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SINTESIS DE PROTEINAS
file:///C:/Users/familia/Downloads/Unidad-3.3.1_Fundamentos-de-Bio
POST-TRADUCCION
Es la etapa final, en el cual una protena sufre
un cambio qumico despus de su sntesis en el
ribosoma.
Si no sucediera este cambio muchas protenas
no podran llevar a cabo sus funciones
Algunas protenas salen del ribosoma listas para
ejercer su funcin de inmediato.
Otras sufren la modificacin postraduccional o
activacin para que la protena:
adquiera su forma funcional
su traslado a un compartimiento subcelular
(determinado)
O su secrecin al exterior de la clula, etc.
Tambin pueden sufrir los siguientes cambios:
Cambios en el extremo amino (metionina) o
carboxilo, estos son removidos enzimticamente
y no son parte de la protena final.
Los pptido seal son tambin eliminados
enzimticamente.
PLEGAMIENTO
Por medio de este la cadena lineal de aa
(polipptidos) debe plegarse para adoptar su
configuracin nativa, es decir, debe adquirir su
estructura tridimensional nativa (la que
desempea la funcin) a partir de la estructura
primaria.
Este proceso puede ser espontaneo o asistido
En el asistido participan protenas que facilitan
el correcto plegamiento y son:
la disulfuro isomerasa que cataliza el intercambio o la
mezcla de puentes disulfuros hasta que se forman los
enlaces de la estructura nativa
La protena entra al RE
conforme es sintetizada en el
ribosoma.
Las protena sale del RE en una
vescula
Las protena viaja a travs de
la cisterna del
aparato de Golgi
La protena entra en una
vescula secretora que se
fusiona a la membrana
plasmtica.
Las protena es secretada.
PROTEOLISIS
Las protenas tienen una vida media
determinada por lo que son hidrolizadas por
varias vas, como:
Va lisosomal (contiene muchas proteoasas)
Y por la ubiquitacion
UBIQUITACION
Es un proceso dado por la ubiquitina que es una protena de
76 a.a. que se une a protenas que van a ser degradadas.
Primero una enzima activadora se une al extremo
Cterminal de la ubiquitina (ATP)
Esta es activada y es transferida a una segunda enzima
que reconoce a la protena blanco
Se une covalentemente a residuos de Lys de la protena
blanco.
La protena marcada con ubiquitina es reconocida por
proteasas en el citosol que la degradan.
Estas proteasas forman un complejo de unas 28
subunidades llamado proteasoma.