LAS ENZIMAS

PRESENTADO POR:
ASTRID CAROLINA SANTOFIMIO
MIGUEL ANGEL ARCE
INGENIERIA AGRICOLA II SEMESTRE
SURCOLOMBIANA S

HISTORIA

Louis Pasteur, 1850 (fermentos de el azcar)

En 1877 se utiliza "enzima

Eduard Buchner, 1897 (levaduras)

James Summer, 1926 (formados por protones)

En la actualidad se considera que los enzimas

son protenas

CONCEPTO DE
ENZIMAS
LAS ENZIMAS SON CATALIZADORES MUY POTENTES Y EFICACES.

QUMICAMENTE SON PROTENAS.

COMO CATALIZADORES, LAS ENZIMAS ACTAN EN PEQUEA CANTIDAD Y

SE RECUPERAN INDEFINIDAMENTE.

NO LLEVAN A
DESFAVORABLES.

NO MODIFICAN EL SENTIDO DE LOS EQUILIBRIOS QUMICOS, SINO QUE

ACELERAN SU CONSECUCIN.

CABO

REACCIONES

QUE

SEAN

ENERGTICAMENTE

CONCEPTO DE
CATALIZADOR
UN CATALIZADOR ES UNA SUSTANCIA QUE ACELERA UNA REACCIN
QUMICA, HASTA HACERLA INSTANTNEA O CASI INSTANTNEA.
UN CATALIZADOR ACELERA LA REACCIN AL DISMINUIR LA ENERGA
DE ACTIVACIN.

FUNCION DE LAS
ENZIMAS
En los seres vivos se producen reacciones qumicas
Transformar los nutrientes de los alimentos para obtener energa.
Transformar nutrientes simples en molculas complejas y viceversa.
Obtener materia prima para la sntesis de nuevas molculas.
Degradar componentes celulares una vez cumplida su vida til.
Extraer energa desde combustibles por oxidacin.
Polimerizar subunidades para formar macromolculas.

NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

1. NOMBRES PARTICULARES:
.RECIBANNOMBRES PARTICULARES, ASIGNADOS POR SU DESCUBRIDOR.
2. NOMBRE SISTEMATICO:
.EL SUSTRATO PREFERENTE.
.EL TIPO DE REACCIN REALIZADO.
.TERMINACIN "ASA.

Ej: sacarasa, ureasa, amilasa, etc.

3. NOMENCLATURA DE LA COMISIN ENZIMTICA:
.EL NOMBRE DE CADA ENZIMA PUEDE SER IDENTIFICADO POR UNCDIGO
NUMRICO,
ENCABEZADO
PORLAS
LETRAS
EC(ENZYME
COMMISSION),SEGUIDAS DE CUATRO NMEROS SEPARADOS POR PUNTOS.

CLASIFICACION
DE LAS ENZIMAS

PROPIEDADES DE LAS
ENZIMAS
SITIO ACTIVO: Las molculas de enzimas contienen hendiduras o cavidades
denominadas sitio activo. el sitio activo est formado por las cadenas laterales de
residuos especficos, lo que ocasiona que tenga un arreglo tridimensional particular,
diferente al resto de la protena.

EFICIENCIA CATALTICA: Tpicamente, cada molcula de enzima es capaz de

transformar cada segundo de 100 a 1000 molculas de substrato en producto. el
nmero de estas molculas transformadas a producto por molcula de enzima en cada
segundo, se conoce como elnmero de recambio.

 ESPECIFICIDAD:
Las enzimas son muy especficas por el substrato de la reaccin
quecatalizan. Interactan con una o muy pocas molculas ycatalizannicamente un tipo
de reaccin, por lo que las molculas con las que interactan deben ser muy parecidas,
tanto en composicin, como en estructura tridimensional.
REGULACIN: la actividadenzimticapuede ser regulada, esto quiere decir que
dependiendo de los requerimientos metablicos, las enzimas son activadas o inhibidas, para
acelerar o disminuir la velocidad con la quecatalizanla reaccin, respondiendo as a las
diferentes necesidades de sus productos en la clula. la regulacin ms comn es
modificando la concentracin de su(s) substrato(s).

CARACTERSTICAS DE LA
ACCIN ENZIMTICA
LA CARACTERSTICA MS SOBRESALIENTE DE LAS ENZIMAS ES SU
ELEVADA ESPECIFICIDAD.

ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO. EL SUSTRATO (S) ES LA MOLCULA

SOBRE LA QUE EL ENZIMA EJERCE SU ACCIN CATALTICA.

ESPECIFICIDAD DE ACCIN. CADA REACCIN EST CATALIZADA POR

UNA ENZIMA ESPECIFICA.

TEORIAS DE LA ACCION
ENZIMATICA

MODELO DE
LLAVE Y
CERRADURA
(EMIL FISCHER)

Substrato y enzima
se acoplan de forma
estereospecfica,
de la misma manera
que una llave se
ajusta
a
su
cerradura.

MODELO DE
AJUSTE
INDUCIDO
(KOSHLAND)

Tanto la enzima como el

substrato
sufren
una
alteracin en su estructura por
el hecho fsico de la unin.
Est mucho ms de acuerdo
con
todos
los
datos
experimentales
conocidos
hasta el momento.

ESTABILIZACION
DEL ESTADO DE
TRANSICION

Segn lo cual, el
Centro
Activo
enzimtico es en
realidad
complementario no
al substrato o al
producto, sino al
estado de transicin
entre ambos.

LA ACCIN ENZIMTICA SE CARACTERIZA POR LA FORMACIN DE UN COMPLEJO

QUE REPRESENTA EL ESTADO DE TRANSICIN.

E+S

ES

E+P

EL SUSTRATO SE UNE A LA ENZIMA A TRAVS DE NUMEROSAS

INTERACCIONES DBILES COMO SON: PUENTES DE HIDRGENO,
ELECTROSTTICAS, HIDRFOBAS, ETC. EN UN LUGAR ESPECFICO, EL
CENTRO ACTIVO.

ALGUNAS ENZIMAS ACTAN CON LA AYUDA DE ESTRUCTURAS NO PROTICAS. EN FUNCIN

DE SU NATURALEZA SE DENOMINAN:

Coenzima: Cuando es una molcula

orgnica. Aqu se puede sealar, que
muchas vitaminas funcionan como
coenzimas;
y
realmente
las
deficiencias producidas por la falta
de vitaminas responde ms bien a
que no se puede sintetizar una
determinada enzima en el que la
vitamina es el coenzima

Cofactor: Cuando se trata de iones o molculas

inorgnicas.

FACTORES QUE AFECTAN A LA

ACTIVIDAD
ENZIMTICA
EFECTO DEL PH
LA MAYORA DE LOS ENZIMAS PRESENTAN UN PH PTIMO PARA EL CUAL SU ACTIVIDAD
ES MXIMA; POR ENCIMA O POR DEBAJO DE ESE PH LA ACTIVIDAD DISMINUYE
BRUSCAMENTE. ESTE EFECTO SE DEBE A QUE, AL SER LOS ENZIMAS
DE NATURALEZA
PROTEICA, AL IGUAL QUE OTRAS PROTENAS, SE DESNATURALIZAN Y PIERDEN SU
ACTIVIDAD SI EL PH VARA MS ALL DE UNOS LMITES
ESTRECHOS

EFECTO DE LA TEMPERATURA
AL IGUAL QUE OCURRE CON LA MAYORA DE LAS REACCIONES QUMICAS, LA
VELOCIDAD DE LAS REACCIONES CATALIZADAS POR ENZIMAS SE INCREMENTA CON LA
TEMPERATURA. LA VARIACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA CON LA TEMPERATURA ES
DIFERENTE DE UNOS ENZIMAS A OTROS EN FUNCIN DE LA BARRERA DE ENERGA DE
ACTIVACIN DE LA REACCIN CATALIZADA. SIN EMBARGO, A DIFERENCIA DE LO QUE
OCURRE EN OTRAS REACCIONES QUMICAS, EN LAS REACCIONES CATALIZADAS POR
ENZIMAS SE PRODUCE UN BRUSCO DESCENSO DE LA ACTIVIDAD CUANDO SE ALCANZA
UNA TEMPERATURA CRTICA. ESTE EFECTO NO ES MS QUE UN REFLEJO DE LA
DESNATURALIZACIN TRMICA DEL ENZIMA CUANDO SE ALCANZA DICHA
TEMPERATURA.