeada y compacta, adquiriendo un
aspecto globular.
Tambin puede ser una estructura fibrosa y
alargada.
La conformacin espacial de la protena
condiciona su funcin biolgica.

Estructura Terciaria

Niveles de organizacin de las

protenas.
CUATERNARIA:
combinacin de dos o
ms protenas para
formar
una
ms
compleja.
La
hemoglobina
est
formada
por
dos
cadenas alfa y dos beta
que pueden disociarse.

Estructura Cuaternaria

5.- VALOR BIOLGICO DE LAS

PROTEINAS
Presente
La

en las protenas de origen

animal.

leche materna es el patrn con el que

se compara el valor biolgico de las dems
protenas de la dieta.

6.- NECESIDADES DIARIAS DE

LAS PROTEINAS
Depende
Depende
Depende
Se

de la edad

del estado de salud

del valor biolgico de las

protenas

recomienda unos 40 a 60 gr. De

protenas/da

7.- PROTEINAS DE ORIGEN

VEGETAL O ANIMAL
Las

protenas de origen animal son

molculas mucho ms grandes

Valor

biolgico de origen animal es

mayor que la de origen vegetal

Un

elevado aporte de cidos grasos

saturados aumenta el riesgo de padecer
enfermadades cardiovasculares

8.- FUNCIONES DE LAS

PROTENAS.
Catalticas
Estructurales
Contrctiles
De

defensa natural

Digestivas
De

transporte

Sanguneas

o plasmticas

Hormonales
Respiratorias
Represoras
De

la visin

Tipos

Ejemplos

Enzimas

cido-graso-sintetosa

Reserva

Ovoalbmina

Transportadoras

Hemoglobina

Protectoras en la sangre

Anticuerpos

Hormonas

Insulina

Estructurales

Colgeno

Contrctiles

Miosina

Localizacin o funcin
Cataliza la sntesis de cidos grasos.

Clara de huevo.
Transporta el oxgeno en la sangre.

Bloquean a sustancias extraas.

Regula el metabolismo de la glucosa .

Tendones, cartlagos, pelos.

Constituyente de las fibras musculares

9.- FUNCIONES FISICO-QUIMICAS

DE LAS PROTENAS
Capaces

de formar soluciones
coloidales (Emulsiones y Suspensoides)
Emulsiones:

Hidrfilos (afinidad por

el disolvente)

Suspensoides:

Hidrfobos (separarse
las partculas del disolvente)

Denaturacin

Desnaturalizacin:

-Denaturacin

reversible

-Denaturacin

irreversible

Caracteristicas

de las protenas
desnaturalizadas:
-Solubilidad disminuida
-Disminucin de la simetra molecular
-disminucin de su cristalidad

10.- CLASIFICACION DE LAS

PROTEINAS
1.-Protenas

simples HOLOPROTEINAS
-Las Albminas
-Las

-Las

Globulinas

Escleroprotenas

-Las

Protaminas

-Las

Histonas

2.-Protenas conjugadas HETEROPROTEINAS

-Las

Lipoprotenas

-Las

Glucoprotenas

-Las

Nucleoprotenas

-Las

Metaloprotenas

-Las

Fosfoprotenas

-Las

Cromoprotenas

3.- Por diferencias en la estructura tridimensional total

-Fibrosas
-Globulares

TAMAO DE LAS PROTENAS

-SON

MEZCLAS DE POLIPPTIDOS DE
DIFERENTE LONGITUD

-PUEDEN TENER

DESDE 100-1800
RESTOS DE AMINOCIDOS

Desnaturalizacin-Hidrlisis
Desnaturalizacin

de una
protena: prdida de la
conformacin nativa y de sus
propiedades originales (ej.
coagulacin por calor de las
protenas de la clara del
huevo).

Hidrlisis de una protena:

escisin en aminocidos (ruptura
de un enlace covalente por
adicin de agua).
Desnaturalizacin de la ribonucleasa: enzima con
puentes disulfuros reducidos y sin actividad
enzimtica

Desnaturalizacin.
Consiste en la prdida de la
estructura terciaria, por romperse
los puentes que forman dicha
estructura. Todas las protenas
desnaturalizadas tienen la misma
conformacin, muy abierta y con una
interaccin mxima con el disolvente

Desnaturalizacin
La desnaturalizacin se puede producir
por cambios de temperatura, ( huevo
cocido o frito ), variaciones del pH.
En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una protena desnaturalizada
puede volver a su anterior plegamiento o
conformacin, proceso que se denomina
renaturalizacin.

CLASIFICACIN
HOLOPROTENAS
Formadas solamente por aminocidos
HETEROPROTENAS
Formadas por una fraccin protenica
y por un grupo no protenico, que se
denomina "grupo prosttico

HOLOPROTENAS
GLOBULARES
* Prolaminas:Zena (maz),gliadina
(trigo), hordena (cebada)
* Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina
(arroz).
* Albminas:Seroalbmina (sangre),
ovoalbmina (huevo), lactoalbmina
(leche)

HOLOPROTENAS
GLOBULARES

* Hormonas: Insulina, hormona del

crecimiento, prolactina, tirotropina
* Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas,
Ligasas, Liasas, Transferasas y
otras.

HOLOPROTENAS
FIBROSAS

*
Colgenos:
en
tejidos
conjuntivos, cartilaginosos
* Queratinas: En formaciones
epidrmicas:
pelos,
uas,
plumas, cuernos.

HETEPROTENAS
LIPOPROTENAS

De alta, baja y muy baja

densidad, que
transportan lpidos en la
sangre