ENZIMAS

WILLIAM BENJAMIN RUIZ CHANG

MAGISTER EN BIOQUMICA

DOCENTE DE LA CTEDRA DE BIOLOGA CELULAR Y MOLECULAR

Y BIOQUMICA - UPAO
 ENZIMAS
Las enzimas son biocatalizadores excelentes, mas eficaces y especficos que dirigen y
regulan reacciones de los sistemas biolgicos.
Todas las enzimas tienen las siguientes propiedades qumicas:
* Aumentan la velocidad de una reaccin al disminuir la energa de activacin.
* No se consume ni sufre cambios en sus estructura durante el proceso cataltico.
* Acta sobre una molcula orgnica denominada sustrato, transformndola en un
producto o productos.
* Son reguladas por una gran variedad de controles celulares, genticos y alostricos.
 CLASIFICACION ENZIMATICA

CLASE 1: OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones de transferencia de electrones y/o protones de un sustrato a otro; es

decir reacciones de oxido-reduccin.
- * Deshidrogenasas * Oxidasas * Oxigenasas
- * Reductasas * Peroxidasas * Hidroxilasas

LACTATO
DESHIDROGENASA

LACTATO PIRUVATO
CLASE 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupos funcionales entre donadores y aceptores.
Los grupos que son transferidos frecuentemente son: fosfato, amino, glucosilo.
* Quinasas * Transaminasas * Transmetilasas

GLUCOSA ADENOSIN TRIFOSFATO

GLUCOCINASA

GLUCOSA-6-FOSFATO ADENOSIN DIFOSFATO

 LACTOSA
CLASE 3: HIDROLASAS

Estas reacciones implican la ruptura hidroltica

de enlaces C-O, C-N, O-P y C-S.
Se les puede considerar como como una clase
especial de transferasas en las que el sustrato LACTASA

es escindido siendo sus fragmentos transferidos a

los componentes del agua (OH y H).
* Lipasas * Esterasas
* Glucosidasas * Peptidasas
GALACTOSA GLUCOSA

LIPASA

TRIGLICERIDO CIDOS GRASOS LIBRES GLICEROL

CLASE 4: LIASAS
Catalizan reacciones en la que se rompen enlaces C-C, C-N y C-O, sin intervencin de
agua y con prdida de grupos funcionales simultnea a la aparicin de dobles enlaces.
* Descarboxilasas * Desaminasas

PIRUVATO
DESCARBOXILASA

DIOXIDO DE
CARBONO

PIRUVATO ACETALDEHIDO

CLASE 5: ISOMERASAS
Catalizan reacciones de isomerizacion de cualquier tipo, pticos, geomtricos o de posicin.
* Epimerasa * Racemasa * Mutasa

ALANINA
RACEMASA

L-ALANINA D-ALANINA
 CLASE 6: LIGASAS

Participan en reacciones en las que se unen

dos molculas a expensas de un enlace
fosfato de alta energa procedente del ATP.
El termino sintetasa se reserva para este
grupo de enzimas. CITRATO
SINTASA
* Tiocinasa * Sintetasa
Oxalacetat Citrato
o

GLUTAMINA
SINTETASA

GLUTAMATO
GLUTAMINA
 NATURALEZA QUIMICA DE LAS ENZIMAS
Cofactor Coenzima
La mayora de las enzimas (Apoenzimas)
son de naturaleza proteica (90%).
Algunas enzimas requieren de un
componente adicional (cofactor o coenzima)
para su funcionamiento. Estos se unen por
medio de enlaces dbiles no covalentes.
Las Coenzimas son molculas orgnicas,
generalmente derivan de las vitaminas (NAD, Apoenzima
FAD, Biotina, Tiamina).
Los Cofactores son iones inorgnicos (Mg+2, HOLOENZIMA
Cu+2, Fe+2, Zn+2).

NADH

+ + +
NAD
SUSTRATO
ENZIMA COMPLEJO REDUCIDO
ENZIMA
ENZIMA-SUSTRATO
SUSTRATO
OXIDADO
 SITIO CATALITICO
sitio cataltico de
El sitio cataltico o centro de fijacin del carboxipeptidasa
sustrato, es una pequea grieta o hendidura en
una molcula proteica grande, donde se fija el
sustrato.
La estructura terciaria de la enzima est
plegada de tal manera que se origina una
regin con las dimensiones moleculares
idneas para acomodar un sustrato especfico.

ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

La especificidad reside en una regin

determinada de la superficie enzimtica, el
centro de fijacin del sustrato.
Pueden presentar especificidad ptica
absoluta para al menos, una porcin de la
molcula del sustrato o a la totalidad de
dicha molcula.
 PROENZIMAS

Tambin denominados
Zimgenos, se sintetizan como
precursores inactivos en un
determinado tejido u rgano.
Para poder transformarse a su forma activa (enzimas) se debe producir una ruptura
proteoltica de un segmento de aminocidos, este proceso se tiene que realizar en
un tejido diferente del cual fueron originados.

ISOENZIMAS
Son enzimas que tienen diferente
secuencia de aminocidos, pero catalizan
la misma reaccin qumica.
Estas isoformas son codificadas por genes
diferentes y sintetizados en tejidos u
rganos diferentes.
Su accin la realizan de forma intracelular,
son de gran utilidad en el diagnostico de
enfermedades. ISOENZIMAS DE LACTATO
DESHIDROGENASA
 Ribozimas.- son RNAs catalticos, estn Gen
constituidos por nucletidos, son
importantes en la eliminacin de intrones Transcripcin
y ensamblaje de exones, es decir en el
mecanismo de maduracin del RNA
Abzimas.- son anticuerpos catalticos de pre RNAm

naturaleza proteica del tipo de las

inmunoglobulinas (Ig), sirven como
Maduracin
molculas de proteccin neutralizando
sustancias extraas de daan las clulas.
RNA maduro
Sinsimas.- son enzimas de origen
sinttico, se utilizan para el tratamiento
de enfermedades, como las adicciones a
drogas.
Clula normal
Granzimas.- son proteasas que inducen
o activan procesos de apoptosis, se
sintetizan como zimgenos y se activan
Apoptosis
en lugares especficos de la clula.

Clula modificada
 MODELOS ENZIMTICOS

MODELO DE LLAVE Y CERRADURA MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO

(E. Fischer).
El sitio cataltico es una estructura rgida,
por lo tanto el sustrato y la enzima se
acoplan de forma estereoespecfica, de la
misma manera que una llave se ajusta a su
cerradura.
(D. Koshland).
El sitio cataltico es una estructura dotada
de flexibilidad, cuando el sustrato se une a la
enzima, induce cambios conformacionales
en esta molcula, para asegurar la ubicacin
ms efectiva.
EFECTO DE LA TEMPERATURA

En nuestro organismo la temperatura optima es de 37C promedio, cuando

disminuye o aumenta esta temperatura la actividad enzimatica disminuye, la enzima
sufre alteraciones en su estructura.
Por debajo de la temperaura promedio la actividad de la enzima disminuye por que
esta sufre un proceso de inactivacion (proceso reversible), pero si la temperatura
aumenta por encima de la optima la actividad enzimatica tambien disminuye, pero a
diferencia de la primera la enzima sufre un proceso de desnaturalizacin (proceso
irreversible).

Temperatura ptima para una Temperatura ptima para

tpica enzima humana enzima de termfila
Actividad

0 20 40 80 100
Temperatura (C)
Temperatura ptima para dos enzimas
 EFECTO DEL PH
La mayoria de las enzimas tiene un pH ptimo
que varia entre 6-8. Pero tambien va a
depender del tejido o del organo
para poder determinar
el pH mas optimo para las enzimas. Los
cambios de pH en el medio pueden afectar el
estado de ionizacin de ciertos grupos
funcionales en la enzima y tambin en la del
sustrato.
Tanto la disminucion, como el aumento del
pH, afectan la actividad enzimatica por que
producen la desnaturalizacion de la enzima.
pH ptimo para pepsina pH ptimo para
ENZIMA pH (enzima del estmago) tripsina
Fosfatasa alcalina 9.5 (enzima
Lipasa pancretica 8.0 intestinal)
Actividad

Quimotripsina 8.0
Tripsina 7.9
Catalasa 7.6
Carboxipeptidasa 7.5
Amilasa salival 6.8
Fosfatasa cida 5.0 3 4 5 6 7 8 9
0 1 2
Pepsina 1.5
pH ptimo para dos enzimas
 INHIBICIN ENZIMTICA
Los inhibidores enzimticos son aquellos agentes que interfieren con la catlisis,
disminuyendo o deteniendo la reaccin enzimtica. Se dividen en 2 grandes grupos:
1.- INHIBICIONES REVERSIBLES 2.- INHIBICION IREVERSIBLE
Inhibicin no competitiva
Inhibicin competitiva y
Inhibicin acompetitiva

INHIBICIN COMPETITIVA
El inhibidor generalmente tiene una estructura quimica semejante al sustrato, por lo tanto
puede combinarse con la enzima libre, de tal modo que compite con el sustrato especifico por
el sitio cataltico. Una caracterstica de este tipo de inhibicin est dada por el hecho de que
puede ser revertida aumentando la concentracin de sustrato.

Sustrato Inhibidor
Competitivo

Inhibidor Competitivo
INHIBICIN NO COMPETITIVA

El inhibidor no tiene una estructura semejante a

la del sustrato, por lo tanto se une a un sitio
activo diferente al sitio catalitico de la enzima, Inhibidor No competitivo
deformndola de tal manera que no puedan
formarse el complejo enzima-sustrato (ES).
No existe competencia por el sitio catalitico
entre el sustrato y el inhibidor.

Sustrato Sustrato

Inhibidor
No Competitivo
INHIBICION ACOMPETITIVA
El inhibidor no tiene ninguna semejanza estructural con el sustrato, se une a un sitio activo
de la enzima, pero no se une a la enzima sola, este se une al complejo ES, formando de
esta manera un complejo ESI.

Sustrato

Inhibidor Inhibidor Acompetitivo

Acompetitivo

INHIBICIN IRREVERSIBLE:

El inhibidor produce un cambio permanente en la molcula de enzima, que resulta en un

deterioro definitivo de su capacidad cataltica.
Por lo general estos inhibidores modifican qumicamente residuos de aminocidos en la
enzima que tienen funciones fundamentales en la catlisis. Ej. los gases nerviosos, como el
fluorofosfato de diisopropilo (DIFP) que reaccionan con aminocido serina de la enzima
acetilcolinesterasa, el cido iodoactico y iodoacetamida que reaccionan con cistena.