SERINA

• La oxidacion del grupo α-hidrixilo del

intermediario glucolitico 3-fosfoglicerato
deshidrogenasa lo convierte en 3-
fosfohidroxipiruvato

GLICINA
• Puede catalizar la sintesis de glicina a
partir de glioxilato y glutamato o alanina
• Favorecen con fuerza la sintesis de glicina
• Vias importantes para formar glicina en
mamiferos: colina y serina
PROLINA
• En la biosintesis de prolina a
partir de glutamato el
glutamato γ-fosfato es un
intermediario
CISTEINA
• Se forma a partir de metionina
• Luego en homocisteina
• La homocisteina y la serina
forman cistationina cuya
hidrolisis forma cisteina y
homoserina.
 TIROSINA

 La fenilalanina hidroxilasa convierte a la fenilalanina en tirosina

 Si la dieta contiene cantidades adecuadas del aminoacido esencial en ese sentido
 Dado que la reaccion de la fenilalanina hidroxilasa es irreversible
 La tirosina de la dieta no puede reemplazar a la fenilalanina
 La catalisis por medio de esta oxigenasa de funcion mixta incorpora un atomo de
O2 en la posicion para la fenilalanina y reduce el otro atomo de agua
 El poder reductivo proporcionado como tetrahidrobiopterina finalmente deriva
NADPH
 HIDROXIPROLINA E HIDROXILISINA

 Se encuentra sobre todo en el colageno puesto que no hay tRNA para uno u
otro aminoacido hidroxilado
 Ni la hidroxoprolina ni la hidroxilisina de la dieta se incorporan durante la
sintesis de proteina estas surgen a partir de la prolina y lisina
 Pero solo despues de estos aminoacidos se han incorporado a peptidos
 La hidroxilasion de residuos peptidil prolilo y lisilo catalizada por la prolil
hidroxilasa y la lisis hidroxilasa de la piel, musculo estriadoy heridas en
granulacion necesita del sustrato, O2 molecular, ascorbato, Fe2 y α-
cetoglutarato
 Por cada mol de prolina o lisina
hidroxilado un mol de α-cetoglutarato
se descarboxila hacia succinato
 Las hidroxilasas son oxigenasas de
funcion mixta
 Un atomo de O2 se incorporan hacia
prolina o lisina y el otro hacia
succinato
 Una deficiencia de la vitamina C
necesaria para estas hihidroxilasas
produce escorbuto

VALINA, LEUCINA, E ISOLEUCINA

 Las aminotransferasas histicas interconvierten de manera reversible los
tres aminoacidos y sus α-cetoacidos correspondientes
 De este modo pueden reemplazar sus aminoacidos en la dieta
 SELENOCISTEINA, EL VIGESIMO PRIMER
AMINOACIDO
 La selenocisteina esta presente en el sitio activo de varias enzimas del
ser humano que catalizan reacciones de redox
 Tiorredoxina reductasa, glutation peroxidasa y la desyodasa que
convierte la tiroxina en troyodotironina
 El reemplazo de selenocisteina por cisteina puede disminuir de manera
significativa la actividad catalalitica
 Elos deterioros de las selenoproteinas del ser humano se han
implicado en la tumorigenesis y la aterosclerosis y se relaciona con
cardiomiopatia por deficiencia de selenio
 La biosintesis de selenocisteina requiere cisteina, selenato, ATP, un tRNA
especifico y varias enzimas.
 la serina proporciona el esqueleto de carbono de la selenocisteina
 El selenofosfato que se forma a partir de ATP y selenato sirve como donador
de selenio
 La selenocisteina surge de modo cotraduccional en el transcurso de su
incorporacion hacia peptidos
 El anticodon UGA del tRNA poco comun designado tRNASec por lo normal es
señalado como STOP (codon de terminacion o sin sentido)
 La capacidad del aparato sintetico de proteina para identificar un codon UGA
especifico para selenocisteina involucre el elemento de insercion de
selenocisteina
 La selenocisteina tRNASec se carga primero con serina por la ligasa que carga al
tRNASec
 El reemplazo del oxigeno serina por selenio comprende selenofosfato formado
por la selenofosfato sintasa
 Reacciones catalizadas por enzimas sucesivas convierten a la cisteil- tRNASec en
aminoacril- tRNASec y luego en selenocisteil- tRNASec
 La selenocisteinase puede incorporar en proteinas