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cinticos
ENZIMAS
CATALIZADOR BIOLGICO
Poder cataltico
Especificidad
S +
ES
E + P
S= Sustrato
P= Producto
ES= Complejo enzima-sustrato
Enzyme
Nonenzymatic half-life
Rate enhancement
(kcat/kun)
OMP decarboxylase
78,000,000 years
2.8 10-16
39
1.4 1017
Staphylococcal nuclease
130,000 years
1.7 10-13
95
5.6 1014
AMP nucleosidase
69,000 years
1.0 10-11
60
6.0 1012
Carboxypeptidase A
7.3 years
3.0 10-9
578
1.9 1011
Ketosteroid isomerase
7 weeks
1.7 10-7
66,000
3.9 1011
Triose phosphate
isomerase
1.9 days
4.3 10-6
4,300
1.0 109
Chorismate mutase
7.4 hours
2.6 10-5
50
1.9 106
Carbonic anhydrase
5 seconds
1.3 10-1
1 106
7.7 106
1. Anhidrasa carbnica
Transporte de CO2
2.Enzimas proteolticas
Clasificacin
Class
Type of reaction
Example
1. Oxidoreductases
Oxidation-reduction
Lactate dehydrogenase
2. Transferases
Group transfer
Nucleoside monophosphate
kinase (NMP kinase)
3. Hydrolases
Chymotrypsin
4. Lyases
Fumarase
5. Isomerases
6. Ligases
Aminoacyl-tRNA synthetase
Enzimas
Sitio activo: lugar en la enzima donde ocurre la catlisis.
Sitio cataltico
Sitio de Unin
E-S
SITIO ACTIVO
- PUENTES DE H
- INTERACCIONES INICAS
- ENLACES COVALENTES
Cofactores
Cofactor
Enzyme
Coenzyme
Thiamine pyrophosphate
Pyruvate dehydrogenase
Monoamine oxidase
Lactate dehydrogenase
Pyridoxal phosphate
Glycogen phosphorylase
Coenzyme A (CoA)
Biotin
Pyruvate carboxylase
-Deoxyadenosyl cobalamin
Methylmalonyl mutase
Tetrahydrofolate
Thymidylate synthase
Metal
Zn2+
Carbonic anhydrase
Zn2+
Carboxypeptidase
Mg2+
EcoRV
Mg2+
Hexokinase
Ni2+
Urease
Mo
Nitrate reductase
Se
Glutathione peroxidase
Mn2+
Superoxide dismutase
K+
COFACTORES
1.- GRUPOS PROSTTICOS:
i.- Estn fuertemente unidos a la E
ii.- Forman parte del sitio activo.
2.- COENZIMAS.
i.- Pequeas molculas orgnicas consideradas cosustratos que no estn permanentemente unidas al
sitio activo. Muchas derivan de vitaminas.
ii.- Debe reaccionar con la E.
iii.- Debe unirse al sitio activo.
iv.- Cambia qumicamente y se separa del sitio activo.
Vitaminas
Sustratos
Productos
Grupos catalticos
B
A
Cintica Enzimtica
Estado Estacionario
Ecuacin de Michaelis-Menten
Tiene unidades de
concentracin
Substrate
Chymotrypsin
Acetyl-l-tryptophanamide
5000
Lysozyme
Hexa-N-acetylglucosamine
-Galactosidase
Threonine deaminase
Lactose
4000
Threonine
5000
Carbonic anhydrase
CO2
8000
Penicillinase
Benzylpenicillin
50
Pyruvate carboxylase
Pyruvate
400
HCO3-
1000
Arginine-tRNA synthetase
KM(M)
ATP
60
Arginine
tRNA
0.4
ATP
300
Resumen
Representacin de la Ecuacin de Michaelis-Menten
Significados de la KM
Ejemplo:
Una solucin 10-6 M de anhidrasa carbnica cataliza la formacin
de 0,6 M H2CO3 por segundo cuando est saturada con sustrato.
Por lo tanto, k2 es 6 x 105 s-1. Este nmero de recambio es uno de
los mas grandes conocidos. Cada reaccin catalizada toma lugar
en un tiempo igual a 1/k2, lo cual es 1.7 s
kcat/KM (s-1M-1)
Acetylcholinesterase
1.6 108
Carbonic anhydrase
8.3 107
Catalase
4 107
Crotonase
2.8 108
Fumarase
1.6 108
2.4 108
-Lactamase
1 108
Superoxide dismutase
7 109
Source: After A. Fersht, Structure and Mechanism in Protein Science: A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding (W.
H. Freeman and Company, 1999), Table 4.5.
Complejos multienzimticos
Microdominios de membrana
Sustratos Mltiples
Desplazamiento secuencial.
Lactato deshidrogenasa
Enzimas Alostricas
Enzimas que no responden a la cintica de Michaelis-Menten.
Efecto Temperatura y pH
Inhibicin Enzimtica
1.
2.
3.
4.
1. Isoenzimas
3. Control Alostrico
4. Modificacin covalente
Enzimas Alostricas
Enzimas Alostricas
Aspartato Transcarbamoilasa
Sustrato
Protena Alostricas
Unin cooperativa de Oxgeno a la Hemoglobina.
(OJO que no es enzima, slo es un ejemplo de alosterismo)
Efecto de 2,3-Bifosfoglicerato
Hemoglobina fetal
Cadena
Estado T