UNIVERSIDAD POLITÉCNICA ESTATAL

DEL CARCHI
FOLIO III
UNIDAD 2 ENZIMAS
Capacidad para elegir la técnica adecuada para
RESULTADO DE
el uso y/o análisis de las enzimas, considerando la
APRENDIZAJE
normativa nacional vigente.

DOCENTE:

Dra. Jenny Yambay M.Sc.

NIVEL: Quinto
Temática
Enzimas
Nomenclatura
Catalizadores
Especificidad
Sitio activo
Cinética de las reacciones enzimáticas
(Badui, 2006, pp. 316-319) (Nielsen, 2003, pp.
332
Cuantificación de actividad enzimática.
Análisis químico con enzimas.
Las enzimas como indicadores de calidad
en los alimentos.
 Enzimas
Son biomoléculas cuya función es
aumentar la velocidad de las
reacciones bioquímicas, actúan por
lo tanto como catalizadores
biológicos.
Naturaleza química
La gran mayoría de las enzimas son proteínas.
Sin embargo existen algunos ARN que pueden
actuar como enzimas (ribozimas)
 Unidades enzimáticas
1kat= 1 mol de
Moles sustrato convertido
x s-1=6x10-7 UI

Actividad
Unidades Cantidad de
específica (pureza
enzimáticas enzima activa
de la enzima)

Actividad
Nivel de actividad
enzimática

Se expresa por la
cantidad de
sustrato convertido
Análisis enzimático

Es la determinación de los compuestos con la

ayuda de enzimas añadidas o la medida de la
actividad de los enzimas endógenas para dar
una indicación del estado del sistema biológico
incluido los alimentos.
¿Cómo actúan las enzimas?

Las enzimas son catalizadores y como tales

aumentan la velocidad de la reacción química,
sin modificar su resultado.
No modifican la energía de los reactivos ni de
los productos pero sí disminuyen la energía de
activación, una especie de barrera energética
que deben pasar los reactivos para convertirse
en productos.
¿ Una misma enzima
cataliza las distintas
reacciones?
No, las enzimas son específicas,
cada una cataliza una
determinada reacción.
La alta especificidad
se debe a que su
estructura terciaria le
permite formar
cavidades llamadas
sitios activos, lugar
donde se ubica el
sustrato durante el
proceso de catálisis.
La enzima se une específicamente
a las moléculas denominadas
sustratos, formando un complejo
enzima-sustrato y favoreciendo su
transformación en productos
Sustrato

Complejo
enzima-sustrato

Productos
Una Reacción
Enzimática:
¿La velocidad de una reacción
catalizada por una enzima es
siempre la misma?

No, depende de muchos factores entre los

que se cuentan:

Concentración del sustrato

Temperatura
pH
Cómo se mide la actividad enzimática?

En una misma
Continuos
muestra
Métodos
En varias
Discontinuos
muestras
Cómo se mide la actividad enzimática?
Espectrofotométricos

Fluorométricos

Tipos de ensayo
continuos

Calorimétricos

Quimioluminiscencia
Cómo se mide la actividad enzimática?

Radiométricos
Tipos de ensayo
discontinuos
Cromatográficos
Cofactores Enzimáticos
Cofactor (Coenzima): Átomo, ion o molécula que participa en el
proceso catalítico sin ser enzima ni substrato.

Los cofactores participan de dos maneras distintas:

1. A través de una fijación muy fuerte a la proteína y salen

sin ser modificados del ciclo catalítico

2. Como un segundo substrato; salen modificados del ciclo

catalítico y por lo general requieren otra enzima para volver
al estado original.
Aminoácido
LAO Cetoácido
R CH COO- + O2 + H2O R CO COO- + H2O2 + NH4+
NH3+

LAO: L-aminoácido oxidasa: es una flavoproteína

Las flavoproteínas tienen un grupo prostético flavínico,

que interviene en el proceso catalítico sin salir modificado
del mismo
O
H3C N
NH

H3C NH N O
Los cofactores enzimáticos suelen ser moléculas complejas,
que nuestro organismo no puede sintetizar, por lo general.

Por esa razón muchos cofactores enzimáticos deben ser, en

todo en parte, ingresados con la dieta; muchos de ellos son,
vitaminas.
Ni todos los cofactores son vitamínicos ni todas las vitaminas
son cofactores enzimáticos
Cofactores de naturaleza vitamínica; ejemplos

1. Hidrosolubles
Tiamina Tiamina pirofosfato B1
Riboflavina Flavinas: FAD, FMN B2
Piridoxal Piridoxal fosfato B6
Cobalamina Coenzimas cobamídicos B12
Ác.Ascórbico Ac. Ascórbico C
Nicotinamida NAD+, NADP+ PP
Ác.Lipoico Lipoamida
Ác.Fólico Coenzimas folínicos
Ác.Pantoténico Panteteínas (CoA, p.e.)

2. Liposolubles
Naftoquinonas g-Carboxilación K
Cofactores de naturaleza no vitamínica: ejemplos

Hemo Hemoenzimas, citocromos

Complejos Fe-S Ferredoxinas
Quinonas Tr.electrónico mitocondrial y fotosintético
Glutatión Redox; transporte de aminoácidos
ATP Transf.de fosfato y/o de energía
UTP Transf.de grupos glicosídicos
PAPS Transf.de grupos sulfato
S-AM Transf.de grupos metilo
Carnitina Transportador de grupos acil-
Vitaminas que no forman parte de cofactores enzimáticos

Liposolubles

Retinoides vit. A
Calciferoles vit. D
Tocoferoles vit. E
Teorías de la Acción Enzimática

Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)

Substrato y enzima se acoplan de
forma estereospecífica, de la
misma manera que una llave se
ajusta a su cerradura.
Modelo aceptado durante mucho
tiempo; hoy se considera
insuficiente al no explicar
algunos fenómenos de la inhibi-
ción enzimática.
Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)

Tanto la enzima como el

substrato sufren una
alteración en su estructura
por el hecho físico de la
unión.

Está mucho más de

acuerdo con todos los
datos experimentales
conocidos hasta el
momento.
La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidad
definiendo la acción enzimática como

Estabilización del Estado de Transición

Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad

complementario no al substrato o al producto, sino al
estado de transición entre ambos.
 O
R C O R' Substrato: un éster

O-
Estado de transición:
R C O R' intermediario tetraédrico,
inestable
O-

O
-
R C O HO R' Productos
Clasificación y
Nomenclatura de
Enzimas
Nombre sistemático: Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa

Donador Aceptor

Grupo Subgrupo
Número sistemático

Enzyme
EC 2.7.1.1 Enzima
Comission
Sub-subgrupo

Nombre común: Hexokinasa

 Clasificación de enzimas: Grupos
1. Oxidorreductasas

2. Transferasas
•grupos aldehidos
•gupos acilos
•grupos glucosilos
•grupos fosfatos (kinasas)

3. Hidrolasas
•Transforman polímeros en monómeros.
Actuan sobre:
•enlace éster
•enlace glucosídico
•enlace peptídico
•enlace C-N
4. Liasas
•(Adición a los dobles enlaces)
•Entre C y C
•Entre C y O
•Entre C y N

5. Isomerasas
•(Reacciones de isomerización)

6. Ligasas
•(Formación de enlaces, con
aporte de ATP)
Entre C y O
•Entre C y S
•Entre C y N
•Entre C y C
 Inhibición Enzimática

Inhibidor:
Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a través de
interacciones con el centro activo u otros centros específicos
(alostéricos).

Esta definición excluye todos aquellos agentes que inactivan a

la enzima a través de desnaturalización de la molécula enzimática
De esta forma, habrá dos tipos de inhibidores:
I. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activo

II. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de la molécula,

causando un cambio conformacional con repercusión negativa en la
actividad enzimática.

Activador alostérico: Inhibidor alostérico:

favorece la unión del impide la unión del
sustrato sustrato
Referencias bibliográficas:
Baudi, S. (2006). Química de los alimentos. (4a Ed.). México: Pearson.
Mendoza. E., y Calvo. M. (2010). Bromatología. México: Mc Graw Hill
Interamericana.
Nielsen. S. (2003). Análisis de los alimentos. Zaragoza: Acribia S.A.
 Aprendizaje colaborativo
Taller N°3
Realizar organizadores gráficos sobre las siguientes temáticas y exponer:
 Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas (Badui, 2006, pp. 310-
319)
 Inhibidores enzimáticos
 Uso industrial de las enzimas (Badui, pp. 320-323)
 Revisión de enzimas de importancia en los alimentos (Badui, 2006, pp. 323- 353)
 Procesos de interés en alimentos con enzimas inmovilizadas (Badui, 2006, pp. 353-
355)(Nielsen, 2003, p. 344)
 Tecnología de ADN recombinante aplicada a la producción y modificación de enzimas
de interés en alimentos (Badui, 2006, pp. 353-360)
 Ensayo sobre el artículo científico

Entregar trabajo escrito y exponer dentro de las horas clase, se

tendrá 5 minutos para la exposición y 5 para preguntas.
 Aprendizaje colaborativo
Taller N°3
Realizar organizadores gráficos sobre las siguientes temáticas y exponer:
 Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas (Badui, 2006, pp. 310-
319)
 Inhibidores enzimáticos
 Uso industrial de las enzimas (Badui, pp. 320-323)
 Revisión de enzimas de importancia en los alimentos (Badui, 2006, pp. 323- 353)
 Procesos de interés en alimentos con enzimas inmovilizadas (Badui, 2006, pp. 353-
355)(Nielsen, 2003, p. 344)
 Tecnología de ADN recombinante aplicada a la producción y modificación de enzimas
de interés en alimentos (Badui, 2006, pp. 353-360)
 Ensayo sobre el artículo científico

Entregar trabajo escrito y exponer dentro de las horas clase, se

tendrá 5 minutos para la exposición y 5 para preguntas.
Aprendizaje Autónomo (Es individual)

Resuelva las preguntas de repaso (Nielsen, 2003, p. 335)

Entregar en 7 días.
Recuerde:

Lección escrita de la
temática tratada.
Hacer el trabajo autónomo.
Práctica de laboratorio
N°2 para la próxima clase