AMINOACIDOS

AMINOACIDOS
Son las unidades bsicas que forman las
protenas. Su denominacin responde a la
composicin qumica general que
presentan, en la que un grupo amino (NH2) y otro carboxilo o cido (-COOH) se
unen a un carbono (-C-). Las otras dos
valencias de ese carbono quedan
saturadas con un tomo de hidrgeno (-H)
y con un grupo qumico variable al que se
denomina radical (-R).

En la naturaleza existen unos 80

aminocidos diferentes, pero de todos
ellos slo unos 20 forman parte de las
protenas

CLASE DE AMINOACIDOS SEGN LOS

GRUPOS FUNCIONALES QUE
APORTAN ALA CADENA LATERAL R
AMINOACIDOS APOLARES.- La
cadena R posee grupos hidrofobos
mediante fuerzas de van der waals,
pueden ser:

Apolares alifticos.- La cadena R es de

Naturaleza aliftica

Apolares Aromaticos.- La cadena R

contiene anillos aromaticos.

AMINOACIDOS POLARES CON

CARGA.- La cadena R contiene grupos
polares cargados y pueden ser:

cidos .- La cadena R aporta grupos carboxilos

cargados negativamente (Aninicos)

Bsicos.- La cadena R aporta grupos amino

cargados positivamente (cationicos).

AMINOACIDOS POLARES SIN CARGA.La cadena R contiene grupos polares

capaces de formar puentes de hidrogeno
con otros grupos polares

AMINOACIDOS ESENCIALES
Los aminocidos que un organismo no
puede sintetizar y, por tanto, tienen que
ser suministrados con la dieta se
denominan aminocidos esenciales
treonina, metionina, lisina, valina,
triptfano, leucina, isoleucina y
fenilalanina (adems puede aadirse la
histidina como esencial durante el
crecimiento, pero no para el adulto)

AMINOACIDOS NO ESENCIALES
Aquellos que el organismo puede
sintetizar se llaman aminocidos no
esenciales.

Glicina, Alanina, Serina, Ac.

aspartico , Asparagina, Acido
glutmico, Glutamina,
Cisteina,Tirosina, Arginina,
Histidina, Prolina

ENLACE PEPTIDICO
El enlace peptdico es un enlace
covalente y se establece entre el grupo
carboxilo (-COOH) de un aminocido y el
grupo amino (-NH2) del aminocido
contiguo inmediato, con el consiguiente
desprendimiento de una molcula de
agua

El carcter parcial de doble enlace del

enlace peptdico (-C-N-) determina la
disposicin espacial de ste en un mismo
plano, con distancias y ngulos fijos.
Como consecuencia, el enlace peptdico
presenta cierta rigidez e inmoviliza en el
plano a los tomos que lo forman

PROTEINAS
Las protenas desempean un papel clave para
el funcionamiento de celular. Se reconocen dos
tipos de protenas
Las protenas catalticas que son las Enzimas
Las enzimas sirven como catalizadores para
una amplia variedad de reacciones celulares.
Las protenas estructurales son aquellas que
constituyen partes integrales de las estructuras
de la clula, en las membranas, las paredes y
en los componentes del citoplasma.

Las protenas son, en resumen,

biopolmeros de aminocidos y su
presencia en los seres vivos es
indispensable para el desarrollo de los
mltiples procesos vitales

CLASIFICACION
Se clasifican, de forma general, en
Holoprotenas.- Formadas slo por
aminocidos
Heteroprotenas .- Formados por aminocidos
ms otras molculas o elementos adicionales
no aminoacdicos.

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de
aminocidos de la protena. Nos indica
qu aminocidos componen la cadena
polipeptdica y el orden en que dichos
aminocidos se encuentran. La funcin de
una protena depende de su secuencia y
de la forma que sta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposicin
de la secuencia de aminocidos en el
espacio. Los aminocidos, a medida que
van siendo enlazados durante la sntesis
de protenas y gracias a la capacidad de
giro de sus enlaces, adquieren una
disposicin espacial estable, la estructura
secundaria

Existen dos tipos de estructura

secundaria
1.- La a(alfa)-hlice
Esta estructura se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre s misma la
estructura primaria.
Se debe a la formacin de enlaces de
hidrgeno entre el -C=O de un
aminocido y el -NH- del cuarto
aminocido que le sigue.

2.- La conformacin beta

En esta disposicin los aminocidos no
forman una hlice sino una cadena en
forma de zigzag, denominada disposicin
en lmina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la
queratina de la seda o fibrona.

ESTRUCTURA TERCIARIA
Esta representada por los
superplegamientos y enrrollamientos de la
estructura secundaria, constituyendo
formas tridimensionales geomtricas muy
complicadas que se mantienen por
enlaces fuertes (puentes disulfuro entre
dos cisteinas) y otros dbiles (puentes de
hidrgeno; fuerzas de Van der Waals;
interacciones inicas e interacciones
hidrofbicas).

MIOGLOBINA

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Est representada por el acoplamiento de
varias cadenas polipeptdicas, iguales o
diferentes, con estructuras terciarias
(protmeros) que quedan auto
ensambladas por enlaces dbiles, no
covalentes. Esta estructura no la poseen,
tampoco, todas las protenas. Algunas
que s la presentan son: la hemoglobina y
los enzimas alostricos.

HEMOGLOBINA

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

Funcin estructural
Algunas protenas constituyen estructuras celulares.
Ciertas glucoprotenas forman parte de las membranas
celulares y actan como receptores o facilitan el
transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que
regulan la expresin de los genes.
Otras protenas confieren elasticidad y resistencia a
rganos y tejidos:
El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.
Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina
para fabricar las telas de araa y los capullos de seda,
respectivamente.

FUNCION ENZIMATICA
Las protenas con funcin enzimtica son
las ms numerosas y especializadas.
Actan como biocatalizadores de las
reacciones qumicas del metabolismo
celular.

Funcin hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza
proteica, como la insulina y el glucagn
(que regulan los niveles de glucosa en
sangre), o las hormonas segregadas por
la hipfisis, como la del crecimiento o la
adrenocorticotrpica (que regula la
sntesis de corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el metabolismo del
calcio).

Funcin reguladora
Algunas protenas regulan la expresin de
ciertos genes y otras regulan la divisin
celular (como la ciclina).

Funcin homeosttica
Algunas mantienen el equilibrio osmtico
y actan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante
el pH del medio interno

Funcin defensiva
Las inmunoglobulinas actan como anticuerpos
frente a posibles antgenos.
La trombina y el fibringeno contribuyen a la
formacin de cogulos sanguneos para evitar
hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen
a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del
botulismo, o venenos de serpientes, son
protenas fabricadas con funciones defensivas.

Funcin de transporte
La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los
vertebrados.
La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los
invertebrados.
La mioglobina transporta oxgeno en los msculos.
Las lipoprotenas transportan lpidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.

Funcin contrctil
La actina y la miosina
constituyen las
miofibrillas
responsables de la
contraccin muscular.
La dineina est
relacionada con el
movimiento de cilios y
flagelos.

Funcin de reserva
La ovoalbmina de la clara de huevo, la
gliadina del grano de trigo y la hordena
de la cebada, constituyen la reserva de
aminocidos para el desarrollo del
embrin.
La lactoalbmina de la leche.