Enzimas

Química Biológica
Estructura enzimática
• Son proteínas globulares (3° o
4°) pero algunas veces
necesitan de un cofactor.
Propiedades de las Enzimas
• Gran actividad catalítica.
• Especificidad.
• Actúa en condiciones suaves de PH y temperatura.
• Su actividad puede regularse.
• Cadenas polipeptídicas ( proteínas puras).
• Cofactores (Proteínas conjugadas).
 Modelos de acción de las enzimas
Esta región se

*
La molécula denomina
*

El sitio activo y el

*
de la enzima sitio o centro sustrato tienen
es más grande activo de la formas
que la del enzima. complementarias,
sustrato. lo que le permite
interactuar de
forma precisa.
Actividad catalítica de las enzimas

S + E  ES  E + P
 Existen dos criterios que tratan de explicar la
unión del sustrato al sitio activo

El Cuando sus
modelo Es dado por Koshland sitios
más Fischer. La plantea activos
conocido molécula el adoptan la
sobre el de sustrato conformació
modelo n idónea
mecanismo se adapta al de ajuste
de la centro solo en
reacción de activo inducido presencia
las enzimas del sustrato
Provocando un
Del mismo modo cambio
que lo haría una conformacional
llave al encajar que da lugar a la
en una formación del
cerradura producto
Modelo de llave-cerradura
• La estructura del sustrato y del centro activo son
complementarios.
 Modelo del ajuste inducido

Sitios activos adoptan la

conformación idónea
solo en presencia del
sustrato.

Provocando un cambio
conformacional que da
lugar a la formación del
producto
 Mecanismo de regulación
enzimática
• La capacidad de adaptación de los organismos
ante influencias externas e internas;
BIOREGULACIÓN.
• Esto se logra por la interconversión de las formas
activas e inactivas de las proteínas:
• Los activadores son cualquier sustancia que
aumenta la velocidad de la reacción enzimática.
• Los inhibidores son cualquier sustancia que reduzca
la velocidad de una reacción enzimática.
 Los Inhibidores

Reversibles Irreversibles

Competitva Acompetitiva

No Competitiva
Inhibidores irreversibles
• Modifica químicamente a la enzima:
• E + I  E´
Inhibidores Reversibles
• Establece un equilibrio con la enzima libre, con el complejo
enzima-sustrato o con ambos:
• E + I  EI
• ES + I  ESI
• Esta inhibición se clasifica en tres tipos: competitiva, no
competitiva y acompetitiva.
Inhibición reversible competitiva
Inhibición reversible no competitiva
La velocidad de reacción con los inhibidores
Inhibidores reversibles acompetitiva
 Regulación Alostérica

Alostérismo Modificación
covalente

Homotrópicos Heterotrópicos Reversible Irreversible

 Regulación Alostérica
Homotrópismo Heterotrópismo
Modificación covalente
 Cofactores
• Son moléculas que contribuyen con la actividad de
la enzima.
• Los cofactores se distinguen en ión metálico y en
coenzimas.
 Iones Metálicos
• Los mas importantes que intervienen como factores en las
enzimas:
• Zn2+

• Mg2+, Mn2+

• Fe2+, Fe3+

• Cu+, Cu2+

• K+

• Mg2+, K+, Na+

 Coenzimas
• Son un subconjunto de cofactores que son moléculas
orgánicas (basadas en el carbono).
• La fuente más común de coenzimas son las vitaminas de la
dieta.