ENZIM

Kadek Rachmawati, M.Kes., Drh

organisme jaringan sel

hubungan erat

tersusun dari molekul

reaksi kimia
ILMU BIOKIMIA MEMPELAJARI:
* SUSUNAN KIMIA
* PROSES KIMIA

ORGANISME :
- virus
- bakteri
- tumbuhan
- manusia
- hewan
 Untuk mempercepat reaksi kimia perlu kata-
lisator
Untuk mempercepat reaksi kimia di laboratorium
dapat dengan cara :
* pemanasan ( suhu )
* menambah katalisator
ORGANISME suhu tubuhnya relatif konstan

perlu katalisator yg efisien

ENZIM (BIOKATALISATOR)
LETAK ENZIM DI DALAM SEL
 LETAK ENZIM DALAM SEL

Berkaitan dengan fungsi organel tersebut :

* ENZIM MITOKONDRIAL : reaksi pengadaan ener
gi, reaksi oksidasi yg menghasilkan energi
* ENZIM RIBOSOMAL : reaksi biosintesis protein
* ENZIM INTI : berkaitan dgn perangkat genetik
* ENZIM LISOSIM :
- proses digestif intraselluler
- destruksi hidrolititk bahan yg tak diperlukan sel
* ENZIM MIKROSOMAL :
- reaksi hidroksilasi pd sintesis hormon steeroid
- metabolisme dan inaktivasi obat
 KATALISATOR
Mempercepat reaksi
Dibutuhkan dalam jumlah sedikit
Ikut serta dalam reaksi kimia
Pada akhir reaksi akan didapatkan kembali
Tidak mengubah konstanta keseimbangan ,
mempercepat terjadinya keseimbangan
Tidak mengubah G suatu reaksi
Efisiensi katalitik katalisator dinyatakan sebagai
jumlah mole bahan pereaksi yg diubah per mole
katalisator per satuan waktu
 CARA KERJA KATALISATOR

kead. transisi

G tanpa katalisator
E. level

Ea
=

dgn katalisator inorg

E. bebas
Ea'
dgn enzim

Ea''
kead. awal G = Perubahan
E. bebas

kead. akhir

Perjalanan
reaksi
 KESIMPULAN :
* katalisator menurunkan energi aktivasi
* enzim menurunkan energi aktivasi lebih banyak

Ea = ENERGI AKTIVASI :
jumlah energi yang diperlukan untuk membawa
semua molekul dalam 1 mole bahan pada suatu
suhu tertentu dari keadaan awal menuju keadaan
transisi

G = Perubahan energi bebas

PERBEDAAN ENZIM DGN KATALISATOR
INORGANIK
KATALISATOR ENZIM
INORGANIK

H, OH, P PROTEIN

Ea Ea

Bereaksi spesifik

Tidak tahan panas

 ENZIM BEREAKSI SPESIFIK
Artinya :
suatu enzim hanya dapat bereaksi dengan substrat
tertentu atau pada sejumlah senyawa sejenis
Contoh :
laktase
1. Laktosa glukosa + galaktosa
2. Enzim Heksokinase bekerja untuk heksosa :
glukosa dan fruktosa, tapi afinitasnya beda
 TATA NAMA ENZIM

Menurut IUBMB :
1. Reaksi dan enzimnya dibagi dalam 6 kelas utama
Tiap kelas 4 13 subkelas

2. Nama enzim terdiri dari 2 bagian

Bagian 1 nama substrat + ase : - maltase
- urease
Bagian 2 jenis reaksi + ase : - transferase
- hidrogenase
 Contoh :
Alkohol dehidrogenase = 1.1.1.1 Alkohol : NAD
Oksidoreduktase
Reaksinya :
Alkohol + NAD Aldehid atau Keton
* Alkohol sebagai substrat
* NAD sebagai kosubstrat
* Jenis reaksinya oksidasi reduksi
3. INFORMASI TAMBAHAN
Dicantumkan di antara 2 tanda kurung
1.1.1.37 L-Malat : NAD Oksidoreduktase
( Decarboxilating )
4. Tiap enzim mempunyai nomor kode sistematik
( E.C. = Enzymatic Classification )
Mis. : E.C. 2.7.1.1. berarti :
Kelas 2 suatu transferase
Subkelas 7 transfer fosfat
Subsubkelas 1 sebagai akseptor fosfat ter-
sebut adalah suatu alkohol
Enzim yang dimaksud : 1, yaitu : enzim heksoki-
nase atau ATP : D-Heksosa-6-Fosfotransferase
Mengkatalisis : Mg
-D-Glukosa -D-Glukosa 6-Fosfat

ATP ADP
 MENURUT IUBMB, ENZIM DIBAGI DALAM
6 KELAS (GOLONGAN) UTAMA :
1. OKSIDOREDUKTASE
- Mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi
- Enzim-enzim proses oksidasi biologis
Laktat dehidrogenase
Piruvat + NADH + H+ Laktat + NAD+

2. TRANSFERASE
-Mengkatalisis transfer gugus fungsional (bukan
hidrogen) antara sepasang substrat
S-G + S S-G + S
3. HIDROLASE
Mengkatalisis hidrolisis ikatan ester, eter, pepti
da, glikosil, asam anhidrida, C-C, C-Halida atau
P-N
Contoh : -Galaktosidase atau
3.2.1.23 -D-Galaktosida Hidrolase
-D-Galaktosida + H2O Alkohol + D-Galaktosa
4. LIASE :
- Mengkatalisis pemutusan gugusan dari suatu
subs-
trat oleh mekanisme yg lain dr hidrolisa
- Pd golongan ini terbentuk ikatan rangkap
 Contoh :
4.2.1.2 L-Malat Hidrolase ( Fumarase )
Fumarase
HO-CH-COOH H-C-COOH + H2O
CH2 COOH HOOC-C-H
MALAT FUMARAT
5. ISOMERASE
Mengkatalisis interkonversi dari isomer-isomer
optik, geometrik maupun posisional
Contoh : 5.2.1.3 All-Trans-retinin 11-Cis-Trans
Isomerase mengkatalisis :
All-Trans Retinin 11-Cis-retinin
6. LIGASE
Mengkatalisis penggabungan 2 senyawa yg di-
kaitkan dgn pemutusan ikatan pirofosfat pada
ATP atau senyawa sejenis
Contoh : Glutamin sintetase, mengkatalisis :

ATP + L-Glutamat + NH4 ADP + Ortofosfat

+ L-Glutamin
 How do enzymes work?
(continued)
Catabolic reaction

Substrate Activated Complex Products

Anabolic reaction

Substrates Activated Complex Product

 MEKANISME KERJA ENZIM
Enzim adalah suatu protein yg tersusun dari asam
amino
Asam amino dalam larutan selalu berbentuk ion ter
gantung pH larutan
Rumus umum asam amino :
R C COOH
NH2
Aktivitas katalitik enzim erat hubungannya dengan
struktur enzim (protein)
STRUKTUR
Yaitu :
PRIMER PROTEIN
Urutan Asam Asam Amino yang tersusun
sebagai satu rantai Polipeptida yang dipertahan-
kan oleh ikatan Peptida ( dari ujung Amino
Bebas sampai dengan Ujung Karboksil Bebas )

- Lys Ala His Gly Lys Lys Val Lau Gly Ala -

H O H H O
+
H3N C C N C - - - - - - - C N C C O-
R1 H R2 O H R5
STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN
Yaitu : Bentuk 3 Dimensi Rantai Polipeptida
yang meliuk liuk membentuk :
- Helix ( Terutama )
- Pleat
- Random coil

Yang dipertahankan oleh :

Ikatan Disulfida Kovalen
Ikatan Hidrogen Non Kovalen
STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN
STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN
STRUKTUR TERSIER PROTEIN
Yaitu :
Bentuk pelipatan struktur sekunder ( Helix )
membentuk Bentukan Bentukan :
Fibriler
Globuler
- Lameller

Yang dipertahankan oleh :

Ikatan Elektrostatik
Ikatan Hidrogen & Gaya - gaya V.D. Walls
- Ikatan Hidrofobik
STRUKTUR TERSIER PROTEIN
STRUKTUR KWARTENER PROTEIN
Merupakan gabungan SubUnit SubUnit yang
dipertahankan oleh ikatan Ikatan Non
Kovalen ( masing masing SubUnit punya
struktur Primer , Sekunder dan Tersier )

Yang dipertahankan oleh, misal :

Ikatan Hidrogen
- Ikatan Elektrostatik

SubUnit

1 rantai Polipeptida 1 SubUnit

STRUKTUR KWARTERNER PROTEIN
 DENATURASI PROTEIN

Rusaknya struktur protein tetapi tidak sampai

merusak struktur primer (ikatan peptida)
Ikatan peptida tidak mudah rusak
Ikatan disulfida
Kerusakan dapat disebabkan :
1. Suhu tinggi
2. pH terlalu tinggi atau terlalu rendah (pH
ekstrim)
3. Logam berat Hg mengikat gugus SH

enzim inaktif/denaturasi
 GUGUS REAKTIF PADA ENZIM
Protein enzim mempunyai gugus reaktif
Gugus reaktif yg berperan pada proses katalisis
terletak di daerah tempat katalisis
active site
Gugus reaktif ini terletak pada gugus samping
rantai peptida (gugus R)
Contoh :
Sistein mempunyai gugus reaktif -SH
Serin mempunyai gugus reaktif -OH
 KOMPLEKS ENZIM - SUBSTRAT

KOMPLEKS ENZIM SUBSTRAT

SUBSTRAT

PRODUK

ENZIM ENZIM+SUBSTRAT ENZIM

SETELAH SUBSTRAT BERIKATAN ENZIM KATALISIS

 Molekul enzim besar, substrat umumnya kecil

Sehingga tidak seluruh permukaan enzim terletak

dalam pengikatan substrat
Pada tempat katalisis terdapat 2 macam gugus :
1. Gugus pengikat
2. Gugus katalitik
Pengikatan substrat terjadi pd active site (tem-
pat kegiatan) atau catalytic site (tempat kata-
lisis)
Enzim hanya dpt mengikat substrat yg memiliki
gugus reaktif dan struktur 3 dimensi yg sesuai
 MEKANISME KATALITIK ENZIM

TEORI FISHER
 MEKANISME KATALITIK ENZIM

TEORI KOSHLAND
 KOFAKTOR
Sejumlah enzim masih perlu senyawa lain yg bu
kan protein agar dapat melaksanakan fungsi
katalitiknya perlu kofaktor
Enzim sederhana protein saja
Enzim yg lebih kompleks protein + kofaktor
Kofaktor logam
senyawa organik nonprotein yang
spesifik
Ikatan enzim + kofaktor :
ada yg kuat (kovalen)
ada yang lemah
 KOENZIM

KOENZIM + APOENZIM HOLOENZIM

(nonprotein + protein)
protein
Kofaktor yg berupa katalitik aktif
Senyawa organik non
Protein yg spesifik

APOENZIM :
- bagian protein dari enzim
- bila sendirian tidak aktif
 Ikatan enzim + koenzim
* kuat membentuk gugus prostetik
* lemah membentuk kosubstrat
Fungsi koenzim :
sebagai zat perantara pembawa : gugus-gugus,
atom-atom dan elektron-elektron yg dipindah-
kan dalam reaksi enzimatik
Contoh :
1. Pembawa atom H NAD, NADP, FMN, KoQ
2. Pembawa elektron heme, NHI
3. Pembawa gugus fosfat ATP
4. Pembawa gugus aldehid TPP
 VITAMIN B SEBAGAI KOENZIM

KOENZIM VITAMIN

TPP THIAMIN (VIT B1)

NAD/NADP NIASIN
FAD RIBOFLAVIN (VIT B2)
PIRIDOKSAL-FOSFAT PIRIDOKSIN (VIT B6)
KOENZIM A ASAM PANTOTENAT
KOENZIM KOHAMIDA VIT B12
KOENZIM FOLAT ASAM FOLAT
 KOFAKTOR LOGAM
Ikatan enzim + kofaktor logam :
* kovalen membentuk metalloenzim
* lemah
Fungsi kofaktor logam :
1. Ikut langsung pada proses katalisis,
berfungsi menyerupai gugus katalitik
2. Stabilisator tempat katalisis
3. Berikatan dengan S & E
 PROENZIM/ZYMOGEN
Enzim yg disekresi dalam bentuk yg belum aktif
Tujuan : - melindungi organ tubuh
- menyediakan bahan setengah jadi
Contoh : Pepsinogen
Untuk mengaktifkan pepsinogen perlu H atau
enzim proteolitik
H+/pepsin
Pepsinogen Pepsin
PROENZIM ENZIM AKTIF
KINETIKA ENZIM
 FAKTOR YANG MEMPENGARUHI
AKTIVITAS ENZIM

1. Kadar enzim
2. Kadar substrat
3. Aktivator
4. Inhibitor
5. pH
6. Suhu
 Enzyme
concentration:

- active sites of an
enzyme can be
used again &
again,
- therefore only a low
concentration of
the enzyme is
needed
 PENGARUH KADAR ENZIM

GAMBAR KANAN
GRAFIK HUBUNGAN V RATA-RATA PADA t0 , t1 , t2 dengan jumlah enzim

GAMBAR KIRI
KURVA PERJALANAN REAKSI ENZIMATIK YANG BERBEDA DALAM JUMLAH ENZIM
KETERANGAN :
I 1 UNIT
II 2 UNIT
III 3 UNIT
KECEPATAN AWAL BERBANDING LURUS DENGAN KADAR ENZIM
 KADAR SUBSTRAT
At low substrate concentration, the active sites of
the enzyme molecules are not all used. As the
substrate concentration is increased, more and
more sites come into use and eventually all sites
are fully occupied.
- Increasing the substrate concentration cannot
increase the rate of reaction because substrate
concentration has now become a limiting factor.
 PENGARUH pH
The precise three-
dimensional
molecular shape
which is vital to the
functioning of
enzymes is partly the
result of hydrogen
bonding;
H+ ions may break
these bonding and
change the shape of
the molecule.
 PENGARUH pH

- pH TERLALU TINGGI RENDAH DENATURASI

- pH PENGARUHI MUATAN ENZIM SUBSTRAT
- pH PENGARUHI KONFORMASI ENZIM
 PENGARUH SUHU

SUHU YANG MENINGKAT :

KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK
MENINGKAT (V0)
TETAPI DENATURASI LEBIH
MUDAH TERJADI

PENGARUH SUHU PADA STABILITAS DAN AKTIVITAS ENZIM

REAKSI KIMIA BERJALAN LEBIH CEPAT DENGAN NAIKNYA SUHU KARENA

NAIKNYA SUHU
 PENGARUH SUHU

SUHU OPTIMUM 50 derajat Celsius PADA KURVA

TERSEBUT
-SUHU OPTIMUM TERGANTUNG WAKTU
PENENTUAN
-ENZIM STABIL PADA SUHU RENDAH (DINGIN)
LABIL SUHU TINGGI (PANAS)
Thank You.