Regulacin de la catlisis enzimtica

las concentraciones del sustrato y de los productos finales

presencia de inhibidores

modulacin alostrica

modificacin covalente

activacin por proteolisis (zimgenos)

isoenzimas

MODULACIN ALOSTRICA DE LA ACTIVIDAD

ENZIMTICA
Hay enzimas que pueden adoptar 2
conformaciones interconvertibles llamadas R
(relajada) y T (tensa).
R es la forma ms activa porque se une al sustrato
con ms afinidad. Las formas R y T se encuentran
en equilibrio R <==> T

Enzima alostrica

ACTIVADORES ALOSTRICOS

Ciertas sustancias tienden a estabilizar la forma R

actuando s/una regin de la Enz distinta del centro
activo.

Son los llamados moduladores positivos

activadores alostricos.

El propio S es a menudo un modulador positivo.

INHIBIDORES ALOSTRICOS

Las sustancias que favorecen la forma T y actan en lugares distintos del

centro activo de la enzima y disminuyen la actividad enzimtica: son los
moduladores alostricos negativos.

Regulacin de la actividad enzimtica por MODIFICACIN

COVALENTE

Hay enzimas que pasan de la forma inactiva a la activa por

unin covalente a un grupo qumico de pequeo tamao
como el Pi o el AMP.

Tambin se da el caso inverso (E activa -> E inactiva)

El enzima no
fosforilado es inactivo

El enzima
fosforilado es

Regulacin de la actividad enzimtica por ACTIVACIN

PROTEOLTICA

Algunos enzimas no se sintetizan como E activa, sino como

protenas precursoras sin actividad enzimtica. Estas
protenas se llaman proenzimas o zimgenos.

Para activarse, los zimgenos sufren hidrlisis que origina la

liberacin de uno o varios pptidos.

El resto de la molcula proteica adopta la conformacin y las

propiedades de la enzima activa.

Ej.: enzimas digestivas se secretan en forma de zimgenos y

en el tubo digestivo se convierten en la forma activa. Es el
caso de la quimotripsina, que se sintetiza en forma de
quimotripsingeno

Regulacin de la actividad enzimtica por ACTIVACIN

PROTEOLTICA

REGULACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA POR MEDIO DE

ISOENZIMAS

Algunos enzimas tienen distinta estructura molecular aunque su

funcin biolgica es similar. Se llaman isozimas o isoenzimas.

Estas diferencias de estructura se traducen en ligeros cambios en sus

propiedades, de forma que cada isozima se adapta perfectamente a la
funcin que debe realizar.

As, podemos observar la existencia de isoenzimas en funcin de:

el tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa presenta

isoezimas distintas en msculo y corazn.

el compartimento celular donde acta: Por ejemplo, la malato

deshidrogenasa del citoplasma es distinta de la de la mitocondria.

el momento concreto del desarrollo del individuo. Ej: algunos enzimas de

la glicolisis del feto son diferentes de los mismos enzimas en el adulto.