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UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

FACULTAD DE INGENIERÍA QUÍMICA


ESCUELA DE INGENIERÍA AMBIENTAL

SEMINARIO N°1:
BIOCATALIZADORES: CLASES,
CARACTERÍSTICAS E IMPORTANCIA
Biotecnología Ambiental
Mesa N° 2
1. Asmad Quintana José Miguel.
2. Cisneros Palma Regina.
3. De La Cruz Torrejón Yoselin Deysi.
4. Diaz Zavaleta Elia Luz.
5. Domínguez López Melissa Ximena.
6. Polo Rodríguez Sheyli Rene.
7. V
8. V
9. V
10. V
11. v
1. BIOCATALIZADOR
2. ENZIMAS
2.1. DEFINICIÓN

Las enzimas son moléculas orgánicas que


actúan como catalizadores biológicos, es
decir, aceleran la velocidad de reacción.
Casi todos son de naturaleza proteica,
excepto moléculas de ARN
catalíticamente activas (ribozimas).
2.2. COMPOSICIÓN

Las enzimas están compuestas por pequeños bloques


conocidos como aminoácidos, cuyo peso molecular
abarca desde 75 hasta 200.

La mayoría de enzimas simples están constituidas por 100 a


400 residuos de aminoácidos.

Adquieren una estructura tridimensional definida, que se da


gracias a la presencia de enlaces disulfuro (covalentes)
entre residuos de cisteína, que actúan como uniones entre
diferentes regiones de una cadena polipeptídica o entre
dos cadenas polipeptídicas.
2.3. ESTRUCTURA

SITIO ACTIVO SUSTRATO PRODUCTO


O también llamado centro activo, es Molécula que se obtiene a partir del
Molécula sobre la que actúa una
la zona de la enzima en la que se sustrato después de realizada la
enzima.
une el sustrato para ser catalizado. reacción.
2.4. PODER CATALÍTICO 2.5. ESPECIFICIDAD

Se refiere a qué tan bien


Aumentan las pueden reconocer a un
velocidades de las sustrato, y sólo a ese
reacciones hasta 106 sustrato, en presencia de
veces, sin afectar el otras moléculas. Esta
equilibrio de la reacción. capacidad de
La enzima no se discriminar entre cientos
modifica tras su de moléculas diferentes
actuación catalítica. radica en su centro
activo.
2.6. CONDICIONES AMBIENTALES

2.6.1. pH 2.6.2. Temperatura

Enzima pH óptimo
Enzimas en: T° óptima (°C)
Pepsina 1.5 Mamíferos 37
Tripsina 7.7
Bacterias y algas Apróx. 100
Catalasa 7.6
Bacterias Árticas Apróx. 0
Arginasa 9.7
Fumarasa 7.8
Ribonucleasa 7.8
3. CLASIFICACIÓN DE
ENZIMAS
4. MECANISMOS DE
ACCIÓN ENZIMÁTICA
4.1. TIEMPO DE INCUBACIÓN
La cantidad de producto formado en una reacción enzimática
es proporcional al tiempo de incubación (a > t > P formado);
pero la relación es lineal hasta un periodo determinado ya que
las reacciones son generalmente reversibles y tienden al
equilibrio.

Efecto del tiempo en la


velocidad de reacción
enzimática.
4.2. EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE
LA ENZIMA

La velocidad de la reacción está


relacionada directamente con la
concentración de la enzima y esta velocidad
es diferente para cada enzima.

Las células regulan la velocidad de las


reacciones enzimáticas mediante la
regulación de las concentraciones de la
enzima.

Muchas enzimas son degradadas


rápidamente y se sintetizan sólo cuando se
necesitan
4.2. EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN
DE LA ENZIMA

Efecto de la
concentración de la
enzima en la velocidad
de la reacción
enzimática.
4.3. EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE
SUSTRATO

Cuando la concentración de la
enzima es constante, la velocidad
aumenta hasta alcanzar un máximo
(Vmax) aunque la concentración del
sustrato siga aumentando.

Efecto de la concentración del sustrato en la


velocidad de la reacción enzimática.
4.4. EFECTO DE LA TEMPERATURA

Se observa que muchas El aumento en la


de las enzimas, duplican velocidad de reacción se
la velocidad de una produce porque con
reacción enzimática temperaturas más altas,
cuando se aumenta la existen más moléculas de
temperatura de unos 10° sustrato con suficiente
C aproximadamente y energía para reaccionar;
luego cae muy
la disminución de la
rápidamente por encima
de los 40° C velocidad de la reacción
es debida a la
desnaturalización de la
enzima (la mayoría de las
proteínas globulares se
desnaturalizan por
encima de 60 - 70°C).

Efecto de la temperatura en la velocidad de


reacción enzimática
4.5. EFECTO DEL pH
cuando varía, la
conformación de la
enzima se altera,
El pH óptimo o produciéndose un
intervalo de pH de cambio en el estado
cada enzima es de ionización de
diferente grupos del sitio activo
y llegando a no ser
funcional

Las enzimas pueden


tener dos tipos de La primera curva posible
curvas: de la actividad
La segunda enzimática es en pico
posibilidad es que la (la enzima necesita un
enzima mantenga control riguroso del pH
una actividad del medio en el que se
superior al 75% encuentra)
Efecto del pH en la velocidad de reacción alrededor del pH
enzimática óptimo.
5. LA ENERGÍA LIBRE (G) Y
EL ESTADO DE TRANSICIÓN
6. CATÁLISIS ENZIMÁTICA
7. CINÉTICA ENZIMÁTICA
8. INHIBIDORES
9. REGULACIÓN
ENZIMÁTICA
10. VITAMINAS
11. HORMONAS
12. BIOCATALIZADORES EN
EL MEDIO AMBIENTE
GRACIAS

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