presente en su molcula el grupo amino -NH2 y el grupo carboxilo COOH. Estos compuestos son de gran importancia por encontrarse en forma muy abundante en los seres vivos, siendo algunos de ellos indispensables para la vida .La mayor parte de los aminocidos se pueden sintetizar en los organismos vivos ,pero otros deben de ser proporcionados por la dieta alimenticia. A estos se les llama aminocidos esenciales. Los aminocidos comunes son denominados Alfa aminocidos debido a que el grupo -NH2 esta presente en el primer carbono a partir del grupo COOH y los biolgicamente necesarios son en numero de 20.Cada aminocido posee propiedades nicas debido a la variacin en la estructura del grupo R. En el siguiente slide veremos los diferente aminocidos. Estructura del ion dipolar o zwitterion: Como vemos a continuacin, los aminocidos se presentan en forma de un ion dipolar, debido a la reaccin interna entre el protn del grupo acido atrado por el grupo bsico. Veamos el ejemplo de la isoleucina : D y L Aminoacidos
Desde el punto de la configuracin de los aminocidos
existen dos clases de aminocidos: los L- aminocidos que tienen el grupo amino hacia la izquierda de la molcula y los D- aminocidos los que son imgenes frente a un espejo de los anteriores. Los L- aminocidos son los aminocidos de inters biolgico, los cuales los encontramos constituyendo los diferentes tipos de protenas de nuestro organismo. Los aminocidos D y L , se presentan como una pareja de enantiomeros, es decir imgenes frente a un espejo y no superponibles. Pptidos y protenas Las protenas estn formadas por un elevado numero de L-aminoacidos, los cuales se unen a travs de una unin llamada Pepitica. Esta unin se verifica por reaccin del grupo COOH de un aminocido con el grupo NH2 de otro aminocido. En este momento se forma un dipptido, y si se unen tres aminocidos se forma un tripartido y con muchos aminocidos da resultado un polipeptido. Ya un polipeptido de aproximadamente 100 aminocidos, forman una protena. Unin peptidica entre dos aminocidos: Estructuras de las protenas Para poder estudiar con mayor facilidad a las protenas , los cientficos han dividido a las protenas en cuatro diferentes tipos de estructuras. Estructura primaria Representa la secuencia de los aminocidos en una protena, es decir el orden en el que se encuentran, el cual es invariable para una determinada protena. Los aminocidos se representan mediante abreviaturas, para facilitar la escritura de una estructura primaria de una protena. Estructura secundaria. En esta estructura intervienen dos aspectos importantes. Primero involucra la manera en que la cadena de protena se pliega y se curva; la segunda implica la naturaleza de los enlaces que estabilizan esta estructura. Por estudios realizados se ha establecido que algunas protenas poseen forma de espiral( o se tienen forma de hlice). Estas formas se Visualizan mejor como un resorte enrollado alrededor de un cilindro imaginario. El resorte puede ser derecho o izquierdo. La estructura espiral que toman las protenas, contienen solo aminocidos L y es invariablemente hacia la derecha. La espiral se estabiliza mediante enlaces de hidrogeno entre el grupo NH y el C=O de los enlaces peptidicos. No todas las protenas adoptan una configuracin en espiral, algunas se alinean en forma laminar. Veamos ambas configuraciones. Protena laminar Estructura terciaria. Es una forma tridimensional nica, que resulta del plegamiento y flexin de la vuelta en espiral. Existen enlaces de diferente ndole que atraen las cadenas, adquiriendo la protena una forma compacta casi esfrica. Estas atracciones pueden se de naturaleza polar, por puentes de hidrogeno ,por puentes de azufre , por fuerzas de van der Walls, o atracciones electrostticas. Estructura cuaternaria. La hemoglobina es un ejemplo de esta estructura Formada por dos pares de cadenas de protenas. Clasificacin de las protenas De acuerdo a su complejidad las proteinas se clasifican en : Monomericas. Son aquellas formadas por una sola cadena de protena. Como ejemplo esta la mioglobina, protena almacenadora de oxigeno, que se encuentra en el musculo como reserva. Oligomericas.Son las formadas por mas de una cadena de protena. Como ejemplo tenemos la hemoglobina,la cual esta formada por dos cadenas alfa y dos cadenas beta de protena. Veamos: Segn su solubilidad las protenas se clasifican en Fibrosas .Son insolubles en agua, de estructura larga en forma de hilos las cuales se asocian formando fibras, son mucho mas resistentes a los agentes desnaturalizantes y su funcin es bsicamente estructural, de sostn y de proteccin de los tejidos. Como ejemplos estn la queratina ( pelo, piel y uas ), el colgeno (huesos tendones y cartlagos), etc. Globulares. Sus cadenas se encuentran enrolladas formando unidades compactas de naturaleza esferoidal y se desnaturalizan con facilidad. Son solubles en agua y su funcin es dentro del metabolismo o funcionamiento del organismo .Ejemplos son las albuminas de la sangre, enzimas, anticuerpos defensoras para destruir todo material extrao (antigeno),etc. Protena globular Protenas fibrosas En base a su estructura qumica se clasifican en : Protenas simples. Son aquellas que al hidrolizarse forman nicamente alfa-aminoacidos perteneciendo la mayora a este grupo. Como ejemplos estn las albuminas ( clara de huevo) y en la sangre(sueroalbumina) y las globulinas que se encuentran en forma de anticuerpos en el suero sanguneo, etc. Protenas conjugadas. Son aquellas en la que la cadena proteica se encuentra asociada a una molcula orgnica que no es protena a la cual se le denomina grupo prosttico, que podra ser por ejemplo un carbohidrato, originando una glicoprotena, o un lpido formando una lipoprotena. Otras se asocian a cidos nucleicos dando origen a una nucleoprotena . Un ejemplo especifico es el de la caseina, protena de la leche, la cual se asocia a un grupo fosfato, formando una fosfoprotena. Otro ejemplo es el de la hemoglobina la que posee un pigmento que contiene hierro. Esta protena pertenece a las cromoprotenas. Funciones principales de las protenas en los seres vivos. El termino protena( del griego, proteios, primero), resulta evidente que el nombre fue bien seleccionado. Las protenas son los componentes estructurales mas importantes del tejido animal, tal como la celulosa es para la estructura de las plantas. Las protenas son componentes de la piel, cabello, lana, plumas, uas cuernos, pezuas, msculos, tendones, tejido conectivo, tejido de sostn(cartilagos). Adems las protenas intervienen en las comunicaciones (nervios), defensas(anticuerpos), regulacin metablica como las hormonas, catlisis (enzimas), y transporte de oxigeno(hemoglobina). Se utilizan en la formacin de un nuevo tejido y en el mantenimiento del tejido ya desarrollado. En tanto que los lpidos y carbohidratos sirven como fuente energtica, la funcin bsica de las protenas es el desarrollo y mantenimiento del cuerpo. Los lpidos y carbohidratos se almacenan en el cuerpo como reserva de energa, las protenas no se almacenan en cantidades apreciables para el mismo fin.