PROTEINAS.

Departamento de Fisiologa
Celular.
DR. JOS LUIS GARCA
BARBOSA.

Las protenas (del griego proteios, primero)

son macromolculas de masa molecular
elevada, formadas por cadenas lineales de
aminocidos unidos mediante enlaces
peptdicos. Las protenas pueden estar
formadas por una o varias cadenas peptdicas.
Las protenas son biomolculas formadas
bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y
nitrgeno. Suelen adems contener azufre y
algunas protenas contienen adems fsforo,
hierro, magnesio o cobre, entre otros
elementos.

Importancia Biomdica.

Estructurales.
Transporte.
Hormonas.
Fuente de energa.
Reserva energtica.
Inmunolgica.
Amortiguadores de pH.
Biocatalizadores.

Estructural

Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas.

Las histonas que forman parte de los cromosomas
El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.

Enzimtica

Son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las

reacciones qumicas.

Hormonal

Insulina y glucagn
Hormona del crecimiento
Calcitonina
Hormonas Gonadotropas

Defensiva

Inmunoglobulina
Trombina y fibringeno

Transporte

Hemoglobina
Hemocianina
Citocromos

Reserva

Ovoalbmina, de la clara de huevo

Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbmina, de la leche

Los aminocidos son biomolculas

formadas por (C) Carbono, (H) Hidrogeno,
(O) Oxgeno, Nitrgeno (N) y (S) Azufre.
Estos, son la nica fuente aprovechable
de nitrgeno para el ser humano, adems
son elementos fundamentales para la
sntesis de las protenas, y son
precursores de otros compuestos
nitrogenados.

Se dividen en esenciales y
no esenciales.

Los esenciales: son aquellos que

no pueden ser sintetizados en el
organismo, y por ende deben
incorporarse en la dieta mediante
ingesta.
Se los puede listar en los siguientes:
Treonina, Lisina, Metionina, Arginina,
Valina, Fenilalanina, Leucina,
Triptfano, Isoleucina e Histidina.

Los no esenciales: son aquellos

que son sintetizados en el
organismo.
Estos son: Glicina, Prolina, Alanina,
Serina, Cistena, cido Asprtico,
cido Glutmico, Asparagina,
Glutamina y Tirosina.

Son las unidades bsicas

que forman las proteinas.
Su denominacin responde
a la composicin qumica
general que presentan, en
la que un grupo amino (NH2) y otro carboxilo o
cido (-COOH) se unen a un
carbono (-C-). Las otras dos
valencias de ese carbono
quedan saturadas con un
tomo de hidrgeno (-H) y
con un grupo qumico
variable al que se
denomina radical (-R).

Aminocido Glicina.

La organizacin de
una protena viene
definida por cuatro
niveles estructurales
denominados:
estructura primaria,
estructura
secundaria,
estructura terciaria y
estructura
cuaternaria.

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria
es la secuencia de aa.
de la protena. Nos
indica qu aas.
componen la cadena
polipeptdica y el orden
en que dichos aas. se
encuentran. La funcin
de una protena
depende de su
secuencia y de la
forma que sta adopte.

ESTRUCTURA
SECUNDARIA

La estructura secundaria es la disposicin

de la secuencia de aminocidos en el
espacio. Los aas., a medida que van siendo
enlazados durante la sntesis de protenas
y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposicin
espacial estable.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

1) la a(alfa)-hlice
2) la conformacin beta

ESTRUCTURA
SECUNDARIA

ESTRUCTURA
TERCIARIA

La estructura terciaria informa sobre la

disposicin de la estructura secundaria
de un polipptido al plegarse sobre s
misma originando una conformacin
globular.
Esta conformacin globular facilita la
solubilidad en agua y as realizar
funciones de transporte , enzimticas ,
hormonales, etc.

Estructura terciaria.

ESTRUCTURA
CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unin , mediante

enlaces dbiles ( no covalentes) de varias
cadenas polipeptdicas con estructura
terciaria, para formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas polipeptdicas
recibe el nombre de protmero.
El nmero de protmeros vara desde dos
como en la hexoquinasa, cuatro como en la
hemoglobina, o muchos como la cpsida del
virus de la poliomielitis, que consta de 60
unidades protecas.

Estructura cuaternaria.

CLASIFICACIN DE
Se clasifican en :
PROTENAS

HOLOPROTENAS
Formadas solamente por aminocidos
HETEROPROTENAS
Formadas por una fraccin protenica
y por un grupo no protenico, que se
denomina "grupo prosttico

HOLOPROTENAS

Globulares

Fibrosas

Prolaminas:Zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada)

Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albminas:Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.

Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

HETEROPROTENAS

Glucoprotenas

Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante

Lipoprotenas

De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre.

Nucleoprotenas

Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas

Cromoprotenas

Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno

Citocromos, que transportan electrones

PROTEINAS SIMPLES.

1.- Albminas. Hidrosolubles, coagulables por el calor

(clara de huevo, protenas del suero sanguneo).
2.- Globulinas. Poco solubles en agua, solubles en
soluciones de sales neutras (cloruro de sodio),
coagulables por el calor (protenas del plasma, msculo
y semillas)
3.- Glutelinas. Solubles en cidos diluidos y lcalis,
insolubles en agua o soluciones de sales neutras
(protenas de granos o cereales trigo, cebada, arroz-).
4.- Prolaminas. Insolubles en agua, solubles en
soluciones alcohlicas de 70 80 %, especialmente
ricas en el aminocido prolina (gliadina del trigo y zeina
del maz).

5.- Histonas y Protaminas. Tambin llamadas protenas

bsicas por ser ricas en aminocidos bsicos.
Usualmente se combinan con los cidos nucleicos en los
ncleos celulares.
6.- Escleroprotenas. Grupo heterogneo de protenas
animales estructurales, fibrosas e insolubles; se dividen
en:
a) colgenos, ricos en el aminocido hidroxiprolina.
Representan ms del 50 % de las protenas totales en
los mamferos, por ejemplo, tejido conectivo y seo.
b) elastinas, poseen muchas de las propiedades del
colgeno, presentes en tendones y arterias.
c) queratinas, ricas en azufre y el aminocido cisteina
(pelo, uas, lana, cuernos, plumas, pezuas).

PROTEINAS CONJUGADAS.

1.- Nucleoprotenas. Protenas como protaminas e histonas

combinadas al DNA y RNA.
2.- Mucoprotenas y glicoprotenas. Protenas combinadas con
carbohidratos, usualmente un polisacrido, varias albminas y
globulinas son en realidad mucoprotenas ( grupos sanguneos
A, B y AB)
3.- Fosfoprotenas. Protenas combinadas con fosfatos (pepsina,
caseina).
4.- Lipoprotenas. Protenas combinadas a grasas o sustancias
lquidas (membrana celular, membrana mitocondrial, crestas
de tejido nervioso).
5.- Metaloprotenas. Protenas combinadas a iones metlicos
como magnesio, hierro, manganeso, cobalto, cobre, zinc
(enzimas).
6.- Cromoprotenas. Protenas combinadas a otras molculas
dando una sustancia coloreada (Hb roja, citocromos rojos
complejos hemoproteinas-, complejo verde de las clorofilas).