You are on page 1of 42

Universidad Autonoma de Nuevo León

Facultad de Medicina
Escuela de Medicina “Dr. Jose Eleuterio Gonzales”

GRUPO 6
Aumenta la velocidad
Enzima: Catalizadores de las reacciones sin
proteicos sufrir cambios durante
el proceso.

Producto: Molécula(s)
Sustrato o reactante: resultantes Enzima-Sustrato:
sustancia de la acción de la Unión especifica para
reaccionante. enzima sobre el formar producto.
sustrato.
Son proteínas que
poseen un efecto Influyen sólo en la
catalizador al velocidad de
reducir la barrera reacción sin
energética de alterar el estado
ciertas reacciones de equilibrio.
químicas.

Forman un
Dirigen todos los
complejo
sucesos
reversible con el
metabolicos
sustrato.
Nombre recomendado
Nombre Sistémico: Dividen en 6 clases
Modelo de ajuste inducido
El centro activo supone una porción relativamente pequeña del
volumen total de la enzima. zona de la enzima a al cual se une el
sustrato, para que la reacción se produzca

Eficiencia: Reacciones se desarrollan mucho mas rapido que las


reacciones sin catalizar

Especificidad: Son altamente específicas. El conjunto de enzimas que


se producen en una célula determina que reacciones ocurren en ellas.

Regulación:Actividad puede regularse.

.
Muchas enzimas se localizan en organelos específicos
a) Cambios de energía que
ocurren durante la
reacción

Todas las reacciones químicas


tienen una barrera de
energía que separa los
reactantes de los productos.
b) Química del sitio activo.
Es una maquina molecular
compleja que emplea
mecanismos químicos
diversos para facilitar la
conversión del sustrato en
producto.
a) Concentración del sustrato
Velocidad máxima: es el numero de moléculas de sustrato que se convierte
en producto por unidad de tiempo.

b) Temperatura
Aumento de la velocidad con la temperatura: este aumento es
consecuencia del mayor numero de moléculas que tienen energía suficiente
como para atravesar la barrera energética y formar productos de la reacción.

c) pH
Efecto del pH sobre la ionización del sitio activo: el proceso catalítico
suele precisar que la enzima y el sustrato tengan grupos químicos específicos en
un estado ionizado o desionizado para interaccionar.
CINÉTICA DE MICHAELIS-MENTEN
• ECUACIÓN DE MICHAELIS -
MENTEN

Velocidad máxima

Velocidad de
reacción inicial

Concentración del sustratro


Constante de Michaelis =
(k-1 + k2) / k1
Vo= Cuando se mezclan la
enzima y sustrato.

Km=
Es la concentración del sustrato a
la cual la Velocidad de reacción es
la mitad. Es decir:

½ Vmáx
EJEMPLO.

• Para una enzima cuya Km= 2 mM y su Vmáx=


5 mM. Determinar la velocidad para las
siguientes concentraciones de sustrato:
A. .5 mM = 1 mM / s
B. 2.0 mM = 2.5 mM / s
C. 10 mM = 4.1 mM / s
D. 40 mM = 4.7 mM / s
Representación de Lineweaver - Burk

1 1
V = Vmáx (S)
Km + (S)

1 Km (S)
= +
V Vmax (S) Vmax (S)

1 Km 1
= +
V Vmax (S) Vmax

1 Km x 1 1
= +
V Vmax (S) Vmax

y = mx + b
Inhibición enzimática
REGULACIÓN DE ENZIMAS
INTRODUCCIÓN
La regulación de las enzimas es importante debido a que
se requieren coordinar los numerosos procesos
metabólicos.
En este tema se podrán observar las diferentes
regularizaciones que tienen las enzimas.
ENZIMAS ALOSTERICAS
Alosterismo: Modo de regulación de enzimas o
proteínas al unirse una molécula efectora al sitio
alostérico de la enzima o proteína
Centro
activo

Centro
regulador

Se dividen en 2 tipos de sustancias


ACTIVADORAS
• La enzima se considera activa hasta
que se une a un sustrato.
• Existe otro modo de activación
conocido como “zimógeno”
INHIBIDORAS
Se basa en sustancias inhibidoras,
provocan que la actividad
enzimática disminuya o cese.
Existen 2 tipos de inhibición
•Irreversible
•Reversible
EFECTORES HOMÓTROPOS

&

EFECTORES
HETEROTROPOS
MODIFICACIÓN COVALENTE
Es una forma para regularizar la
actividad enzimática.
Es la unión fuertemente unida de la
enzima a una molécula.
Una de las principales maneras en las
cuales se regulan los procesos celulares
es la fosforilación
RESPUESTA DE FOSFORILACIÓN

La forma fosforilada puede ser más o


menos activa que la enzima sin
fosforilar
SINTESIS DE ENZIMAS
Muchas Gracias…