PROTEINAS

WILLIAM BENJAMIN RUIZ CHANG

MAGISTER EN BIOQUÍMICA

DOCENTE DE LA CÁTEDRA DE BIOLOGÍA CELULAR Y MOLECULAR

Y BIOQUÍMICA - UPAO
 PROTEINAS

 Son un grupo de biopolimeros

construidos por aminoácidos con una
amplia gama de estructura y funciones.
Son los compuestos orgánicos más
abundantes, representan alrededor del
50% del peso seco de los tejidos.

 Cuando se dispersan en un solvente

adecuado, forman soluciones
coloidales.

 Cada tipo celular posee una

distribución, cantidad y especie de
proteínas que determina el
funcionamiento y la apariencia de la
célula. Ej. Una célula muscular difiere
de otras en virtud de su gran contenido
de proteínas contráctiles, como la
miosina y la actina,
 AMINOÁCIDOS
• Los aminoácidos constituyen las unidades
monoméricas a partir de las cuales se sintetizan las
cadenas polipetídicas.
• Cada aa contiene un grupo carboxilo, un grupo
amino, y un hidrógeno unido a un átomo de carbono
central conocido como el carbono α.
• Los aa son clasificados en base a su solubilidad en
agua, que a su vez depende de la cadena lateral (R).

• Con la excepción de la glicina, cada aa tiene dos enantiómeros, una forma D y una
forma L. Las proteínas sólo contienen isómeros de la serie L.
• Los aa que están disueltos en agua existen en solución como iones dipolares
denominados zwitterions, los cuales pueden actuar como ácidos (donadores de H+) o
como bases (aceptores de H+). Estas sustancias son llamadas anfotéricas.
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES
• Los aminoácidos esenciales no pueden ser sintetizados por el hombre.
• Dichos aa deben ser necesariamente suministrados con las proteínas de los alimentos.
• Si falta uno solo de ellos no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea
requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición,
según cual sea el aminoácido limitante.
• Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos.
- Ellos son: Valina, leucina, treonina, triftófano, metionina, isoleucina, fenilalanina y lisina

Valina (V) Leucina (L) Treonina (T) Metionina (M)

Triptófano (W) Isoleucina (I) Fenilalanina (F) Lisina (K)

• Los aa en un péptido o en una proteína son
a veces llamados residuos (que resultan
después de perder un átomo de H+ del grupo
amino y un OH- del extremo carboxilo)
• Cada péptido tiene dos extremos libres: el
grupo amino libre es el extremo amino-
terminal (o N-terminal); y el carboxilo libre es
el extremo carboxilo-terminal (o C-terminal)
• Dos aminoácidos están unidos de modo Alanil-glutamil-glicil-lisina
covalente a través de un enlace amida, Tetrapéptido con un extremo
conocido como enlace peptídico α-amino, y un extremo
carboxilo, y dos grupos R
• La unión de pocos aminoácidos forman un ionizables.
oligopéptido, muchos aminoácidos forman
un polipéptido.

Enlace
Grupo Grupo peptídico
carboxilo amino
H H Reaccoión de H O H
H O H O H O
deshidratación
N C C + N C C N C C N C C
H OH H OH H OH
R R H R
R H2O

Aminoácido Aminoácido Dipéptido

 NIVELES DE ORGANIZACION

ESTRUCTURA PRIMARIA

• Disposición lineal o secuencia de aminoácidos que constituyen la cadena.

• La unión peptídica sólo permite formar estructuras lineales y es especifica
de cada proteína.
ESTRUCTURA SECUNDARIA

Disposición espacial, regular,

repetitiva, que puede adoptar
la cadena polipetídica,
generalmente es mantenida
por enlaces de hidrógeno
La cadena polipeptídica
puede adoptar distintas
disposiciones espaciales
- Hélice  (alfa)
- Lámina  (beta)
- Arrollada al azar
ESTRUCTURA TERCIARIA
 Es la conformación global de una cadena polipeptídica, es decir disposición tridimensional
de todos los residuos de aminoácidos.
 Esta estructura es estabilizada mediante enlaces de hidrógeno, interacciones iónicas,
interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der waals, y enlaces disufuro.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Describe la cantidad y posiciones relativas de las subunidades de una proteína multimérica.
• Las cadenas polipeptídicas o subunidades se mantienen mediante enlaces no covalente.
- El colágeno es una proteína fibrosa de tres polipéptidos que están superenrollados.
Esto provee la resistencia estructural para su papel en los teiidos conectivos.
- La hemoglobina es una proteína globular con dos copias de dos tipos de polipéptidos.
 DESNATURALIZACIÓN

• Proceso en el cual la proteina pierde

sus niveles secundario, terciario y
cuaternario debido a la destruccion de
los enlaces no covalentes.
• La desorganización en la estructura
molecular lleva a la pérdida de las
propiedades y funciones naturales de la
proteína.
• Los agentes desnaturalizantes no
actuan sobre los enlaces peptídicas,
razón por la cual la estructura primaria
de una proteína no está afectada.
• La desnaturalización es un proceso
generalmente irreversible.
• Agentes desnaturalizantes:
- Calor
- pH extremos
- Detergentes
- Soluciones concentradas de úrea
- Sales de metales pesados
ESTRUCTURA GLOBAL DE LAS PROTEINAS

PROTEÍNA FIBROSA
Las cadenas polipeptídicas se ordenan
paralelamente, formando fibras o láminas
extendidas. Son proteínas duras, químicamente
inertes, físicamente resistentes, y con funciones
principalmente de tipo estructural insolubles en
agua. Ej. Colágeno, elastina, queratina, miosina,
fibrina, etc..

PROTEÍNA GLOBULAR
La cadena polipeptídica se pliega sobre sí misma
de modo que adoptan forman esféricas o
globulares compactas. Son solubles en agua. En
general, desempeñan una función móvil o
dinámica en la célula. Ej. Enzimas, anticuerpos,
hormonas, hemoglobina, transferrina, etc.
 CLASIFICACION DE ACUERDO CON SU FUNCION

Tipos y ejemplos Localización y función

Enzimas
Hexocinasa Fosforila a la glucosa
Lactato Deshidrogenasa Transforma piruvato en lactato y viceversa
Ribonucleasa Cataliza la hidrólisis del ác. ribonucleico
Tripsina Hidroliza algunos péptidos
Hormonas
Horm. adrenocorticotropa Regula la síntesis de corticosteroides
Hormona del crecimiento Estimula el crecimiento de huesos
Insulina Regula el metabolismo de la glucosa
Proteínas reguladoras
Calmodulina Modulador intracelular fijador de calcio
Troponina C Fija calcio para contracción muscular Caseína
Proteínas de reserva
Caseína Proteína de la leche
Ferritina Almacenamiento de hierro en bazo
Ovoalbúmina Proteína de la clara de huevo
 Tipos y ejemplos Localización y función
Proteínas transportadoras
Albúmina sérica Transporta ácidos grasos en la sangre
Beta-lipoproteína Transporte de lípidos en sangre
Hemoglobina Transporte de O2 en la sangre.
Mioglobina Transporte de O2 en músculo
Proteínas contráctiles
Actina Filamentos móviles de las miofibrillas
Dineína Cilios y flagelos
Miosina Filamentos estáticos de las miofibrillas
Proteínas relacionadas con la inmunidad y la defensa
Anticuerpos Forman complejos con las proteínas extrañas
Fibrinógeno Precursor de la fibrina en coagulac. sanguínea
Trombina Componente del mecanismo de coagulación
Proteínas estructurales
Colágeno Tej. conectivo fibroso.
Elastina Tej. conectivo elástico.
- Queratina Piel, plumas, uñas.