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AUTÓNOMA DE MÉXICO
BCT I (2453)
Grupo amino
(protonado)
Carbono a
Cadena
lateral
CONFIGURACIÓN:
Hay dos tipos:
•d: dextrarotatorio
•L:levorotatorio
D Histidina
AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR
Son 20 los aminoácidos estándar que conforman las
proteínas de la mayoría de los organismos.
Ejemplo:
Histidina Alanina
Leucina Arginina
Isoleucina Asparagina
Lisina Acido Aspartico
Metionina Cisteína
Fenilalanina Glutamina
Treonina Acido glutámico
Triptofano Glicina
Valina Prolina
Tirosina Serina
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Hidrófobos
Según la Hidrófilos
polaridad del
radical Ácidos
Básicos
Aminoácidos
Ácidos
Alifáticos Básicos
Según la
estructura del Aromáticos Neutros
radical
Heterocíclicos
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Leucina Prolina
metionina asparagina
isoleucina glutamina
AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS
Su principal característica es la hidrofobicidad de la cadena
lateral (con excepción de G).
Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares, donde
contribuyen a la estructura global de la proteína debido al
efecto hidrofóbico (“micela proteica”)
Reactividad química muy escasa.
Glicina tiene un destacado papel estructural: suele ser
invariante en series filogenéticas
Glicina
Glicina
Alanina
Alanina
Valina
Valina
Leucina
Leucina
Isoleucina
Isoleucina
Prolina
Prolina
(Gly,G)
(Gly, G) (Ala, A)
(Ala, A) (Val, V)
(Val, V) (Leu,
(Leu, L) L) (Ile,
(Ile, I) I) (Pro,
(Pro, P) P)
AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS
La presencia de estructuras aromáticas hace que
absorban luz UV en torno a 280 nm; la absorción UV de
las proteínas se debe a su contenido en estos
aminoácidos.
F y W son hidrofóbicos
Cisteína Metionina
(Cys, C) (Met, M)
La cisteína, con cadenas laterales azufradas (S), puede
oxidarse y formar PUENTES S-S
PROLINA
Aminoácido alifático polar.
Aspartato Glutamato
(Asp, D) (Glu, E)
CARGAS EN LOS AMINOÁCIDOS
FORMACIÓN ZWITTERIÓN (estructura dipolar)
A pesar de que generalmente los aminoácidos se
escriben con un grupo carboxílico (-COOH) y un
grupo amino (-NH2), su estructura real es iónica y
depende del Ph del medio.
El punto isoeléctrico es el
pH al que el aminoácido
se encuentra en equilibrio
entre las dos formas,
como el zwitterión dipolar
con una carga neta de
cero.
EL ENLACE PEPTÍDICO
2 aa Dipéptido
3 aa Tripéptido
de 4 a 10 aa Oligopéptido
de 10 a 100 aa Polipéptido
más de 100 aa Proteína
PEPTIDOS
Muchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos;
por ejemplo:
5’-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3’
3’-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5’
DNA
5’-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3’ RNA
N Lys.Gly.Ser.Gln.His.Leu.Val C Proteína
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Mioglobina
Proteína fibrosa
con alto contenido
en a-hélice
Proteína fibrosa con
estructura b: Fibroína
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
- Interacciones hidrofóbicas
- Enlaces de hidrógeno
- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Glucógeno fosforilasa
(homotetrámero)
La secuencia de aminoácidos de una
proteína están determinadas
genéticamente
mutaciones
estructura espacial función alteraciones genéticas
Las proteínas disueltas en solución acuosa en su
estructura terciaria ocultan en su interior la parte
hidrofobica de estas.
Aspartame
I. Físicos
1. Calor
2. Radiaciones
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH
renaturalización
Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su
estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la
desnaturalización es reversible.
1. Autoensamblamiento
La proteína se pliega sin ninguna otra ayuda
2. Ensamblamiento dirigido
La proteína se pliega gracias a la acción de
otras proteínas
FUNCION ENZIMÁTICA
Proteínas de
citoesqueleto
FUNCIÓN DE DEFENSA