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CEPU - 2015

Dr. César Julio Cáceda Quiroz


PROTEÍNAS
COMPOSICIÓN QUÍMICA DE
LAS PROTEÍNAS

• Son principios inmediatos de tipo orgánico,


compuestos básicamente por C, O, H y N.

 Suele contener además S y con una frecuencia


menor P, Fe, Cu, Mg, etc.

• Están constituidos por polímeros de aminoácidos.


AMINOÁCIDOS
• Son compuestos orgánicos que se caracterizan por
poseer:

 Un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino


(-NH2) unido al mismo átomo de carbono,

• Los aminoácidos se diferencian por sus cadenas


laterales, abreviadas como grupos R.
AMINOÁCIDOS
• En todos los aas biológicos, excepto la glicina, el
carbono α es asimétrico, por lo que hay:

 Una forma D y una forma L.

• En los seres vivos todos los aas componentes de


las proteínas son:
 L – α – aminoácidos.
AMINOÁCIDOS

• Se conocen 20 aminoácidos, formados en dos


grupos:

 Aminoácidos Esenciales

 Aminoácidos No Esenciales
AMINOÁCIDOS ESENCIALES

- Arginina* - Lisina

- Fenilalanina - Metionina

- Histidina* - Treonina

- Isoleucina - Triptófano
- Leucina - Valina
*: Nutricionalmente semiesenciales
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

- Alanina - Glutamato

- Asparagina - Glutamina

- Aspartato - Prolina

- Cisteína - Serina

- Glicina - Tirosina
AMINOÁCIDOS

• El triplete de iniciación suele ser AUG que


codifica para Formil-Metionina.

• También pueden actuar como tripletes de


iniciación:

 GUG (Val) y UGG (Leu) aunque con menor


eficacia.
Síntesis de proteínas

• El primer codón que se traduce en los ARNm es siempre el


triplete AUG, cuya información codifica al aa metionina.

• Por lo tanto, eel codón cumple dos funciones:

 Señala el sitio de comienzo de la traducción (caso en el cual


recibe el nombre de codón de iniciación), y

 Cuando se halla en otras localizaciones en el ARNm codifica a


las metioninas del interior de las moléculas proteicas.
AMINOÁCIDOS

• Existen tres tripletes sin sentido o de terminación


que no codifican para ningún aminoácido:

 UAA (ocre),

 UAG (ámbar) y

 UGA (ópalo).
Estructura básica de los aminoácidos
AMINOÁCIDOS PROTEICOS CON
FUNCIONES NEUROTRANSMISORES

• Glicina: Se localizan en:


 Principal neurotransmisor inhibidor de la
médula espinal

• Glutamato: Se localizan en:


 Principal neurotransmisor excitador; localizado
por todo el SNC, incluso en células piramidales
corticales.
AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Fosfoserina, 1-metilhistidina, anserina ácido α-
aminobutírico

Fosfoetanolamina 2-metilhistidina Ácido α-aminoadípico β-alanina

carnitina Cistationina-2 Citrulina Hidroxilisina 1

Cistationina-1 Ácido Ácido Hidroxilisina-2


β-aminoisobutírico ɣ-aminobutírico

Ornitina Taurina Hidroxilisina


AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS

• Acido Aminobutírico: Actúa como neurotransmisor

• GABA: Actúa como neurotransmisor

• Taurina: Actúa como neurotransmisor

• Otros neurotransmisores (proteicos): Glicina,


Glutamato, Aspartato.
PUNTO ISOELÉCTRICO

• El punto isoeléctrico se define como:

 El pH en el cual el número de cargas (+) se iguala


al número de cargas (-) que aportan los grupos
ionizables de una molécula.

• En el punto isoeléctrico la carga neta de la


molécula es cero (0).
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
SEGÚN LAS PROPIEDADES DE SU
CADENA LATERAL
Neutros no polares, apolares o hidrófobos:
Neutros polares, polares o hidrófilos:
Con carga negativa o ácidos/ Con carga positiva o básicos
COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS
GRUPOS “R” DE LOS AMINOÁCIDOS

• ALIFÁTICOS: Si R es un hidrocarburo no
aromático.
 Alanina
 Glicina o Glicocola

 Isoleucina

 Leucina

 Valina
COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS
GRUPOS “R” DE LOS AMINOÁCIDOS
• HIDROXILADOS: Si R tiene un radical
oxidrilo (polar neutro):

 Serina

 Treonina

 También podría incluirse la Tirosina


COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS
GRUPOS “R” DE LOS AMINOÁCIDOS

• AZUFRADOS: Si “R” tiene azufre:

 Cisteína

 Metionina
COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS
GRUPOS “R” DE LOS AMINOÁCIDOS

• AROMÁTICOS: Si R es un hidrocarburo
aromático:

 Fenilalanina

 Tirosina

 Triptófano

 Podría incluirse la Histidina


COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS
GRUPOS “R” DE LOS AMINOÁCIDOS
• ÁCIDOS: Si en R hay un grupo ácido
(-COOH) adicional:

 Ácido Aspártico

 Ácido Glutámico

 Asparagina
 Glutamina
COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS
GRUPOS “R” DE LOS AMINOÁCIDOS

• BÁSICOS: Si en R hay un grupo amino


(-NH2) adicional:

 Arginina

 Histidina
Histidina

• La Histidina presenta 3 grupos ionizables:


 El grupo carboxilo (pKC) ,

 El grupo imidazol de la cadena lateral (pKR) y

 El grupo α-amino (pKN).


Histidina
• El hecho de que su pKR esté muy próximo al pH fisiológico,
implica que la Histidina pueda actuar:

 Como ácido ó como base en los medios biológicos.

• La hemoglobina, que es una proteína rica en histidina, es


capaz de tamponar los excesos de ácido o de base en sangre,

 Constituyendo uno de los sistemas tampón del organismo


(uno de los más importantes junto al tampón bicarbonato).
COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS
GRUPOS “R” DE LOS AMINOÁCIDOS

• Imínicos: Si en R hay una estructura


amínica cíclica NH:

 Lisina

 Prolina
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

• Los aminoácidos son compuestos:


 Sólidos, cristalinos
 Tienen un punto isoeléctrico e isomería
espacial
 De elevado punto de fusión
 Con actividad óptica, y
 Comportamiento químico anfótero
Actividad óptica
• Todos los aminoácidos, salvo la glicocola, poseen
un carbono asimétrico, el carbono α:

 Enlazado a 4 radicales diferentes:

 Un grupo amino
 Un grupo carboxilo
 Un radical, R
 Un hidrógeno
Actividad óptica

• Debido a esta característica, los aminoácidos


presentan actividad óptica, es decir:

 Son capaces de desviar el plano de luz


polarizada que atraviesa una disolución de aas.
Actividad óptica

• Si un aa desvía el plano de luz polarizada a


la derecha se denomina dextrógiro: (+).

• Si lo desvía hacia la izquierda se llama


levógiro: (-)
Comportamiento Químico
Anfótero

• Los aminoácidos en disolución acuosa poseen un


comportamiento anfótero, es decir:

 Pueden ionizarse doblemente (forma polar o


zwitterion)
Comportamiento Químico
• La forma dipolar en un medio ácido (↑ H+) tiende a
neutralizar su carácter ácido (capta H+), y

 Se comporta como una base.

• En un medio básico (↑ OH-) tiende a neutralizar su


carácter básico (capta -OH), y

 Se comporta como ácido.


PÉPTIDOS

• Formados por la unión de aminoácidos mediante


un enlace peptídico.

• La unión de 2 aminoácidos da un dipéptido,


de 3 un tripéptido y así sucesivamente.
PÉPTIDOS
• Cuando el número de aas no es mayor de 10, se
dice que es un oligopéptido, y

 Si es superior se llama polipéptido.

• Cuando está constituido exclusivamente por más


de 50 aas, o si el valor de su PM excede de 5,000:

 Se considera una proteína.


ENLACE PEPTÍDICO
• Es un enlace de tipo covalente que se establece
entre un grupo amino de un aminoácido, y

 Un grupo carboxilo de otro aminoácido.

 Dando lugar al desprendimiento de una


molécula de agua.
DIPÉPTIDO
Controlan el pH intracelular muscular:

• Anserina: Formado por alanina y metilhistidina,


se encuentran en conejos, aves.

• Carnosina: Formado por alanina y histidina, se


encuentra en el hombre.
TRIPÉPTIDO

• Glutatión (Glu – Cis - Gli), interviene en el


transporte de aas de la membrana celular:

 Bacterias, plantas y animales.

• El Glutatión también es un antioxidante natural.


PENTAPÉPTIDO

• Encefalina (Tir – Gli – Gli – Fen - Met):

 Es una endorfina que actúa como


neurotransmisor.

 Interviene en la regulación del dolor


(analgésicos endógenos)
PROPIEDADES DE LAS
PROTEÍNAS

• Solubilidad

• Desnaturalización

• Especificidad
Solubilidad de las Proteínas

• Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan


una conformación globular.

• La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres


de los aminoácidos que, al ionizarse,
 Establecen enlaces débiles (puentes de
hidrógeno) con las moléculas de agua.
Solubilidad de las Proteínas

• Cuando una proteína se solubiliza queda recubierta


de una capa de moléculas de agua (capa de
solvatación),

 Que impide que se pueda unir a otras proteínas lo


cual provocaría su precipitación (insolubilización).

• Esta propiedad es la que hace posible la hidratación


de los tejidos de los seres vivos.
Desnaturalización de las Proteínas

• Son agentes desnaturalizantes:


 Metales pesados

 Ácidos y bases fuertes

 Altas temperaturas

 Detergentes iónicos, etc.


Desnaturalización de las Proteínas

• Consiste en la rotura de los enlaces, perdiéndose las


estructuras 2rias, 3rias y 4rias y, pasa a adoptar una forma
filamentosa.

• La desnaturalización puede estar provocada por:


 Cambios en el pH
 La Temperatura, o
 Por tto con sustancias desnaturalizantes

• Al perder su estructura pierde su actividad biológica.


Especificidad
• Consiste en la capacidad de cada una de las
especies de seres vivos de fabricar sus propias
proteínas (diferentes de las de otras especies).

• Además, dentro de una misma especie hay


diferencias proteicas entre los distintos individuos.

• Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son


comunes a todos los seres vivos.
Especificidad

• La enorme diversidad proteica interespecífica e


intraespecífica:

 Es la consecuencia de las múltiples


combinaciones entre los aminoácidos,

 Lo cual está determinado por el ADN de


cada individuo.
Especificidad

• La especificidad de las proteínas explica algunos


fenómenos biológicos como:
 La compatibilidad o no de trasplantes de
órganos.

 Injertos biológicos; Sueros sanguíneos; etc...

 Los procesos alérgicos e incluso algunas


infecciones.
PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS

• Se llaman a sí a las proteínas que constan de más de


una cadena polipeptídica.

• Cuando una proteína consta de más de una cadena


polipeptídica, es decir, cuando se trata de una
proteína oligomérica,

 Se dice que tiene estructura cuaternaria.


ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Estructura Primaria

• Informa de la secuencia de aminoácidos, por lo


tanto nos dice :

 Qué aminoácidos componen la proteína y en


qué orden se encuentran (especificidad).

• Está determinada por el código genético.


ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Estructura Secundaria
• Da la posición espacial de los aminoácidos que
componen la proteína:
 Es la disposición de la estructura primaria en el
espacio.

• Los puentes de hidrógeno son los enlaces que


determinan la estructura secundaria de una proteína.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

• Se conocen 2 tipos de estructuras secundarias:

 α- hélice: α – queratina; cabello (proteína formada


por 3 α).

 β o lámina plegada: Fibroína de la seda (tela de


araña) y la β-queratina.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Estructura terciaria
• Estructura que es producto:
 Del enrollamiento de la estructura secundaria de
alfa hélice y/o hoja plegada:

• Los enlaces que intervienen esta estructura son:


 Covalentes: disulfuro, amida.
 No covalentes: Iónicos o salinos, hidrofóbicos,
puentes de hidrógeno, fuerzas de polaridad.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Estructura terciaria

• Informa sobre la disposición de la estructura en


el espacio y por lo tanto,

 Del tipo de conformación que poseen.

• Las conformaciones que más frecuente- adoptan


las proteínas son: Globular y Filamentosa.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Estructura Cuaternaria
• Está definida por las proteínas formadas por la
unión de 2 ó más estructuras terciarias.

• Es la estructura que informa de la unión, mediante


enlaces de tipo débil:
 De varias cadenas polipeptídicas, idénticas o no,
originando un complejo proteico.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

• Ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria:

 Colágeno, Queratina
 Hexoquinasa

 Hemoglobina, Inmunoglobulina

• La Hemoglobina es una proteína globular


(globina) y conjugada (tiene 4 grupos HEM).
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

NOTA

• La mioglobina no tiene estructura 4ria (tiene una


sola cadena polipeptídica);

• La insulina tiene 2 cadenas polipeptídicas.


CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS

• Según su composición, se clasifican en:

 Simples, y

 Conjugadas
Proteínas Simples

• Están constituidas únicamente por aminoácidos:

 Tubulina, Tripsina, Glutelinas (glutenina, orizanina)


 Albúmina, Globulinas, Elastina
 Prolaminas (zeína, gliadina, hordeína), Protaminas
 Queratina, Colágeno
 Insulina, Histonas
Proteínas Conjugadas

• Están constituidos por aminoácidos y un


grupo prostético,

 Que se caracteriza por no ser un aminoácido.


Proteínas Conjugadas
Son ejemplos de Proteínas Conjugadas:

• Hemoproteínas:

 Hemoglobina, Mioglobina, Miosina, Citocromo


de la cadena respiratoria

• Glucoproteínas:

 Mucina, Interferón, Anticuerpos.


Proteínas Conjugadas

Son ejemplos de Proteínas Conjugadas:

• Fosfoproteínas:
 Caseína, vitelina

• Metaloproteínas:
 Hemocianina
CLASIFICACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS:
De acuerdo a su
estructura Terciaria
PROTEÍNAS GLOBULARES
PROTAMINAS:

• Se encuentran asociados a los ácidos nucleicos en


los espermatozoides de los peces. Ejemplos.
 Salmina, en el salmón

 Cupleína, en los arenques

 Esturina, en el esturión
PROTEÍNAS GLOBULARES
HISTONAS:

• Son proteínas básicas y solubles en agua, formado


por los aminoácidos: Arginina y Lisina:

 H1, H2A, H2B, H3 y H4.

• Se localizan en el núcleo celular, asociados a los


ácidos nucleicos.
PROTEÍNAS GLOBULARES
PROLAMINAS:

• Son insolubles en agua y son proteínas ricas en el


aminoácido prolina.

• Aparece en los vegetales (semillas). Ejemplos:


 Zeína, en el maíz
 Gliadina, en el trigo
 Hordeína, en la cebada
PROTEÍNAS GLOBULARES
GLUTELINAS:
• Se obtiene de las semillas. Son insolubles en agua,
pero solubles en ácidos o bases diluidas.

• Pertenecen a este grupo:


 Glutenina o Gluteína, del trigo (retiene el CO2)
 Orizanina, del arroz
PROTEÍNAS GLOBULARES
ALBÚMINAS:

• Son solubles en agua y en soluciones salinas.


Pertenecen a este grupo:

 Seroalbúmina: Transporta sustancias químicas


 Ovoalbúmina del huevo
 Lactoalbúmina de la leche
 Globina, que forma parte de la molécula Hb.
PROTEÍNAS GLOBULARES
GLOBULINAS:

• Son solubles en disoluciones salinas

• Algunas son solubles en agua


PROTEÍNAS GLOBULARES
GLOBULINAS:
• Pertenecen a este grupo:
 Ovoglobulina
 Lactoglobulina
 Fibrinógeno de la sangre
 Seroglobulinas:
 La α-globulina que se asocia a la Hb.
 La β-globulina, como la transferrina

 La γ-globulina o Inmunoglobulina
PROTEÍNAS FILAMENTOSAS
COLÁGENO:

• Aparece en los tejidos conjuntivo, cartilaginoso,


piel, y en la parte orgánica de los huesos.

• A partir de su insolublilización se consigue el


curtido de las pieles.
PROTEÍNAS FILAMENTOSAS
COLÁGENO:

• A partir de su despolimerización e hidratación se


obtiene gelatina de interés alimenticio.

• En la molécula del colágeno aparecen 2 aas no


incluidos en los 20:
 Hidroxiprolina y la Hidroxilisina
COLÁGENO
PROTEÍNAS FILAMENTOSAS
QUERATINA

• Son proteínas ricas en cistina, formada por la


unión de dos cisteínas.

• Aparecen en formaciones epidérmicas:

 Cabello, uñas, cuernos


 Callos, pezuñas, cascos
 Plumas
PROTEÍNAS FILAMENTOSAS
ELASTINA:

• Característica principal: elasticidad.

• Aparece en tendones y vasos sanguíneos.

• Se diferencia del colágeno en que no produce


gelatina.
PROTEÍNAS FILAMENTOSAS
FIBROÍNAS:

• Aparece en los hilos de seda.

• Se caracterizan por su gran resistencia mecánica.


FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Funciones Estructurales:

• Proteínas constituyentes de membranas,


microtúbulos, cilios, flagelos.

• Proteínas de formaciones epidérmicas: uñas,


pelo, caparazón de tortuga, colágeno.

• Reticulina, elastina, histonas


FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Funciones transportadoras:

• Permeasas
• Hemoglobina
• Mioglobina
• Hemocianina, en crustáceos y moluscos
• Seroalbúmina, transporta sustancias Qx en sangre
• Ceruloplasmina, cobre.
• Citocromos, que transportan electrones
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Funciones enzimáticas o catalíticas:

• Las enzimas son proteínas que aceleran las


reacciones químicas, y se denominan:

 Biocatalizadores
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Funciones Hormonales:

• Se diferencian de las anteriores porque son


transportadas por la sangre, actuando a distancia.

 Insulina
 Tiroxina
 Hormona del crecimiento
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Funciones Homeostáticas:

• Las proteínas debido a su carácter anfótero,


desempeñan una función amortiguadora:

 Frente a las variaciones del pH del medio interno.


FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Funciones Inmunológicas:

• Las γ-globulinas o Inmunoglobulinas, constituyen


los anticuerpos.

• Estos se sintetizan cuando en el organismo


aparecen sustancias extrañas (antígenos).
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Funciones contráctiles o mecánica:

• La actina y la miosina se asocian entre sí


formando una estructura compacta ,y

 Provocando la contracción de las fibras musculares.


FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Función energética
• Lactoalbúmina, ovoalbúmina

• La hordeina de la cebada, y la gliadina del grano


de trigo:

 Constituyendo la reserva de aminoácidos para


el desarrollo del embrión.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Función Defensiva
• Anticuerpos (inmunoglobulinas)

• Toxinas bacterianas

• Venenos de serpientes

• Fibrinógeno y Trombina
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Otras funciones reguladoras

• Hemoglobinas, proteínas plasmáticas, jugos


digestivos, enzimas y vitaminas.

• La ciclina, sirve para regular la división celular


ÁCIDOS NUCLEICOS
• Son moléculas complejas que poseen C, H, O, N
y P (10%), con peso molecular:

 Que varían entre 25,000 hasta 30 millones.

• Siempre están presente en las células animales y


vegetales.
ÁCIDOS NUCLEICOS

• Controlan funciones vitales, como:


 Reproducción celular

 Síntesis de proteínas

 Transmisión de los caracteres hereditarios de


generación en generación.
ÁCIDOS NUCLEICOS
• Fueron aislados por primera vez por MIESCHER
(1871) en los núcleos de células de pus:

 Una sustancia ácida rica en fósforo, y lo llamó


nucleina.

• Miescher (1872) aisló de la cabeza de los


espermas de salmón a la Protamina.
ÁCIDOS NUCLEICOS

• Los que dieron su composición química y


estructura molecular por primera vez fueron:

 WATSON y CRICK.
ÁCIDOS NUCLEICOS
• KOSSELL descubrió las ribosa y pirimidinas.

• LEVINE descubrió la desoxirribosa.

• CHARGAFF descubrió que las bases nitrogenadas


están presentes en cantidades equimolares:
 A + G = C + T
ÁCIDOS NUCLEICOS

• Por hidrólisis se pueden separar sus constituyentes:

1) El ácido ortofosfórico (H3 PO4)

2) Pentosa (ribosa o desoxirribosa)


ÁCIDOS NUCLEICOS
3) Bases Nitrogenadas:
 Purinas: Adenina, Guanina, hipoxantina, xantina, 2-
metiladenina, 6-metil-aminopurina

 Pirimidinas: Timina, Citosina, Uracilo (RNA), la


5-metilcitosina (propia del ADN) y la 5-hidroximetil
citosina (HMC)

 Que sustituye a la citosina en los fagos T-pares.


Propiedades de las Bases Nitrogenadas

• Son insolubles en agua

• Absorben la luz ultravioleta

• Presentan un carácter básico débil


ÁCIDOS NUCLEICOS

• Según la pentosa que se encuentre en los ácidos


nucleicos, se distinguen dos tipos:
 RNA (Ribose Nucleic Acid)

 DNA (Deoxyribonucleic Acid):

 La enzima que cataliza la espiralización de las


cadenas es la Topoisomerasa.
ÁCIDOS NUCLEICOS

• Presentan fuerte carácter ácido

• Están cargados negativamente

• Presentan elevado peso molecular

• Presentan 1 (ARN) ó 2 cadenas (ADN)

• Absorben la luz ultravioleta


ÁCIDOS NUCLEICOS
• Los ácidos nucleicos absorben la luz ultravioleta
(UV) a 2,600 Angstrom.

• El menor grado de absorción se produce en estado


de doble hélice.

• La absorción aumenta cuando se produce la


desnaturalización:
 Pasando a estado de hélice sencilla (efecto
hipercrómico, aumento de la absorbancia).
Nucléosidos

• Se forma por la unión de la pentosa con una base


nitrogenada, mediante un enlace N-glucosídico .

C1 pentosa N1 de una Pirimidina


N9 de una Purina
Nucléosidos
• La terminación es OSINA al nombre de la base
púrica:

 Adenosina, Guanosina

• La terminación es IDINA al nombre de la base


pirimidínica:

 Timidina, Uridina, Citidina


Nucleótidos
• Se forma por la unión del H3PO4 a un nucleósido,
a través del OH del C5 de la pentosa:

 Se trata de un éster fosfórico del nucleósido.

• Ácido Adenílico = Adenosin monofosfato = AMP

• Ácido Citidílico = Citosin Monofosfato = CMP


Nucleótido
Nucleótido
• Ácido Desoxitimidílico = Desoxitimidin Monofosfato
= dTMP

• ATP = Adenina + Ribosa + 3 fosfatos

 “Moneda energética del ser vivo”

• Guanosintrifosfato = GTP

 Necesario para la síntesis de proteínas.


Nucleótidos
• Uridintrifosfato = UTP

 Se emplea para la síntesis de glucógeno.

• Citidintrifosfato = CTP

 Se requiere para la síntesis de grasas y fosfolípidos


Nucleótidos
• AMPc:

 Acelera el catabolismo de glúcidos

 2do mensajero hormonal

• GMPc:

 Disminuye el catabolismo de los glúcidos.


Nucleótidos

• dATP
• dGTP Son necesarios para la
• dTTP síntesis del ADN
• dCTP

• Dinucleótidos: NAD, NADP y FAD

 Aceptores de e- e H+ en las oxidaciones biológicas.


Nucleótidos

• La necesidad diaria de vitaminas en el humano se


debe al hecho de que los nucleótidos:

 Están siendo constantemente degradados y


resintetizados.
FUNCIONES DE LOS NUCLEÓTIDOS

• Estructural: Los nucleótidos constituyen los ácidos


nucleicos. Son los monómeros del ADN y ARN.

• Mensajeros Químicos:
 El AMPc es un mensajero químico a través del
cual actúan numerosas hormonas.

• Energética: ATP.
Estructura del ADN
Figura l:
Representación
esquemática de 4
eslabones de una
cadena de nucleótidos.
Cada nucleótido
consta de un grupo
fosfato (P),un azúcar
(D) y alguna de las 4
bases nitrogenadas,
adenina (A), citosina
(C), guanina (G) y
timina (T).
Estructura primaria del ADN

• Se trata de la secuencia de desoxirribonucleótidos


de una de las cadenas.

• La información genética está contenida en el orden


exacto de los nucleótidos.
Estructura primaria del ADN

• La adenina enlaza con la timina, mediante dos


puentes de hidrógeno,

 La citosina enlaza con la guanina, mediante tres


puentes de hidrógeno.
Estructura secundaria del ADN

• Es una estructura en doble hélice. Permite explicar


el almacenamiento de la información genética y el
mecanismo de duplicación del ADN.

• Fue postulada por Watson y Crick, basándose en la


difracción de rayos X que habían realizado
Franklin y Wilkins
Estructura secundaria del ADN

• Existen tres modelos de ADN.

• El ADN de tipo B es el más abundante y es el


descubierto por Watson y Crick.
Estructura terciaria del ADN

• Se refiere a como se almacena el ADN en un


volumen reducido.

• Varía según se trate de organismos procariontes o


eucariontes:
Estructura terciaria del ADN

a) En procariontes se pliega como una super-hélice


en forma, generalmente, circular y asociada a una
pequeña cantidad de proteínas.

Lo mismo ocurre en la mitocondrias y en los


plastos.
Estructura terciaria del ADN

b) En eucariontes el empaquetamiento es más


complejo y compacto y para esto necesita la
presencia de proteínas, como son las histonas y
otras de naturaleza no histona (en los
espermatozoides las proteínas son las protaminas).

A esta unión de ADN y proteínas se conoce como


cromatina.
ADN
• Las cadenas de la molécula de ADN, son:
 Antiparalelas ( 5’ 3’)
 Complementarias
 Helicoidales

• Se encuentra en los cromosomas; en cantidades


menores en mitocondrias y cloroplastos.
ADN

• Los enlaces que determinan la unión y disposición


de las hebras de ADN son:

 Los puentes de hidrógeno.

• La desnaturalización del DNA consiste en la


separación de sus cadenas.
ADN

• El proceso por el que se obtiene una molécula de


ADN a partir de otra preexistente,

 Se denomina replicación.
DESNATURALIZACIÓN DEL
ADN
• Cuando la temperatura alcanza el punto de fusión
del ADN,

 La agitación térmica es capaz de separar las dos


hebras y producir una desnaturalización.

• Este es un proceso reversible, ya que al bajar la Tº


se puede producir una renaturalización.
DESNATURALIZACIÓN DEL
ADN
• En este proceso se rompen los puentes de
hidrógeno que unen las cadenas y se produce la
separación de las mismas,

 Pero no se rompen los enlaces fosfodiéster


covalentes que forman la secuencia de la cadena.

• La desnaturalización del ADN puede ocurrir,


también, por variaciones en el pH.
CLASES DE ADN
• ADNB:

 Es la forma más abundante en las células vivas,


propuesto por Watson y Crick.

 Se caracteriza por tener giros de 3,4 nm, presentar


10 pares de bases por vuelta, y

 Tener un diámetro helicoidal de 1,9 nm.


CLASES DE ADN

• ADNA:
 Es la forma de ADN que resulta de la modificación
del ADNB,

En un medio más rico en Na+ y K+ y un entorno


menos hidratado.

 Se caracteriza por presentar 11 pares de bases por


vuelta y por ser el más ancho.
CLASES DE ADN
• ADNZ:
 Es el tipo de ADN que presenta giro hacia la
izquierda.
 Se le llama Z porque el exoesqueleto fosfodiéster
zigzaguea a lo largo de la molécula.
 Se caracteriza por presentar 132 pares de bases por
giro y por ser el más delgado, y
Tiene 1,8 nm de diámetro helicoidal.
Lupus eritematoso sistémico

• Es una enfermedad autoinmune crónica que afecta


al tejido conjuntivo, caracterizada por:

 Inflamación y daño de tejidos mediado por el


sistema inmunológico,

 Específicamente debido a la unión de


autoanticuerpos a las células del organismo y
al depósito de complejos Ag- Ac.
Lupus eritematoso sistémico
Enlace fosfodiéster
• Resulta de la reacción entre el H3PO4 situado en el
C5 de un nucleótido,
 Con el grupo –OH del C3 de la pentosa de otro
nucleótido.

• En el proceso se libera una molécula de H2O.

• El enlace se establece entre el carbono 3’ y el


carbono 5’ de dos desoxirribosas adyacentes.
ENLACE FOSFODIÉSTER
ARN
• Se encuentra:

 En el núcleo, especialmente en el nucléolo;

 En los ribosomas

 En cantidades menores en mitocondrias,


plastidios, citoplasma (cromatina).
ARN
• La síntesis de proteínas requiere 3 tipos de ARN:

 ARNm

 ARNr

 ARNt
RNAm:

• Contiene la información genética procedente del


ADN para utilizarse en la síntesis proteica, es decir,

 Determina el orden en que se unirán los


aminoácidos.

• El ARNm es un acido nucleico monocatenario, al


contrario que el ADN que es bicatenario.

• Tiene estructura lineal.


RNAm:
• Todos los ARNm eucarióticos son
monocistrónicos, es decir,

 Contienen información para una sola cadena


polipeptídica.

• En los procariotas los ARNm son con frecuencia


policistrónicos, es decir,

 Codifican más de una proteína.


ARNr

• Es el tipo de ARN más abundante en las células y


forma parte de los ribosomas que:

 Se encargan de la síntesis de proteínas según la


secuencia de nucleótidos del ARNm.

• Tiene estructura globular.


ARNr
• Los ARNr se denominan según su coeficiente de
sedimentación, medido en Svedbergs (S).

• En organismos procariotas existen tres ARNr


distintos (5 S, 16 S y 23 S)

• En organismos eucariotas cuatro (5 S, 5,8 S,


18 S, 28S).
ARNr

• En eucariotas los ARNr (ribosomales) 5S, 5,8S


y 28S:

 Forman parte de la subunidad mayor de los


ribosomas,

 Mientrasque el ARNr 18S forma parte de la


subunidad menor.
ARNt

• Es el encargado de transportar los aminoácidos a


los ribosomas:

 Para incorporarlos a las proteínas durante el


proceso de síntesis proteica.

• Tiene estructura de trébol.


ARNhn

• Es el que se elabora a partir de una cadena molde


de ADN, en el interior del núcleo.

• Es el precursor del ARNm, ARNr y ARNt

• Tiene estructura lineal.


La molécula de ARN
Figura 2. Bases nitrogenadas: Purínicas: Adenina, Guanina.
Pirimidínicas: Timina, Citosina y Uracilo.
FUNCIONES DE LOS RNAs

• mRNA: información genética


• rRNA: estructura de ribosomas
• tRNA: transferencia de aminoácidos
• snRNA: función catalítica (eliminación de
intrones)
GRACIAS