DEFINICIÓN

• GRUPO DE PROTEÍNAS ESPECIALIZADAS

• EN SERES VIVOS TODAS LAS REACCIONES QUIMICAS
ESTAN CATALIZADAS POR ENZIMAS:
• CATALIZADORES BIOLÓGICOS DE NATURALEZA
PROTEICA QUE REGULAN LA VELOCIDAD DE
PROCESOS FISIOLÓGICOS, ( ORGANISMOS VIVOS).
• BASE DE COMPLEJAS Y VARIADAS REACCIONES
QUE CARACTERIZAN A LOS FENÓMENOS VITALES.
• CAPACIDAD CATALÍTICA : ALCANZAR EN LAS
REACCIONES, LA VELOCIDAD NECESARIA PARA EL
APROVECHAMIENTO DE LA ENERGÍA
• CATALIZADORES:
• SUSTANCIAS QUE ACELERAN LAS REACCIONES
QUÍMICAS, HASTA HACERLAS INSTANTÁNEAS O CASI
INSTANTÁNEAS.
• ACELERAN LAS REACCIONES AL DISMINUIR LA
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN.
 CARACTERÍSTICAS

• LAS ENZIMAS SON PROTEÍNAS COMPLEJAS

(CUATERNARIA).
• ALTAMENTE ESPECIFICAS.(ACTÚAN EN UN SÓLO
SUSTRATO)
• ELEVADO PESO MOLECULAR.
• EFECTO CATALIZADOR AL REDUCIR LA BARRERA
ENERGÉTICA DE CIERTAS REACCIONES QUÍMICAS.
• INFLUYEN SOLO EN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN
SIN ALTERAR EL ESTADO DE EQUILIBRIO
 CARACTERÍSTICAS

• ACTÚAN EN PEQUEÑAS CANTIDADES

• FORMAN COMPLEJO REVERSIBLE CON EL
SUSTRATO
• NO SE CONSUMEN EN LA REACCIÓN, PUDIENDO
ACTUAR UNA Y OTRA VEZ

• SU PRODUCCIÓN ESTÁ DIRECTAMENTE

CONTROLADA POR LOS GENES
 ESPECIFICIDAD

• LAS ENZIMAS SON SELECTIVAS O ESPECIFICAS( SOLO

CATALIZAN A UN TIPO DE REACCIÓN O A
REACCIONES DETERMINADAS)
• CARACTERÍSTICA FUNDAMENTAL DE LOS SISTEMAS
BIOLÓGICOS

• TIPOS DE ESPECIFICIDAD:
• A.- QUÍMICA
• B.- ESTEREOESPECIFICIDAD
• C.- ESPECIFICIDAD DE FUNCIÓN
 1.- ESPECIFICIDAD QUÍMICA:
• DETERMINADOS COMPUESTOS ACTÚAN COMO
SUSTRATOS DE ENZIMAS
• EN RELACIÓN E-S LA E CATALIZA REACCIONES CON 1
O VARIOS S.
• EXISTEN VARIOS GRADOS DE ESPECIFICIDAD QUÍMICA:
- ESPECIFICIDAD ABSOLUTA
- ESPECIFICIDAD RELATIVA
- ESPECIFICIDAD DE CLASE: ACCIÓN DE LA
ENZIMA NO DEPENDE DEL TIPO DE MOLÉCULA
SINO DEL ENLACE. ES MENOS ESPECIFICA
2.- ESPECIFICIDAD RELATIVA:
• ENZIMA RECONOCE UN DETERMINADO GRUPO DE
MOLÉCULAS
• CUANDO LA CATÁLISIS SE LLEVA A CABO SOBRE
UNA FAMILIA DE COMPUESTOS ESTRUCTURALMENTE
SIMILARES
• LA MAYORÍA DE ENZIMAS POSEEN ESPECIFICIDAD DE
GRUPO O RELATIVA
• CATALIZAN EL MISMO TIPO DE REACCIÓN CON UNO
O VARIOS S ESTRUCTURALMENTE RELACIONADOS.
• LAS ENZIMAS EXTRACELULARES POSEEN
ESPECIFICIDAD RELATIVA ( ACTÚAN SOBRE UN
GRUPO DE SUSTRATOS RELACIONADOS).
3.- ESPECIFICIDAD ABSOLUTA:

• CUANDO UNA ENZIMA SOLO ACTÚA SOBRE UN

SUSTRATO DETERMINADO.
• LA ENZIMA CATALIZA SOLO UNA REACCIÓN
EJ: UREASA HIDROLIZA A UREA

• ENZIMA ES CAPAZ DE DIFERENCIAR UN COMPUESTO

DE OTRO CON CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES
MUY SEMEJANTES.
GLUCOSA OXIDASA ACTUA SOBRE LA –D-GLUCOSA
PERO NO SOBRE D-2-DESOXIGLUCOSA
B.- ESTEREOESPECIFICIDAD:
ENZIMA DIFERENCIA UN COMPUESTO DE SU ISÓMERO
(L DE LA D DE UN MISMO AA.) EJEMPLO:
HEXOQUINASA FOSFORILA LA D-GLUCOSA PERO NO
LA L-GLUCOSA

HEXOQUINASA

D- GLUCOSA G6P
• C.- ESPECIFICIDAD DE FUNCIÓN:
• UN SUSTRATO PUEDE ACTUAR SOBRE VARIAS
ENZIMAS ALTERANDO SU FORMA
• LAS ENZIMAS MODIFICAN AL SUSTRATO DE DISTINTA
FORMA.
 ESPECTRO DE ACCIÓN

LAS ENZIMAS POSEEN UN AMPLIO CAMPO DE ACCIÓN:

• CATALIZADORES
• PARTICIPAN EN REACCIONES DE:
- HIDRÓLISIS
- OXIDO- REDUCCIÓN
- ISOMERIZACIÓN
- POLIMERIZACIÓN

• PARTICIPA EN PROCESOS DE:

- HIDRATACIÓN
- DESHIDRATACIÓN
- TRANSFERENCIAS DE GRUPOS
 EFICACIA CATALÍTICA

• POR SER CATALIZADORES DISMINUYEN LA ENERGÍA

DE ACTIVACIÓN.
• REACCIONES CATALIZADAS POR LAS ENZIMAS
ALCANZAN RÁPIDAMENTE EL EQUILIBRIO.
• LAS ENZIMAS NO SE CONSUMEN POR LAS
REACCIONES QUE CATALIZAN
• NO ALTERAN EL BALANCE ENERGÉTICO DE LAS
REACCIONES.
• INCREMENTAN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES
• REQUIERE CANTIDADES MICROMOLECULARES PARA
ACELERAR VELOCIDAD DE REACCIONES
• ENZIMA NO ES MODIFICADA EN NINGUNA ETAPA DE
LA REACCIÓN.
• ENZIMAS ACTÚAN EN UN MEDIO INTERCELULAR,
AUNQUE DE IGUAL MANERA PUEDEN ACTUAR EN UN
MEDIO EXTRACELULAR.
 REGULACIÓN GENÉTICA

• LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS PUEDE SER

MODIFICADO POR:
• INHIBIDORES
• DISPONIBILIDAD DE SUSTRATOS
• DISPONIBILIDAD DE COENZIMAS
• POR EL POTENCIAL DE ÓXIDO-REDUCCIÓN DE LA
CÉLULA
• EN ENZIMAS ALOSTERICA: POR EFECTORES
ALOSTERICOS
 CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN
ENZIMÁTICA
• LA ACCIÓN ENZIMÁTICA SE CARACTERIZA POR LA
FORMACIÓN DE UN COMPLEJO QUE REPRESENTA EL
ESTADO DE TRANSICIÓN.

E + S  ES  E + P

LA CARACTERÍSTICA MAS SOBRESALIENTE:

ESPECIFICIDAD: DE SUSTRATO O DE ACCIÓN.
• LA UNIÓN SUSTRATO – ENZIMA SE PRODUCE A TRAVÉS
DE NUMEROSAS INTERACCIONES DÉBILES : PUENTES DE
HIDRÓGENO, ELECTROSTÁTICAS, HIDRÓFOBAS, ETC,
• LA UNION S-E SE LLEVA A CABO EN UN LUGAR
ESPECÍFICO : EL CENTRO ACTIVO.
• CENTRO ACTIVO: PEQUEÑA PORCIÓN DE ENZIMA
CONSTITUÍDO POR UNA SERIE DE AMINOÁCIDOS QUE
INTERACCIONAN CON EL SUSTRATO.
• LUGAR DE LA PROTEÍNA A LA QUE SE UNE POR
CONTACTO EL SUSTRATO

• CONSTITUIDO POR RESIDUOS DE AA(PARTICIPAN EN

PROCESOS DE FIJACIÓN) Y OTROS RESIDUOS Q
INTERVIENEN EN PROCESO CATALÍTICO.

• PORCIÓN PROTEICA SIRVE PARA CONSERVAR

CONFIGURACIÓN TRIDIMENSIONAL DEL SITIO
ACTIVO O CENTRO CATALÍTICO.

• HAY CASOS EN QUE SITIO DE UNIÓN Y SITIO

CATALÍTICO COINCIDEN, EN OTROS LOS 2 SITIOS
ESTÁN FORMADOS POR DOMINIOS DIFERENTES,
INCLUSO DISTANTES.
• HOYO O BOLSILLO HIDROFÓBICO
• PORCIÓN PEQUEÑA DEL VOLUMEN TOTAL DE LA ENZIMA
• ESPECIFICIDAD DEL COMPLEJO E-S DEPENDE DE
DISPOSICIÓN DE LOS át EN EL CENTRO ACTIVO
• ALGUNAS ENZIMAS ACTÚAN CON LA AYUDA DE
ESTRUCTURAS NO PROTEICAS SEGUN SU NATURALEZA:
COFACTOR Y COENZIMAS
• COFACTOR: CUANDO SE TRATA DE IONES O
MOLÉCULAS INORGÁNICAS.
• COMPUESTOS
ORGANICOS – COENZIMAS

• PUEDEN FUNCIONAR DE FORMAS MUY VARIADAS,

MÁS FRECUENTE: COMO TRANSPORTADORES
INTERENZIMÀTICOS O INTRAENZIMÀTICOS
• MUCHAS COENZIMAS SON FORMAS FUNCIONALES DE
LAS VITAMINAS
• COENZIMA: CUANDO ES UNA MOLÉCULA ORGÁNICA.
• MUCHAS VITAMINAS FUNCIONAN COMO COENZIMAS.
• LAS DEFICIENCIAS DE VITAMINAS RESPONDE MÁS BIEN
A QUE NO SE PUEDE SINTETIZAR UNA DETERMINADA
ENZIMA EN LA QUE LA VITAMINA ES EL COENZIMA
• DIFERENTES COENZIMAS :
• PIRIDÌN NUCLEÓTIDOS: COENZIMAS QUE PRESENTAN
COMO PARTE DE SU ESTRUCTURA A LA NICOTINAMIDA
(INTEGRANTE COMP. VITAMÍNI. B)
• NICOTIN ADENIN DINUCLEÒTIDO (NAD+)(NADH):
PRESENTE EN CÉLULAS VIVAS.
• FUNCION: INTERCAMBIO DE e- E H+ EN PROCESOS
ENERGETICOS
• NICOTIN ADENIN DINUCLEÒTIDO FOSFATADO( NADP+).
• INTERVIENE EN REACCIONES DE VIA ANAERÓBICAS.
• ESTRUCTURA QUÍMICA CONTIENE ViT. B3.
• ES ESENCIAL TANTO EN REACCIONES ANABÓLICAS
COMO CATABÓLICAS.
• FLAVÌN NUCLEÓTIDOS: LAS FLAVINAS CONSTITUYEN UN
GRUPO NUMEROSO DE SUSTANCIAS EN LA
NATURALEZA. RIBOFLAVINA ( VIT. B2) ES LA QUE FORMA
PARTE DE ESTA COENZIMA.
• FLAVIN MONONUCLEÒTIDO (FMN): ACTUA COMO
COENZIMA DE OXIDORREDUCTASAS
• MEJOR AGENTE OXIDANTE QUE NAD: PUEDE
TRANSFERIR 1º 2 e-
• FLAVIN ADENIN DINUCLEÒTIDO (FAD).
• INTERVIENE COMO ACEPTOR Y DADOR DE e- EN
REACCIONES REDOX
• COMO FADH2 PARTICIPA EN LA CADENA
RESPIRATORIA Y FORMA ATP
• ÁCIDO LIPOICO: EL ÁCIDO LIPOICO ES TAMBIÉN UN
COMPONENTE DEL COMPLEJO VITAMÍNICO B
COENZIMA CLAVE EN EL METABOLISMO ENERGÉTICO
DE LAS CÉLULAS
• DERIVADO DEL ÁCIDO GRASO OCTANOICO, UNIDO
COVALENTEMENTE A LA LISINA, QUE ACTÚA EN LA
GLUCÓLISIS.
• TRANSFERENCIA DE HIDRÓGENOS, GRUPOS ACILO Y
METILAMINA.
• GLUTATIÒN : EL GLUTATIÒN ES UN TRIPÈPTIDO
DISTRIBUIDO DE FORMA UNIVERSAL EN LOS SERES
VIVOS.
• IMPORTANTE EN LOS MECANISMOS DE
MANTENIMIENTO DE LA ESTRUCTURA DE LAS
MEMBRANAS CELULARES, ESPECIALMENTE EN LOS
ERITROCITOS, PUES PARTICIPAN EN LOS MECANISMOS
DE DEFENSA CONTRA EL ESTRÉS OXIDATIVO.
• BIOTINA: COMPUESTO ESENCIAL PARA EL
CRECIMIENTO Y DESARROLLO DE LOS SERES HUMANOS,
ENCUENTRA UNIDO DE FORMA COVALENTE A LA
ENZIMA MEDIANTE UN ENLACE AMIDA
• TRANSFERENCIA DE DIÓXIDO DE CARBONO.
• PIROFOSFATO DE TIAMINA: ES LA FORMA
COENZIMÀTICA DE LA TIAMINA (VITAMINA B1)
• TRANSFERENCIA DE GRUPOS ALDEHÍDO; FORMA
PARTE, ENTRE OTROS, DEL COMPLEJO PIRUVATO
DESHIDROGENASA.

• COENZIMA A: EN SISTEMAS VIVIENTES TRANSFIEREN

GRUPOS ACILOS
TAMBIEN PARTICIPA EN TRANSFERENCIA DE G. ACETILO
(POR EJEMPLO, EN LA DESCARBOXILACIÓN DEL ÁCIDO
PIRÚVICO)
• NUCLEÒSIDOS TRIFOSFATADO: LA ESTRUCTURA DE
ESTOS COMPUESTOS SE CONOCE COMO
PRECURSORES DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS, DE ELLOS
SÓLO A LOS RIBONUCLEÓTIDOS SE LES CONOCEN
FUNCIONES COENZIMÀTICAS:
• ADENOSINTRIFOSFATO (ATP): PARTICIPA EN
NUMEROSAS REACCIONES, SIRVE COMO FUENTE DE
ENERGÍA, DE ELEMENTOS ESTRUCTURALES.
•
• GUANOSINTRIFOSFATO (GTP): ACTÚA COMO
COENZIMA DE TRANSFERENCIA DE DERIVADOS DE
MONOSACÁRIDOS EN LA SÍNTESIS DE GLICOPROTEÍNAS
• URIDINTRIFOSFATO (UTP): LOS NUCLEÓTIDOS DE
URIDINA INTERVIENEN COMO COENZIMAS QUE
TRANSFIEREN MONOSACÁRIDOS EN FORMA DE UDP-
DERIVADOS, ESTOS DERIVADOS SE FORMAN POR LA
REACCIÓN ENTRE EL UTP CON UN MONOSACÁRIDO
FOSFATADO.
• CITIDINTRIFOSFATO (CTP): ACTÚA DE FORMA SIMILAR
AL UTP, PERO TRANSFIERE GRUPOS AL NIVEL DE
OXIDACIÓN DE ALCOHOL; INTERVIENE
FUNDAMENTALMENTE EN LA FORMACIÓN DE
FOSFÀTIDOS DE GLICERINA Y ESFINGOLÌPIDOS, SU
FORMA COENZIMÀTICA SE ORIGINA POR REACCIÓN
DEL CTP CON UN ALCOHOL FOSFATADO
 SISTEMA ENZIMÁTICO (SE)

• SUSTANCIAS QUE PARTICIPAN EN UNA REACCIÓN

CATALIZADA POR UNA ENZIMA EN MEDIO ACUOSO
• COMPONENTES DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA:
• SUSTRATO (S): MOLÉCULA SOBRE LA QUE ACTÚA LA
ENZIMA QUE CONDICIONA LA TRANSFORMACIÓN DEL
SUSTRATO. UNA R.E FUNCIONA CON 1-2 O MAX 3 S
• PRODUCTO(P): MOLÉCULA RESULTANTE DE LA ACCIÓN
DE LA ENZIMA SOBRE EL O LOS S. PUEDE HABER VARIOS
PRODUCTOS EN UNA REACCIÓN CATALIZADA POR
UNA ENZIMA
• APOENZIMA: ENZIMA PROPIAMENTE DICHA, DE
NATURALEZA PROTEICA, PM ELEVADO, NO DIALIZABLE
Y TERMOLÁBIL. TAMBIÉN HAY DE PM BAJO CON UNA
SOLA CADENA POLI PEPTÍDICA : RIBONUCLEASA,
TRIPSINA, PEPSINA HASTA PROTEÍNAS OLIGOMERICAS
COMPLEJAS
• GRUPO PROSTÉTICO: PARTE DEL S.E DE PM BAJO
DIALIZABLE, TERMOESTABLE, NO PROTEICO ADHERIDA
A LA APOENZIMA..
• COENZIMA: PARTE DEL S.E ADHERIDO DÉBILMENTE A
LA APOENZIMA LO QUE PERMITE SU SEPARACIÓN
FÁCILMENTE. Ej.: NAD, NADH, FAD.
• IMPORTANCIA DEL GRUPO PROSTÉTICO Y LA
COENZIMA DESDE PUNTO DE VISTA FUNCIONAL :
CEDEN O RECIBEN PARTE DE LOS PRODUCTOS DE LA
REACCIÓN.
• HOLOENZIMA: ESTRUCTURA FORMADA POR
APOENZIMA + COENZIMA
• PROENZIMA O ZIMÓGENO ENZIMÁTICO:
PRECURSORES INACTIVOS, SIN FUNCIÓN CATALÍTICA
QUE PUEDEN ACTIVARSE POR LA ELIMINACIÓN DE 1
PÉPTIDO DE SU MOLÉCULA.
• ISOENZIMAS: DIVERSAS Y MÚLTIPLES FORMAS
MOLECULARES DE UNA ENZIMA. SON PROTEÍNAS
DIFERENTES DE UN MISMO ORGANISMO Y
CATALIZAN UNA MISMA REACCIÓN.
DIFIEREN EN SU COMPOSICIÓN DE LOS a a POR SUS
DIFERENCIAS GENÉTICAMENTE DETERMINADAS-
• ACTIVADORES: IONES INDISPENSABLES PARA LA
ACCION ENZIMATICA. SE PUEDEN UNIR A LA
APOENZIMA MAS COMÚNMENTE AL S O A LA
COENZIMA. SON CATIONES Mn2+, Mg2+, Ca++, K+,
Na+
• INHIBIDORES: SUSTANCIAS QUE DISMINUYEN LA
VELOCIDADES DE LAS REACCIONES CATALIZADAS
POR LAS ENZIMAS.
• MODULADORES: MOLÉCULAS QUE ACTÚAN SOBRE
ENZIMAS OLIGOMERICAS CON CARACTERÍSTICA
FUNCIONAL. SON POSITIVOS SI ESTIMULAN LA
VELOCIDAD DE LA REACCIÓN Y NEGATIVOS SI
INHIBEN LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN
COENZIMAS Y GRUPOS PROSTÉTICOS

• PRESENTES EN UN S.E: CEDEN Y RECIBEN PARTE

ACTIVADA DE LOS PRODUCTOS DE LA REACCIÓN.
• SIN LA COENZIMA O G PROSTÉTICO LA REACCIÓN
CATALIZADA POR LA ENZIMA NO PUEDE EFECTUARSE
• SOLO SE CONSIDERAN COENZIMAS O GRUPOS
PROSTÉTICOS LAS MOLÉCULAS QUE NO SE
CONSUMEN EN LA REACCIÓN. SOLO ACTÚAN
CAPTANDO Y LIBERANDO LOS GRUPOS
PARTICIPANTES.
• EN LA ESTRUCTURA DE LAS COENZIMAS Y G
PROSTÉTICO PARTICIPA UNA VITAMINA.
• OTRAS SUSTANCIAS QUE NO POSEEN EN SU
ESTRUCTURA VITAMINA:
• SE CONSUMEN EN LA REACCIÓN
• ACTIVAN REACCIONES ENZIMÁTICAS, Y SE
REQUIERE GRANDES CANTIDADES .
• UNA VEZ QUE LIBERAN EL GRUPO ACTIVADO NO
ACEPTAN MOLÉCULA DEL MISMO TIPO ( REQUIERE
GRAN CANTIDAD DE ENERGÍA Y OTROS QUÍMICOS)
Ej: ATP, UDPG, AMINOACILADENILATOS, QUE SON
COSUSTRATOS
• LAS VITAMINAS DE LAS COENZIMAS : COMPLEJO B
FUNCIÓN A NIVEL MOLECULAR: INTEGRAR
ESTRUCTURALMENTE COENZIMAS Y G. PROSTÉTICOS.
 DI NUCLEÓTIDO DE NICOTINAMIDA Y
ADENINA (NAD)
• COENZIMA EN CUYA ESTRUCTURA SE ENCUENTRA LA
VITAMINA NICOTINAMIDA
• ENCONTRADA EN CÉLULAS VIVAS Y COMPUESTA
POR DI NUCLEÓTIDO. FORMADO POR DOS
NUCLEÓTIDOS (UNIDOS A TRAVÉS SUS GRUPOS
FOSFATOS): UNO DE ELLOS UNA BASE DE ADENINA Y
EL OTRO DE NICOTINAMIDA.
• FUNCIÓN PRINCIPAL: INTERCAMBIO DE ELECTRONES
E HIDROGENIONES EN LA PRODUCCIÓN DE
ENERGÍA DE TODAS LAS CÉLULAS.
• EN EL METABOLISMO EL NAD+ INTERVIENE EN :
REACCIONES DE OXIDO - REDUCCIÓN, LLEVANDO
LOS ELECTRONES DE UNA REACCIÓN A OTRA
• LA COENZIMA SE ENCUENTRA EN DOS FORMAS:
COMO UN AGENTE OXIDANTE, QUE ACEPTA
ELECTRONES DE OTRAS MOLÉCULAS: NADH
• NADH: ESPECIE REDUCIDA DEL NAD+ USADO
COMO AGENTE REDUCTOR PARA DONAR
ELECTRONES
• EN LOS ORGANISMOS, EL NAD+ PUEDE SER
SINTETIZADO A PARTIR DE BIOMOLÉCULAS
SENCILLAS: AA DE TRIPTÓFANO O ÁCIDO
ASPÁRTICO.
 FUNCIONES DEL NAD

• VARIAS FUNCIONES EN EL METABOLISMO:

• COENZIMA EN REACCIONES REDOX, COMO
DONANTE DE GRUPOS ADP-RIBOSA EN LAS
REACCIONES DE ADP-RIBOSILACIÓN.
• PRECURSOR DEL SEGUNDO MENSAJERO DE LA
MOLÉCULA CÍCLICA ADP-RIBOSA.
• SUSTRATO PARA LAS ADN LIGASAS BACTERIANAS Y
UN GRUPO DE ENZIMAS LLAMADAS SIRTUINAS, QUE
USAN NAD+ PARA ELIMINAR LOS GRUPOS ACETILO
DE LAS PROTEÍNAS ACETILADAS.
• USOS FARMACOLÓGICOS
• NAD+ Y NADH SON IMPORTANTES FARMACOLOGÍA
ACTUAL Y EN INVESTIGACIÓN PARA TRATAMIENTOS
DE ENFERMEDADES.

• SE UTILIZA NAD+ DE TRES FORMAS:

- COMO BLANCO DIRECTO DE FÁRMACOS,
MEDIANTE EL DISEÑO DE INHIBIDORES
ENZIMÁTICOS U OTROS ACTIVADORES QUE
CAMBIA LA ACTIVIDAD DE ENZIMAS NAD
DEPENDIENTES
- TAMBIÉN TRATANDO DE INHIBIR LA BIOSÍNTESIS DE
NAD+
• ES POTENCIALMENTE ÚTIL COMO AGENTE
TERAPÉUTICO EN LAS ENFERMEDADES
NEURODEGENERATIVAS COMO LA ENFERMEDAD DE
ALZHEIMER Y LA ENFERMEDAD DE PARKINSON.

• LA NAD+ TAMBIÉN ES UN BLANCO DIRECTO DEL

FÁRMACO ISONIAZIDA, EL CUAL SE USA EN EL
TRATAMIENTO DE LA TUBERCULOSIS
MONO NUCLEÓTIDO DE FLAVINA (FMN) Y
DI NUCLEÓTIDO DE FLAVINA Y ADENINA
(FAD)
• EL (FMN), O RIBOFLAVINA-5'-FOSFATO, SE DERIVA DE LA
RIBOFLAVINA (VITAMINA B2)
• ACTÚA COMO COENZIMA DE DIVERSAS
OXIDOREDUCTASAS.
• EL FMN ES UN AGENTE OXIDANTE MÁS FUERTE QUE EL
NAD+ Y ES PARTICULARMENTE ÚTIL YA QUE PUEDE
TRANFERIR UNO O DOS ELECTRONES
• PRINCIPAL FORMA COMO SE ENCUENTRA LA
RIBOFLAVINA EN CÉLULAS Y TEJIDOS.
• ENERGÉTICAMENTE ES MÁS COSTOSO DE PRODUCIR,
PERO ES MÁS SOLUBLE QUE LA RIBOFLAVINA.
• Se utiliza como colorante alimentario bajo el número
E101a y probablemente se deriva de organismos
modificados genéticamente.
• LAS FORMAS METABÓLICAMENTE ACTIVAS DE LA
RIBOFLAVINA ESTÁN UNIDAS A RADICALES
FOSFATOS (FMN Y DISTINTAS OXIDASAS COMO
CITOCROMO C REDUCTASA)
• FAD: FORMA ACTIVA DE RIBOFLAVINA
FORMADO QUÍMICAMENTE POR ADP UNIDO A
RIBOFLAVINA.
• RIBOFLAVINA UNIDA A ENZIMAS OXIDATIVAS:
GLICINA OXIDASA, XANTINA OXIDASA. ETC.
• ENZIMAS UNIDAS A RIBOFAVINA SE DENOMINAN
GENÉRICAMENTE: FLAVOPROTEÍNAS.
• RIBOFLAVINA: G PROSTÉTICO DE ENZIMAS
RESPIRATORIAS Y PARTICIPA EN REACCIONES DE
OXIDO-REDUCCIÓN
 FUNCIONES DE FLAVOPROTEÍNAS

FUNCIONES EN PROCESOS BIOLÓGICOS:

• ELIMINACIÓN DE CATECOLAMINAS
• SÍNTESIS PROTEICA
• HEMATOPOYESIS
• ESTIMULA Y LIBERA FOSFATOS DE ALTA ENERGÍA
COENZIMA A(COA, COASH O HSCOA)

• QUÍMICAMENTE ES UN DI PÉPTIDO: BETA ALANINA

UNIDO AL AC. DIHIDROXI DI ETIL BUTÍRICO (AC.
PANTOTENICO)
• COENZIMA DE LA BIOSÍNTESIS Y OXIDACIÓN DE AC.
GRASOS

• DESCARBOXILACION OXIDATIVA DEL ÁCIDO

PIRÚVICO
• EL AC PANTOTENICO O VIT. B5 SE FORMA DE BETA
ALANINA Y AC PANTOTENICO

• ES NECESARIO PARA SÍNTESIS DE ACETIL CoA

• EL AC PANTOTENICO ESTA AMPLIAMENTE

DISTRIBUIDO EN CEREALES INTEGRALES, CARNES Y
LEGUMBRES.

• LA DEFICIENCIA DE AC. PANTOTENICO ES

EXTREMADAMENTE RARA.
 FUNCIÓN DE COA

• QUÍMICAMENTE es UN TIOL(grupo funcional

formado por un átomo de azufre y un átomo de
hidrógeno (-SH).)
• PUEDE REACCIONAR CON LOS ÁCIDOS
CARBOXÍLICOS PARA FORMAR TIOÉSTERES:
• ACTÚA COMO PORTADOR DE G ACILOS
• CoA CON G ACETILO: ACETIL CoA CUMPLE
FUNCIONES (ENCRUCIJADA) EN EL METABOLISMO
DEL ORGANISMO
• ACETIL CoA INTERMEDIARIO METABÓLICO
• LA ACETIL COENZIMA A SE FORMA EN NUMEROSAS
RUTAS CATABÓLICAS:
• DESCARBOXILACION OXIDATIVA DEL ÁC. PIRÚVICO.:
FORMANDO ACETIL-CO A COMPUESTO CLAVE ENTRE
LA GLUCÓLISIS Y EL CICLO DE KREBS
• BETA OXIDACIÓN DE ÁCIDOS GRASOS
• ACETIL CO A MOLÉCULA CLAVE EN DIVERSAS RUTAS
ANABÓLICAS (BIOSÍNTESIS):
• GLUCONEOGÉNESIS
• DEGRADACIÓN DE ÁCIDOS GRASOS.
• BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS.
• BIOSÍNTESIS DE COLESTEROL
• SÍNTESIS DEL NEUROTRANSMISOR ACETILCOLINA
(ESTIMULA LAS CONTRACCIONES MUSCULARES)
 VITAMINAS: COENZIMAS

• ALGUNAS VITAMINAS SON NECESARIAS PARA LA

ACTUACIÓN DE DETERMINADAS ENZIMAS.
• FUNCIONAN COMO COENZIMAS QUE INTERVIENEN
EN DISTINTAS RUTAS METABÓLICAS
• LA DEFICIENCIA EN UNA VITAMINA PUEDE ORIGINAR
IMPORTANTES DEFECTOS METABÓLICOS, COMO
PUEDE VERSE EN LA TABLA ADJUNTA:
VITAMINAS FUNCIONES ENFERMEDADES
CARENCIALES
VIT. C (ÁCIDO ASCÓRBICO) COENZIMA DE ALGUNAS
PEPTIDASAS. INTERVIENE EN LA ESCORBUTO
SINTESIS DE COLÁGENO
VIT. B1 (TIAMINA) CONSTITUYENTE DE LOS DERMATITIS Y LESIONES EN
COENZIMAS FAD Y FMN LAS MUCOSAS
VIT. B3 (ACIDO FATIGA Y TRASTORNOS DEL
CONSTITUYENTE DE LA COA
PANTOTENICO) SUEÑO
CONSTITUYENTE DE LAS
VIT. B5 (NIACINA) PELAGRA
COENZIMAS NAD Y NADP

INTERVIENE EN LAS
REACCIONES DE
VIT. B6 ( PIRIDOXINA) DEPRESIÓN, ANEMIA
TRANSFERENCIA DE GRUPOS
AMINOS.

COENZIMA EN LA
VIT. B12 (COBALAMINA) TRANSFERENCIA DE GRUPOS ANEMIA PERNICIOSA
METILO.
COENZIMA DE LAS ENZIMAS
QUE TRANSFIEREN GRUPOS
BIOTINA FATIGA, DERMATITIS
CARBOXILO, EN METABOLISMO
DE AMINOÁCIDOS.
 ISOENZIMAS

• DIFERENTES FORMAS DE UNA ENZIMA

• ENZIMAS QUE DIFIEREN EN LA SECUENCIA DE AA,
CATALIZAN LA MISMA REACCIÓN QUÍMICA .
• IMPORTANCIA EN METABOLISMO DE TEJIDOS.
• EN EL DIAGNÓSTICO CLÍNICO O DIFERENCIAL DE
PATOLOGÍAS.
• PUEDEN SER CODIFICADAS A PARTIR DE MÁS DE UN
GEN. EJ.: LDH SE SINTETIZA DE 2 GENES INDIVIDUALES
Y DISTINTOS QUE ORIGINAN POLIPÉPTIDOS CON
ESTRUCTURAS DIFERENTES PERO CON LA MISMA
ACTIVIDAD CATALÍTICA.
• LAS ISOENZIMAS SE IDENTIFICAN CON LETRAS O CON
NÚMEROS

• ISOENZIMAS DE LACTATO DESHIDROGENASA:

LDH1 HHHH : ISOENZIMA DEL CORAZÓN

LDH2 HHHM : CORAZÓN, ERITROCITOS Y RIÑONES

LDH3 HHMM : PÁNCREAS, PULMONES, MÚSCULO

ESQUELÉTICO

LDH4 HMMM : PULMONES, MÚSCULOS, RIÑONES

LDH5 MMMM : MÚSCULO, HÍGADO

 FUNCIÓN BIOLÓGICA DE ENZIMAS

• INDISPENSABLES EN LA TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES

Y EN PROCESOS DE REGULACIÓN
• CAPACES DE PRODUCIR MOVIMIENTO,: MIOSINA AL
HIDROLIZAR ATP PARA GENERAR LA CONTRACCIÓN
MUSCULAR O EL MOVIMIENTO DE VESÍCULAS POR
MEDIO DEL CITOESQUELETO
• ATP ASAS EN LA MEMBRANA CELULAR SON LAS
BOMBAS DE IONES IMPLICADAS EN PROCESOS DE
TRANSPORTE ACTIVO.
• DEGRADAR MOLÉCULAS GRANDES (ENZIMAS
DIGESTIVAS AMILASAS Y PROTEASAS.

• VARIAS ENZIMAS PUEDEN ACTUAR CONJUNTAMENTE

EN UN ORDEN ESPECÍFICO, CREANDO ASÍ UNA RUTA
METABÓLICA

• LAS ENZIMAS DETERMINAN LOS PASOS QUE SIGUEN

ESTAS RUTAS METABÓLICAS.

• SIN LAS ENZIMAS, EL METABOLISMO NO SE

PRODUCIRÍA A TRAVÉS DE LOS MISMOS PASOS, NI
SERÍA LO SUFICIENTEMENTE RÁPIDO PARA ATENDER
LAS NECESIDADES DE LA CÉLULA.
 NOMENCLATURA DE ENZIMAS

• EXISTEN DIVERSAS FORMAS DE NOMBRAR A LAS

ENZIMAS:
• NOMBRES PARTICULARES: ASIGNADAS POR SU
DESCUBRIDOR. AL IR AUMENTANDO EL NÚMERO DE
ENZIMAS CONOCIDOS, SE HIZO NECESARIA UNA
NOMENCLATURA SISTEMÁTICA
• NOMBRE SISTEMÁTICO: INFORMA SOBRE LA ACCIÓN
ESPECÍFICA DE CADA ENZIMA Y LOS SUSTRATOS
SOBRE LOS QUE ACTÚA.
• CÓDIGO DE COMISIÓN ENZIMÁTICA: CÓDIGO
NUMÉRICO
 NOMBRE SISTEMÁTICO

• EL NOMBRE SISTEMÁTICO DE UN ENZIMA CONSTA

DE 3 PARTES:
• NOMBRE DEL SUSTRATO
• TIPO DE REACCIÓN REALIZADO
• Y LA TERMINACIÓN "ASA“
EJEMPLO:
GLUCOSA P ISOMERASA

GLUCOSA 6 P FRUCTOSA 6 P
• CUANDO LAS ENZIMAS CATALIZAN REACCIONES
REVERSIBLES:
NO EXISTE MANERA ÚNICA PARA FIJAR CUAL DE
LOS DOS SENTIDOS SE UTILIZA PARA NOMBRAR A LA
ENZIMA.
EN EL EJEMPLO ANTERIOR:
LA GLUCOSA FOSFATO ISOMERASA O
FRUCTOSA FOSFATO ISOMERASA.

FRUCTOSA P ISOMERASA

GLUCOSA 6 P FRUCTOSA 6 P
• CUANDO LA ACCIÓN TÍPICA ES LA HIDROLISIS DEL
SUSTRATO:
EL SEGUNDO COMPONENTE DEL NOMBRE SE OMITE .
EJEMPLO:
LA LACTOSA HIDROLASA SE LLAMA
SIMPLEMENTE LACTASA.
• ADEMÁS DE LOS NOMBRES SISTEMÁTICOS, AÚN SE
UTILIZAN OTROS CONSAGRADOS POR EL USO.
EJEMPLO:
LA ATP GLUCOSA FOSFORILTRANSFERASA SE LA
NOMBRA HABITUALMENTE COMO ENZIMA
GLUCOQUINASA.
 NOMENCLATURA DE COMISIÓN
ENZIMÁTICA
CADA ENZIMA PUEDE SER IDENTIFICADA POR:
• LAS LETRAS EC (ENZYME COMISIÓN)
• UN CÓDIGO NUMÉRICO:
CUATRO NÚMEROS SEPARADOS POR PUNTOS:
- EL PRIMER NÚMERO INDICA LA CLASE A QUE
PERTENECE LA ENZIMA.
- EL SEGUNDO SE REFIERE A LAS SUBCLASES
DE CADA GRUPO.
- EL TERCERO Y EL CUARTO A LOS
GRUPOS QUÍMICOS ESPECÍFICOS QUE
INTERVIENEN EN LA REACCIÓN.
 EJEMPLOS:
• EC 2.7.1.2 CORRESPONDE A LA ATP GLUCOSA
FOSFOTRANSFERASA (GLUCOQUINASA)
• EL NUMERO 2 : TRANSFERASA
• EL 7: FOSFOTRANSFERASA
• EL 1 : ACEPTOR DE G OH
• EL 2 : INDICAque es un OH de la D-glucosa el que acepta el
grupo fosfato.

EC 3.4.11.4 : TRIPÉPTIDO AMINOPEPTIDASA CONSTRUIDO ASÍ:

• 3 : HIDROLASA (ENZIMA QUE USA EL AGUA PARA CATALIZAR
ALGUNAS REACCIONES).
• 3.4 POR HIDROLASA, QUE ACTÚA SOBRE LOS ENLACE
PEPTÍDICO.
• 3.4.11 POR AQUELLAS QUE ACTÚAN SOBRE EL TERMINAL
AMINO DE AMINOÁCIDO DE UN POLI PÉPTIDO.
• 3.4.11.4 POR AQUELLAS QUE ACTÚAN SOBRE EL TERMINAL
AMINO DE UN TRIPEPTIDOS.
Grupo Reacción catalizada Reacción típica Ejemplo de enzima

-OXIDO-REDUCCIÓN -
AH + B → A + BH
EC 1 TRANSFERENCIA DE DESHIDROGENASA,
(reducido)
OXIDORREDUCTASAS ÁTOMOS DE H, O O OXIDASA
A + O → AO (oxidado)
ELECTRONES

TRANSFERENCIA GRUPO
EC 2 FUNCIONAL EL GRUPO
AB + C → A + BC TRANSAMINASA QUINASA
TRANSFERASAS PUEDE SER METIL-, ACIL-,
AMINO- O FOSFATO.

FORMACIÓN DOS
EC 3 PRODUCTOS DE UN LIPASA, AMILASA,
AB + H2O → AOH + BH
HIDROLASAS SUBSTRATO POR PEPTIDASA
HIDRÓLISIS.

ADICIÓN O ELIMINACIÓN
NO HIDROLÍTICA DE G
EC 4 RCOCOOH → RCOH +
PUEDEN ROMPER LOS DESCARBOXILASA
LIASAS CO2
ENLACES C-C, C-N, C-O O
C-S.

EC 5 ISOMERIZACIÓN DE UNA
AB → BA ISOMERASA, MUTASA
ISOMERASAS MOLÉCULA.

UNIÓN DE DOS
MOLÉCULAS POR
EC 6
ENLACES C-O, C-S, C-N O X + Y+ ATP → XY + ADP + PI SINTETASA
LIGASAS
C-C CON ROTURA DE
ATP.
ENZIMAS ACCIÓN
REACCIONES DE OXIDACIÓN Y
REDUCCIÓN BIOLÓGICAS
OXIDORREDUCTASAS PROCESOS DE RESPIRACIÓN
CELULAR
CATALIZAN EL TRASPASO DE G
QUÍMICOS A EXCEPCIÓN DEL H
TRANSFERASAS
INTRODUCE ELEMENTOS DEL
AGUA (H Y OH) EN EL SUSTRATO
HIDROLASAS ATACADO
LIASAS SÍNTESIS Y DEGRADACIÓN DE
ENLACES FUERTES POR
ACOPLAMIENTO A SUSTANCIAS
RICAS EN ENERGÍA
ISOMERASAS CATALIZAN DIVERSOS TIPOS DE
ISOMERIZACIÓN
LIGASAS UNIÓN DE 2 MOLÉCULAS
SIMULTÁNEAMENTE A LA
DEGRADACIÓN DEL ATP
SUBCLASES
DESHIDROGENASAS,
REDUCTASAS, OXIDASAS,
PEROXIDASAS, CATALASAS,
OXIGENASAS, HIDOXILASAS
TRANSALDOLASAS,
TRANSCETOLASAS, QUINASAS,
ACILFOSFORILTRANSFERASAS,
FOSFORILASAS,TRANSAMINASAS
ESTERASAS, GLUCOSIDASAS,
PEPTIDASAS, FOSFATASAS,
THIOLASAS, FOSFOLIPASAS,
AMIDASAS, DEAMINASAS,
RIBONUCLEASAS
CARBOXILASAS,DESCARBOXILAS
AS ALDOLASAS, HIDRATASAS,
DESHIDRATASAS, SINTASAS
RACEMASAS, EPIMERASAS,
MUTASAS
SINTETASAS
CARBOXILASAS
 CINÉTICA ENZIMÁTICA

• ESTUDIA LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES

QUÍMICAS CATALIZADAS POR ENZIMAS.
• LA CINÉTICA Y DINÁMICA QUÍMICA DE ENZIMA
PERMITE:
• EXPLICAR LOS MECANISMOS CATALÍTICO
• EL PAPEL EN EL METABOLISMO: CÓMO ES
CONTROLADA SU ACTIVIDAD EN LA CÉLULA, CÓMO
PUEDE SER INHIBIDA SU ACTIVIDAD POR FÁRMACOS
O VENENOS O POTENCIADA POR OTRO TIPO DE
MOLÉCULAS.
MECANISMO DEL PROCESO CATALÍTICO

• EN LA REACCIÓN ENZIMÁTICA, UN COMPUESTO

DEBE ALCANZAR UNA CONFIGURACIÓN
ENERGÉTICAMENTE DESFAVORABLE PARA PODER
SER TRANSFORMADO.
• COMPUESTO CON DETERMINADO NIVEL
ENERGÉTICO QUE, DEBE ALCANZAR UN NIVEL
ENERGÉTICO MÁS ALTO PARA SER TRANSFORMADO
EN UN PRODUCTO, CON UN NIVEL ENERGÉTICO
FINAL, QUE NORMALMENTE ES INFERIOR AL INICIAL.
• LA FORMACIÓN DEL ESTADO DE TRANSICIÓN
CORRESPONDE A UNA BARRERA ENERGÉTICA:
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN QUE SE APARTA DEL
ENTORNO PARA QUE LA REACCIÓN SE CUMPLA.
• LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN SE OBTIENE:
• AUMENTANDO LA TO
• CAMBIANDO PH DEL SISTEMA Y OTROS FACTORES
• COMPLEJO E-S ES UN ESTADO DE TRANSICIÓN, CON
NIVEL ENERGÉTICO INTERMEDIO, QUE FAVORECE A
QUE LA REACCIÓN TENGA LUGAR SIN NECESIDAD
DE APORTE DE ENERGIA AMBIENTAL.
• E DE ACTIVACIÓN PARA ALCANZAR ESTADO DE
TRANSICIÓN ES INFERIOR A LO REQUERIDO EN CASO
DE NO HABERSE FORMADO E-S.
• E-S ATRAVIESA VARIAS BARRERAS (CAMBIOS
CONFORMACIONALES DE E) MIENTRAS SE CUMPLE
REACCIÓN CATALÍTICA
• FORMACIÓN DE PRODUCTO Y LA ADAPTACIÓN DE
LA E AL MISMO TIEMPO Q SE PRODUCE LA
DIFUSIÓN EN EL MEDIO = ESTADO DE TRANSICIÓN
ENERGÉTICO
• EL INICIO DE LA REACCIÓN REQUIERE:

• APORTE INICIAL DE ENERGÍA A LOS REACTANTES

PARA QUE LA REACCIÓN SE CUMPLA

• LLAMADA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN (EA).

• > EA MÁS FÁCILMENTE TRANSCURRE LA REACCIÓN

MECANISMOS DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

• SERIE DE PASOS EN QUE UN SUSTRATO ES CAPAZ DE

UNIRSE AL CENTRO CATALÍTICO DE LA ENZIMA QUE
LO RECONOCE Y TRANSFORMARSE EN UN
PRODUCTO.
• LA UNIÓN E-S ES UNA INTERACCIÓN MUY
ESPECÍFICA.
• LOS SUSTRATOS SE LIGAN AL SITIO ACTIVO DE LA E
• UNA VEZ UNIDO EL S AL LUGAR ACTIVO DE LA E, SE
ACELERA SU CONVERSIÓN EN EL PRODUCTO DE LA
REACCIÓN POR MÚLTIPLES MECANISMOS.
• LA ESTRUCTURA TERCIARIA DE LA ENZIMA ES
FUNDAMENTAL PARA SU FUNCIÓN CATALÍTICA.
ENZIMA + SUSTRATO = COMPLEJO ENZIMA
SUSTRATO.
• ALGUNAS ENZIMAS PUEDEN UNIRSE a VARIOS
SUSTRATOS DIFERENTES Y/O LIBERAR DIVERSOS
PRODUCTOS, COMO ES EL CASO DE LAS PROTEASAS
AL ROMPER UNA PROTEÍNA EN DOS POLI PÉPTIDO

• EN OTROS CASOS, SE PRODUCE LA UNIÓN

SIMULTÁNEA DE DOS SUSTRATOS, COMO EN EL
CASO DE LA ADN POLIMERASA, QUE ES CAPAZ DE
INCORPORAR UN NUCLEÓTIDO (SUSTRATO 1) A UNA
HEBRA DE ADN (SUSTRATO 2).
• TAMBIÉN PRESENTAN UNA ETAPA LIMITANTE QUE
DETERMINA LA VELOCIDAD FINAL DE TODA LA
REACCIÓN.
• CONSISTE EN UNA REACCIÓN QUÍMICA O EN UN
CAMBIO CONFORMACIONAL DE LA ENZIMA O DEL
SUSTRATO.
 FACTORES QUE MODIFICAN LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO
• CONCENTRACIÓN DE ENZIMA
• TEMPERATURA
• Ph
• PRESENCIA DE COFACTORES
CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO: LA S INFLUYE EN
LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN ENZIMÁTICA
• AL [S] Y ALCANZAR [S INTERMEDIAS] VELOC. DE
REACCIÓN SE VA TORNANDO INDEPENDIENTE DE LA
[S] Y LA CINÉTICA DE LA REACCIÓN ES DE ORDEN
MIXTO O PSEUDO PRIMER ORDEN
• [ S] LA E ESTA SATURADA POR SUSTRATO:
VELOCIDAD DE REACCIÓN SE HACE
COMPLETAMENTE INDEPENDIENTE DE LA [S ] Y LA
CINÉTICA ES DE ORDEN 0
• [SATURANTES DE S] : FACTOR LIMITANTE DE LA
REACCIÓN [E]
• TODAS LAS ENZIMAS MUESTRAN ESTE EFECTO DE
SATURACIÓN, PERO VARÍAN AMPLIAMENTE CON
RESPECTO A LA S PARA ALCANZAR DICHA
SATURACIÓN.
• EL EFECTO DE SATURACIÓN DE LA E POR EL S HA
PERMITIDO LA DETERMINACIÓN DE LOS
PARÁMETROS CINÉTICOS: KM Y VMAX ¨
• CUANDO EXISTE E FIJA Y A > S , SE OBTIENE LA
VELOCIDAD MÁXIMA. DE LA REACCIÓN.

• DESPUÉS DE ALCANZAR LA V Max, UN AUMENTO EN

LA S NO TIENE EFECTO EN LA VELOCIDAD DE LA
REACCIÓN.

CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA: SIEMPRE Y CUANDO

HAYA SUSTRATO DISPONIBLE, UN AUMENTO EN LA
CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA AUMENTA LA
VELOCIDAD ENZIMÁTICA HACIA CIERTO LÍMITE.
TEMPERATURA: MODIFICA LA ACTIVIDAD DE LA ENZIMA
• SI SE AÑADEN CANTIDADES CRECIENTES DE E A UN
SISTEMA DE REACCIÓN EN EL QUE SE HAN
ESTABLECIDO LAS CONDICIONES ÓPTIMAS DE PH Y
T° Y EN EL QUE HAY CANTIDADES SUFICIENTES DE
SUSTRATO Y COSUSTRATO, SE OBSERVA:
• QUE LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN ES
DIRECTAMENTE PROPORCIONAL A LA CANTIDAD DE
E UTILIZADA (RELACIÓN LINEAL ENTRE AMBOS
PARÁMETROS)
• AL IGUAL QUE SUCEDE CON LA MAYORÍA DE LAS
REACCIONES QUÍMICAS, LAS REACCIONES
ENZIMÁTICAS INCREMENTAN SU VELOCIDAD CON
LA TEMPERATURA
• LA VELOCIDAD DE MUCHAS REACCIONES
ENZIMÁTICAS SE DUPLICA, APROXIMADAMENTE POR
CADA 10°C DE AUMENTO DE LA TEMPERATURA
• T° = VELOCIDAD
• LA T° A LA QUE SE ALCANZA VALOR MÁXIMO = T°
ÓPTIMA (VALOR SUPERIOR O SIMILAR AL INTERIOR DE
CÉLULA)
• LA T° ÓPTIMA DE E ANIMALES SON POR DEBAJO DE
40°C LAS DE ORIGEN VEGETAL ESTA POR ENCIMA DE
LOS 40°C
• ENZIMAS DE CIERTOS MICROORGANISMOS POSEEN T°
ÓPTIMA CON VALORES CERCANOS A 100°C
• T° ÓPTIMA DEPENDE DEL TIEMPO DE EXPOSICIÓN DE LA
E A DICHA T°. (A TIEMPO CORTO DE EXPOSICIÓN MÁS
ALTA SERÁ LA T° OPTIMA ALCANZADA)
• A T° MÁS ALTAS LA E CINÉTICA AUMENTA : POR QUE
EXCEDE BARRERA ENERGÉTICA QUE MANTIENE LA
ESTRUCTURA CATALÍTICA ACTIVA, PERDIENDO LA E LA
ESTRUCTURA (DESNATURALIZACIÓN) Y SU ACTIVIDAD
CATALÍTICA DESAPARECE IRREVERSIBLEMENTE
• IN VIVO LAS E SON ESTABLES MODERADAMENTE A T°
HABITUALES DE LOS ORGANISMOS
• EL PROCESO DE EXTRACCIÓN DE LA E DE SU AMBIENTE
IN VIVO, PUEDE AUMENTAR SU SUSCEPTIBILIDAD A LA
DESNATURALIZACIÓN POR EFECTO DE LA T°.
• LA MAYORÍA DE E A 60° PIERDEN ACTIVIDAD Y A 100°
SE DESNATURALIZAN
• OTRAS : RIBONUCLEASAS Y ADENILATO QUINASA:
RESISTEN T° EBULLICIÓN (FACILITAN PURIFICACIÓN)
• E DE MICROORGANISMOS DE AGUAS TERMALES (60-
80 °C) PRESENTAN RESISTENCIA EXCEPCIONAL AL
CALOR.
• PH:LA MAYORÍA DE LAS ENZIMAS TIENEN UN PH
CARACTERÍSTICO AL CUAL SU ACTIVIDAD ES MÁXIMA;
POR ENCIMA O POR DEBAJO DE ESE PH LA ACTIVIDAD
DISMINUYE.

• EN MUCHOS CASOS LOS PERFILES DE ACTIVIDAD DE LAS

ENZIMAS EN FUNCIÓN DEL PH SON ACAMPANADOS. EN
OTROS CASOS NO.

• LA RELACIÓN DEL PH CON LA ACTIVIDAD DE LA ENZIMA

DEPENDE DEL COMPORTAMIENTO ÁCIDO-BASE DE LA
MISMA, ASÍ COMO DE OTROS FACTORES DIFÍCILES DE
ANALIZAR DE FORMA CUANTITATIVA.
• EL PH ÓPTIMO DE UNA ENZIMA NO ES
NECESARIAMENTE IDÉNTICO AL PH DE SU ENTORNO
INTRACELULAR NORMAL.
• EL CUAL PUEDE HALLARSE A SU VEZ EN LA
PENDIENTE ASCENDENTE O DESCENDENTE DE LA
CURVA. POR ESO LA RELACIÓN PH-ACTIVIDAD DE
UNA ENZIMA PUEDE CONSTITUIR UN FACTOR EN EL
CONTROL INTRACELULAR DE SU ACTIVIDAD.
• CONCENTRACIÓN SALINA: CONCENTRACIÓN
ELEVADA O AUSENCIA DE SALES EN EL MEDIO PUEDEN
IMPEDIR LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.
• LAS ENZIMAS PRECISAN DE UNA ADECUADA
CONCENTRACIÓN DE IONES PARA MANTENER SU
CARGA Y SU ESTRUCTURA.
 CINÉTICA DE MICHAELLIS MENTEN

• LEONOR MICHAELIS Y MAUD MENTEN (1913)

PROPUSIERON UNA ECUACIÓN QUE EXPLICA EL
COMPORTAMIENTO CINÉTICO DE LOS ENZIMAS.
• TOMANDO COMO PUNTO DE PARTIDA LA
EXPRESIÓN MAS SIMPLE DE UNA REACCIÓN
CATALIZADA POR UNA ENZIMA:
• E + S E S: PROCESO RÁPIDO, REVERSIBLE
• E S E + P : CONVERSIÓN DEL S EN PRODUCTO Y
REGENERACIÓN DE LA ENZIMA
• K1, K-1 Y K2: CONSTANTES DE VELOCIDAD.
• LA CANTIDAD DE COMPLEJO E- S DEPENDE DE:
• CANTIDAD DE ENZIMA LIBRE
• CANTIDAD DE SUSTRATO.
• LA VELOCIDAD DE FORMACIÓN DEL COMPLEJO E-S
ES:
V1 = K1 E S
E Y S : CONCENTRACIÓN DE ENZIMA Y SUSTRATO
ECUACIÓN DE MICHAELIS- MENTEN

Km= k-1+k2
Km= k-1+k2
kk11

Vmax= k1 [ES]

V= Vmax x [S]
Km + [S]
 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA
LAS ENZIMAS NO SIEMPRE ACTÚAN A LA MISMA
VELOCIDAD. SU ACTIVIDAD PUEDE SER REGULADA POR:
• CAMBIOS EN EL PH
• CAMBIOS EN LA TEMPERATURA
• PRESENCIA DE COFACTORES
• LAS CONCENTRACIONES DEL SUSTRATO Y DE LOS
PRODUCTOS FINALES
• PRESENCIA DE INHIBIDORES
• MODULACIÓN ALOSTERICA
• MODIFICACIÓN COVALENTE
• ACTIVACIÓN POR PROTEÓLISIS
• ISOENZIMAS
CAMBIOS EN EL PH:
• LA MAYORÍA DE LAS ENZIMAS SON MUY SENSIBLES A
LOS CAMBIOS DE PH. DEBIDO A QUE LAS ENZIMAS
POSEEN GRUPOS QUÍMICOS IONIZABLES (CARBOXILOS
-COOH; AMINO -NH2; TIOL -SH; IMIDAZOL, ETC.) EN LAS
CADENAS LATERALES DE SUS AMINOÁCIDOS.

• SEGÚN EL PH DEL MEDIO, ESTOS GRUPOS PUEDEN

TENER CARGA ELÉCTRICA POSITIVA, NEGATIVA O
NEUTRA.
• DESVIACIONES DE POCAS DÉCIMAS POR ENCIMA O
POR DEBAJO DEL PH ÓPTIMO PUEDEN AFECTAR
DRÁSTICAMENTE SU ACTIVIDAD.
• RANGO DE PH ÓPTIMO ES VARIABLE EN DIFERENTES
ENZIMAS. SI EL PH DEL MEDIO SE ALEJA DEL ÓPTIMO
DE LA ENZIMA, ESTA VERÁ MODIFICADA SU CARGA
ELÉCTRICA AL ACEPTAR O DONAR PROTONES, LO
QUE MODIFICARÁ LA ESTRUCTURA DE LOS
AMINOÁCIDOS Y POR TANTO LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA.
• LA CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS DEPENDE,
EN PARTE, DE SUS CARGAS ELÉCTRICAS.
• POR TANTO HABRÁ UN PH EN EL QUE LA
CONFORMACIÓN SERÁ LA MÁS ADECUADA PARA
LA ACTIVIDAD CATALÍTICA. ESTE ES EL LLAMADO PH
ÓPTIMO.
• EL PH ÓPTIMO REFLEJA EL PH DEL ENTORNO EN EL
QUE LA ENZIMA EJERCE SU ACTIVIDAD CATALÍTICA.
• LOS PH ÓPTIMOS ESTÁN ENTRE 4-8
• CAMBIOS LIGEROS DE PH PUEDEN PROVOCAR
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS, POR TANTO
• SERES VIVOS HAN DESARROLLADO SISTEMAS
COMPLEJOS PARA EL MANTENIMIENTO A NIVEL
INTRACELULAR DEL PH ESTABLE : AMORTIGUADORES
FISIOLÓGICOS
• A VALORES EXTREMOS DE PH (POR DEBAJO DE 4 O
POR ENCIMA DE 10) SE CAMBIA EL GRADO DE
IONIZACIÓN DE MUCHOS GRUPOS DE LA E
PUDIENDO ALTERARSE SU ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL
• SI LAS VARIACIONES DE PH SON MODERADAS (ENTRE 4-
10) SE AFECTAN UN NÚMERO MENOR DE GRUPOS
IONIZABLES, PERO SI ESTÁN PRESENTES EN EL SITIO
ACTIVO, LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA SE VE ALTERADA,
SIENDO EL EFECTO TOTALMENTE REVERSIBLE.
• LA VARIACIÓN DE PH ALTERA EL GRADO DE
IONIZACIÓN DE LA E Y DEL SUSTRATO:
• UNA E CARGADA NEGATIVAMENTE, REACCIONA CON
UN SUSTRATO CON CARGA POSITIVA, SE FORMA EL
COMPLEJO E-S, QUE LUEGO SE DISOCIA EN E LIBRE Y
PRODUCTO

E(-) + S(+) ES E + P

• LA ACTIVIDAD DE LA ENZIMA SE DEBE MEDIR A PH
ÓPTIMO POR LAS SIGUIENTES RAZONES:

• DEBIDO A QUE LA SENSIBILIDAD DE LA REACCIÓN ES

MÁXIMA AL VALOR DE PH OPTIMO y

• PORQUE LA CURVA DE EFECTIVIDAD VS PH TIENE DE

ORDINARIO MÍNIMA PENDIENTE CERCA DEL PH
OPTIMO, POR LO QUE UNA VARIACIÓN DE PH
CAUSARÁ UN CAMBIO MÍNIMO EN LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
 ENZIMA pH OPTIMO

UREASA 6,9
ARGINASA 9,7
PEPSINA GÁSTRICA 1,5
• CAMBIOS EN LA TEMPERATURA
• LOS AUMENTOS DE TEMPERATURA ACELERAN LAS
REACCIONES QUÍMICAS:
• POR CADA 10ºC DE INCREMENTO, LA VELOCIDAD DE
REACCIÓN SE DUPLICA. (LEY GENERAL)
• LA T° A LA CUAL LA ACTIVIDAD CATALÍTICA ES MÁXIMA
SE LLAMA TEMPERATURA ÓPTIMA
• POR ENCIMA DE LA T° OPTIMA, EL DE Veloc. DE LA
REACCIÓN ES CONTRARRESTADO POR LA PÉRDIDA DE
ACTIVIDAD CATALÍTICA DEBIDA A LA
DESNATURALIZACIÓN TÉRMICA, Y LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA DECRECE RÁPIDAMENTE HASTA ANULARSE.
 PRESENCIA DE COFACTORES
• COFACTORES: SUSTANCIAS QUÍMICAS NO
PROTEICAS QUE PARTICIPAN EN LA CATÁLISIS
ENZIMÁTICA
• PUEDEN SER IONES INORGÁNICOS COMO EL Fe++,
Mg++, Mn++, Zn++ etc.
• CASI UN TERCIO DE LAS ENZIMAS CONOCIDAS
REQUIEREN COFACTORES.
• CUANDO EL COFACTOR ES UNA MOLÉCULA
ORGÁNICA SE LLAMA COENZIMA.
• MUCHAS COENZIMAS SE SINTETIZAN A PARTIR DE
VITAMINAS.
• COFACTORES Y COENZIMAS UNIDOS
COVALENTEMENTE A ENZIMA SE LLAMAN GRUPOS
PROSTÉTICOS.
• LA FORMA CATALÍTICAMENTE ACTIVA DE LA ENZIMA, ES
DECIR, ENZIMA UNIDA A SU GRUPO PROSTÉTICO, SE
LLAMA HOLOENZIMA.

• LA PARTE PROTEICA DE UN HOLOENZIMA (INACTIVA)

SE LLAMA APOENZIMA
• APOENZIMA + GRUPO PROSTÉTICO= HOLOENZIMA
EFECTOS DE LAS CONCENTRACIONES SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• LA VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA
DEPENDE DE LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO.
• VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN A
CONCENTRACIONES DIFERENTES DE SUSTRATO
PRESENCIA DE INHIBIDORES
• INHIBIDORES SON MOLÉCULAS QUE PUEDEN INHIBIR LA
ACCIÓN CATALÍTICA DE UNA ENZIMA
• SE UNEN A LA ENZIMA Y DISMINUYEN SU ACTIVIDAD
• LA UNIÓN DE UN INHIBIDOR PUEDE IMPEDIR LA
ENTRADA DEL SUSTRATO AL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Y/U OBSTACULIZAR QUE LA ENZIMA CATALICE SU
REACCIÓN CORRESPONDIENTE
• TIPOS DE INHIBIDORES:
- REVERSIBLES
- IRREVERSIBLES
• I. REVERSIBLES: SE UNEN A LAS ENZIMAS MEDIANTE:
INTERACCIONES NO COVALENTES : PUENTES DE
HIDRÓGENO
• INTERACCIONES HIDROFÓBICAS
• ENLACES IÓNICOS.
TIPOS DE INHIBIDORES REVERSIBLES
• INHIBICIÓN COMPETITIVA:
• INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
• INHIBICIÓN MIXTA
• I. COMPETITIVA: EL SUSTRATO (S) Y EL INHIBIDOR (I)
COMPITEN POR EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
• EL INHIBIDOR TIENE AFINIDAD POR EL SITIO ACTIVO
• ESTA INHIBICIÓN SE PUEDE SUPERAR CON S , ES
DECIR, DEJANDO FUERA DE COMPETICIÓN AL
INHIBIDOR.
• LOS INHIBIDORES COMPETITIVOS SON A MENUDO
SIMILARES EN ESTRUCTURA AL SUSTRATO .
• PUEDEN UNIRSE A (E), PERO NO A (ES).
• LA INHIBICIÓN COMPETITIVA AUMENTA EL VALOR DE
KM ( INHIBIDOR INTERFIERE CON LA UNIÓN DEL
SUSTRATO), PERO NO AFECTA A LA VMAX (EL INHIBIDOR
NO OBSTACULIZA LA CATÁLISIS EN (ES) PORQUE NO SE
PUEDE UNIR A (ES)).]
• I. NO COMPETITIVA: UNIÓN INHIBIDOR CON LA ENZIMA
REDUCE SU ACTIVIDAD PERO NO AFECTA LA UNIÓN
CON EL SUSTRATO.

• EL GRADO DE INHIBICIÓN DEPENDE DE LA

CONCENTRACIÓN DE INHIBIDOR.

• I. NO COMPETITIVAS TIENEN AFINIDADES IDÉNTICAS

POR (E) Y (ES) (KI = KI').

• NO CAMBIA LA KM (ES DECIR, NO AFECTA A LA UNIÓN

DEL SUSTRATO) PERO DISMINUYE LA VMAX (ES DECIR, LA
UNIÓN DEL INHIBIDOR OBSTACULIZA LA CATÁLISIS).
• I. MIXTA: INHIBIDOR SE PUEDE UNIR A LA ENZIMA AL
MISMO TIEMPO QUE AL SUSTRATO.
• LA UNIÓN DEL INHIBIDOR AFECTA LA UNIÓN DEL
SUSTRATO, Y VICEVERSA.
• ESTA INHIBICIÓN SE PUEDE REDUCIR, PERO NO
SUPERAR AL AUMENTAR LAS CONCENTRACIONES DEL
SUSTRATO. AUNQUE ES POSIBLE QUE LOS INHIBIDORES
DE TIPO MIXTO SE UNAN EN EL SITIO ACTIVO,
• ESTE TIPO DE INHIBICIÓN RESULTA GENERALMENTE DE
UN EFECTO ALOSTERICA DONDE EL INHIBIDOR SE UNE
A OTRO SITIO QUE NO ES EL SITIO ACTIVO DE LA
ENZIMA. (ALOSTERICO)
 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
LA ACTIVIDAD ENZIMATICA SE REGULA POR:
• MODIFICACIÓN COVALENTE
• E. ALOSTERICA
• E. CONSTITUTIVAS E INDUCIBLES

MODIFICACIÓN COVALENTE:
• ENZIMAS PASAN DE UNA FORMA MENOS ACTIVA A
OTRA MÁS ACTIVA UNIÉNDOSE COVALENTEMENTE A
UN GRUPO QUÍMICO DE PEQUEÑO TAMAÑO COMO
EL PI O EL AMP.
• TAMBIÉN SE DA EL CASO CONTRARIO: ENZIMA MUY
ACTIVA SE DESACTIVA AL LIBERAR ALGÚN GRUPO
QUÍMICO.
• LAS ENZIMAS DE LAS VÍAS DEGRADATIVAS DEL
METABOLISMO: FORMA FOSFORILADA ES MÁS
ACTIVA QUE LA NO FOSFORILADA,
• EN LAS VÍAS BIOSINTÉTICAS OCURRE LO CONTRARIO
• REGULACIÓN POR E. ALOSTERICA
• ENZIMAS QUE PRESENTAN DOS CONFORMACIONES
DIFERENTES, ESTABLES E INTERCONVERTIBLES:
• FORMA ACTIVA R : TIENE GRAN AFINIDAD POR EL
SUSTRATO
• FORMA INACTIVA T :PRESENTA BAJA AFINIDAD POR EL
SUSTRATO.
• LAS FORMAS R Y T SE ENCUENTRAN EN EQUILIBRIO
R<==> T :
• R T
• POSEEN ADEMÁS DEL CENTRO ACTIVO, CENTRO
REGULADOR O ALOSTÉRICO AL QUE SE UNE UN
MODULADOR O REGULADOR ALOSTÉRICO QUE,
PUEDE SER UN ACTIVADOR O UN INHIBIDOR DE LA
ENZIMA.
• SI EL CENTRO REGULADOR ESTA VACÍO LA ENZIMA
ACTÚA A VELOCIDAD NORMAL
• SI ESTÁ OCUPADO POR EL REGULADOR SE PRODUCEN
CAMBIOS EN LA CONFORMACIÓN Y DEPENDIENDO
DE QUE SEA ACTIVADOR O INHIBIDOR ADOPTARA
UNA FORMA MÁS O MENOS ACTIVA.
• EL PASO DE LA FORMA INACTIVA A LA FORMA ACTIVA
SE PRODUCE AL FIJARSE EN EL CENTRO REGULADOR UN
ACTIVADOR ALOSTÉRICO O MODULADOR POSITIVO.
• EL PASO DE LA FORMA ACTIVA A LA FORMA INACTIVA
SE PRODUCE AL FIJARSE EN EL CENTRO REGULADOR UN
INHIBIDOR ALOSTÉRICO O MODULADOR NEGATIVO.
• ESTAS ENZIMAS ESTÁN FORMADAS POR VARIAS
SUBUNIDADES,
• TIENEN ESTRUCTURA CUATERNARIA.
• LAS E ALOSTÉRICAS DESEMPEÑAN PAPEL MUY
IMPORTANTE EN REGULACIÓN DE LAS REACCIONES
METABÓLICAS: SUELEN ACTUAR EN PUNTOS
ESTRATÉGICOS DE LAS RUTAS METABÓLICAS COMO
SON: LA PRIMERA REACCIÓN DE UNA RUTA
METABÓLICA O LOS PUNTOS DE RAMIFICACIÓN DE
UNA RUTA METABÓLICA.
• EL PROPIO SUSTRATO DE LA PRIMERA REACCIÓN ES
EL QUE ACTÚA COMO ACTIVADOR ALOSTÉRICO, AL
UNIRSE CON LA ENZIMA PRODUCE EL CAMBIO QUE
DA LUGAR A LA CONFORMACIÓN ACTIVA.
• EL PRODUCTO FINAL DE LA RUTA METABÓLICA
PUEDE ACTUAR COMO INHIBIDOR ALOSTÉRICO,
PRODUCIENDO LA APARICIÓN DE LA
CONFORMACIÓN INACTIVA. ESTE PROCESO SE
DENOMINA RETROINHIBICIÓN.
• ESTE PROCESO SUPONE UN AHORRO ENERGÉTICO
PARA EL ORGANISMO, YA QUE EL EXCESO DE
PRODUCTO FINAL INHIBE SU PROPIA SÍNTESIS EN UNA
ETAPA TEMPRANA DE LA MISMA
• LAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS SE PUEDEN CLASIFICAR
EN TRES GRANDES GRUPOS:
• A) HOMOTRÓFICAS: EN LAS CUALES EL MISMO
SUSTRATO PUEDE ACTUAR COMO MODULADOR,
GENERALMENTE POSITIVO.
• B) HETEROTRÓFICAS: AQUELLAS QUE SON
MODULADAS POSITIVA O NEGATIVAMENTE POR
SUSTANCIAS DISTINTAS DEL SUSTRATO PARA CADA
UNA DE LAS CUALES LA ENZIMA POSEE UN SITIO
ESPECÍFICO DE RECONOCIMIENTO, Y
• C) HOMOTRÓFICAS-HETEROTRÓFICAS: RESPONDEN
A EFECTOS REGULATORIOS DEL MISMO SUSTRATO Y
DE SUSTANCIAS DISTINTAS
 REGULACIÓN POR ISOENZIMAS
• ALGUNAS ENZIMAS TIENEN DISTINTA ESTRUCTURA
MOLECULAR AUNQUE SU FUNCIÓN BIOLÓGICA ES
SIMILAR: ISOZIMAS O ISOENZIMAS.
• ESTAS DIFERENCIAS DE ESTRUCTURA SE TRADUCEN EN
LIGEROS CAMBIOS EN SUS PROPIEDADES.
• CADA ISOZIMA SE ADAPTA PERFECTAMENTE A LA
FUNCIÓN QUE DEBE REALIZAR. Ejemplo:
• EL TIPO DE TEJIDO: POR EJEMPLO, LA LACTATO
DESHIDROGENASA (LDH) PRESENTA ISOZIMAS
DISTINTOS EN MÚSCULO Y CORAZÓN:
• LA LDH SE ENCUENTRA EN MUCHOS TEJIDOS DEL
CUERPO, COMO EL CORAZÓN, EL HÍGADO, LOS
RIÑONES, EL MÚSCULO ESQUELÉTICO, EL CEREBRO, LAS
CÉLULAS SANGUÍNEAS Y LOS PULMONES.
• LDH PRESENTA 5 ISOENZIMAS:
• LDH-1: HHHH MÚSCULO CARDÍACO Y EN LOS
GLÓBULOS ROJOS.
• LDH-2: HHHM :SE CONCENTRA EN LOS GLÓBULOS
BLANCOS.
• LA LDH-3:HHMM: MÁS ALTA EN LOS PULMONES.
• LA LDH-4 : HMMM: MÁS ALTA EN LOS RIÑONES, LA
PLACENTA Y EL PÁNCREAS.
• LA LDH-5: MMMM: ES MÁS ALTA EN EL HÍGADO Y EN EL
MÚSCULO ESQUELÉTICO.
• LDH CATALIZA LA CONVERSIÓN REVERSIBLE DE
PIRUVATO A LACTATO:

• LA ISOENZIMA M4 (5)TIENE MAYOR AFINIDAD POR

PIRUVATO Y LA H4 (1) POR LACTATO.
• LAS VARIAS FORMAS ESTAN DISEÑADAS PARA SERVIR A
DIFERENTES FUNCIONES REGULATORIAS. ESTE TIPO DE
REGULACIÓN PERMITE QUE DIFERENTES PATRONES
METABÓLICOS FUNCIONEN EN DISTINTOS ÓRGANOS.
• ACTIVACIÓN PROTEOLÍTICA:
• ALGUNAS ENZIMAS SE SINTETIZAN COMO PROTEÍNAS
PRECURSORAS SIN ACTIVIDAD ENZIMÁTICA LLAMADAS
PROENZIMAS O ZIMÓGENOS.
• LA ACTIVACION DE LOS ZIMÓGENOS SE PRODUCE
POR ATAQUE HIDROLÍTICO QUE ORIGINA LA
LIBERACIÓN DE UNO O VARIOS PÉPTIDOS.
• EL RESTO DE LA MOLÉCULA PROTEICA ADOPTA LA
CONFORMACIÓN Y LAS PROPIEDADES DE ENZIMA
ACTIVA.
• EJEMPLO: MUCHAS ENZIMAS DIGESTIVAS SE SECRETAN
EN FORMA DE ZIMÓGENOS Y EN EL TUBO DIGESTIVO SE
CONVIERTEN EN LA FORMA ACTIVA.:LA
QUIMOTRIPSINA, QUE SE SINTETIZA EN FORMA DE
QUIMOTRIPSINÓGENO
• SI ESTAS ENZIMAS SE SINTETIZAN DIRECTAMENTE EN
FORMA ACTIVA DESTRUIRÍAN LA PROPIA CÉLULA QUE
LAS PRODUCE.
• LA TRIPSINA PANCREÁTICA (UNA PROTEASA) SE
SINTETIZA COMO TRIPSINÓGENO (INACTIVO). SI POR
ALGUNA RAZÓN SE ACTIVA EN EL PROPIO PÁNCREAS,
LA GLÁNDULA SUFRE UN PROCESO DE
AUTODESTRUCCIÓN (PANCREATITIS AGUDA), A
MENUDO MORTAL.
PROCESOS ENZIMÁTICOS EN CASCADA

REGULACIÓN POR PROTEÓLISIS

• ESTOS PROCESOS CONSISTEN EN LA ACTIVACIÓN DE
ZIMÓGENOS Y EL CUAL SE DA EN UNA ESCALA
LOGARÍTMICA COMO OCURRE EN LA CASCADA DE
COAGULACIÓN O EN MUCHOS OTRAS VÍAS
ENZIMÁTICAS.
• COMO SON EL CASO DE LA QUIMOTRIPSINA,
TRIPSINA Y PEPSINA QUE SON SINTETIZADOS Y
LIBERADOS COMO PROENZIMA.
• LA ACTIVACIÓN DE ZIMÓGENO REQUIERE DE LA
ROTURA CATALÍTICA DE 1 O MAS ENLACES PEPTÍDICOS
POR PROTEÓLISIS
• CONDICIONES FISIOLÓGICAS NORMALES:
• PROCESO IRREVERSIBLE DE REACCIÓN EXERGÓNICA
• MECANISMO DE CONTROL DEL ORGANISMO QUE
DIFIERE DE LAS REGULACIONES ALOSTERICA Y DE
MODULACIONES COVALENTES
• AFECTA UNIDIRECCIONALMENTE A CAMBIOS EN LA
CELULA E INDUCE A NUEVAS FUNCIONES FISIOLOGICAS
• EN ALGUNOS CASOS LA ACTIVACION DE ZIMOGENOS
IMPLICA UNA SOLA REACCIÓN
• REACCIONES EN CASCADA SIRVEN PARA:
• AMPLIFICAR UN ESTIMULO
• OBTENER MAYOR RESPUESTA FISIOLÓGICA. EJEMPLO:
• ACTIVACION DE ZIMÓGENOS PANCREATICOS:
• ENTEROPEPTIDASA ACTIVA INICIALMENTE AL
TRIPSINOGENO Y LO CONVIERTE EN TRIPSINA
• TRIPSINA ACTIVA A QUIMOTRIPSINOGENO,
PROCARBOXIPEPTIDASA, Y PROFOSFOLIPASA