ALEJANDRO RAMOS

MONICA MERTINEZ
JHON HERRERA
DIANA GARZON
CAMILA JAIME
 ENZIMAS= CATALIZADORES ORGANICOS =
BIOCATALIZADORES
 Todas las enzimas son proteínas globulares que se
combinan con otras sustancias, llamadas sustratos
para catalizar las numerosas reacciones químicas del
organismo
 Principales responsables del metabolismo y de su
regulación
 Tienen puntos catalíticos a los cuales se
acopla el sustrato para iniciar y controlar el
metabolismo en todo el cuerpo
 Sintetizadas por los organismos vivos
 Su función es aumentar la velocidad o
celeridad de las reacciones químicas
 Desde finales del S XVIII y principios del S XIX, la
digestión de la carne por las secreciones del
estómago y la conversión del almidón a azúcar
por la saliva y extractos de plantas, ya eran
conocidos
 Otro evento conocido era la fermentación
alcohólica, resultado del crecimiento de
levaduras y de su acción química sobre los
azúcares

 NO EXISTÍA FERMENTACIÓN SIN VIDA

 1878-FiedrichW. Khune acuña el término enzima
para referirse a sustancias catalizadoras cuya
presencia se sospechaba en las levaduras
 gr.ενζυμον = “en” y “zymee” = “en la levadura”
 No sabían cuál era la naturaleza química de
estas sustancias
 1897–Edward. Buchner, en la U.Humboldt de
Berlín, obtiene un extracto inerte de levaduras y
encontró que el azúcar era fermentado inclusive
cuando no había elementos vivos en las células
de las levaduras. Con esto demostraron que la
fermentación podía ser hecho sin vida y que las
enzimas eran fermentos inertes
 Naturaleza Química:
 En 1926 -James B. Summer aísla y purifica la
ureasa (de frejol) y tras 20 años de esfuerzo,
postuló que “todas las enzimas eran
proteínas”. La comunidad científica dudó de
su hallazgo
 En 1930 -John H. Northropy Wendell Stanley
trabajando con enzimas digestivas (pepsina,
tripsina y quimotripsina) confirman que las
enzimas eran proteínas, estableciéndose
definitivamente la naturaleza química de las
enzimas
 Hasta la década de los 50´s, se tenían
aisladas y cristalizadas 75 enzimas
 A la fecha, según la Base de Datos de
enzimas,disponible en:
http://www.ebi.ac.uk/thornton-
srv/databases/enzymes
que contiene las estructuras de
enzimas depositadas en el Banco de Datos de
Proteínas (PDB)
 Las rutas o vías metabólicas son un conjunto
de reacciones enzimáticas implicadas en algún
propósito: síntesis o degradación de una
molécula, síntesis de ATP, etc
 Estas vías inician con una molécula específica y
terminan con un producto
 Cada paso es catalizado por una
enzima específica


 Proteína de catálisis de alta especificidad

Glucoquinasa

Glucosa 6-P

ATP ADP
Glucoquinasa
No hay reacción

ATP ADP
 El metabolismo celular es
la suma de las
reacciones químicas que
ocurren simultáneamente.
 Cada reacción es
catalizada por una enzima
 De modo que las enzimas
intervienen en todo
proceso que implique VIDA
En función de
su naturaleza

Cofactor

Coenzima
 Productos
farmacéuticos

Alimentos Detergentes

¿Para que
se usan
las
enzimas?

Textiles Energía

Papel
 Oxidoreductas
as
 Transferasas
 Hidrolasas
 Liasas
 Isomerasas
 Ligasas
OXIDOREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxido-reducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H)
electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:

Ejemplos: la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.

TRANSFERASAS

Transferencia de grupos funcionales. Catalizan la transferencia de un grupo

químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción:

A-B + C A + C-B

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la

Figura de abajo:

glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato

HIDROLASAS

Catalizan las reacciones de hidrólisis. Transforman polímeros en

monómeros

A-B + H2O AH + B-OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

lactosa + agua glucosa + galactosa

LIASAS

Adición a los dobles enlaces. Catalizan reacciones de ruptura o

soldadura de sustratos:
A-B A+B

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la

reacción:
ISOMERASAS

Catalizan la interconversión de isómeros:

A B

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las

reacciones representadas en la tabla inferior:

LIGASAS
Formación de enlaces, con aporte de ATP.
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido
trifosfato
A + B + XTP A-B + XDP + Pi
Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:
1. Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la
velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que indican que las
enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH puede afectar de varias
maneras:
 El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que
pueden variar con elpH.
 La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede
provocar modificaciones en la conformación de la enzima.
 El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.

2. La temperatura. Influye en la actividad. El punto óptimo representa el máximo

de actividad. A temperaturas bajas, las enzimas se hallan "muy rígidas" y cuando se
supera un valor considerable (mayor de 50: la actividad cae bruscamente porque,
como proteína, la enzima se desnaturaliza.
 3. La concentración de enzima: Existe una relación lineal entre la
velocidad de la reacción y la concentración de la enzima.

 4. La concentración de sustrato: Para una determinada cantidad de

enzima, la velocidad de la reacción aumenta al aumentar la concentración
de sustrato. Al principio esta relación es casi lineal, pero luego la curva de
la reacción asume una forma hiperbólica , se alcanza una meseta en la
cual la velocidad es constante, esto ocurre a concentraciones de sustrato
tales que posteriores incrementos no afectan la velocidad aparente. Aquí
todas las moléculas de enzima están saturadas de sustrato.
A veces las enzimas son inactivas
catalíticamente, si no se encuentran en
presencia de ciertos iones metálicos. A la luz de
muchos estudios se ha logrado establecer que no
toda la molécula de proteína presenta actividad
catalítica, sino únicamente una región
relativamente pequeña, la cual se
denomina centro activo.
1) La afinidad de los reactantes, las coenzimas y los cofactores

2) Las constantes de velocidad para cada paso

3) Las relaciones geométricas tridimensionales entre los reactantes, las

coenzimas en relación a los sitios catalíticamente importantes de la enzima

4) El mecanismo de cada paso, es decir los arreglos atómicos y electrónicos.

Se ha propuesto que las enzimas contienen en sus "centros
activos" ácidos o bases de manera que se puede calcular
su fuerza ácida o básica.

Las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas

son en general proporcionales a la primera potencia de la
concentración de la enzima (son de primer orden respecto
a la enzima). Sin embargo, es frecuente encontrar una
dependencia de la concentración del sustrato (sobre el
que actúa la enzima).
E enzima

S sustrato

ES complejo

P producto.
La influencia de la temperatura en la velocidad ha suministrado
información valiosa acerca de los mecanismos enzimáticos. Sin
embargo, una complicación surge del hecho de que las enzimas por sí
mismas experimentan un proceso de desactivación que tiene una
energía de desactivación muy alta, por lo que a 35°C o más
(dependiendo de la enzima) se puede observar una desactivación muy
rápida.
La presencia de lipasas ha sido observada desde 1901 en Bacillus
prodigiosus, B. pyocyaneus y B. fluorescens (Eijkman, 1901), las
lipasas producidas por estos microorganismos han sido estudiadas a
detalle. Las enzimas encargadas de hidrolizar triglicéridos han sido
estudiadas por más de 300 años, pero la habilidad de las lipasas para
catalizar la hidrólisis y también sintetizar esteres ha sido reconocido
desde hace apenas 70 años

Las lipasas difieren en varias de sus propiedades, éstas dependen de

su origen (el cual puede ser fúngico, bacteriano, de mamíferos,
etc.), ellas catalizan la hidrólisis o síntesis de una gran variedad de
esteres carboxílicos y liberan ácidos orgánicos y glicerol. Todas ellas
muestran una alta especificidad sobre los sustratos.
Muchas son las aplicaciones que se han encontrado para las lipasas,
en la industria del aceite, la producción de farmacéuticos,
agroquímicos y componentes aromáticos.

La interesterificación implica el cambio (al azar) de los ácidos grasos

en la estructura del glicerol de la grasa en presencia de un
catalizador químico, tal como metóxilatoo de sodio o una enzima
(lipasa); este proceso se emplea para producir acilgliceroles
modificados que no pueden obtenerse mediante química tradicional
La interesterificación y la hidrogenación son técnicas
útiles en la preparación de productos para la manufactura
de margarinas y mantequillas. En una reacción
convencional de interesterificación, esta reacción es
llevada a cabo por la presencia de metoxilato de sodio.
Sin embargo, la reacción no es selectiva con respecto a la
esterificación de un ácido graso en un triglicérido. Por
otro lado, el empleo de lipasas para la interesterificación,
se lleva a cabo por la presencia de agua para la activación
de la lipasa. La presencia de agua causa la hidrólisis de
glicéridos interesterificados sobre acilglicerol específicos.

La lipasa más comúnmente empleada para la industria

alimentaria es la 1,3-lipasa de Rhizomucor miehei, que
esta disponible comercialmente por Novozymes,
Biocatalysts y Amano
Empleando esta enzima es posible cambiar los ácidos grasos
y modificar las características de la grasa, sin embargo la
posición 2 del triglicérido no es tocado (figura 2). La
preservación de la posición 2 del triglicérido permite
generar una grasa más natural, que puede ser metabolizada
por el organismo fácilmente, caso contrario en la
interesterificación química, donde todas las posiciones son
esterificadas indistintamente
El proceso de interesterificación resulta en la
formación de nuevos triglicéridos,
principalmente tripalmitina y
diaminoestearina, a partir de aceites de bajo
valor comercial, como el aceite de palma.
Estos cambios en la composición resultan en
modificaciones de las propiedades del aceite,
principalmente en el punto de fusión, que
cambia de 25.5°C a 36.3°C
Una de las ventajas que tiene el empleo del
proceso de interesterificación enzimática, es el
empleo de reactores enzimáticos, donde las
enzimas están inmovilizadas, el más común dentro
de esta industria es el lecho empaquetado, en
continuo y reciclado.

Las ventajas de este tipo de reactores es que

permite una mayor estabilidad de la enzima, lo que
permite disminuir costos
Los principales beneficios de este proceso son:
Productos de alta calidad
Se produce una grasa más natural
No hay formación de sub-productos, no hay formación de
isómeros trans, y sólo baja producción de diglicéridos
No hay cambio de color en la mezcla de grasas

Proceso fácil y simple

Menos operaciones unitarias que en procesos alternativos
No hay necesidad de lavado o post-blanqueo
No se usan productos químicos - se mejora la higiene y
seguridad industriales.
No hay agua de desperdicio

Eficiencia y costo
La inversión del capital es baja, ya que solo se requieren
reactores simples.
Los costos variables totales son competitivos con procesos
alternativos.
 CATÁLISIS ENZIMÁTICA
http://bibliotecadigital.ilce.edu.mx/sites/ciencia/volumen2/ciencia3/059/htm/sec
_7.htm

 Enzimas Lipolíticas y su Aplicación en la Industria del Aceite, Crisalejandra Rivera-

Pérez, Fernando García-Carreño*. Centro de Investigaciones Biológicas del Noroeste