FREDDY GOMEZ

BIOTECNOLOGIA
ESCOBEDO
La aplicación de enzimas en la industria alimentaria es, sin duda, una de las áreas de mayor
impacto de la biotecnología a este sector.
Hoy en día la tecnología enzimática ocupa un lugar prepondera mente dentro de la
biotecnología y específicamente dentro del sector alimentario.
• 65 % de las enzimas que se producen industrialmente están de una u otra manera
relacionadas con la industria alimentarias
• 25% empleadas en detergentes
• 10% restante corresponde a aplicaciones en las áreas farmacéuticas y analítica.
La tecnología enzimática tiene como objetivo la superación de todos aquellos inconvenientes que
parecen retrasar la aplicación de las enzimas en estos procesos a escala industrial, las enzimas son
proteínas cuya función biológica es catalizar las reacciones que suceden en las células. Esta área
tiene aplicaciones desde tiempos remotos como la fermentación, actualmente en diferentes
industrias a diferentes niveles, ya que implica la utilización de sistemas enzimáticos diversos que
optimizan el procesamiento en la obtención de detergente, aditivos alimenticios, productos
químicos y farmacéuticos.
La tecnología enzimática se presenta como alternativa biotecnológica basada en que las
industrias desarrollen productos de calidad homogénea, aprovechen óptimamente sus materias
primas, aceleres sus procesos de producción, minimicen desperdicios y disminuyan el deterioro
del medio ambiente.
Las enzimas son proteínas especializadas capaces de acelerar la velocidad de una reacción
química, promoviendo así la transformación de diferentes moléculas en productos específicos.

La alta especificidad con la que se llevan a cabo dichas transformaciones, el volumen reducido
de desechos que generan dichos procesos y las condiciones poco agresivas en las que se operan,
han permitido que estos biocatalizadores se posicionen como elementos preponderantes en
diversos sectores industriales.

En efecto, se considera que en aquellos sectores industriales en donde está involucrada al menos
una reacción química, existe la posibilidad de integrar una enzima al proceso de transformación.
Las fuentes de enzimas pueden ser de tipo vegetal, animal y microbiana.

• Las enzimas de tipo vegetal, se encuentran las proteasas, carbohidrasas ( las cuales
descomponen residuos de azúcares de carbohidratos superiores, a-amilasas y b-amilasa)

• Entre las enzimas de tipo animal están las esterasa ( Lipasa se produce en la mucosa gástrica,
el páncreas y las semillas de ricino, fosfotasas: Se obtiene de tejidos animales óseo, muscular,
tripsina y quimotripsina se produce en el páncreas y , pectasas)

• Las enzimas del tipo microbiano provienen de: Bacterias, hongos.

Las enzimas son catalizadores de origen biológico que parecen cumplir muchos de los requisitos
necesarios para impulsar esta nueva industria química. Son catalizadores muy activos en medios
acuosos y en condiciones muy suaves de temperatura, presión, pH, etc.
Son catalizadores muy específicos: pueden modificar un único sustrato en una mezcla de sustratos
muy similares e incluso pueden discernir entre dos isómeros de una mezcla racémica de un
compuesto quiral.
Son catalizadores muy selectivos: pueden modificar un único enlace o un único grupo funcional en
una molécula que tenga varias posiciones modificables.

A pesar de esas excelentes propiedades catalíticas, las enzimas han ido evolucionando a través de los
siglos para cumplir mejor las necesidades fisiológicas de los seres vivos y no para ser utilizadas en
sistemas químicos industriales. Así, las enzimas son catalizadores solubles, generalmente muy
inestables y que sufren inhibiciones por sustratos y productos.
• Selección de la fuente de enzimas.
• Rotura celular (enzimas intracelulares)
• Eliminación de los restos celulares (enzimas
intracelulares)
• Concentración y enriquecimiento
• Purificación con alta resolución (dependiendo de
su uso final)
• Concentración y terminado
• ENZIMAS INTRACELULARES:
 Glucosa isomerasa, glucosa oxidasa, penicilin acetilasa, asparraginasa
• ENZIMAS EXTRACELULARES:
 Dado que la molécula es segregada fuera de la célula, no se requieren técnicas de ruptura
celular
 El número de proteínas que se segregan es limitado y por eso es relativamente fácil aislar
una enzima concreta a partir de una mezcla
 Estructura más compacta y menos susceptibles a la desnaturalización que las
correspondientes intracelulares.
La eficacia de un enzima se mide por la velocidad de transformación del sustrato en
producto. La actividad de las enzimas se ve afectada por diversos factores entre los que
destacan los siguientes:

Efecto del pH

Efecto de la temperatura

Concentración de sustrato

Concentración de la enzima

Efecto de inhibidores
Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga

eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación

de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas,

habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada

para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo.

Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones químicas, la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura. La variación de la actividad
enzimática con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros en función de la barrera de
energía de activación de la reacción catalizada.

Sin embargo, a diferencia de lo que ocurre en otras reacciones químicas, en las reacciones
catalizadas por enzimas se produce un brusco descenso de la actividad cuando se alcanza una
temperatura crítica. Este efecto no es más que un reflejo de la desnaturalización térmica del
enzima cuando se alcanza dicha temperatura.
Al aumentar la concentración de sustrato,
la actividad enzimática aumenta, hasta
alcanzar la velocidad máxima, punto
donde la enzima se satura, debido a que
las enzimas tienen todos sus sitios activos
ocupados.
 CONCENTRACION DE LA ENZIMA
Un aumento de la concentración de las enzimas, aumenta la actividad enzimática por la sencilla
razón, de que más enzimas participan en la reacción.

La velocidad de la reacción, es directamente proporcional a la cantidad de enzimas disponibles. Sin

embargo, esto no quiere decir, que un aumento constante en la concentración de las enzimas dará
lugar a un aumento constante de la velocidad de reacción.

Más bien, una muy alta concentración de enzimas, en donde todas las moléculas de sustrato ya se
utilizan, no tiene ningún impacto sobre la velocidad de reacción. Para ser más exactos, una vez, que
la velocidad de reacción haya alcanzado la estabilidad, un aumento en la cantidad de enzimas no
afectará a la velocidad de reacción.
Una de las formas de regulación de la actividad de una enzima es a través de moléculas que
disminuyen su velocidad de reacción, llamadas inhibidores. Los inhibidores pueden encontrarse
de manera natural en las células para controlar la velocidad de una reacción metabólica, o bien
pueden ser compuestos sintéticos que se utilizan como herramientas experimentales para el
estudio de las reacciones enzimáticas.

Muchos compuestos tóxicos como antibióticos, pesticidas o herbicidas son inhibidores de

enzimas responsables de reacciones vitales para la célula. La interacción de un inhibidor y una
enzima varía dependiendo de la naturaleza química del inhibidor y de la reacción química que
cataliza la enzima.
 APLICACIÓN ENZIMAS USOS
UTILIZADAS
Producción de azúcares desde el almidón,
como por ejemplo en la producción de
jarabe de maíz. En la cocción al horno,
PROCESADO Amilasa de hongos y plantas. cataliza la rotura del almidón de la harina
en azúcar. La fermentación del azúcar
DE llevada a cabo por levaduras produce el
dióxido de carbono que hace "subir" la
ALIMENTOS masa.
Proteasas Los fabricantes de galletas las utilizan
para reducir la cantidad de proteínas en
la harina.
ALIMENTOS PARA Tripsina Para pre-digerir el alimento dirigido a
bebés.
BEBÉS
ZUMOS DE FRUTAS Celulasas, pectinasas Aclarado de zumos de frutos.
 Las enzimas de la cebada son
Las enzimas liberadas degradan el almidón y las proteínas
liberadas durante la fase de
para generar azúcares sencillos, aminoácidos y péptidos que
molido en la elaboración de la
son usados por las levaduras en el proceso de fermentación.
cerveza.
Enzimas de cebada producidas Ampliamente usadas en la elaboración de cerveza para
a nivel industrial sustituir las enzimas naturales de la cebada.
ELABORACIÓN Amilasa, glucanasa y proteasas Digieren polisacáridos y proteínas en la malta.
DE Betaglucanasas y
arabinoxilanasas
Mejoran la filtración del mosto y la cerveza.

CERVEZA Amiloglucosidasas y
pululanasas
Producción de cerveza baja en calorías y ajuste de la
capacidad de fermentación
Eliminan la turbidez producida durante el almacenamiento
Proteasas
de la cerveza.

Acetolactatodecarboxilasa Incrementa la eficiencia de la fermentación mediante la

(ALDC) reducción de la formación de diacetilo.
 Renina, derivado del
estómago de animales
Producción de queso, usada para hidrolizar
rumiantes jóvenes
proteínas.
(como terneros y
ovejas).
INDUSTRIA Enzimas producidas Actualmente, cada vez más usadas en la
por bacterias industria láctea.
LÁCTEA Se introduce durante el proceso de producción
Lipasas del queso Roquefort para favorecer la
maduración.

Lactasas Rotura de la lactosa en glucosa y galactosa.

DIGESTIÓN DE Papaína
Ablandamiento de la carne utilizada para
cocinar.
CARNE
APLICACIÓN ENZIMAS USOS
UTILIZADAS
Amilasas, Conversión del almidón en glucosa y diversos
amiloglucosidasas y azúcares invertidos.
INDUSTRIA glucoamilasas.
Conversión de glucosa en fructosa durante la
DEL producción de jarabe de maíz partiendo de
sustancias ricas en almidón. Estos jarabes
ALMIDÓN Glucosa isomerasa potencian las propiedades edulcorantes y reducen
las calorías mejor que la sacarosa y manteniendo el
mismo nivel de dulzor.
Degradación del almidón para reducir su
viscosidad, añadiendo apresto. Las xilanasas
INDUSTRIA Amilasas, xilanasas, reducen el blanqueador necesario para la
celulasas y ligninasas decoloración; las celulasas alisan las fibras,
DEL favorecen el drenaje de agua y promueven la
eliminación de tintas; las lipasas reducen la
PAPEL oscuridad y las ligninasas eliminan la lignina para
ablandar el papel.
 Celulasas Utilizadas para degradar la celulosa en
INDUSTRIA DEL azúcares que puedan ser fermentados.
Ligninasas Utilizada para eliminar residuos de
BIOFUEL lignina.

Principalmente Utilizadas para ayudar en la

proteasas, producidas de eliminación de tintes proteicos de la
forma extracelular por ropa en las condiciones de prelavado y
bacterias. en las aplicaciones directas de
detergente líquido.
DETERGENTES Detergentes de lavadoras para
BIOLÓGICOS Amilasas eliminar residuos resistentes de
almidón.
Utilizadas para facilitar la eliminación
Lipasas de tintes grasos y oleosos.
Celulasas Utilizadas en suavizantes biológicos.
 LIMPIADORES DE Para eliminar restos proteicos de las
LENTES DE CONTACTO Proteasas lentes de contacto y así prevenir
infecciones
INDUSTRIA Para generar oxígeno desde el
DEL Catalasa peróxido, y así convertir el látex en
HULE hule espumoso.
INDUSTRIA Disolver la gelatina de las películas
FOTOGRÁFICA Proteasa (ficina) fotográficas usadas, permitiendo así la
recuperación de su contenido en plata.
Utilizadas para manipular el ADN
Enzimas de mediante ingeniería genética. De gran
BIOLOGÍA restricción, ADN importancia en farmacología,
MOLECULAR ligasa y agricultura, medicina y criminalística.
polimerasas Esenciales para digestión de restricción
y para la reacción en cadena de la
polimerasa.
UTILIZACIÒN DE LAS ENZIMAS
• Las fuentes de enzimas pueden ser de origen vegetal, animal o microbiano.

• Las enzimas utilizadas dependen de la industria y del tipo de acción que se desee obtener.

• La tecnología enzimática de ahora es una verdadera arma para el avance de los procesos
industriales tanto generales como específicamente los alimentarios, gracias a ella podemos
decir que el sector alimentario avanza a pasos agrandados hacia la mejora día a día de los
procesos que conllevan la preparación, conservación y vida de toda clase de alimentos, por
lo tanto no solo es una fuente de ayuda a los ingenieros que trabajamos en este sector, sino
a la humanidad.
INTEGRANTES:
 AGUILAR CHIRINOS, Fabricio
 AGUILAR LLATANCE, Maritza
 CAMPOS CERDAN, Luis David

 FLORIAN QUIROZ, Jose

 MEJÍA CORREA, Juan
 VILCHEZ RAMOS, Luis
 ROMERO GUTIERREZ, Juan