UNIDAD XIV:

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

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 AMINOACIDOS
• Compuestos nitrogenados que
contienen el grupo amino(NH2) y
el grupo carboxilo (- COOH) y un
radical (R), unidos al carbono
central.
• Los grupos amino otorgan a los
aminoácidos propiedades
básicas, mientras que los grupos
carboxilos dan propiedades de
ácidos orgánicos.
• Se les considera moléculas
anfóteras, es decir acido y base a
la vez.
• Cuando se forman las proteínas,
el extremo amino de un
aminoácido se une con el
extremo carboxilo de otro
aminoácido muy similar a la
conexión de los vagones de un
tren.
• A esta unión se le conoce como
enlace peptídico, ocasionando la
perdida de una molécula de agua.
 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
• Los aminoácidos se clasifican en
esenciales y no esenciales, de
pendiendo de la posibilidad de ser
sintetizados en el organismo.
• Los aa que pueden ser sintetizado en
el organismo, reciben el nombre de
aa no esenciales, y los que no son
sintetizados reciben el nombre de aa
esenciales.
• Aminoácidos que no pueden
biosintetizar los animales ni el
hombre.
• Deben ser administrados en la dieta.
• Son 10:
• valina, leucina, isoleucina, triptofano,
fenilalanina, treonina, metionina,
lisina, arginina, histinina.
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 AMINOÁCIDOS POCO USUALES
O O O
O
H2N CH C OH H2N CH C OH
C OH H2N CH C OH
CH 2 CH 2
CH 2
CH 2 CH 2

HN CH 2 CH 2
gamma-carboxiglutamato HC

C
COOH

O
HC OH CH
OH
NH 2 HN CH 3
HO

5-hidroxilisina 6-N-metil-lisina
4-hidroxiprolina
O
O
H2N CH C OH
O H2N CH C OH
CH 2
H2N CH C OH CH 2
CH 2
CH 2 CH 2
CH 2
SeH CH 2

NH
NH 3

selenocisteina CO

ornitina NH 2

citrulina
•4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la proteína fibrosa llamada colágeno.
•N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (proteína contráctil del músculo)
•Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la coagulación de la sangre.
•Selenocisteína: en la glutatión peroxidasa.
•Ornitina y Citrulina: no se encuentran en proteínas. Intervienen en la biosíntesis de arginina y
el ciclo de la urea. 4
 PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS.

• Dentro de las propiedades los aa • Forman los enlaces peptídicos.

son considerados anfoteros es
decir se comportan como acido y
base a la vez.
• Esto se deben a los grupos que
presentan amino y carboxilo.

• Formación de enlaces disulfuro

(PUENTES DISULFURO) Cistina

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6
 PROTEINAS.
• Biomoléculas orgánicas cuaternarias
formadas principalmente por cuatro
elementos químicos C,H,O,N; sin
embargo, muchas contienen
adicionalmente azufre (S). Algunas
pueden presentar metales o
asociarse a moléculas orgánicas e
inorgánicas.
• Tienen alto peso molecular, son
polímeros cuyas unidades o
monómeros son moléculas simples
denominadas aminoácidos.

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 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS.
• Tienen propiedades acidos –
bases.
• Presentan solubilidad, formando
dispersiones en agua
• Efecto del pH: hace variar la
carga.
• Efecto de las sales:
• Baja [ ]: aumenta la solubilidad
• Alta [ ]: disminuye la solubilidad
• Efecto de solventes poco polares:
disminuye la solubilidad.
• Niveles de Estructura Proteicas.
• ESTRUCTURA PRIMARIA.- Esta dada
por la secuencia de los aa en la
cadena polipeptídica, es decir el
orden y ubicación especifica de cada
uno de los tipos de aa en la cadena.
Se forman junto con el enlace
peptídico que mantienen unidos
covalentemente a los aa.
• La estructura primaria de una
proteína es determinada
genéticamente, si el gen esta
alterado, la estructura primaria
también será anómala, y por lo tanto
la proteína no cumplirá su función. Ej.
La insulina.
• Hace referencia a:
• La identidad de aminoácidos.
• La secuencia de aminoácidos.
• La cantidad de aminoácidos.
• La variación en un solo aa hace que
cambie su función biológica.
• Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
• ESTRUCTURA SECUNDARIA.-
Interacciones entre aa que se
encuentran próximos en la cadena.
• La cadena no es lineal, adopta formas
en el espacio.
• Los aa interaccionan por puentes H.
• Tipos de estructuras secundarias:
• HÉLICE ALFA.- Los aa que constituyen
la cadena se disponen cadena de un
eje imaginario en forma de una
helice, donde las cadena
hidrocarbonadas estan dirigidas hacia
el exterior mientras que los enlaces
peptidicos se localizan en el centro
huecode la helice. Ej. La queratina.
HELICE ALFA
• Los grupos R de los aa se orientan
hacia el exterior.
• Se forman puentes de H entre el
C=O de un aa y el NH- de otro que
se encuentra a 4 lugares.
• Hay 3.6 aa por vuelta.
• Ej: queratina.

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 HOJA PLEGADA BETA
• Los segmentos contiguos o cercanos
de una cadena polipeptídica se
disponen formando pliegues
ligeramente extendidos.
• Los grupos R se orientan hacia arriba
y abajo alternativamente.
• Se establecen puentes H entre C=O y
NH- de aa que se encuentran en
segmentos diferentes de la cadena.
• Ej. Fibroína (seda)

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ESTRUCTURA TERCIARIA
• Una cadena con estructura secundaria
adquiere una determinada dispoción en el
espacio por interacciones entre aa que se
encuentran en sitios alejados de la
cadena.
• Proteínas globulares: se pliegan como un
ovillo.
• Proteínas fibrosas: tiene aspecto alargado.
• Ej: mioglobina

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ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Surge de la asociación de varias
cadenas con estructuras
terciarias.
• Intervienen las mismas
interacciones que en la estructura
terciaria.

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 CLASIFICACION DE PROTEINAS.
PROTEINAS SIMPLES (HOLOPROTEINAS).
• Son aquellas constituidas
exclusivamente por aa, pueden ser:
• Albuminas: solubles en agua
• Globulinas: solubles en soluciones
acidas.
• Gluteninas: solubles en soluciones
acidas o alcalinas.
• Prolaminas: Solubles en alcohol de
70° a 80%
• Histonas: solubles en agua
• Protaminas: Solubles en agua
• Escleroproteinas: Insolubles en
reactivos comunes.
PROTEINAS CONJUGADAS
(HETEROPROTEINAS)
• Son proteínas que además de aa
presentan compuestos no proteicos
que se denominan “grupo
prostético”.
• Glucoproteinas: Están combinadas
con carbohidratos.
• Cromoproteínas: Combinadas con
pigmentos.
• Lipoproteínas: Combinadas con
lípidos.
• Fosfoproteínas: Combinadas con
acido fosfórico.
• Metal proteínas: Unidas a metales
• Nucleoproteínas: Combinadas con
acido nucleicos.
 IMPORTANCIA DE LAS PROTEINAS EN EL ORGANISMO HUMANO.

• Las proteínas constituyen la estructura básica de todas las células vivas y

son esenciales para la formación y mantenimiento del organismo, por eso
se les conoce como el material de construcción del cuerpo.
• A su vez, las construcciones que producen al unirse reciben el nombre de
aminoácidos.
• Por lo mismo, la calidad de la proteína solo se puede determinar en
función de su capacidad como formadora de aminoácidos.
• Donde se encuentran las proteínas.
• Las proteínas completas de origen animal: carne, pollo, pescado, leche y
huevos.
• La mejor calidad y cantidad de aminoácidos esenciales están en la
albúmina del huevo (en la clara).