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Proteínas
2Aminoácidos y
AMINOÁCIDOS: estructura
3Aminoácidos y
AMINOÁCIDOS: estructura
4Aminoácidos y
Estructura de los aminoácidos
5Aminoácidos y
Estereoquímica de los aa
Se presentan en dos formas
isomericas, imágenes
especulares no superponibles.
Los isomeros de la serie L
poseen el grupo alfa amino a la
izquierda.
Los aa que se encuentran en las
proteínas son de la serie L y
tienen mayor participación
metabólica celular.
Los aa de la serie D participan
en las paredes celulares
bacterianas.
Todos los aa excepto la Gly
pueden existir en las formas D y
L.
6Aminoácidos y
Nomenclatura de los aa
Alanina Ala A Leucina * Leu L
Tres letras
+: Esencial en la niñez
Una letra
*: Esencial durante toda la vida 8Aminoácidos y
AMINOÁCIDOS
Clasificación
Propiedades químicas de
las cadenas laterales
1. Cadenas alifáticas
2. Cadenas con hidroxilo o azufre
3. Aromáticos
4. Básicos
5. Ácidos y sus amidas
9Aminoácidos y
Aminoácidos con cadenas laterales alifáticos
10Aminoácidos y
Aminoácidos con cadenas laterales
hidroxilo o azufre
11Aminoácidos y
Aminoácidos básicos
12Aminoácidos y
Aminoácidos ácidos y sus amidas
Son los únicos aminoácidos que llevan cargas negativas a pH 7.
Están acompañados por sus amidas, la asparagina y la glutamina.
- Tienen cadenas laterales sin carga, aunque son claramente polares,
también son hidrófilos y tienden a encontrarse en la superficie de las
moléculas de proteína, en contacto con el agua.
13Aminoácidos y
Aminoácidos aromáticos
14Aminoácidos y
Aminoácidos modificados
15Aminoácidos y
FORMACION DE PEPTIDOS Y
POLIPEPTIDOS
16Aminoácidos y
Enlace peptídico y formación de péptidos
DIPEPTIDO
17Aminoácidos y
PEPTIDOS Y POLIPÉPTIDOS
18Aminoácidos y
Enlace peptídico y formación de péptidos
TETRAPEPTIDO
19Aminoácidos y
Estabilidad y formación del enlace peptídico
20Aminoácidos y
Actividad biológica:
Péptidos
21Aminoácidos y
PROTEINAS: polipéptidos de secuencia definida
22Aminoácidos y
PROTEÍNAS
Componentes Transportadores
Estructurales de
Colágeno Sustancias
tela de arana Hb FUNCIONES
Respuesta Contracción
Hormonas Inmunitaria Muscular
Insulina Coagulación Actina y miosina
sanguínea
Componentes
Catalizadores de
de rxs qq esqueleto
Enzimas intracelular
23Aminoácidos y
Clasificación de las proteínas
25Aminoácidos y
Niveles de organización estructural de las proteínas
Estructura 1`
(secuencia de aa)
Estructura 2` Estructura 4
Plegado de la Asociación de
cadena polipéptica varias cadenas
(local) polipeptídicas
Estructura 3`
Nivel de plegado superior
(global)
26Aminoácidos y
Estructura primaria
27Aminoácidos y
Estructura secundaria
β laminar:
- El esqueleto se ordena en forma de zigzag.
- Los grupos R de aa se orientan en direcciones
opuestas con un patrón alternante y hacia afuera
- se estabiliza por puentes de H.
- Los aa no tienen que estar próximos en la
estructura 1
- Típica de proteínas fibrosas: fibroina (seda)
29Aminoácidos y
ESTRUCTURA TERCIARIA
30Aminoácidos y
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
33Aminoácidos y
Estructura 4º
Es el nivel mas complejo de
organización.
Se refiere a interacciones no
covalentes que unen varias cadenas
polipeptidicas en una sola molécula.
Ejm: la hemoglobina q tiene 4
cadenas.
Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de
subunidades.
El número de subunidades
(cadenas) varía desde dos como en
la hexoquinasa, cuatro como en la
hemoglobina, o muchos como la
cápsida del virus de la poliomielitis,
que consta de 60 unidades
proteicas.
34Aminoácidos y
Niveles de estructura proteica
Estructura cuaternaria
Homotípicas: asociación
de cadenas
polipeptídicas idénticas o
casi idénticas
Heterotipicas:
interacciones entre
subunidades con
estructuras muy distintas
35Aminoácidos y
Propiedades
37Aminoácidos y
ENZIMAS: catalizadores
biológicos
1. Conceptos generales
2. Clasificación
3. Cinética enzimática
4. Inhibición enzimática
5. Enzimas alostéricas
6. Catálisis enzimática
7. Efectos de la temperatura, pH, cofactores
8. Regulación enzimática
39Aminoácidos y
Conceptos generales
40Aminoácidos y
Conceptos generales
41Aminoácidos y
ESPECIFICIDAD DE LAS
ENZIMAS
Especificidad óptica: actúan sobre un determinado
isómero. Ejem: serie L (aa) o serie D (CH)
42Aminoácidos y
Clasificación
43Aminoácidos y
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
44Aminoácidos y
Clase 2: TRANSFERASAS
45Aminoácidos y
Clase 3: HIDROLASAS
46Aminoácidos y
Clase 4: LIASAS
47Aminoácidos y
Clase 5: ISOMERASAS
48Aminoácidos y
Clase 6: LIGASAS
49Aminoácidos y
NOMENCLATURA
50Aminoácidos y
Sitio o centro activo de una
enzima
Lugar de la estructura proteica donde se da la
interacción con el sustrato (3 lugares).
Es una estructura dinámica y transitoria.
Hay dos modelos sobre la forma en que el
sustrato se une al centro activo de la enzima:
1. Modelo llave – cerradura
2. Modelo del ajuste inducido
51Aminoácidos y
Modelo llave cerradura
52Aminoácidos y
Modelo del ajuste inducido
53Aminoácidos y
MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS: conceptos
importantes
54Aminoácidos y
Perfil energético de una reacción espontánea Perfil energético de una reacción catalizada
57Aminoácidos y
Cinética enzimática: orden de la reacción
58Aminoácidos y
Cinética enzimática
Factor limitante
59Aminoácidos y
Cinética de Michaelis - Menten
60Aminoácidos y
Ecuación de Michaelis Menten
61Aminoácidos y
INHIBICIÓN ENZIMATICA
62Aminoácidos y
Clases de inhibidores
Inhibición reversible:
1. Competitivos
2. Acompetitivos
3. No competitivos
63Aminoácidos y
Inhibidores competitivos
Se unen de forma reversible a la enzima libre para formar complejo EI
El S y el I compiten por el mismo lugar en la enzima
La actividad de la enzima ↓
El efecto puede invertirse: ↑ la [ S ]
Reducen la afinidad de la enzima por el S
Tienen una estructura semejante al S
64Aminoácidos y
Inhibidores competitivo
Succinato deshidrogenasa
65Aminoácidos y
Inhibidores acompetitivos
Se unen al complejo ES
La adición de mas S a la rx= ↑ a la velocidad de rx
Se observa en las rxs en las que se unen mas de un sustrato
66Aminoácidos y
67Aminoácidos y
Inhibidores No competitivos
68Aminoácidos y
Inhibición no competitiva
69Aminoácidos y
Inhibición irreversible
Se unen covalentemente a la
enzima
Inhibición con metales pesados
como Hg y Pb
Anemia por envenenamiento
por Pb: unión del Pb a los
grupos –SH de la
ferroquelatasa (inserción de
Fe+2 en el hemo)
70Aminoácidos y
Inhibición irreversible
71Aminoácidos y
Enzimas alostéricas
72Aminoácidos y
Catálisis
73Aminoácidos y
La actividad optima de la enzima
depende de:
Temperatura
pH
Presencia de cofactores
[ S ]
[ E ]
74Aminoácidos y
Efecto de los cofactores
75Aminoácidos y
Función de los Cofactores
76Aminoácidos y
77Aminoácidos y
78Aminoácidos y
Efecto de la Tº
La temperatura a la cual la
actividad catalítica es máxima
se llama temperatura óptima
79Aminoácidos y
Efecto del pH
80Aminoácidos y
Modificación de la [S]
Es la menos compleja.
Ocurre al ↑ o ↓ la [S]
Bajas [S] es indicador de
disminución de la actividad
enzimática
Fig sup: velocidad de rx
enzimatica a 6 diferentes [S]
81Aminoácidos y
Modificación de la [E]
82Aminoácidos y
Regulación enzimática
Conservación de energía
83Aminoácidos y
El control se realiza por:
1. Control genético
2. Modificación covalente
3. Regulación alostérica
4. Activación de zimógenos
84Aminoácidos y
Control genético
Inducción enzimática
Represión enzimática
85Aminoácidos y
Modificación covalente
87Aminoácidos y
Activación de zimógenos
88Aminoácidos y
Regulación alostérica
Las enz reguladas por
alosterismo existen en dos
estados:
1. T o tenso
2. L o laxo
Hay 2 tipos de reguladores
alostericos:
1. Efectores o activadores
alostericos
2. Inhibidores alostericos
Ciertas sust se unen en
sitios diferentes del sitio
activo (sitio alosterico)
Ejm: ATP, NADH, citrato, etc.
89Aminoácidos y