LAS PROTEINAS

Las Protenas son probablemente la clase de

biomolculas ms importantes.

Son la base para la mayora de componentes

estructurales de tejidos animales y humanos.

Son polmeros constituidos por unidades de

aminocidos.

Las protenas son molculas diseadas para unirse

a cualquier molcula concebible, desde iones hasta
grandes molculas como: lpidos, glcidos, cidos
grasos y otras.

DESTINO DE LAS PROTENAS EN EL

ORGANISMO

FUNCIONES DE LAS PROTENAS

La funcin de las protenas depende de la

estructura trimensional y sta se debe a la
secuencia de aminocidos.

Las protenas determinan la forma y la

estructura de las clulas y dirigen casi todos
los procesos vitales.

Las funciones de las protenas son especficas y

permiten a las clulas mantener su integridad,
defenderse de agentes externos, reparar daos,
controlar y regular funciones.

CLASIFICACIN DE LAS PROTEINAS

SEGN SU FUNCIN
Las protenas cumplen las siguientes funciones:

Estructural
Enzimtica
Hormonal
Reguladora
Homeosttica
Defensa
Contrctil
Reserva
Transporte

PROTENAS ESTRUCTURALES

Algunas protenas constituyen estructuras

celulares, proporcionan rigidez estructural a la
clula, confieren elasticidad y resistencia a los
tejidos.
Ejemplos:
colgeno del tejido conjuntivo fibroso.
elastina del tejido conjuntivo elstico.
queratina de la epidermis.
fibroina que fabrican las araas y los gusanos
de seda.
Ciertas glicoprotenas.
Las histonas, forman parte de los cromosomas.

PROTENAS CON FUNCIN

ENZIMATICA

Las protenas con funcin enzimtica son las

ms numerosas y especializadas.
Actan como biocatalizadores de las reacciones
qumicas del metabolismo celular.
Catalizan un extraordinario rango de
reacciones qumicas.

PROTENAS CON FUNCIN HORMONAL

Algunas hormonas son de naturaleza

proteica,
como:
insulina
glucagn
hormona de crecimiento
ACTH
calcitonina.

PROTENAS REGULADORAS

Algunas protenas se encargan de regular y

controlar la funcin de ciertos genes.

Otras regulan la divisin celular como lo hacen

las ciclinas en el ciclo celular.
celular

PROTEINAS CON FUNCIN

HOMEOSTATICA

Algunas protenas mantienen el equilibrio

osmtico en las clulas.
Actan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el pH
del medio interno.

PROTENAS DE DEFENSA

Las inmunoglogulinas son protenas que

actan como anticuerpos frente a posibles
antgenos.
La trombina y el fibringeno
Las mucinas tienen efecto germicida y
protegen las mucosas.

PROTENAS DE TRANSPORTE

La hemoglobina transporta oxgeno en sangre de

vertebrados.
La hemocianina transporta oxgeno en sangre
de invertebrados.
La mioglobina transporta oxgeno en los
msculos.
La albmina transporta cidos grasos.
Los citocromos transportan electrones.

PROTENAS DE RESERVA

Ovoalbmina

Lactoalbmina

Gliadina del grano de trigo

Hordeina de la cebada

Constituyen la reserva de aminocidos para el

desarrollo del embrin.

PROTENAS CON FUNCIN

CONTRACTIL

La actina y la miosina son protenas que

constituyen las miofibrillas de las fibras
musculares, responsables de la contraccin
muscular.
La dineina es una protena relacionada con el
movimiento de cilios y flagelos.

PROTEINA
CONJUGADA

GRUPO
PROSTTICO

EJEMPLOS
LDL,
HDL,VLDL,QUILOMICRONES,
ALGUNAS PROTENAS DE
MEMBRANA.

LIPOPROTENA

LPIDOS

FOSFOPROTENA

GRUPO
FOSFATO

CASEINA DE LA LECHE

GRUPO HEMO

HEMOGLOBINA, CITOCROMOS,
MIOGLOBINA

HEMOPROTENA

IMNUNOGLOBULINAS,
ALGUNAS PROTENAS DE
MEMBRANA

GLICOPROTENA

GLCIDOS

SUCCINATO DESHIDROGENASA

FLAVOPROTENA

NUCLETIDOS
DE FLAVINA
HIDRXIDO
FRRICO
( Ca+2)
(ZN+2)
(COBRE)
(MOLIBDENO)

FERRITINA

METALOPROTENA

CALMODULINA
ALCOHOL DESHIDROGENASA
PLASTOCIANINA
DINITROGENASA

ORGANIZACIN DE LAS PROTEINAS

GRADO DE
ORGANIZACIN

NIVEL DE
ESTRUCTURACION

SECUENCIA

ESTRUCTURA
PRIMARIA

ILIMITADA

PEPTDICOS

ESTRUCTURA
SECUNDARIA

AL AZAR
ALFA HELIX
HOJA PLEGADA

PUENTES DE HIDRGENO

CONFORMACIN

ESTRUCTURA
TERCIARIA

ESTRUCTURA
CUATERNARIA

ASOCIACIN

ASOCIACIN
SUPRAMOLECULAR

PROBABILIDADES

FIBROSA
GLOBULAR
MONMEROS:
IGUALES
SEMEJANTES
DIFERENTES
MUY VARIADAS

ENLACES IMPLICADOS

FUERZAS
ELECTROSTTICAS
ENLACES HIDROFBICOS
PUENTES DE HIDRGENO
PUENTES DISULFURO
ATRACCIONES POLARES
FUERZAS NO
COVALENTES
VARIADOS.

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

En las protenas se presentan las siguientes

estructuras:

Estructura primaria

Estructura secundaria

Estructura terciaria

Estructura cuaternaria

ESTRUCTURAS DE LAS PROTENAS

ESRTUCTURA PRIMARIA

ESRTUCTURA SECUNDARIA
ALFA HELIX

ESRTUCTURA SECUNDARIA
HOJA BETA

ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS DE
LAS PROTENAS

La estructura supersecundaria resulta de la

combinacin de estructuras secundaras que
aparecen en diferentes protenas.
TIPOS DE ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIA
Beta-alfa-beta
Meandros
Guardas griegas o grecas
Horquilla beta
Hlice-bucle-hlice.

ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS

beta-alfa-beta
Consta de dos hojas beta paralelas
unidas con una hlice alfa.

ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS

Meandros
Constan de hojas betas antiparalelas conectadas
por giros beta.

ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS

Guardas griegas o grecas

Se forman cuando las hojas betas no son
secuenciales.

ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS

Horquilla beta
Cuando solo hay dos hojas beta.

Hlice-bucle-hlice.

El mismo tipo de estructura supersecundaria

puede tener diferente funcin en protenas
diferentes.

La estructura supersecundaria puede tener una

determinada funcin o simplemente pertenecer
a una unidad funcional mayor llamada dominio.

ESRTUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

La unin de dominios determina la estructura

terciaria de una protena.

Es la responsable directa de sus propiedades

biolgicas ya que la disposicin espacial de los
distintos grupos funcionales determina su
interaccin con diversas molculas.

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

Fibrosa y globular.

ESTRUCTURA TERCIARIA

PROTENAS FIBROSAS

Tienen funciones estructurales en el organismo

Son muy abundantes y esenciales para el mismo.

Ejemplos:
colgeno
queratina
fibrona
elastina

PROTENAS GLOBULARES

Aproximadamente esfricas, sus cadenas

polipptdicas se pliegan sobre si misma de
manera compacta.

Llevan a cabo la mayora de las funciones

celulares.

La variedad de plegamientos diferentes que

se observan en las protenas globulares
refleja la variedad de funciones que realizan
estas protenas. Ejemplo: mioglobina.

Las cadenas laterales apolares se orientan hacia

el interior de la molcula evitando las
interacciones con el disolvente, y forman un
ncleo compacto hidrofbico.
Las cadenas laterales de los aminocidos
polares se localizan en la superficie de la
molcula, interaccionando con el agua y
permitiendo que la protena permanezca en
disolucin.

DOMINIOS DE PROTEINAS

Resultan del plegamiento de polipptidos en

doso ms unidades globulares estables.
Son regiones diferenciadas dentro de la
estructura terciaria de las protenas que actan
como unidades de plegamiento y/o
desnaturalizacin de protenas.

Suele comprender entre 30-150 aminocidos.

Pueden presentarse separados formando

zonas lobulares o interaccionar fuertemente
con otros dominios haciendo difcil la
distincin entre dominios individuales.

Los dominios constituyen un nivel estructural

intermedio entre las estructuras secundaria y
terciaria.

A veces una determinada funcin es realizada

por un dominio individual, mientras que en
otras la funcin requiere de la presencia de
ms de un dominio.

DOMINIOS DE PROTEINAS

FUERZAS QUE ESTABILIZAN LA

ESTRUCTURA TERCIARIA

Las fuerzas que estabilizan la estructura

terciaria de una protena se establecen entre
las distintas cadenas laterales de los aminocidos
que la componen.
Los enlaces pueden ser de dos tipos:
covalentes y no covalentes.
Los enlaces covalentes pueden deberse a:
(1) la formacin de un puente disulfuro
(2) la formacin de un enlace amida (-CO- NH-)

LOS ENLACES NO COVALENTES

Pueden ser de cuatro tipos:

(1) fuerzas electrostticas entre cadenas laterales
ionizadas, con cargas de signo opuesto.
(2) puentes de hidrgeno, entre las cadenas
laterales de AA polares.
(3) interacciones hidrofbicas entre cadenas
laterales apolares.
(4) fuerzas de polaridad debidas a interacciones
dipolo-dipolo.

LA ESTABILIZACIN DE LA
ESTRUCTURA PROTEICA

Los enlaces covalentes son el principal factor

de estabilizacin de los compuestos orgnicos.

A pesar de que las energas de los enlaces

no covalentes son inferiores a las de los
enlaces covalentes, las diversas fuerzas
atractivas no covalentes tienen gran
importancia.

Son las responsables de mantener la estructura

de las biomolculas.

Los enlaces covalentes ms importante son los

enlaces CC, CH, COH y CNH2, cuya energa
de enlace oscila entre 300 y 400 kJ/mol.

Las interacciones no covalentes son de 10 a 100

veces ms dbiles.

LA ESTABILIZACIN DE LA
ESTRUCTURA PROTEICA

ESRTUCTURA CUATERNARIA

ESRTUCTURA CUATERNARIA

DESNATURALIZACION Y
RENATURALIZACION DE PROTENA

La desnaturalizacin de una protena ocurre por la

ruptura de los enlaces que mantiene sus
estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria,
mantenindose la primaria.

La protena desnaturalizada se torna filamentosa y

forman compuestos fibrosos e insolubles en agua.

Las protenas desnaturalizadas se hacen menos

solubles o insolubles y pierden su actividad
biolgica.

1- DESNATURALIZACION
2- RENATURALIZACIN

AGENTES DESNATURALIZANTES

Los agentes que desnaturalizan protenas

pueden ser: calor, sustancias que modifican el
pH; alta salinidad, agitacin molecular.
La mayora de las protenas se desnaturalizan
cuando se calientan entre 50 y 60 C, otras se
desnaturalizan por debajo de 10 a 15 C.
La desnaturalizacin puede ser reversible,
pero
en muchos casos es irreversible.

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

SOLUBILIDAD

CAPACIDAD AMORTIGUADORA

ESPECIFICIDAD

SOLUBILIDAD

Las protenas son solubles en agua cuando

adoptan una conformacin globular.

Al ionizarse las protenas establecen enlaces

de hidrgeno con las molculas de agua.

Cuando una protena se solubiliza queda

recubierta de una capa de molculas de agua
(capa de solvatacin) la que impide unirse a
otras protenas y evita su precipitacin.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA

Las protenas tienen un comportamiento

anftero por lo que neutralizan las variaciones
de pH del medio.

Pueden comportarse como un cido o una base y

por tanto liberar o retirar protones (H+) del
medio donde se encuentran.

ESPECIFICIDAD

Es una de las propiedades ms caractersticas,

cada especie es capaz de fabricar sus propias
protenas (diferentes de las otras especies) y
an, dentro de una misma especie hay diferencias
proteicas entre los distintos individuos.

Lo que no ocurre con los glcidos y lpidos, que

son comunes a todos los seres vivos.

La especificidad de las protenas explica la

compatibilidad o no de transplantes de rganos;
los injertos biolgicos; los procesos alrgicos e
incluso algunas infecciones.

AMINOACIDOS

AMINOCIDO

ALFA HELIX

ALANINA

HLICES ALFA

CISTENA

HLICES ALFA

LEUCINA

HLICES ALFA

METIONINA

HLICES ALFA

GLUTAMATO

HLICES ALFA

GLUTAMINA

HLICES ALFA

HISTIDINA

HLICES ALFA

HOJA BETA

LISINA

HOJAS BETA

VALINA

HOJAS BETA

HISTIDINA

HOJAS BETA

FENILALANINA

HOJAS BETA

TIROSINA

HOJAS BETA

TRIPTOFANO

HOJAS BETA

TREONINA

HOJAS BETA

GIRO

GLICINA

GIROS

SERINA

GIROS

ASPARTATO

GIROS

ASPARRAGINA

GIROS

PROLINA

GIROS

ARGININA

GIROS