…..

PROTEINAS

El doble juego de una proteína.

Las HSP (heat shock protein) son chaperonas encargadas de proteger otras proteínas de ENVIAR A UN AMIGO
PROTEINAS
 Las proteínas son biomoleculas complejas o también
macromoleculas estructurales ,formadas por polímeros de
aminoácidos.) Están codificadas genéticamente. (DNA-
RNA-Sintesis Proteica).

 Poseen 3-4 estructuras (1ra-2d-3er-4tn )

 Se requieren absolutamente en la alimentación como 20 %
de la dieta normal y en algunos casos mayor al 50%, ya
que son fuente de los aminoácidos esenciales
(nutricionalmente)

En las células se sintetizan en los ribosomas.

Nacen salvajes o puras y experimentan modificaciones
translacionales
…..PROTEINAS
Las modificaciones post traducción o post
translacionlaes son:
 Glucosilaciòn-carboxilacion
 Acetilación- acilación
 Metilación. -Farnecilacion
 Sulfatación. -Fosforilacion
 Prenilación
….PROTEINAS

Las fuentes de las proteínas para el

organismo están dadas por la dieta
(proteínas animales y vegetales) que
proporcionan aminoácidos, o por la
síntesis de proteínas de novo, a partir
de los diferentes AA que contienen las
células (producto de la proteolisis
programada)
 VENTAJAS POR EL EMPLEO DE
PROTEINAS EN LA ALIMENTACIÓN:

 -Incremento de la fuerza general.

 -Incremento de la captación de oxígeno.
 -Incremento en el contenido de hemoglobina de los
glóbulos rojos.
 -Reducción de la grasa corporal.
 -Disminución de la fatiga.
 -Recuperación más rápida después de los
entrenamientos.
 -Mayor deseo de hacer ejercicio.
 Contenido en porcentaje (%) de Proteínas de los
principales alimentos
Alimento Porcentaje
Carne de res 20

Leche pura 4

Mantequilla 1

Queso graso 28

Pan de trigo 7

Garbanzos, frijol, lenteja 24

Arroz 7

Maíz 10

Papas 2

Huevos (clara) 35
Las proteínas de la DIETA son digeridas por
proteasas especificas.
Las enzimas digestivas proteolíticas son sintetizadas
y almacenadas intracelularmente como precursores
llamados zimógenos. (sobre todo pancreáticos)

Las proteasas digestivas mas importantes son:

a) Pepsina.- Es derivado del pepsinogeno producido
por el estomago.
Contiene un sitio activo para el Aspartato.
b) Tripsina, quimiotripsina y elastasa.
Son serin-proteasas pancreáticas
- TRIPSINA. Cliva o rompe el enlace entre lisina y arginina
del extremo carboxiterminal de la proteína.
-QUIMIOTRIPSINA. Rompe enlaces entre fenilalanina,
tirosina , triptófano y otros A.A. hidrófobos del extremo
carboxiterminal.
-ELASTASA. Cliva el enlace alanina con otro aminoácido
en el extremo carboxiterminal.
c) Carboxipeptidasas A y B .- Son exopeptidasas
producidas por páncreas .
Lasíntesis, degradación y re-síntesis
de proteínas son condiciones básicas
para mantener la vida.

Cada día se degradan entre 1 a 2 %

de las proteínas totales (sobretodo
musculares)
 Ladegradación las realizan las enzimas
proteoliticas, que actúan tanto
extracelular como intracelularmente,
según la demanda fisiológica estas son:
Proteasas.
Peptidasas.
Aminopeptidasas .
Carboxipeptidasas.
 Cuando la proteína se cataboliza se separa en
dos grupos (amino) y (cetoacido)

 20 a 25 % de los AA se degradan y sus grupos

amino forman UREA y sus grupos cetoacidos
(que son esqueletos de carbono) se incorporan
a los compuestos anfibolicos (CK) para así
oxidarse y generar energía

 75a 85 % de los AA liberados se reutilizan para

formar nuevas proteínas
 Lavida media de las proteínas varia entre ½ hora
a 150 horas (Triptofano oxidasas, LDH,
aldolasas, etc)

 Lasproteínas de vida media corta (IC) y las

anormales son habitualmente “marcadas para
morir”

 El
que las marca es un péptido pequeño (76 AA)
que se llama UBIQUITINA que se une por enlace
peptídico entre un residuo de lisina y un
carboxilo
 Lasproteínas de vida muy corta presentan una
secuencia de residuos de AA que reconocen
las proteasas, este es PEST
( Prolina, Glutamato, Serina, Treonina)

 Los lisosomas degradan a las proteínas de vida

larga IC y EC y las que se encuentran en las
membranas son catabolizadas por enzimas de
tipo CATEPSINAS (proteasas)
 Lasproteínas circulantes de tipo
globulinas y/o glicoproteínas se degradan
al perder un grupo sialo-neuraminico
(NAN) de su cadena de oligosacaridos.

 Ingresan a la célula a través de receptores

para sialo-glucoproteinas y en el interior
son degradadas por los lisosomas.
 Se requieren solamente 30 a 60 gramos de
proteínas al día y una cantidad similar se puede
degradar, los excedentes de AA se eliminan por
vía renal

 Elnitrógeno de los AA se excreta de tres

formas:
Amoniaco…………. Peces
Ac. Úrico……………Aves
Urea……………… Humanos

sin embrago OTRAS FORMAS DE ELIMINAR NITRÓGENO

SON:
por:. Ion amonio , creatinina y Ac. úrico
 Elbalance de nitrógeno (diferencia entre
ingreso y perdida) puede ser positivo,
negativo o estar en equilibrio.

 Lafalta de un solo aminoácido esencial da

lugar aun balance negativo de nitrogeno

Se pierde Nitrogeno por orina, heces,

transpiración y/o enfermedades y se gana en
embarazo e hiperalimentación parenteral.
 El amoniaco deriva del nitrógeno alfa amino y
es toxico para los tejidos. (encefalopatía
amoniacal)

 El amoniaco (o ion amonio) se utiliza

inmediatamente para formar glutamina a
través de la glutamina sintetasa
(aminacion) y luego por el proceso de
desaminación del glutamato. los iones
amonio convergen para forma urea
AMINOACIDOS,FORMACION, METABOLISMO
…..
DESTINO DE LOS AMINOACIDOS (Urea,
glucosa,etc)
AA esenciales y no esenciales.
• Se encuentran en casi todas las proteínas
animales

• Los cereales, vegetales, legumbres, etc

tienen proteínas, pero estas carecen de
algunos aminoácidos esenciales .Por eso se
dice que son Proteínas de 2da calidad

•A algunas proteínas vegetales les falta:

(Tri-Lis- Met, etc)
El déficit de proteínas lleva al kwashiorkor.
AMINOACIDOS ESENCIALES. Nutricionalmente
(NO SINTETIZADOS POR LAS CELULAS, 10)

El nemotécnico para recordar los 10 A.A. esenciales es:

Hall private the tim
(His-arg-leu-lis) (fen-val-tre) (tri-iso-met)

Los aminoácidos esenciales están relacionados con el

balance de nitrógeno (+) o (-). Su déficit lleva a B. negativo.

El balance nitrogenado negativo es una condición en la

que el nitrógeno excretado es mayor QUE EL ingerido.
- Histidina y Arginina son semiesenciales
- Arginina: Es absolutamente requerida en niños.

- Histidina: Se encuentra en el musculo carnoso

(carnosina, beta alanin- histidina).

El déficit de un simple A.A. esencial

altera la síntesis de proteínas y
aumenta el catabolismo de los A.A.
remanentes.
• 10 aminoácidos SON NO esenciales Nutricionalmente
Alanina - Aspartato - Asparagina
Glutamato- Glutamina - Glicina
Prolina - Serina -Tirosina- Cisteina

Algunos Derivados de la lisina y Prolina, podrían

considerarse no esenciales: Hidroxilisina
Hidroxiprolina
 • 8 AA se forman desde intermediarios
anfibolicos (cetoacidos)

- 2 AA derivan de aminoácidos esenciales

(tir-his) y (3) la cisteina del homocisteinato.

- Ejem: De AA esencial a no esencial

( FEN TIR)
Alfa cetoglutarato Glutamato
NH H2O
NAD (P) H+ H NAD(P)

La enzima es la Glutamato deshidrogenasa

y el proceso bioquímico se denomina
• Aminacion reductiva
• Alanina y Aspartato
Piruvato Alanina

Glu o Aspartato Cetoglutarato

La enzima es Transaminasa y el proceso

se denomina Transaminacion de piruvato
• Asparagina (Asn)
Aspartato Asparagina
Gln Glu
ATP AMP+Ppi

• Serina 3 fosfoglicerato
NAD
NADH+H

fosfoserina

H2O
PI

Serina
• Glutamato forma glutamina

• Glutamato Glutamina
NH4
ATP ADP+P

La enzima es Glutamina Sintetasa

y el proceso es Aminacion
 NAD NAPH
• Tirosina (Tir)
Fenilalanina (E) TIROSINA
Fenilalanina Hidroxilasa

Ac. Fólico (donador de H)

• Hidroxiprolina (Hpro) – Hidroxilisina
 • Glicina (Gli) Se forma de 3 maneras

a) Serina Serinhidroximetil transferasa Glicina

b) Colina Oxidasa deshidrogenasa Glicina

c) Glutamato Glicina
Transaminasa
METABOLISMO DE LOS 20 A.A
Para comprender esto, se agrupan a los AA en familias
por el numero de Carbonos y por las estructuras de sus
ramificaciones
A.- Familias C2-C3 (Ala--Gli- Ser- Cis)
1.- Ala : Es convertida en piruvato por transaminacion
2.- Gli :Tiene un papel importante en el metabolismo :
- Por intermedio del complejo glicina cleavaje
cataliza la formación de Ion amonio , Co2. y THF
3.- Serina: Produce piruvato e ION AMONIO
en reacción de deshidratación e hidroxilacion
catalizada por la serin deshidratasa junto con
fosfato de piridoxal.

4.- Cisteina :Es convertida a piruvato por una

serie de reacciones
B.- Familias con C4 (Asp-Asp) No esenciales

1. Aspartato.- por transaminacion con alfa

cetoglutarato forma oxalacetato.
En el hígado dona su grupo amino para el
ciclo de la urea, el remanente, esqueleto
de carbonos forma fumarato.

1. Asparagina .- es hidrolizada para formar

aspartato e ION AMONIO
C.-familias de AA con C5 ( Gln, Glu, Arg, Pro, his)

1.- Glutamina: Es hidrolizada para formar ION

AMONIO y Glutamato y a la ves este es oxidado
para formar otra vez ION AMONIO y alfa
cetoglutarato

2.- Arginina:Es catalizada por arginasa para formar

urea y ornitina y es convertida en alfa cetoglutarato
C.-familias de AA con C5 ( Gln, Glu, Arg, Pro, his)

3.-Prolina:Por un descarboxilacion es convertida en

alfacetoglutarato

4.- Histidina:Por una liasa elimina amonio y

forma uroconato para catalizar a la N-formil
iminoglutamato.
D.- Familia C4 esenciales (tre-met)
1.-Treonina: Por deshidratación se convierte en
alfacetoglutarato y luego a propionil CoA por
descarboxilacion

2.- Metionina:es convertida a S- adenosilmetionina

quien es donante de grupos metilo con lo que se
convierte en S- adenosilhomocisteina

♣ Homocisteina : Interviene en 2 metabolismos

y formar cisteína y nuevamente metionina
E.- Familia con AA con cadenas largas
(val-Iso-leu)

1.- Valina: Es convertida secuencialmente a

propionil CoA.

2.- Isoleucina: Es convertida a alfa ceto Beta-metil

valerato por transaminacion y a Acetil CoA mas
propionil CoA .

3.- Leucina:Por transaminacion y descarboxilacion

oxidativa forma HMG CoA (por eso es cetogenico)
NOTA:_
los meta bolitos de Val, Leu e isoleucina
causan La enfermedad de orinar con
OLOR A MAPLE , por la deficiencia de la
cadena B-cetoacido de la
deshidrogenasa respectiva
F.- Familia con AA con cadenas aromáticas
(Fen- Tir)

1. Fenilalanina.:es convertida en tirosina en el

hígado por la enzima fenilalanina hidroxilasa

2. -Tirosina:Es convertida después de varios

pasos en fumarato (glucogenico ) y
acetoacetato( cetogenico) y en las
catecolaminas (Dopamina. Noradrenalina y
adrenalina)
G.- Familia de AA cetoadipatos (tri-lis)

1. Triptofano.-( tambien AA aromatico) es convertido

a alanina y luego a Acetil CoA via cetoadipato
NOTA:_El triptofano por medio de su
metabolito aminocarboximuconato semialdehido
puede convertirse en NAD

2.- Lisina .- forma Sacharopina para luego

convertirse en un cetoadipato
H.- AA glucogenicos y AA cetogenicos

1.- Los AA glucogenicos son aquellos que se pueden

convertir en glucosa y estos son:
Gli-ala-ser-cis-asp-apr-glu-gln-pro-his-arg-met-tre-val

2.- Los AA designados cetogenicos son aquellos que

pueden convertirse en cuerpos cetonicos y este es: leu

3.- AA convertibles en ambos tipos son: iso-fer-tir-tri-lis.

 Defectos o errores del metabolismo de
los AA
 llevan a enfermedades (raras) y se
determinan en sangre y orina con niveles
elevados.
 Se descubren generalmente en la lactancia
y son a menudo irreversibles y causan
daño cerebral.
 El tratamiento consiste en dar dietas bajas
del AA cuyo metabolismo esta defectuoso.
 LOS ERRORES INNATOS MAS COMUNES EN
EL METABOLISMO DE AMINOACIDOS SON:

 Fenilcetonuria es debido al déficit de

fenilalanina hidroxilasa
- Alcaptonuria por déficit de homogentisato
dioxigenasa
- Tirosinemia de tipo I por déficit de tirosina
hidroxilasa
- Tirosinemia de tipo II por déficit de tirosin
aminotransferasa.
PROCESOS DE LOS AMINOACIDOS en la biosíntesis de la urea
1.TRANSAMINACIÓN: Transaminasa (PLP):
a-Cetoglutarato + AA --> Glutamato + a-cetoácido

2. DESAMINACIÓN OXIDATIVA:Glutamato Deshidrogenasa:

Glutamato + NADPH --> a-Cetoglutarato + NADP+ NH 4+

3. FIJACIÓN DE AMONIO: Glutamina Sintetasa:

Glutamato + ATP + NH4+ --> Glutamina + ADP + Pi

4. HIDRÓLISIS: Glutaminasa:
Glutamina + H2O --> Glutamato + NH4+

5. DESCARBOXILACIÓN : Descarboxilasa (PLP):

Aminoácido + H2O --> Amina + CO2
6.- Ciclo de la urea
1.-LAS TRANSAMINACIONES
Reacciones de Transaminacion
1.- Las Transaminasas contienen fosfato de piridoxal
como cofactor y catalizan reacciones isoergonicas
….LAS TRANSAMINACIONES
2.- Las participaciones de glutamato y alfacetoglutarato como
uno de los pares (substrato – producto) son los mas importantes .
Así el rol del glutamato en el metabolismo de los A.A es:
2.-DESAMINACION OXIDATIVA
3.- FIJACION DEL AMONIO ò REACCION DE LA
GLUTAMINA SINTETASA
4.- HIDROLISIS O REACCION DE LA
GLUTAMINASA
.
2..3 ,4 DESAMINACION OXIDATIVA, FIJACION DE AMONIO
Y ROL DE LA GLUTAMINASA
LAS TRANSAMINACIONES
CLINICAMENTE IMPORTANTES
UREA Y CICLO DE LA UREA

La Urea no es toxica, es un compuesto hidrosoluble

que se elimina por orina.
Se acumula en nefropatías.

El proceso metabólico que transporta los iones

amonio (desde la periferia vía glutamina y los
desamina por medio del glutamato y los convierte en
urea en el hígado se denomina CICLO DE LA UREA

El amoniaco se puede acumular en hepatopatias y

producir alteraciones neurológicas.
 o

 La urea se sintetiza en el hígado (citosol y

mitocondria), se libera a la circulación y se
elimina por riñón.

 Refleja el 8O a 90 % de nitrógeno excretado.

 Se excretan 16.5 gr. de nitrógeno cada día

(95% orina y 5 % por heces)

 La urea se forma a partir de amoniaco (NH4).

 Se necesitan 3 ATPs, 6 AA, 5 enzimas,5 pasos.

 En el ciclo de la urea 3 AA, NO son proteicos y
actúan como transportadores:
 Ornitina
 Citrulina
 Arginin succinato

 Las enzimas son:

 Carbamoil fosfato sintasa I
 Ornitina transcarbamoilasa
 Arginin succinato sintasa
 Arginin succinasa
 Arginasa
 Los substratos del ciclo de la urea son:
Carbamoil fosfato
Citrulina
Aspartato
Arginino succinato
Fumarato
Arginina
Ornitina
 Se consumen CO2 como bicarbonato en su
unión con el amoniaco y el ATP.
 La arginina es inhibida por la ornitina y la
lisina.

 La arginina forma óxido nítrico (relajante)

 La inanición activa a la carbamoilfosfato

sintasa (debido a la degradación excesiva de
AA)

 Errores congénitos llevan a estados

patológicos conocidos como hiperamonémias
de tipo I y ll
 La reacción final para la formación de urea es
catalizada por la enzima Arginasa que forma urea y
ornitina. El destino de esta es formar POLIAMINAS

La causa mas común hiperamonemia en niños es

debido al déficit de la enzima Carbamoil Fosfato
Sintetasa de tipo I

Errores innatos del ciclo de la urea ocurren sin acidosis y

esto las diferencia de otras patologías metabólicas innatas
OTRAS FORMAS DE ELIMINAR NITRÓGENO SON
por: Ac. úrico. Ion amonio y creatinina
A.
El amoniaco se puede acumular en hepatopatias y
producir alteraciones neurológicas.

La causa mas común hiperamonemia en

niños es debido al déficit de la enzima
Carbamoil Fosfato Sintetasa de tipo I

Errores innatos del ciclo de la urea ocurren sin acidosis

y esto las diferencia de otras patologías metabólicas
innatas
NITROGENO UREICO
Nitrógeno ureico
Corresponde a nitrógeno ureico en sangre.

El nitrógeno ureico es lo que se forma cuando

la proteína se descompone.

El examen de nitrógeno ureico en sangre

(BUN) con frecuencia se hace para evaluar la
función renal.
Muchos fármacos afectan los niveles del BUN.
Valores Normales
De 7 a 20 mg/dL.
LOS VALORES SUPERIORES A LO NORMAL
PUEDEN DEBERSE A:

Insuficiencia cardíaca congestiva.

Niveles excesivos de proteínas en el tubo
digestivo.
Sangrado gastrointestinal.
Hipovolemia.
Ataque cardíaco.
Enfermedad renal, incluyendo
glomerulonefritis, pielonefritis y necrosis
tubular aguda.
Insuficiencia renal.
Shock.
Obstrucción de las vías urinarias.
LOS VALORES INFERIORES A LO
NORMAL PUEDEN DEBERSE A:

Insuficiencia hepática.

Dieta baja en proteína.

Desnutrición.

Sobrehidratacion
 La relación BUN/creatinina es importante
para poder diagnosticar con certeza una
insuficiencia renal, ya que ambos valores
deben estar aumentados para hacerlo, si
solo un valor esta aumentado debe
investigarse mas a fondo el problema.
 r.
 Si
hay un valor de BUN aumentado y
Creatinina normal puede ser por una
hiperproteinemia acelerada, o debido a que
no se esta eliminando por el riñón.

 Si
hay un valor de BUN y CR aumentados es
diagnostico de insuficiencia Renal.

 Valores de BUN normal y CR aumentada en

traumas de músculo (rabdomiolisis),
atrición muscula
 Sihay disminución de BUN y CR normal,
puede ser por dieta hipoproteica, síndrome
de mala absorción, tumores avanzados
caquexía, hepatitis severa, cirrosis hepática,
síndrome de hipertension portal.

 Sepuede obtener el valor de la Urea

utilizando la siguiente formula:
 Es una prueba que sirve para medir el
funcionamiento del filtrado glomelurar.
 Elaclaramiento de creatinina en condiciones
normales es de 100 a 120mI/minuto
 Puede estimarse a partir de la creatinina en
plasma en funcion de la edad, sexo y el peso
corporal del individuo mediante la siguiente
formula:
NIVELES ELEVADOS SE
ENCUENTRAN EN:
Uremia aguda
Glomerulonefritis aguda
Anuria traumática
Shock hemolítico post transfucional
Nefrosis
Esclerosis renal
Hidronefrosis
TBC renal
Pielonefritis
Riñon poliquistico.
 Losaminoácidos luego de perder sus
grupos Aminos se vuelven
hidrocarburos oxidados.

 Sedegradan a intermediarios
anfibolicos por reacciones catalizadas
semejantes a la de los lípidos
ramificados.

 Cada aminoácidos forma un

intermediario anfibolico.
 Catabolismo de
aminoácidos
Cada aminoácido tiene una
ruta degradativa propia.
Existen, por tanto, 20 rutas
degradativas de los
aminoácidos proteínicos
Las rutas degradativas son
convergentes
Los productos finales de
estas rutas son Piruvato,
Acetil-CoA o intermediarios
del ciclo de Krebs
En vertebrados los
aminoácidos son
procesados sobre todo en
hígado y riñón
Antes de llegar a los
productos finales el
nitrógeno ha de eliminarse.
La eliminación del
nitrógeno tiene dos fases:
 Losaminoácidos son precursores de otros
compuestos nitrogenados: hem, purina,
pirimidina, hormonas, neurotransmisores,
péptidos biológicamente activos.

Glicina Síntesis del hem.

Síntesis de purinas
Síntesis del glutation
Conjugación: ácido glicocolico,
acido hipúrico
Síntesis de creatina

Alanina Forma ácido pantotenico

Forman acetato
Serina Síntesis de Esfingosina
Síntesis de purinas y pirimidinas

Metionina Donador de metilos

Cisteina Síntesis de coenzima A

Sulfato urinario

Histidina Forma Histamina ( carnosina,

anserina.

Ac. Aspartico: Pirimidinas

. Arginina Síntesis de Creatinina
Síntesis de Oxido nítrico
Proceso de formación y acción del oxido nítrico
Ornitina Forma poliaminas. Factores de
crecimiento. Estabiliza al DNA
Ac. Glutamico: Glutation
Glutamina
GABA
 FORMACIÓN DEL GLUTATION, DERIVADO DEL
GLUTAMATO, CISTEINA y GLICINA
FORMACIÓN DEL GABA A PARTIR DE
GLUTAMATO
Valina: Ac. Pantotenico, penicilina

Lisina: Cadaverina, Anabasina.

Triptofano Serotonina (5HT)

Enfermedad carcinoide
Acido nicotinico
Melatonina
Ac. Indolacetico

Tirosina Melanina
Didroxifenil alanina (Dopa)
Noradrenalina y adrenalina
Morfina, Codeina, Tiramina,
Papaverina, Mescalina, Tiroxina
ALBINISMO El albinismo es un conjunto de
condiciones congénitas
(heredadas) que afectan a los
humanos y que se caracterizan
por la ausencia o disminución
del pigmento (melanina) en la
piel, los ojos o el pelo.
ALBINISMO
El albinismo se presenta cuando uno de varios
defectos genéticos hace que el cuerpo sea
incapaz de producir o distribuir melanina,
una sustancia natural que le da color al cabello,
la piel y el iris del ojo.

El albinismo es hereditario, (cromosoma 11q)

y se transmite de forma autosómica recesiva
ALBINISMO
Existen dos tipos principales de albinismo:

• El albinismo de tipo 1 es causado por

defectos que afectan la producción del
pigmento melanina.

• El albinismo de tipo 2 se debe a un defecto

en el gen "P". Las personas con este tipo de
albinismo tienen una pigmentación clara al
nacer.
En los individuos no-albinos,
los melanocitos transforman el
aminoácido tirosina en la sustancia
conocida como MELANINA.
(SUBS. QUE DA EL COLOR)

La melanina se sintetiza tras una

serie de reacciones enzimáticas por
acción de la enzima tirosinasa
SINTESIS DE NORADRENALINA
Y ADRENALINA
SINTESIS DE NORADRENALINA
Y ADRENALINA
GRACIAS POR SU ATENCION