ENZIMAS

CURSO:
BIOQUÍMICA
NUTRICIONAL
CONCEPTO DE ENZIMA
• Las enzimas son catalizadores muy potentes
y eficaces, químicamente son proteínas.
Como catalizadores, los enzimas actúan en
pequeña cantidad y se recuperan
indefinidamente.
• No llevan a cabo reacciones que sean
energéticamente desfavorables, no modifican
el sentido de los equilibrios químicos, sino
que aceleran su consecución.
Sistema enzimático
Componentes de un
sistema enzimático

1.- Sustrato

2.- Enzima

3.- Coenzimas

4.- Sustancias activadoras: T°C, pH

 1.- Sustrato

Es una molécula sobre la que actúa una enzima.

Sustratos
 2.- ENZIMAS
 Son proteína globular
que actúa como
biocatalizador, es decir,
aceleran las reacciones
bioquímicas en los seres
vivos sin modificarse.
 Catalizador

 Substancia capaz de
favorecer o acelerar
una reacción química
sin intervenir
directamente en ella;
al final de la reacción
el catalizador perma
nece inalterado.
Características de las enzimas
1. Son proteínas que poseen un efecto catalizador al
reducir la barrera energética de ciertas reacciones
químicas.
2. Influyen sólo en la velocidad de reacción.
3. Actúan en pequeñas cantidades.
4. Forman un complejo reversible con el sustrato.
5. No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una
y otra vez.
6. Muestran especificidad por el sustrato.
7. Su producción está directamente controlada por
genes.
 CARACTERÍSTICAS DE LAS
ENZIMAS
 1.- Como
catalizadores:
- Aceleran la velocidad
de las reacciones.
- Son eficaces en
pequeñas cantidades.
- Su estado inicial es igual
a su estado final.
- No alteran el equilibrio
de las reacciones que
catalizan.
CATALIZADOR
- Un catalizador es una sustancia que
aumenta la velocidad de una reacción
química, y que no se altera de forma
permanente en la reacción.

- Un catalizador acelera la reacción al

disminuir la energía de activación ( Es la
energía que necesita un sistema antes de
poder iniciar un determinado proceso, es la
energía mínima necesaria para que se
produzca una reacción química dada)
 Energía de activación

 Es la energía que  Ejemplo:

necesita un sistema antes Un ejemplo particular
de poder iniciar un es el que se da en la
determinado proceso. La combustión de una
sustancia. Por sí solo el
energía de activación
combustible y el
suele utilizarse para comburente no
denominar la energía producen fuego, es
mínima necesaria para necesario un primer
que se produzca aporte de energía para
iniciar la combustión.
una reacción
química dada.
Energía de activación
La enzima disminuye la energía de
activación
Sin enzima
Con enzima

• La Ea de la hidrólisis de la urea
baja de 30 a 11 kcal/mol con la
E+S acción de las enzimas, acelerando
la reacción

E+P
Tiempo de la reacción
 CARACTERISTICAS DE LAS
ENZIMAS
2.- Como proteínas:
 Son termolábiles, es decir,
son sensibles a la
temperatura.
 Son muy específicos.
 - La especificidad reside en
unos aminoácidos
específicos, que
conforman 2 centros
diferentes:
 - El centro catalítico y el
centro de unión al sustrato,
que conjuntamente
conforman el centro activo.
Tipos de enzimas
 Cofactores enzimáticos
Algunas enzimas actúan con la ayuda de
estructuras no proteicas. En función de su
naturaleza se denominan:
1. Inorgánico. Pueden ser iones o moléculas
inorgánicas.
2. Orgánicos. Coenzima ( molécula orgánica,
aquí se puede señalar, que muchas vitaminas
funcionan como coenzimas.
 Apoenzima: parte proteica del enzima (no
activa)
 Holoenzima: apoenzima + cofactor
Cofactor orgánico
Cofactores inorgánicos
Cofactores orgánicos
Factores que Modifican la
Actividad Enzimática

 a. Temperatura

 b. Concentración del Sustrato

 c. Concentración de la Enzima

 d. pH
 EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA
1. Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en
la velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que
indican que las enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH
puede afectarse de varias maneras:
o El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados
que pueden variar con el pH.
o La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo
puede provocar modificaciones en la conformación de la enzima.
o El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.
Algunas enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del
estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del
intestino a un pH= 12
 La temperatura
Influye en la actividad enzimática. El punto óptimo representa el máximo de
actividad. A temperaturas bajas, las enzimas se hallan "muy rígidas" y cuando
se supera un valor considerable (mayor de 50 oC) la actividad cae
bruscamente porque, como proteína, la enzima se desnaturaliza.

Actividad
enzimática
 Enzima pH óptimo
Pepsina 1.5

Tripsina 7.7

Catalasa 7.6

Arginasa 9.7

Fumarasa 7.8

Ribonucleasa 7.8
 Estructura
globular

 Hervir con HCl

 Temperatura elevada
 pH extremo

Funcionalidad Inactiva
Concentración del sustrato
Nombre de las enzimas
Muchas de las enzimas poseen en su nombre el sufijo “-asa”
unido al nombre del substrato de la reacción que cataliza, por
ejemplo:

Ureasa: proteína cuyo sustrato es la urea

Lactasa: proteína cuyo sustrato es la lactosa

También suele utilizarse este sufijo a la descripción de la reacción

que la enzima cataliza:

Lactato deshidrogenasa: deshidrogena (le quita Hidrógenos) al lactato

Adenilato ciclasa: hace un ciclo en la adenina.

Clases de Enzimas: En función de la clase de
reacción que cataliza, las enzimas se clasifican
en 6 grandes grupos o clases:

1. Oxidorreductasas
La Unión
2. Transferasas Internacional de
Bioquímica (IUB).
3. Hidrolasas Instituyó un
esquema
4. Liasas denominado
sistemática para
5. Isomerasas enzimas

6. Ligasas
 Clase 1: OXIDORREDUCTASAS

 Catalizan reacciones de
Deshidrogenasa alcoholica
oxidorreducción, es decir,
transferencia de hidrógeno
(H) o electrones (e-) de un
sustrato a otro, según la
reacción general.
 Precisan la colaboración de
las coenzimas de
oxidorreducción (NAD+,
NADP+, FAD) que aceptan o
ceden los electrones
correspondientes.
 Ejemplos: deshidrogenasas,
peroxidasas, Oxidasas.
 Clase 2: TRANSFERASAS
Hexoquinasa

Catalizan la transferencia
de un grupo químico
(distinto del hidrógeno) de
una molécula donadora a
otra aceptora, según la
reacción. Entre los grupos
está el amino, carboxilo,
carbonilo, metilo, fosfato,
acilo.
Clase 3: Hidrolasas
 Catalizan reacciones
de hidrólisis con la
consiguiente
obtención de
monómeros a partir
de polímeros.
 Ejemplos:
glucosidasas, lipasas,
esterasas, fosfatasas,
peptidasas.
 Clase 4: Liasas

 Catalizan reacciones
en las que se eliminan
grupos H2O, CO2 y NH3
para formar un doble
enlace o añadirse a un
doble enlace.
 Ejemplos:
descarboxilasas
 Deshidratasas
 Desaminasas
Clase 5: Isomerasas
 Actúan sobre
determinadas moléculas
obteniendo o
cambiando de ellas sus
isómeros funcionales o
de posición, es decir,
catalizan los cambios de
posición de un grupo en
determinada molécula
obteniendo formas
isoméricas.
 Clase 6: Ligasas
 Catalizanla formación
de enlaces entre dos
moléculas, estos son
formando a expensas
de la ruptura de una
moléculas de alto
valor energético como
el ATP.
Clases de Enzimas
 INHIBICIÓN ENZIMATICA
 Existen una serie de
sustancias, llamadas  La inhibición
inhibidores, que inhiben o enzimática puede
anulan la acción de las ser irreversible o
enzimas sin ser reversible, esta
transformados por ellos. última comprende
Su estudio resulta de gran a su vez tres tipos:
utilidad a la hora de  inhibición
comprender los competitiva,
mecanismos de catálisis, acompetitiva y no
la especificidad de los competitiva.
enzimas y otros aspectos
de la actividad
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE.
 Algunos inhibidores  Ejemplo.
se combinan de  organofosforados
modo permanente tóxicos llamados
con el enzima venenos nerviosos,
uniéndose que se utilizan como
covalentemente a insecticidas, actúan
algún grupo inhibiendo
funcional esencial irreversiblemente al
para la catálisis con enzima
lo que el enzima acetilcolinesterasa.
queda inactivado.
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 INHIBICIÓN REVERSIBLE.
 Los inhibidores reversibles  Sedistinguen tres
se combinan tipos de inhibición
transitoriamente con el reversible:
enzima, de manera
parecida a como lo hacen
los propios sustratos.
Algunos inhibidores
reversibles no se combinan
con el enzima libre sino
con el complejo enzima-
sustrato.
INHIBICIÓN COMPETITIVA.
INHIBICIÓN INCOMPETITIVA.

Complejo inactivo
E-S-I
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
GRACIAS.