ESTRUCTURA Y FUNCIÓN

DE LAS PROTEÍNAS

Blgo. FERNÁN CHANAMÉ ZAPATA

•Las proteínas son las moléculas abundantes en la
mayoría de los seres vivos; en los animales
representan un 50% o un poco más de su peso
seco, mientras que en los vegetales constituyen un
poco menos de la mitad de su peso seco.
•Los seres vivos utilizan a las proteínas como
materia prima para su desarrollo y control de los
procesos químicos propios del metabolismo
 FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son las biomoléculas con mayor número de
funciones en el organismo, entre ellas tenemos las siguientes:
Tipo Función Ejemplos
1. Almacenadoras Reserva Albúminas, ovoalbúminas,
gliadina
2. Transporte Transporte de grupos Hemoglobina, hemocianina
3. Contráctiles Contracción muscular Actina, miosina y dineina
4. Conectivas Unión Colágeno
5. Hormonas Control Insulina
6. Estructurales Estructura Queratina, glucoproteínas,
fibroina
7. Anticuerpos Inmunidad Gama globulinas
8. Enzimas Catalizadores Alcohol deshidrogenasa,
amilasa
9. Reguladoras de Inhiben genes Histonas
genes
10.Proteoreceptoras Recepción de impulsosRodopsina (retina del ojo)
nerviosos
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Una proteína se forma por una secuencia específica de subunidades llamadas
aminoácidos. Estas subunidades son moléculas mixtas ya que tienen dos
grupos funcionales: amino (-NH ) y ácido carboxílico (-COOH). En su
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estructura encontramos un carbono α, ubicado entre los dos grupos

funcionales; además, se observa un grupo distintivo representado por la letra
“R”, el cual está enlazado al carbono α
En la estructura de las proteínas pueden participar hasta 20 aminoácidos
diferentes, los cuales se unen a través de enlaces peptídicos. Este enlace
se forma entre el grupo carboxilo del primer aminoácido y el grupo
amino del siguiente aminoácido
• La unión de dos aminoácidos forma un dipéptido,
tres aminoácidos unidos forman un tripéptido y la
unión de un gran número de ellos forma un
polipéptido.
• Las proteínas son polipéptidos con un número
variable de aminoácidos, algunas tienen secuencias
de 8 o 9 aminoácidos, mientras que otras tienen
más de 100.
TIPOS DE AMINOÁCIDOS:
En la estructura de las proteínas de los seres vivos, incluyendo a los virus,
participan 20 tipos de aminoácidos diferentes; de acuerdo a la forma en
que se obtienen, se clasifican como esenciales y no esenciales.
Los aminoácidos no esenciales, son aquellos que el organismo puede
sintetizar; en el caso del hombre, los aminoácidos no esenciales son diez
Aminoácidos no esenciales Representación
1.- Ácido aspártico Asp
2.- Ácido glutámico Glu
3.- Alanina Ala
4.- Asparagina Asn
5.- Cisteina Cis
6.- Glicina Gli
7.- Glutamina Gln
8.- Prolina Pro

9.- Serina Ser

10.- Tirosina Tir
Los aminoácidos esenciales son aquellos que no
pueden ser sintetizados por el organismo; para el
hombre son esenciales ocho y dos son semiesenciales
Aminoácidos esenciales Representación
1.- Fenilalanina Fen
2.- Isoleucina Ile
3.- Leucina Leu
4.- Lisina Lis
5.- Metionina Met
6.- Treonina Tre
7.- Triptófano Trp
8.- Valina Val
Aminoácidos semiesenciales Representación
9.- Arginina Arg
10.- Histidina His
ÓRDENES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
Desde el punto de vista estructural, las proteínas pueden ser: primarias,
secundarias , terciarias y cuaternarias.
ESTRUCTURA PRIMARIA:
La estructura primaria de una proteína, describe la secuencia de
aminoácidos que forma al polipéptido; cada proteína tiene una estructura
primaria particular
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
La estructura secundaria fue
descubierta por Pauling y Corey en
1939. Ellos encontraron dos
estructuras que podían ser el
resultado de la formación de puentes
de hidrógeno entre los aminoácidos;
una de estas recibió el nombre de
hélice alfa y la segunda hoja o Como ejemplo de proteínas
lámina plegada beta. A éstas con estructura secundaria
proteínas se les conoce como podemos mencionar a los
proteínas fibrosas y desempeñan colágenos (triple hélice)
funciones estructurales en los que participa en la
organismos. formación de la piel,
La hélice alfa se describió al tendones, huesos y
estudiar la estructura de la α- córneas; fibrina , proteína
queratina de la piel mediante la que coagula la sangre;
técnica de difracción de rayos X, y es miosina , proteína de los
semejante a un resorte músculos y la queratina ,
proteína del cabello.
La lámina beta se
describió a partir del
estudio de β-queratinas.
En este tipo de
estructura, las cadenas
de polipéptidos están
dispuestas en láminas
plegadas, unidas
transversalmente por
puentes de hidrógeno;
las cadenas se sitúan de
tal manera que los
grupos amino y carboxilo Como ejemplo de proteínas
adyacentes quedan uno con estructura de hoja
frente a otro. plegada beta tenemos a la
fibroina de la seda
ESTRUCTURA TERCIARIA:
La posición de ciertos aminoácidos en la cadena polipeptídica
hace que la dirección de la hélice alfa sufra súper plegamientos
y enrollamientos que dan lugar a una estructura compacta
denominada estructura terciaria o globular. Las enzimas y
los anticuerpos son ejemplos de proteínas globulares
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
La estructura cuaternaria de una proteína se forma por la unión de
dos o más subunidades globulares, denominadas monómeros;
estas subunidades se mantienen unidas a través de fuerzas
electrostáticas. A este tipo de estructura también se le conoce con
el nombre de proteínas oligoméricas. Como ejemplo de este tipo de
proteínas tenemos a la hemoglobina, la cual está formada por
cuatro subunidades de mioglobina
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
• La estructura nativa de una proteína se puede alterar
debido a ciertos agentes, entre ellos: calor, radiaciones
ultravioleta, ácidos y bases fuertes, sales, urea,
metales pesados (plata, plomo, mercurio); solventes
orgánicos (alcohol, acetona).
• La desnaturalización es la alteración en la
estructura nativa de la proteína, que cause cambios en
sus propiedades físicas, químicas y biológicas
• Ejemplo tenemos, la cocción de un huevo, aplicación
de bases en el pelo, quemaduras en la piel por
exposición prolongada a los rayos solares, etc.