UNIVERSIDAD PARTICULAR DE CHICLAYO

FACULTAD DE MEDICINA HUMANA

ESCUELA PROFESIONAL DE ODONTOLOGIA
Docente:
Julca Snchez Mara Teresa
ALUMNAS:

Castro kenia
Palomino Bernal Ana
Rimapa solano sherika
Oliva jhonathan
Cisneros Gino

REGULACIN DE LA
ACTIVIDAD
ENZIMTICA

Definicin
Una molcula de enzima no tiene por qu actuar
siempre a la misma velocidad. Su actividad puede
estar modulada por: cambios en el pH
cambios en la temperatura
presencia de cofactores
las concentraciones del sustrato y de los

productos finales
presencia de inhibidores
Modulacin alostrica
Modificacin covalente
Activacin por protelisis

EFECTO DEL PH
La mayora de los enzimas son muy sensibles a los cambios
de pH. Desviaciones de pocas dcimas por encima o por
debajo del pH ptimo pueden afectar drsticamente su
actividad.
As, la pepsina gstrica tiene un
pH ptimo de 2, la ureasa lo
tiene a pH 7 y la arginasa lo
tiene a pH 10.
Como ligeros cambios del pH
pueden provocar la
desnaturalizacin de la
protena, los seres vivos han
desarrollado sistemas ms o
menos complejos para
mantener estable el pH
intracelular: Los
amortiguadores fisiolgicos.

EFECTO DE LA TEMPERATURA
En general, los
aumentos de
temperatura aceleran
las reacciones
qumicas: por cada
10C de incremento, la
velocidad de reaccin
se duplica. Las
reacciones
catalizadas por
enzimas siguen esta
ley general.

EFECTO DE LOS COFACTORES

A veces, un enzima
requiere para su funcin la
presencia de sustancias no
proteicas que colaboran en
la catlisis: los cofactores.

Los cofactores pueden ser

iones inorgnicos como el
Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc.

Cuando el cofactor es una

molcula orgnica se
llama coenzima.

EFECTO DE LAS
CONCENTRACIONES
La velocidad de una
reaccin enzimtica
depende de la
concentracin de sustrato.

Adems, lapresencia de los

productos finales puede
hacer que la reaccin sea
ms lenta, o incluso invertir
su sentido.

EFECTO DE LOS INHIBIDORE

INHIBIDOR

INHIBIDORES
REVERSIBLES

EFECTOR QUE SE UNE

AL ENZIMA
MEDIANTE
INTERACCIONES
CON
EL CENTRO ACTIVO

COMPETITIVOS
NO COMPETITIVOS
ACOMPETITIVOS

MODIFICAN
QUIMICAMENTE A LA
INHIBIDORES
IRREVERSIBLES
ENZIMA MEDIANTE
COVALENTES

MODULACIN ALOSTRICA
Hay enzimas que pueden
adoptar 2 conformaciones
interconvertibles llamadas R
(relajada) y T (tensa)
Ciertas sustancias tienden a
estabilizar la forma R
(llamadosmoduladores positivos)
Las molculas que favorecen la
forma R pero actan sobre una
regin de la enzima(activadores
alostricos)

EFECTO DE LA
MODIFICACIN
COVALENTE

Otros enzimas pasan de una

forma menos activa a otra
ms
activa
unindose
covalentemente a un grupo
qumico de pequeo tamao
como el fsforo
Tambin se da el caso
inverso, en el que un enzima
muy activo se desactiva al
liberar algn grupo qumico.

En las enzimas de las vas degradativas del metabolismo, la

forma fosforilada es ms activa que la no fosforilada,
mientras que en las vas biosintticas ocurre lo contrario.

ACTIVACIN PROTEOLTICA
Algunos enzimas no se
sintetizan como tales,
sino como protenas
precursoras sin
actividad enzimtica.
Estas protenas se
llamanpro enzimas o
zimgenos.

Para activarse, los

zimgenos sufren un
ataque hidrolgico que
origina la liberacin de
uno o varios pptidos. El
resto de la molcula
proteica adopta la
conformacin y las
propiedades del enzima
activo.

Gracias