BIOKIMIA

ANGGOTA KELOMPOK :

KURNIA NAILUL F. 125040200111147

MAGHFIRAH 125040200111170
LASMIATI 125040200111187
KRISTYAPHINE A. 125040200111191
KARUNIA PRATAMA 125040201111001
JAYA GAUTOMO 125040201111002
KISNATUN NOFIYAH 125040201111003
 ASAM AMINO
Asam amino adalah senyawa penyusun protein. Asam
amino mempunyai satu gugus karboksil dan satu
gugus aminon (amfoter). Pada umumnya gugus amino
terikat pada posisi .
basa

asam
NH 2 NH 3
R  H, C -  : kiral
R CH COOH R CH COO-


asam -amino ion switter pH : 7,4

(Amfoter)
Asam Amino Amfoter
 Asam amino dapat berperan sebagai
 asam (pendonor proton pada basa kuat)
 basa (aseptor proton dari asam kuat)
 Bentuk kesetimbangan :

<pI pI (pHi) >pI

STRUKTUR ASAM AMINO
 Penamaan Asam Amino
 Didasarkan pada struktur D-gliseraldehid
 jika gugus NH3+ di kanan  diberi awalan D,
 jika NH3+ di kiri  diberi awalan L.
 Semua asam amino yang ada di alam, dalam
protein mempunyai konfigurasi L.
 Ada beberapa asam amino penting dalam
struktur protein dan metabolisme mempunyai
konfigurasi D, yaitu: asam D-alanin dan D-
glutamat yang merupakan komponen penyusun
dinding sel bakteri tertentu.
 Penulisan asam amino (20 asam amino yang
umum) dapat disingkat dengan 3 huruf.
Misal : Serine  Ser
Glysin  Gly
 Penggolongan Asam Amino
 Penggolongan asam amino didasarkan pada
sifat dari rantai samping (-R). Berdasarkan sifat
rantai samping R, asam amino dapat
digolongkan menjadi :
1. Asam amino dengan R non polar
2. Asam amino dengan R polar
3. Asam amino dengan R polar bermuatan
Penggolongan asam amino

 Berdasarkan gugus fungsinya:

 Asam amino dg gugus NH2 dan COOH
 Asam amino dg gugus –OH
 Asam amino dg rantai R mengandung –S-
 Asam amino dg gugus amina sekunder
 Asam amino dg cincin aromatis
 Asam amino dg 2 gugus COOH
 Asam amino dg gugus amida
 Asam amino dg 2 gugus basa
Asam Amino dapat dibedakan berdasarkan Rantai
samping:
1. Asam Amino Aliphatic, Hidrophobic:
Glycine (Gly atau G)  Asam amino dengan struktur paling
sederhana, hanya mempunyai satu atom H. Rantai samping
Aliphatic berupa Alanine (Ala atau A), Valine (Val atau V),
Leucine (Leu atau L), Isoleucine (Ile atau I) dan
methionine (Met atau M) yang secara kimia tidak reaktif,
tetapi secara alami hydrophobic. Proline (Pro atau P) juga
hydrophobic, tetapi atom N berada dalam struktur cincin.
Cysteine (Cys atau C) yang rantai sampingnya mengandung
sulfur, juga hydrophobic dan sangat reaktif, mampu bereaksi
dengan cysteine lain untuk membentuk ikatan disulfide
2. Asam Amino Aromatic, Hidrophobic: Phenylalanine (Phe
atau F), Tyrosine (Tyr atau Y) dan Trypthophan (Trp atau
W) yang hydrophobic karena cicncin aromatic nya.
3. Asam Amino Bermuatan, Polar: Asam amino
polar,mempunyai rantai samping hydrophilic, yang bermuatan
pada pH netral. Gugusan amino pada rantai samping dari
asam amino dasar bermuatan positif pada pH netral
Arginin (Arg atau R) dan Lysine (Lys atau K). Rantai
samping Histidine (His atau H) dapat bermuatan positif atau
tidak bermuatan pada pH netral. Sebaliknya, pada pH netral
gugusan carboxyl pada rantai samping dari asam amino
Aspartic Acid (Aspartate; Asp atau D) dan Glutamic Acid
(Glutamate; Glu atau E) bermuatan negatif.
4. Asam Amino tidak bermuatan, Polar: Rantai samping dari
Asparagine (Asn atau N) dan Glutamine (Gln atau Q),
masing-masing merupakan turunan Asp dan Glu tidak
bermuatan tetapi dapat bertpartisipasi dalam mengikat
hidrogen. Serine (Ser atau S) dan Threonine (Thr atau T)
adalah asam amino polar karena gugusan hydroxyl dalam
rantai samping yang reaktif, dan dapat juga berpartisipasi
dalam mengikat hidrogen (seperti pada gugusan hydroxyl dari
asam amino aromatic Tyr)
AROMATIC AMINO ACIDS
Reaksi Asam Amino

 Reaksi dengan Ninhidrin

Ninhidrin di dalam air akan
terhidrasi membentuk ninhydrin
hidrat. Ninhydrin hidrat bereaksi
dengan asam amino
menghasilkan anion berwarna
ungu, aldehid dan CO2.
Reaksi Ninhidrin

O
O O
OH
RCHCOO
+ N
NH3+
OH
O 
O O
anion berwarna ungu

+ RCHO+ CO2 + H2O + H+

Asam amino standar:

 Adalah asam amino penyusun

protein dalam makhluk hidup
 Berbentuk L-asam - amino
 Jumlahnya 20 buah
Karakter 20 asam amino standar
Asam Amino Essensial
 Selain 20 asam amino yang dibutuhkan oleh
tubuh sebagai komponen protein, terdapat
12 asam amino lain yang tidak terdapat di
alam tetapi dapat disintesis dari fragmen
karbohidrat dan lipid sebagai sumber
nitrogen melalui reaksi katalis enzim.
 Asam amino ini sangat dibutuhkan oleh
tubuh, namun tubuh tidak dapat
mensintesisnya, disebut asam amino
essensial.
Ikatan Peptida
 Ikatan peptida menghubungkan 2 asam amino
melalui gugus karboksil dari satu asam amino
dengan gugus amino dari asam amino yang lain.
O O
+H3N CH2 C O- + +H3N CH C
O
CH3
glysin alanin O
O
H
+H3N C C N C C O- + H2O
H2
CH3 C-terminal
N-terminal ikatan peptida
gly - ala
(glysinalanin)
Ikatan Peptida

 Berdasarkan konvensi ikatan peptida ditulis

dengan asam amino yg mempunyai NH3+
bebas (sebelah kiri) dan as. Amino dg gugus
COO- bebas (sebelah kanan)
 Molekul yang mengandung 2 asam amino dg
1 ikatan peptida disebut dipeptida
 Molekul mengandung 3 asam amino disebut
tripeptida. Ada tetrapeptida, pentapeptida,
dst.
METABOLISME ASAM AMINO
Metabolisme Asam Amino
Katabolisme Asam Amino
Katabolisme Atom N
1. Transaminasi
2. Deaminasi Oksidatif
3. Siklus Urea
Katabolisme Atom C
 Katabolisme Asam Amino

1. Transmisi
Asam amino alfa ketoglutarat NH3 CO2

Asam alfaketo L-Glutamat Urea

•Sebelum metabolisme carbon skeleton menjadi major metabolic intermediates,
gugus -amino dari asam amino pertama kali dihilangkan melalui proses yang
disebut transamination. Dalam proses ini gugus -amino dari asam amino
ditransfer ke -ketoglutarate untuk membentuk glutamate dan -keto acid
-amino acid + -ketoglutarate == -keto acid + glutamate
•Enzim yang mengkatalisis reaksi ini disebut transaminase (aminotransferase)
dan pada mamalia banyak ditemukan dalam lever. Sebagai contoh: aspartate
transaminase mengkatalisis transfer gugus amino dari aspartate ke -
ketoglutarate, sedangkan alanine transaminase mengkatalisis transfer gugus
amino dari alanine ke -ketoglutarate.
•asam alfa-keto,disertai pembentukan asam amino baru dan alfa-keto baru
•Aspartat hasil transaminasi dapat mengangkut asam aminonya ke asam α-keto
lainnya, membentuk berbagai asam amino melalui proses transaminasi.
•Pengangkutan ke piruvat, misalnya, akan menghasilkan alanin.
Alanin dan asam amino lainnya juga dapat mengangkut gugus aminonya
sehingga banyak sekali asam amino yang terbentuk dengan cara transaminasi
Deaminasi Oksidatif
•Gugus -amino yang telah disalurkan kedalam glutamate dari asam
amino yang lain, kemudian diubah menjadi ammonia oleh glutamate
dehydrogenase (Gambar 6). Enzim ini sangat mampu memanfaatkan
NAD+ atau NADP+
•Dalam biosintesis glutamate, bentuk coenzyme NADP+ yang
digunakan, sedangkan NAD+ digunakan dalam degradasinya
•Glutamate dehydrogenase terdiri atas 6 subunit yang serupa dan
ditujukan pada allosteric regulation. GTP dan ATP merupakan
allosteric inhibitors, sedangkan GDP dan ADP merupakan allosteric
activators. Maka, bila muatan energi sel rendah (misal: ADP dan GDP
lebih banyak daripada bentuk triphosphate-nya) glutamate
dehydrogenase diaktivasi dan oksidasi asam amino meningkat.
Menghasilkan carbon skeleton yg kemudian dimanfaatkan sebagai
bahan bakar metabolik, masuk kedalam citric acid cycle dan akhirnya
menghasilkan energi melalui oxidative phosphorylation.
Siklus Urea
Ada 5 reaksi enzimatis yang terlibat dalam siklus urea, yang dua berlangsung
dalam mitochondria, tiga yang lain di dalam cytosol:
1.Carbamoyl phosphate synthase secara teknis bukan termasuk dalam
siklus urea, mengkatalisis kondensasi dan aktivasi ammonia (dari oxidative
deamination dari glutamate oleh glutamate dehydrogenase) dan CO2 (dalam
bentuk bicarbonate, HCO3- ) untuk membentuk carbamoyl phosphate.
Hidrolisis dari dua molekul ATP membuat reaksi ini pada dasarnya irreversible
2.Reaksi kedua, juga terjadi dalam mitochondria dan melibatkan transfer
gugus carbamoyl dari carbamoyl phosphate ke ornithine oleh
ornithinetranscarbamoylase. Reaksi ini membentuk asam amino non
standar citrulline yang kemudian ditranspor keluar dari mitochondria ke
dalam cytosol dimana reaksi dari siklus ini masih berlangsung.
3. Citrulline kemudian berkondensasi dengan aspartate, sumber atom
nitrogen kedua dalam urea, oleh enzim argininosuccinate synthetase
untuk membentuk argininosuccinate. Reaksi ini dikendalikan oleh
hidrolisis ATP menjadi AMP dan PP , diikuti hidrolisis dari
pyrophosphate. Kedua ikatan energi tinggi dalam ATP akhirnya
terpotong.
4. Argininosuccinase kemudian memindahkan carbon skeleton aspartate
dari argininosuccinate ke dalam bentuk fumarate, meninggalkan atom
nitrogen pada produk arginine yang lain. Siklus urea juga memproduksi
arginine, asam amino ini tergolong nonessential bagi ureotelic organism.
Arginine merupakan precursor perantara dari urea.
5. Urea kemudian terbentuk dari arginine oleh aksi arginase dengan
regenerasi ornithine. Ornithine kemudian ditranspor kembali kedalam
mitochondria untuk dikombinasikan dengan molekul carbamoyl
phosphate yang lain.
Kaitannya dengan Citric Acid
Cycle
Sintesis fumarate oleh argininosuccinase pada siklus urea
terkait dengan citric acid cycle. Fumarate merupakan
intermediate dari akhir siklus urea yang kemudian dihidrasi
menjadi malate, yang selanjutnya dioksidasi menjadi
oxaloacetate
THANK YOU