ESTRUCTURA Y

PROPIEDADES DE
LAS
PROTENAS

Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono,

hidrgeno,
oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos
tipos de protenas,
fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que
reciben el
nombre de aminocidos

Los aminocidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no

puede
generar por s solo. Esto implica que la nica fuente de estos
aminocidos en esos
En
humanoses
selahan
descrito
estos
esenciales:
organismos
ingesta
directa
a aminocidos
travs de la dieta
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptfano
Valina
Arginina
Histidina

PUNTO ISOELECTRICO

La concentracin de ion hidronio de la solucin para la

cual un aminocido determinado ni migra en un campo
elctrico se denomina punto isoelctrico de dicho aminocido.

As como los aminocidos tienen sus PI, las protenas tambin tienen un
PI global debido a los numerosos residuos cidos o bsicos que pueden
contener.
Aprovechamos la ventaja de las diferencias de puntos isoelctricos para
separar una mezcla de aminocidos (o una mezcla de protenas) en sus
constituyentes puros mediante la tcnica de la Electroforesis.

Cuando se aplica un potencial elctrico, los

aminocidos con cargas negativas (los que se
han desprotonado a causa de que el pH del
buffer es ms alto que sus PI) migra lentamente
hacia el electrodo positivo. Al mismo tiempo que
los aminocidos con cagas positivas (los que se
han protonado porque el pH del buffer es menor
que su PI) migran hacia el electrodo negativo.
Los diferentes aminocidos migran a diferentes
velocidades, lo que depende de sus puntos
isoelctricos y del pH del buffer acuoso. As es
posible separar una mezcla de diversos
aminocidos.

Para ver como se utiliza la ecuacin de Henderson-Hasselbalch,

encontremos las especies que estn presentes en una solucin 1M de
alanina a pH= 9.00. de acuerdo a los valores antes mencionados, la
alanina protonada tiene un pKa1 de 2.34, y la alanina neutra tiene un
pKa2 de 9.69:

SNTESIS DE AMINOCIDOS

Determinacin de la estructura de los pptidos. Anlisis

de residuos terminales. Hidrolisis terminal.
Para asignar una estructura a un pptido en particular , hay que saber
:
a) Cuantos residuos de aminocidos constituyen la molcula, y
cuantos hay de cada uno de ellos
b) Su secuencia a lo largo de la cadena
La composicin de un pptido , se determina por hidrolisis acida.
Un mejor mtodo es la cromatografa.

La hidrlisis parcial de la angiotensina II con cido clorhdrico diluido

producira los siguientes
fragmentos, cuya secuencia puede ser determinada por Degradacin de
Edman:
a. H-Asp-Arg-Val-OH
b. H-Ile-His-Pro-OH
c. H-Arg-Val-Tir-OH
d. H-Pro-Fen-OH
Traslapando
las regiones que se superponen de los fragmentos se
e.
H-Val-Tir-Ile-OH
obtiene la secuencia completa de aminocidos en la angiotensina II:
a. H-Asp-Arg-Val-OH
c. H-Arg-Val-Tir-OH
e. H-Val-Tir-Ile-OH
b. H-Ile-His-Pro-OH
d. H-Pro-Fen-OH
H-Asp-Arg-Val-Tir-Ile-His-Pro-Fen-OH
Cual es la estructura de un pentapptido que da los siguientes
tripptidos cuando se
hidroliza parcialmente?

nlace peptdico

structura de las protenas

Estructura primaria

Estructura secundaria

Hlice alfa

Hoja beta

Cuando la cadena principal de un polipptido se

estira al mximo que permiten sus enlaces
covalentes se adopta una configuracin espacial
denominada estructura b, que suele representarse
como una flecha.
En esta estructura las cadenas laterales de los
aminocidos se sitan de forma alternante a la
derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena
polipeptdica. Las estructuras b de distintas cadenas
polipeptdicas o bien las estructuras b de distintas
zonas de una misma cadena polipeptdica pueden
interaccionar entre s mediante puentes de
hidrgeno, dando lugar a estructuras laminares
llamadas por su forma hojas plegadas u hojas b.
Cuando las estructuras b tienen el mismo sentido, la
hoja b resultante es paralela, y si las estructuras b
tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante
es antiparalela.

Giros beta
Secuencias de la cadena polipepetdica con estructura alfa o beta, a
menudo
estn conectadas entre s por medio de los llamados giros beta. Son
secuencias
cortas, con una conformacin caracterstica que impone un brusco giro
de 180 grados
a la cadena
principal de un polipeptido
Hlice
de colgeno

Lminas beta o lminas plegadas

Protenas con estructura terciaria de tipo

Colgeno: tejido conectivo, tendones
Estructura terciaria fibroso
Queratina: cabello, uas, piel
Elastina: tejido conectivo elstico
Protenas con estructura terciaria de tipo
globular
Insulina: hormona reguladora del metabolismo de la
glucosa
Mioglobina: transporte de oxgeno
Ribonucleasa: controla la sntesis del RNA

Fuerzas que
estabilizan la
estructura
terciaria

Los enlaces covalentes pueden deberse a la

formacin de un puente disulfuro entre dos cadenas
laterales de Cys, o a la formacin de un enlace amida
(-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA
dicarboxlico (Glu o Asp).
Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro
tipos:
1. fuerzas electrostticas entre cadenas laterales
ionizadas, con cargas de signo opuesto
2. puentes de hidrgeno, entre las cadenas laterales
de AA polares

Estructura cuaternaria
Cuando una protena consta de ms de una cadena polipeptdica, es
decir, cuando se trata de una protena oligomrica, decimos que tiene
estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria debe considerar:
El nmero y la naturaleza de las distintas subunidades o monmeros
que integran el oligmero y
La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligmero

Cuando varias protenas con estructura terciaria de tipo globular se

asocian
para formar una estructura de tipo cuaternario, los monmeros pueden
ser:
Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de
la hexoquinasa.
Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.
Con estructura distinta pero con una misma funcin, como en el caso
de la
hemoglobina.
Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman
una unidad funcional,como en el caso de la aspartato
transcarbamilasa, un enzima alostrico con seis subunidades con
actividad cataltica y seis con actividad reguladora.
Aspartato transcarbamilasa

Asociaciones de protenas y otras biomolculas

Las protenas se pueden asociar:
Con azcares
Con lpidos
Con cidos nucleicos
Asociaciones entre protenas y azcares
Cuando las protenas se asocian con azcares pueden originar
asociaciones
supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos.
Proteoglicano de tipo muy
grande

Peptidoglicano de la pared
celular bacteriana

Asociaciones entre protenas y lpidos

Cuando las protenas se asocian con lpidos pueden originar
asociaciones
supramoleculares como las lipoprotenas del plasma sanguneo y las
membranas
Biolgicas.

Lipoprotena del plasma

sanguneo

Lipoprotena del plasma

sanguneo

Asociaciones entre protenas y cidos nucleicos

Cuando las protenas se asocian con cidos nucleicos pueden originar
asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o
virus

ALGUNAS FUNCIONES BIOLGICAS

DE LAS PROTENAS.
Enzimas (catalizadores biolgicos)
Hormonas (insulina)
Protenas protectoras (anticuerpos)
Protenas de almacenamiento (casena)
Protenas estructurales (queratina,
elastina)
Protenas de transporte (hemoglobina)